Einfluss von Schwermetallen und Substratkonzentration auf Enzyme

Schwermetalle haben einen signifikanten Einfluss auf die Enzymaktivität. Sie sind giftig und können zu einer Degeneration des Nervensystems führen. In Enzymen dienen Disulfidbrücken als stabilisierende Einheiten, die zwischen zwei Cystein-Seitenketten gebildet werden. Schwermetalle können diese S-S-Brücken aufbrechen oder sich an freie SH-Gruppen anlagern, was die Enzymstruktur stört oder zerstört und zum Verlust der enzymatischen Aktivität führen kann.

Die Wirkung der Schwermetallionen hängt davon ab, ob sie im aktiven Zentrum oder außerhalb dieser enzymatisch essentiellen Struktur anbinden. Außerhalb des aktiven Zentrums wirken sie als nichtkompetitiver Hemmstoff, im aktiven Zentrum als irreversibler kompetitiver Inhibitor.

Highlight: Schwermetalle hemmen die Enzymaktivität deutlich und können die Funktionalität von Enzymen erheblich beeinträchtigen.

Die Substratkonzentration spielt ebenfalls eine wichtige Rolle bei der Enzymaktivität. Die Michaelis-Menten-Konstante K entspricht der Substratkonzentration, bei der die Hälfte der Enzyme mit einem Substrat besetzt sind. Anhand des K-Werts kann man die Affinität zwischen Enzym und Substrat bestimmen.

Definition: Die Michaelis-Menten-Konstante K ist ein Maß für die Affinität zwischen Enzym und Substrat. Ein niedriger K-Wert bedeutet eine hohe Affinität, während ein hoher K-Wert auf eine niedrige Affinität hinweist.

Die Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratkonzentration zeigt, dass bei steigender Substratkonzentration die Enzymaktivität zunächst zunimmt, bis eine Sättigung erreicht ist. Diese Beziehung ist wichtig für das Verständnis der Enzymkinetik und die Optimierung von enzymatischen Prozessen.