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Alles über Enzymatik

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 Enzymatik - Struktur und Funktion von Enzymen
Substrat- und Wirkungsspezifisch
Substratspezifisch:
-können nur bestimmte Substrate umsetzen

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Enzymatik - Struktur und Funktion von Enzymen Substrat- und Wirkungsspezifisch Substratspezifisch: -können nur bestimmte Substrate umsetzen -absolute Spezifität: können nur ein bestimmtes Substrat umsetzen -Gruppenspezifisch: können Substrate mit gleichen funktionellen Gruppen umsetzen Wirkungsspezifisch: -Substrat, welches an ein Enzym gebunden ist, kann nur auf eine bestimmte Weise umgesetzt werden -anderes Enzym kann Substrat auf andere Weise umsetzen Allgemeine Enzymgleichung E + S -> (ES) -> E + P Enzym + Substrat -> Enzym-Substrat-Komplex -> Enzym + Produkt Schlüssel-Schloss-Prinzip Enzym Enzym Enzym ▶▶ Produkt Enzym -ein ,,Schloss" in das meist nur ein „Schlüssel“ passt -es können auch mehrere „Schlüssel“ in ein „Schloss" passen -> mehrere Moleküle haben eine komplementäre (ergänzende) Struktur zu einem anderen Molekül Aktives Zentrum -hier findet die katalysierte Reaktion statt -ist eine taschen- oder spaltenförmige Einbuchtung des Moleküls -bei geringer Bindung des Substrats sinkt die Substratspezifität -durch die Substratbindung entsteht ein Enzym-Substrat-Komplex entweder nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip oder nach dem Induced fit-Modell -es können auch kompetitive Inhibitoren binden Enzymatik - Bedeutung von Enzymen im menschlichen Stoffwechsel Enzymaktivität Temperatur: -mit steigender Temperatur nimmt die Enzymaktivität zu, bis die Enzyme denaturieren -Reaktionsgeschwindigkeit steigt gemäß der RGT-Regel -> bei einer Temperaturerhöhung um 10° steigt die Reaktionsgeschwindigkeit auf das Doppelte oder Dreifache an -oberhalb einer gewissen Temperatur wird das Enzym zerstört -> es kommt zur Denaturierung des Enzyms -> aktives Zentrum des Enzyms ist beschädigt und eine Bindung ist nicht mehr möglich -> beim Menschen können Enzyme bereits über 40° denaturieren pH-Wert: -jedes...

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Enzym zeigt bei einem bestimmten pH-Wert ein Optimum an Aktivität an Biokatalysatoren bei Stoffwechselreaktionen/Katalysatoren -Enzyme = Proteine -ermöglichen in unserem Körper chemische Reaktionen, die bei niedrigen Temperaturen nicht möglich wären -Stoffe, die die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen erhöhen und dabei selbst nicht verändert werden, heißen Biokatalysatoren -daher nennt man auch Enzyme Biokatalysatoren -> sie setzen die Aktivierungsenergie von Reaktionen herab -ohne Enzyme können diese Vorgänge nicht oder nur langsam ablaufen -wie wirken bereits in sehr geringen Konzentrationen und stehen nach jeder Reaktion wieder zur Verfügung -jede chemische Reaktion braucht eine Aktivierungsenergie -ist die Aktivierungsenergie zu hoch, läuft die Reaktion nicht oder nur langsam ab -Enzyme erhöhen die Geschwindigkeit, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen -dies machen sie, indem sie die Umsetzung eines Stoffes über einen anderen Reaktionsweg laufen lassen -> verändern also die Aktivierungsenergie nicht -Ausgangsstoff bei so einer Reaktion wird Substrat genannt -das Enzym geht mit dem Substrat eine Bindung ein -> Enzym-Substrat-Komplex -Aktivität hängt von mehreren Faktoren ab, z.B. pH-Wert und Temperatur Aktivierungsenergie -Energiebetrag in Form von Wärme oder chemischer Energie, welche nötig ist, um eine an sich freiwillig, aber sehr langsam ablaufende chemische Reaktion in Gang zu bringen -Wirkung von Enzymen beruht auf der Erniedrigung der Aktivierungsenergie, wodurch die Reaktionen schon bei physiologischen Temperaturen (Körpertemperatur) die erforderlichen Geschwindigkeiten erreichen Abhängigkeit der Enzymaktivität von verschiedenen Faktoren Einfluss von Schwermetallen: -Schwermetalle sind giftig -Schwermetallvergiftung führt in der Regel zu einer Degeneration des Nervensystems -in Enzymen und anderen Proteinen können Disulfidbrücken als stabilisierende Einheiten im Protein dienen -> diese werden zwischen zwei Cystein-Seitenketten gebildet, wo sich die Schwefelgruppen finden -einige Schwermetalle können diese S-S-Brücken aufbrechen oder sich an freie SH-Gruppen anlagern -> dadurch wird die Enzymstruktur gestört oder sogar zerstört -> es kann zum Verlust der enzymatischen Aktivität kommen -ob die Schwermetallionen im aktiven Zentrum oder außerhalb dieser enzymatischen essentiellen Struktur anbinden, hängt vom Enzym ab -Schwermetallionen wirken außerhalb des aktiven Zentrums als nichtkompetitiver Hemmstoff und wenn sie im aktiven Zentrum anbinden als irreversibler kompetitiver Inhibitor -> Schwermetalle hemmen die Enzymaktivität deutlich Substratkonzentration Michaelis-Menten-Konstante: -Michaelis-Menten-Konstante K entspricht der Substratkonzentration, bei der die Hälfte der Enzyme mit einem Substrat besetzt sind -anhand des K-Werts kann man herausfinden wie „gern“ sich ein Enzym mit dem passenden Substrat verbindet -> Enzymaffinität -Einheit des K-Werts ist mol/L -niedriger K-Wert -> Affinität zwischen Enzym und Substrat ist hoch -hoher K-Wert -> Affinität zwischen Enzym und Substrat ist niedrig Enzymaktivität bei unterschiedlicher Substratkonzentration: -durch Michaelis-Menten-Konstante kann man die Enzymaffinität und damit auch die Enzymaktivität bei Konzentrationsänderung beschreiben -niedrige Substratkonzentration -> Enzymaktivität ist niedrig, Reaktionsgeschwindigkeit kann noch erhöht werden -> Substratkonzentration erhöhen -> mehr Enzyme werden mit einem Substrat besetzt und die Reaktion verläuft schneller -> somit steigt die Enzymaktivität -hohe Substratkonzentration -> Reaktion bereits sehr schnell und Enzymaktivität sehr hoch Enzymatik-Denaturierung -beschreibt eine strukturelle Veränderung von Biomolekülen -Bindungen in Biomolekülen werden aufgespalten -> durch Denaturierung können sie ihrer Funktion meistens nicht mehr nachgehen -Denaturierung von Proteinen (Enzymen) kann durch Hitze stattfinden -> es werden keine festen Bindungen gespalten, weshalb die Primärstruktur unverändert bleibt Enzymatik- reversible Hemmung -umkehrbar -> Hemmstoff kann wieder vom Enzym gelöst werden -zwei Arten sind die kompetitive und die nicht kompetitive (allosterische) Hemmung Enzymatik - irreversible Hemmung -Enzym ist für Organismus „verloren“ und muss neu produziert werden -> Inhibitor ist so fest an das Enzym gebunden, dass er durch andere Stoffe nicht mehr verdrängt werden kann Enzymatik - Enzymhemmung Kompetitive Hemmung: -Hemmstoff bindet an das aktive Zentrum des Enzyms -> da das Substrat auch an das aktive Zentrum bindet, konkurriert der kompetitive Inhibitor mit dem Substrat um den Platz am Enzym -ist möglich, da Inhibitor ähnliche Struktur wie das Substrat hat -Struktur unterscheidet sich jedoch noch so weit, dass das Enzym den Inhibitor nicht mit dem Substrat verschwechselt -> Inhibitor wird nicht zu Produkten umgesetzt -Inhibitor kann durch Erhöhung der Substratkonzentration aus dem aktiven Zentrum verdrängt werden Nicht kompetitive Hemmung (allosterische Hemmung) -Hemmstoff bindet nicht am aktiven Zentrum, sondern an andere Stelle des Enzyms -> oft an das allosterische Zentrum -da er nicht am aktiven Zentrum bindet konkurriert er nicht direkt mit dem Substrat -Hemmung erfolgt durch: wenn Inhibitor am Enzym angedockt ist, verändert sich die Form des aktiven Zentrums -> Substrat kann nur noch erschwert oder gar nicht mehr an das Enzym binden Enzymatik - Enzymregulation Substratinduktion -Schlüsselenzym der Stoffwechselkette ist inaktiv und wird erst dann aktiv, wenn eine ausreichend hohe Anzahl von Substrat-Molekülen im Medium anwesend ist -> Enzym wird durch das Substrat selbst aktiviert -kann über ein allosterisches Zentrum im Enzym erfolgen Endprodukthemmung -wichtiger Mechanismus zur schnellen Regulation des Stoffwechsels durch reversible Enzymhemmung -ein am Ende einer Stoffwechselsequenz gebildetes Produkt wirkt als negativer Inhibitor auf ein am Anfang lokalisiertes, meist allosterisches Enzym Enzymatik - Enzyme im Alltag Waschen -Waschmittel werden durch Enzyme unterstützt -Fett- und Eiweißflecken lassen sich mit Lipasen und Protesten gut entfernen -niedrige Wassertemperatur und gute Waschergebnisse sind nur durch den Einsatz von Enzymen möglich Herrstellung von Lebensmitteln -viele flüssige Enzyme, die den Teig beim Backen lockern, die Konsistenz verbessern etc -Transgluaminasen wirken wie „Kleber“ zwischen den Fleischstücken, weshalb große Fleischstücke erzeugt werden Medizin -als Medikamente zur Heilung von Krankheiten

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So ein schöner Lernzettel 😍😍 super nützlich und hilfreich!

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Enzym zeigt bei einem bestimmten pH-Wert ein Optimum an Aktivität an Biokatalysatoren bei Stoffwechselreaktionen/Katalysatoren -Enzyme = Proteine -ermöglichen in unserem Körper chemische Reaktionen, die bei niedrigen Temperaturen nicht möglich wären -Stoffe, die die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen erhöhen und dabei selbst nicht verändert werden, heißen Biokatalysatoren -daher nennt man auch Enzyme Biokatalysatoren -> sie setzen die Aktivierungsenergie von Reaktionen herab -ohne Enzyme können diese Vorgänge nicht oder nur langsam ablaufen -wie wirken bereits in sehr geringen Konzentrationen und stehen nach jeder Reaktion wieder zur Verfügung -jede chemische Reaktion braucht eine Aktivierungsenergie -ist die Aktivierungsenergie zu hoch, läuft die Reaktion nicht oder nur langsam ab -Enzyme erhöhen die Geschwindigkeit, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen -dies machen sie, indem sie die Umsetzung eines Stoffes über einen anderen Reaktionsweg laufen lassen -> verändern also die Aktivierungsenergie nicht -Ausgangsstoff bei so einer Reaktion wird Substrat genannt -das Enzym geht mit dem Substrat eine Bindung ein -> Enzym-Substrat-Komplex -Aktivität hängt von mehreren Faktoren ab, z.B. pH-Wert und Temperatur Aktivierungsenergie -Energiebetrag in Form von Wärme oder chemischer Energie, welche nötig ist, um eine an sich freiwillig, aber sehr langsam ablaufende chemische Reaktion in Gang zu bringen -Wirkung von Enzymen beruht auf der Erniedrigung der Aktivierungsenergie, wodurch die Reaktionen schon bei physiologischen Temperaturen (Körpertemperatur) die erforderlichen Geschwindigkeiten erreichen Abhängigkeit der Enzymaktivität von verschiedenen Faktoren Einfluss von Schwermetallen: -Schwermetalle sind giftig -Schwermetallvergiftung führt in der Regel zu einer Degeneration des Nervensystems -in Enzymen und anderen Proteinen können Disulfidbrücken als stabilisierende Einheiten im Protein dienen -> diese werden zwischen zwei Cystein-Seitenketten gebildet, wo sich die Schwefelgruppen finden -einige Schwermetalle können diese S-S-Brücken aufbrechen oder sich an freie SH-Gruppen anlagern -> dadurch wird die Enzymstruktur gestört oder sogar zerstört -> es kann zum Verlust der enzymatischen Aktivität kommen -ob die Schwermetallionen im aktiven Zentrum oder außerhalb dieser enzymatischen essentiellen Struktur anbinden, hängt vom Enzym ab -Schwermetallionen wirken außerhalb des aktiven Zentrums als nichtkompetitiver Hemmstoff und wenn sie im aktiven Zentrum anbinden als irreversibler kompetitiver Inhibitor -> Schwermetalle hemmen die Enzymaktivität deutlich Substratkonzentration Michaelis-Menten-Konstante: -Michaelis-Menten-Konstante K entspricht der Substratkonzentration, bei der die Hälfte der Enzyme mit einem Substrat besetzt sind -anhand des K-Werts kann man herausfinden wie „gern“ sich ein Enzym mit dem passenden Substrat verbindet -> Enzymaffinität -Einheit des K-Werts ist mol/L -niedriger K-Wert -> Affinität zwischen Enzym und Substrat ist hoch -hoher K-Wert -> Affinität zwischen Enzym und Substrat ist niedrig Enzymaktivität bei unterschiedlicher Substratkonzentration: -durch Michaelis-Menten-Konstante kann man die Enzymaffinität und damit auch die Enzymaktivität bei Konzentrationsänderung beschreiben -niedrige Substratkonzentration -> Enzymaktivität ist niedrig, Reaktionsgeschwindigkeit kann noch erhöht werden -> Substratkonzentration erhöhen -> mehr Enzyme werden mit einem Substrat besetzt und die Reaktion verläuft schneller -> somit steigt die Enzymaktivität -hohe Substratkonzentration -> Reaktion bereits sehr schnell und Enzymaktivität sehr hoch Enzymatik-Denaturierung -beschreibt eine strukturelle Veränderung von Biomolekülen -Bindungen in Biomolekülen werden aufgespalten -> durch Denaturierung können sie ihrer Funktion meistens nicht mehr nachgehen -Denaturierung von Proteinen (Enzymen) kann durch Hitze stattfinden -> es werden keine festen Bindungen gespalten, weshalb die Primärstruktur unverändert bleibt Enzymatik- reversible Hemmung -umkehrbar -> Hemmstoff kann wieder vom Enzym gelöst werden -zwei Arten sind die kompetitive und die nicht kompetitive (allosterische) Hemmung Enzymatik - 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Enzymregulation Substratinduktion -Schlüsselenzym der Stoffwechselkette ist inaktiv und wird erst dann aktiv, wenn eine ausreichend hohe Anzahl von Substrat-Molekülen im Medium anwesend ist -> Enzym wird durch das Substrat selbst aktiviert -kann über ein allosterisches Zentrum im Enzym erfolgen Endprodukthemmung -wichtiger Mechanismus zur schnellen Regulation des Stoffwechsels durch reversible Enzymhemmung -ein am Ende einer Stoffwechselsequenz gebildetes Produkt wirkt als negativer Inhibitor auf ein am Anfang lokalisiertes, meist allosterisches Enzym Enzymatik - Enzyme im Alltag Waschen -Waschmittel werden durch Enzyme unterstützt -Fett- und Eiweißflecken lassen sich mit Lipasen und Protesten gut entfernen -niedrige Wassertemperatur und gute Waschergebnisse sind nur durch den Einsatz von Enzymen möglich Herrstellung von Lebensmitteln -viele flüssige Enzyme, die den Teig beim Backen lockern, die Konsistenz verbessern etc -Transgluaminasen wirken wie „Kleber“ zwischen den Fleischstücken, weshalb große Fleischstücke erzeugt werden Medizin -als Medikamente zur Heilung von Krankheiten