Abi Zusammenfassung Genetik

Alternativer Bildtext:

Aktivierung der Transkription 44 Autosomen 2 Gonosomen (Geschlechtschromosomen) dekondensiert kondensiert Chromatin Schwesterchromatice Centromer X Karyogramme = grafische Darstellung eines vollständigen Chromosomensatzes bei der dic Chromosomen nach größe geordnet und fortlaufend nummeriert sind. -XX homologes Chromosomen- paar 2 E- 2.3.3 Mitose TEME G Interphase G1: • Die Zeve wächst zur vollen teilungsfähigen Größe heron. • In der sich anschließenden S-Phase werden die Chromatinfäden (ONA) verdoppelt. Interphase G2: Aufbau des Spindelapparates (vorbereitung auf die Teilungsphase) Prophase: Kondensation der 2-chromatid-Chromosomen • Kernhülle zerfällt, Nucledus verschwindet Spindelfasern bilden sich Metaphase: Anordnung der Chromosomen in der Aquatorialebene Spindelfasern haften an den centromeren . Anaphase: Schwesterchromatide trennen sich und werden jeweils zu den Polen gezogen. ↳ Chromosomen liegen nun on den Zeupolen als 1- Chromatid- Chromosomen vor. Telophase: •Spindelapparat löst sich auf. um die Tochterkerne bilden sich Kemmembranen •Kernkörperchen erscheinen wieder. · Chromosomen dekondensieren. Cytokinese: ·Teilung der zeue in zwei erbgleiche Tochterzellen 3 2.4 Nukleinsäuren 2.4.1 Aufbau der DNA Nukleinsäuren, auch Nucleinsäuren, sind aus einzelnen Bausteinen, den Nukleotiden, aufgebaute Makromoleküle, die bei allen Organismen die genetische Information enthalten. Aufbau eines Nukleotias: Nukleotid ONA: Phosphat H 0-P=0 CH₂ 3₁ OH 19 91 NH₂ Nucleosia Ein Nukleotid besteht aus: H Desoxyribose OH Ribose N1 Desoxyribose Phosphat • eine organische Base Base (Adenin) ONA Desoxyribonukleinacid → Zwei Strange bilden einen Doppelstrang, indem sich immer zwei Basen gegenüber- liegen. Dabei liegt das 5'-Ende des einen Strongs dem 3¹-Ende des anderen gegen- über. →antiparallel antiparallele Strange bilden zusammen eine schraubenförmige struktur → Doppelhelix Bindungen zwischen Phosphat und Ribose bilden ein Zucker - Phosphat-Rückgral" "1 Komplementare Basen sind über wasserstoffbrücken verbunden. LD C & G 3 H-Brücken ↳ T&A: 2 H-Brücken Basen: Purinbasen: Adenin A INH₂ Guanin 10¹ 5'-Ende G 3'-Ende `N NH NH₂ 0-P-0 -P-01 CH₂ 0 OH Pyrimidinbasen: Thy min H₂C₂ Cytosin KOM Wasserstoffbrücken uracil 3'-Ende -P-05-Ende Chargaff-Regel: Die Menge an Adenin ist stets gleich der Menge von Thymin, die Menge on Guanin ist stets gleich der Menge on cytosin. 4 Eigenschaften der DNA: Doppelhelix enheitlicher Durchmesser (2nm) rechtsgängig antiparallel Zucker - Phosphat-Rückgrate außen, Stickstoffhaltige Basen in der Mitte 2.4.4 Semikonservative Replikation der DNA Die DNA wird semikonservativ repliziert. →Die DNA-Replikation findet in der S-Phase statt. 3º Folge- strang 5' 5 || || DNA-Polymerase (Pola) Helicase Leit- strang Gabel 2 1. Replikation 5' Į |||||| 2. Replikation 3' DNA-Ligase Okazaki-Fragment Leitstrang der Gabel 2 RNA-Primer DNA-Polymerase (Polo Primase Okazaki-Fragment Folgestrang der Gabel 2 Helicase -doppelsträngig -Desoxy ribose -Thymin - stabil Primer ONA Einzelstrang- bindendes Protein weniger stabil → beide bestehen aus verknüpften Nukleotiden Okazaki-Fragment for : 5' Topoisomerase Folgestrang der Gabel 1 Leitstrang der Gabel 1 Helicase Gabel 1- RNA -einzelsträngig Ribose -uracil 5 1) Der Doppelstrong wird vom Enzym Helicase entspiralisiert und durch das Lasen der Wasserstoffbrücken in Einzelstränge aufgetrennt. Zusätzlich hilft das Enzym Topoisomerase, dass sich der Doppelstrong nicht verknotet ( beseitigt verdrillungen). Außerdem binden Proteine an die Einzelstränge und verhindern, dass sich die Einzelstränge wieder verbinden. 2) Primase synthetisiert ein kurzes RNA -Stück Primer für die DNA- Polymerase. - 3) ONA -Polymerase heftet sich an den Primer und verknüpft komplementare Nukleotide zu einem Dapperstrong. →wandert in 3¹ -5' Richtung Synthetisiert 5'-3' Leitstrang → kontinuierliche Replikation → An einem Strong können die Basenpaare kontinuierlich ergänzt werden ( Leitstrong), am Folgestrang jedoch läuft die Replikation diskontinuierlich ab, da die DNA -Polymerase an diesem Strong von der Helicase weg wandert. Replikationsgabel 2.5 Proteinbiosynthese 2.5.1 Der Genbegriff 4) ONA-Polymerase ersetzt RNA- Primer durch komplementáre DNA - Nukleotide. 5) Ligase verknüpft die Okazaki-Fragmente Vom Gen zum Merkmas: Gen (ONA-Abschnitt) dient als Startpunkt Folgestrang → diskontinuierliche Replikation ↳ Am Folgestrang müssen immer wieder neue Primer gesetzt werden, da die verknüpfung von der Replikationsgabel fort verläuft. → DNA-Polymerase setzt immer wieder an neuen Primern an →Durch die unterbrechungen kommt es zu den sog. Okazaki- Fragmenten. Transkription Translation → Proteine (2.0. Enzym) Product 6 Genwirkkette Alle Gene, die über von ihnen gebildete Enzyme eine Synthesekette steuer bilden eine Genwirkkette. →Das Produkt einer Teilreaktion dient als Substrat für die nächste. Nahrungseiweiß Enzym D Thyroxin CH₂ HC - NH2 COOH Phenylalanin Enzym A Tyrosin Homogentisin- säure Enzym C Gen a COz + H2O Gen b Albinismus: Ursache: Mangel an Farbstoff Melanin durch Enzymdefekt Auswirkung: weiße Haare, helle Haut- und Augenfarbe, Sonnenempfindlichkeit Dopamin Genc Enzym B Gen d Beispiel: Phenylalanin-Stoffwechsel Phenylketonurie: Ursache: Phenylalanin reichert sich im Blut & Gewebe an, wird z.T. ausgeschieden oder zu giftigem Phenylpyruvat (Phenylketon) abgebaut (Enzymdefekt). Auswirkung; schwere geistige Defekte, epileptische Anfälle, Hirnkleinwuchs Melanin Gene Alkaptonurie: Ursache: Abbauprodukt Homogentisinsäure sammelt sich im Körper an, kann durch Enzymdefekt nicht abgebau werden Auswirkung: Oxidation -> schwarz gefärbtes Alkapton (dunkler Urin, Bewegungsschwäche) Enzym A Kretinismus: Ursache: Mangel an Wachstumshormon Thyroxin durch Enzymdefekt Auswirkung: schwere Wachstums- und Intelligenzstörung, Schäden am Nervensystem Enzym B Enzym C Enzym D +Enzym E CH₂ C =0 Farbstoffvorstufe gelber Farbstoff Vorstufe COOH Phenylketon Vorstufe 7 Mangelmutant Organismus, bei dem einzelne Gene durch eine Mutation funktionsunfähig geworden sind. Je nach Mutation fenien best. Enzyme einer Synthesekette. = Ein-Gen-eine-RNA-Hypothese Ein Gen ist der DNA Abschnitt, der information für eine aktive RNA enthält. 2.5.2 Transkription Ort: zeukern Es liegt ein DNA-Dappelstrang vor, der eine Promotor- und eine Terminatorsequenz aufweist. 1) Initiation: •RNA-Polymerase erkennt Promotorregion und heftet sich dort an die DNA on. • RNA-Polymerase entwindet die Doppelhelix lokal und trennt H-Brücken. •Bei Eukaryoten: Transkriptionsfaktoren binden on Promotorregion und unterstützen die Bindung der RNA- Polymerase. 2) Elongation: •RNA-Polymerase bewegt sich von 3' - 5' auf dem codogenen Strang entlang und verknüpft freie RNA-Nucleotide komplementār in 5¹-3¹-Richtung Anstatt Thymin wird die Base uracil eingebaut. Hinter der RNA-Polymerase löst sich die mRNA direkt vom codogenen Strang, Dappernelix Schließt sich wieder. 3) Termination · RNA-Polymerase synthetisiert so lange, bis Sie die Terminatorsequenz erreicht, dann löst sich die RNA-Polymerase ab. ↳ Die fertige mRNA wird freigesetzt (prå-mRNA → danach Prozessiering) Vorteile: • DNA kann geschützt im Zellkern bleiben kann reguliert werden viele kopien → Synthese eines Proteins an Start-Sequenz (Promotor) entwundene DNA m-RNA RNA-Polymerase wieder aufgewundene DNA 5 m-RNA DNA Beginn der Transkription Stopp-Sequenz (Terminator) fertige m-RNA (prā-mRNA) Verlängerung der m-RNA versch. Stellen, große Mengen codogener DNA-Strang Ende der Transkription 5₁ 8 Vergleich Transkription/ Replikation Ort Zeitpunkt im Zeuzywus beteiligte Proteine Produkt umfang 2.5.3 Prozessierung DNA 3¹ Introns Exons Prozessierung: Promotor prá- mRNA Transkription fertige mRNA Zeukern Czeuplasma bei Prokaryoten) → findet bei Eukaryoten zwischen Transkription und Translation Statt. Ein Genabschnitt enthält immer Exons und Intrans. G₁-Phase; G₂-Phase RNA-Polymerase -Bei der Transkription hergestellte mRNA ist nur eine pră-mRNA ↳ pra-mRNA muss vor der Translation in eine funktionsfähige mRNA prozessiert werden. MRNA 5' ein Gen 5'cap Abschnitte, die Informationen über das zu bildende Protein enthalten Codierende Abschnitte Exon Intron Exon 2 Intron Exom 3 Replikation Zelkern (zelplasma bei Exons Prokaryoten, Introns S-Phase Helicase, ONA-Polymerase, Ligase, Primase, Topoisomerove neuer ONA-Doppelstrong ein Genom werden herausgeschnitten, Exons werden zur fertigen MRNA zusammengeknüpft Terminator 5' Introns: Abschnitte, die keine Informationen über Proteine enthalten. →nicht - codierende Abschnitte (Funktion unklar, ggf. Regulierung) ૩' Poly-A-Schwanz 3¹ 9 - Introns werden herausgeschnitten, Exons werden neu miteinander verknüpft (Spleißen) Cap / Kappe: verhindert enzymatischen Abbau der mRNA durch Annangen eines speziellen Nuclectics am 5'- Ende der MRNA. Poly-A-Schwanz: am 3¹ - Ende wird eine Kette von ca. 200 Adenin molekülen ongehängt → Schutz vor enzymatischem Abbau. Alternatives Spleißen: Beim alternativen Spleißen können die verschiedenen Exons in unterschiedlicher Reihenfolge verknüpft (bzw. rausgeschnitten) werden, sodass dabei verschiedene Proteine Synthetisiert werden können. DNA Prä-m-RNA m-RNA Exon 1 1 2 Eigenschaften: Funktion Prozessierung: Translation 3 2.5.4 Genetischer Code > eindeutig: 4 Exon 2 genetische variabilitāt Schutz vor enzymatischem Abbau Alternatives Spleißen 1 Exon 3 3 bestimmie Aminosäure 245 Translation Exon 4 4 1 w am m teeeee Ceeeee W Protein A Protein B > universell für alle Lebewesen gleich 2 Exon 5 3 Translation Der genetische code befindet sich in der Basenabfolge der DNA. Informationseinheit für eine Aminosäure besteht aus drei Basen (Triplett). ↳ 4³ = 64 Kombinationsmöglichkeiten für 20 AS. ellee Protein C ein bestimmtes Basentripplet codiert immer eindeutig für eine > kommofrei/nicht überlappend: keine überschneidungen zwischen den Tripletts, lückenlos aufeinander > degeneriert/ redundant: fast alle AS werden von mehreren Tripletts codiert. 10 Der genetische code ist immer als RNA -Sequenz in 5'-3'-Richtung angegeben. Startcodon: AUG (= Methionin) Stappcodons UAA, UAG, UGA 2.5.5 Translation tRNA -besteht aus ca. 80 Nucleotiden einsträngig - geht an einigen Stellen komplementare verbindungen ein. Lo Kleeblatt-Form (L-Form als Raumstruktur) Beladung der tRNA. Am 3' OH Ende kann eine tRNA mit einer AS beladen werden Lo sobald eine AS an die tRNA gebunden. ha, spricht man von einer aktiven tRNA. Bindungsstelle Aminosäure Bindungsstelle Anticodon → codieren keine AS, sonder stoppsignale zur Beendigung der Proteinbiosynthese. O passende Aminosäure Wobble-Hypothese: Erkennungsregion für die Synthetase unbeladene t-RNA mit passendem Anticodon ATP+H₂0 AMP + 2 P t-RNA- Synthetase Aminosäure- OH bindungsstelle Anticodon UAC Nur die ersten beiden Basen werden nach komplementären Basenpaarung gebunden. Bei der dritten Base kann es auch zu unüblichen Paarungen kommen. AU G=C Anlagerungsregion für das Ribosom Für jede der 20 Aminosäuren gibt es eine spez. Aminoacyl-Synthetase. Sie erkennen das Anticodon der +-RNA und beladen diese mit der dazugehörigen AS. Nach dem Schwissel-Schloss -Prinzip binde die passende AS an die synthetase. Durch Erkenning des Anticodons wird auch die +-RNA gebinden. Unter ATP-Verbrauch (aktiver Prozess) werden beide miteinander verknüpft und die beladene +-RNA freigesetzt. Anticodon l 3 AGG UC CU Codon Anticodon tRNA anticodon loop Aminosäure- bindungsstelle - OH Wobble position 5 3 mRNA 11 6 O 5 Ⓡ Ablauf 1.) Initiation mRNA kleine ribosomale Untereinheit MMM Start tRNA 2) Elongation Polypeptidkette 0 Translation, einige Schritte nach der Start-IRNA E Stelle UAC AUG Startcodon cadan F A Stelle mmmll -Anti cadon Wanderungs- richtung des Ribosoms große ribosomale Untereinheit Die mRNA verbindet sich mit der kleinen ribosomalen untereinheit. Die Translation beginnt am Startcodon (AUG). An dieses setzt sich eine mit der AS Methionin beladene +RNA Sie bindet mit ihrem Anticodon über H-Brücken on das start codon nach dem Schlüssel-Schloss - Prinzip on der P- Stelle · Die gro ribosomale untereinheit lagert Sich an und vervollständigt so den Translationskomplex bestehend aus mRNA, Ribosom und tRNA. Die große ribosomale untereinheit besitzt Bindungsstellen für die tRNA. Eine ankommende, mit einer Aminosäure beladene tRNA, besetzt die A-Stelle. über inr Anticodon binder Sie entsprechend der komplementären Basenpaaring mit dem mRNA-Codon. • Die Bildung einer Peptidbindung zwischen vorhandener Polypeptidkette der tRNA in der P-Stelle und new eintreffender AS (on der A-Stelle) wird vom Ribosom katalysiert. Dabei bindet die AS-Kette on die AS in der A-Stelle und das Ribosom wondert im 31-Richtung der mRNA ein Triplett weiter. Durch das wandem des Ribasoms ist die HRNA der A-Stelle mit ihrer wachsenden Poly- peptidkette vorübergehend an die P-stelle gerückt. De +RNA van der P-stelle sitzt nun in der E-Stelle. 12 0000⁰ ՈՐԵԼ ՈՒՈՒՆՈՈՒԻ ՈՐԴՈՒ ՄՈՈՆՈ 3.) Termination 5° MMMMM P UAG Stoppcodon (UAG, UAA oder UGA) oooooooo Die tRNA an der E-Stelle kann dort an das Ribosom un beladen verlassen. Sie kann dann von einer Aminoacyl-synthetase neu mit einer Aminosaure beladen werden. Eine neue beladene tRNA kann die A-Stelle besetzen · Dieser Prozess läuft einige Zeit so weiter, bis Stoppcodon kommt. An das Stop odon bindet sich ein sog. Release-Faktor. Die tRNA der P-Stelle wird vom Ribosom geläst und dic Aminosäure- kette von der tRNA gelöst. Die Polypeptidkette bildet dann ihre Raumstruktur aus. Die zwei untereinheiten des Ribosoms und die mRNA fallen auseinander. Polysom = wondern mehrere Ribosomen gleichzeitig an einer mRNA entlang, spricht man von einem Polysom. (dadurch kann die Proteinbiosynthese stark erhöht werden.) 2.5.6 Hemmung der Proteinbiosynthese durch Antibiotika Antibiotika wirkt nur bei Prokaryoten nicht Eukaryoten Antibiotika kamn on verschiedenen Stellen der prokaryotischen Zelle wirken: 1. DNA DNA kann nicht abgelesen werden. 2. Ribosomen: Translation nicht möglich 3. mRNA MRNA wird genemmi/ verändert 4. +RNA Fehlerhafle Proteine, da Antibiotikum statt AS bindet. 5. Aminoacyl-Synthetase: IRNA kann nicht beladen werden. 13 Abhängig von der Konzentration des Induktors (Lactose) sind die Gene aktiv bzw inaktiv. keine Lactose vorhanden: •Durch Regulatorgen wird ein aktiver Repressor gebildet. aktiver Repressor bindet an den Operator (Schlüssel-schloss-Prinzip). ↳ Die an den Promotor gebundene RNA -Polymerase wird dadurch blockiert. ↳ Es wird keine mRNA für die Lactose abbauenden Enzyme transkribiert, wodurch keine Enzyme gebildet werden. 2. Enaprodukt repression (trp- operon) DNA Steuerung abbauender Stoffwechselprozesse m-RNA wenig Tryptophan vorhanden trp-Operon Regulator Promotor gen Transkription Translation inaktiver Repressor Operator m-RNA Vorstufe Struktur- gene kein Tryptophan vorhanden: Transkription RNA- Polymerase UU Translation ↓↓↓↓ ចចចច •Durch Regulatorgen wird ein inaktiver trp- Repressor gebildet. Trypto- phan Viel Lactose vorhanden: →inaktiv (bindet nicht an den operator) RNA-Polymerase bindet an den Promotor und kann ungehindert Struktur gene ablesen. ↳ MRNA wird transkribiert an der fünf Enzyme translatiert werden. 4 diese Enzyme Steuern die synthese von Tryptophan. •Lactose bindet an das allosterische Zentrum des Repressors. Repressor ändert seine räumliche Struktur (konformationsänderung und kann somit nicht mehr an den operator binden. ↳RNA -Polymerase kann Strukturgene ablesen und es kann eine mRNA transkribiert werden. ↳ MRNA wird translatiert Lactose abbauende Enzyme werden gebildet. → Lactose induziert die Transkription DNA m-RNA viel Tryptophan vorhanden RNA- Polymerase inaktiver Trypto- Repressor phan Operator keine Enzymsynthese aktiver Repressor Co-Repressor viel Tryptophon vorhanden: Tryptophan bindet an das allosterische Zentrum des Repressors. ↳ Repressor verändert seine räumliche Struktur (konformation sandering) und kann dann on den operator bindan (SSP) RNA -Polymerase wird blockiert ↳e kann keine mRNA transkribiert werden also werden keine Tryptophan synthetisierenden Enzyme translatiert. Je höher die Tryptophonkonzentration, desto mehr inhibiert es seine eigene Synthese. 15 → End produkt ist immer Co-Repressor, wenn der Co-Repressor vorhanden ist, wird der Repressor aktiviert. Vorteil: Ressourcen und Energieeinsparing Nachteil: langsamer als bspw. Enzymregulation. Regulatorgen: bildet (in)aktiven Repressor) Promotor: Ansatzstelle für RNA-Polymerase Operator: Bindungsort für Repressor Strukturgene: codieren für Strukturproteine (Enzyme) Repressor: "Blockierer", bindet an Operator, blockiert in aktiver Form die RNA-Polymerase (Transkription) 2.6.2 Genregulation bei Eukaryoten Mögliche Stellen, an denen die Gene reguliert werden können: 4 Chromosomen 8 DNA Prä-m-RNA reife m-RNA m-RNA im Zellplasma Abbau der m-RNA Polypeptid biologisch aktives Protein abgebautes Protein Zellkem Transkription Entspiralisieren der DNA Spleißen Transport durch Kemporen Boooo Translation Aktivierung durch Spaltung oder chemische Veränderung ........ Abbau des Proteins Zellplasma Zeitpunkt und Häufigkeit der Transkription (mit Hilfe von Transkriptionsfaktoren) unterschiedliche Genprodukte durch alternatives Spleißen Häufigkeit der Translation verschiedener mRNA Moleküle Aktivierung und Deaktivierung von Proteinen Transkriptionsfaktoren: • können sich an die Promotorregion anlagern Steuerung der Binding der RNA-Polymerase on den Promotor ↳ Enhancer verstärkt die Transkription ↳silencer nemmt die Transkription LD Beschleunigung oder verlongsaming der Transkriptionsrate Spacer-DNA Genregulator- proteine genregulatorische Sequenzen upstream kombinatorische Kontrolle TATA-Box Promotor allgemeine Transkriptionsfaktoren RNA-Polymerase Transkriptions beginn 16 Hommone • Hormon - Rezeptor - Komplex kann an einen Enhancer binden → Verstärkung der Transkription. Methylierung Anheften von Methylgruppen on die Base Cytosin durch Methyltransferase. RNA-Polymerase kann nicht binden to verhinderung der Transkription 2.7 Mutationen Zellmembran Spontane Mutationen = entstehen ohne erkennbaren Grund; meistens durch Fehler bei der Replikation, Meiose, Milose oder Proteinbiosynthese Zellplasma Kernhülle Zellkern Nach der vererbbarkeit unterscheidet mon Zwei Formen: Methyl Mutation: veränderung der genetischen Information einer Zelle Mutanten: Träger der Mutation Mutagene: Auslöser von Mutationen DNA Transportprotein Hormon (Testosteron) Induzierte Mutationen: = entstehen durch auslösende Faktoren (= Mutagene) Rezeptor- protein Gen 2 Hormon- Rezeptor-Komplexe RNA- Polymerase -C-G-G-A-T-A-C-C-T-A-G- keine -G-C-C-T-A-T-G-G-A-T-C- Definition: Mutationen sind veränderungen der DNA, die ungerichtet und nicht vorhersehbor ablaufen. Teilweise sind Sie vererbbar. Methyl Methyl -Methyl • UV-Strahlung, Röntgenstrahlung, Radioaktive Strahlung, Schwermetalle, chemische Substanzen Somatische Mutationen: Körperzellen Sind betroffen; sind im Normalfall nicht vererbobar keimbahnmutationen: Keimzellen sind betroffen → Mutation wird on Nachkommen weitergegeben. Die Folge von Mutationen sind in allen Fällen Fehler bei der Transkription. Dadurch können Proteine entstehen, die nicht in der Lage sind, inre normale Funktion zu übernehmen. Ribosom m-RNA neues Protein DNA- Transkription Methyltransferase 17 2.71 Genmutationen - veränderung der Nukleotide eines Gens · Punktmutationen (veränderung einer Base) Stumme Muration: veränderung einer Base führt zu keiner anderen Aminosäure ↳ Grund: Der genetische code ist degeneriert. Nonsense Mutation: Veränderung einer Base führt zu kettenabbruch durch stoppcodon ↳ Protein ist kürzer und somit meistens nicht mehr funktionsfähig. missense Mutation: Veränderung einer Base führt zu einer veränderten Aminosäure. ↳ Konformationsandering (ondere Tertiärstruktur I noch etwas / nicht mehr funktionsfähig nach Mutation Leserastermutation (Insertion / Deletion von Basen) Insertion: Basen werden werden hinzugefügt Deletion: Basen werden entfernt Triplett-Raster verschiebt sich (Lage entscheidet, wie schwerwiegend) ↳ Schwerwiegende Änderung der Aminosäure sequenz ↳ vorzeitiger Abbruch der Proteinsynthese 2.7.2 Chromosomenmutationen = Strukturelle Veränderung der Chromosomenstruktur Deletion: Verlust eines Chromosomenstücks Duplikation: Verdopplung eines Chromosomen- stücks Inversion: Chromosomenstück wird unge kendt eingebaut (Drenung um 180° Translokation: Translokation eines Chromosomenstücks innerhalb des chromosoms b C F G H T T LOTT t ABCDE F G H TOTT C ↑↑ A C T F G H H BCDE d COTT ↑ ↑ BCDE Te ↑ endständige Deletion Deletion Inversion Translokation innerhalb des Chromosoms Duplikation FGH TOTD BCI FGH OLD ADC BE FGH ▬▬ OTD A B C E Ca F DGH A B CBCDE ▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬OD FGH 18 2.73 Genommutationen abweichende Anzahl der Chromosomen von der normalen Ausstattung Euploidie: Chromosomensatz ist erhöht oder vermindert (Erhont: Polyploidie; vermindert: Haploidie) Aneuploidie Zahl der Chromosomen ist erhöht oder vermindert 19