Aminosäuren, organische Chemie

user profile picture

Selma

4 Followers
 

Biologie

 

11/12/13

Lernzettel

Aminosäuren, organische Chemie

 allgemeiner Aufbau
proteinogene Aminosäuren:
Aminosäuren, die den Aufbau von Proteinen
bedingen
• unterscheiden sich in ihren Resten
·20 pr

Kommentare (3)

Teilen

Speichern

139

Aminosäuren, Struktur, isoelektrischer Punkt

Nichts passendes dabei? Erkunde andere Fachbereiche.

allgemeiner Aufbau proteinogene Aminosäuren: Aminosäuren, die den Aufbau von Proteinen bedingen • unterscheiden sich in ihren Resten ·20 proteinogene AS, 8 essenzielle AS ·alle bis auf Glycin chiral allgemeine Struktur formel COO I H₂N-C-H bzw R H-O O H-N-C-H ISI H-C-H H Methionin HR Aminogruppe {" Cystein und Methionin HOOHOO H₂N-C-HH-N-C-H aminosäuren > Säuren •der organische Rest bestimmt die Eigenschaften der AS H-C-H H-C-H ! H-C-H SH >Basen C x-C-Atom essenzielle Aminosäuren -acht der zwanzig proteinogenen AS - können vom Körper nicht selbst synthetisiert werden -Valin, Leucin, Phenylalanin, Isoleucin, Methionin, Tryptophan, Lysin und Threonin Cystein Carboxygruppe H-Ō H-N-C-H I H Säuren & Basen H Glycin sind Protonendonatoren .-COOH ist polar, -H ist locker * L>kann mühelos abgegeben werden Sind Protonenakzeptoren 01 -Schwefelhaltige Aminosäuren - bilden bei Oxidation Disulfid brücken aus Aminoethansäure =0¹ SOHS S Voraussetzung: freies Elektronenpaar für die Bindung =01 b) polar neutral Einteilung der AS in Gruppen a) unpolare Aminosäuren zB der unpolare Rest überwiegt Seitenketten, die keine -OH-Gruppe tragen x-C-Atom zB c) polar-sauer hat vier verschiene Substituenten: Carboxylgruppe, Aminogruppe, den organischen Rest & ein Wasserstoffatom es sind polare (OH-Gruppen) im Rest vorhanden • die Seitenkette trägt eine weitere Coo-/Carboxygruppe d) polar basisch • die Seitenkette trägt eine weitere Aminogruppe Aminosäuren in saurem Millieu : •COO wird neutral :COOH COO™ COOH H₂N C-H+OH →→→→ H3N C-H + H₂O H H3N*- H + H* 01 Carboxylat-lon H H-Ņ-H — K-N-M H H Aminosäuren in basischem Millieu • AS wird elektrisch neutral NH3* wird neutral: NH₂ Coo •C-H + H COO H30* H₂N-C-H + H₂O H 100-H H₂N-C-H I R Zwitterion -zwei oder mehrere funktionelle Gruppe, die jeweils unterschiedlich geladen sind L> Molekül ist insgesamt elektrisch neutral - AS haben jeweils eine Säuren- und Basenfunktion -es findet eine intramolekulare Protonenübertragung statt dadurch, dass die Aminogruppe ein Protonenakzeptor & die Carboxygruppe ein Protonendonator ist Folgen-gut wasserlöslich - hohe Schmelz- und Siedepunkte - kristallin durch lonenbindung - wirkt...

Mit uns zu mehr Spaß am Lernen

Hilfe bei den Hausaufgaben

Mit dem Fragen-Feature hast du die Möglichkeit, jederzeit Fragen zu stellen und Antworten von anderen Schüler:innen zu erhalten.

Gemeinsam lernen

Mit Knowunity erhältest du Lerninhalte von anderen Schüler:innen auf eine moderne und gewohnte Art und Weise, um bestmöglich zu lernen. Schüler:innen teilen ihr Wissen, tauschen sich aus und helfen sich gegenseitig.

Sicher und geprüft

Ob Zusammenfassungen, Übungen oder Lernzettel - Knowunity kuratiert alle Inhalte und schafft eine sichere Lernumgebung zu der Ihr Kind jederzeit Zugang hat.

App herunterladen

Alternativer Bildtext:

als Ampholyt Creagiert mit Säuren und Basen) der isoelektrische Punkt -in Lösung mit bestimmtem pH-Wert (IPE) sind: gleich viele Carboxygruppen negativ geladen, wie Aminogruppen positiv I₂ Ladung wandert nicht mehr im Feld; die Gesamtladung/Summenladung ist neutral - liegt der pH-Wert unter dem IPE: Dissoziation der Säuregruppe nimmt ab & die Summenladung wird positiv T₂ kationische Form - liegt der pH-Wert über dem IPE: Dissoziation der Säure nimmt zu CAminogruppe gibt das Wasserstoffatom ab); Summenladung wird negativ Tanionische Form Trennung von Aminosäuren > Elektrophorese .man legt Gleichspannung an eine wässrige Lösung lonen wandern in die Richtung der Elektrode mit entgegengesetztem Vorzeichen (+ ;-) Geschwindigkeit der lonenwanderung ist abhängig von Größe der Ladung &lonenradius →→→→So können Ilonen eines Stoffgemisches getrennt werden - um das Ergebnis 'festzuhalten': Gelelektrophorese oder Papierelektrophorese Proteine & Peptide zwei Peptide können eine Verbindung eingenen: Peptidbindung bildet sich zwischen Carboxy- und Aminogruppe, dabei wird Wasser abgespalten > Kondensationsreaktion Kondensationsreaktion: zwei Moleküle verbinden sich unter Abspaltung eines kleinen Moleküls, wie z.B. Wasser, Ammoniok, CO₂... 3AS دا H-Ñ →> Peptidbindung entstent, wenn zwei AS durch eine Kondensationsreaktion miteinander reagieren zu: Dipeptid, Tripeptia, Oligopeptia, Polypeptid, Protein L> 2AS L> 10-99 AS L>100 AS 2-9AS H ÕH H H -C Glycin COOH H₂N-C-H R kationische Form der AS ↓ in saurer Lösung bevorzugt H-C-U-H Н H-N-C +H* HH-C-H Н OH Alanin COO- H3N™-C-H zwiterionische Form der AS H-1 H H COO™ H₂N-C-H R anionische Form der AS Peptidgruppe -C-N-C-C I OHH-C-H 10² H Dipeptid: Glycylalanin OH + H Besonderheiten der Peptidbindung räumlicher Bau: Peptidbindung -Bindungszustand: zwei mesomere Grenzformen - partieller Doppelbindungscharakter bei der Bindung zwischen dem C- und dem N-Atom ist ein Doppelbindungs- charakter > verkürzter Bindungsabstand und stark eingeschränkte Drehbarkeit das Elektronenpaar zw C und O kann an die Peptidbindung ausgeliehen werden -> Peptidbindung ist somit vorübergehend eine starre Doppelbindung die Starrheit der Bindung ist wichtig um eine stabile Konformation der Peptide zu gewährleisten Seitengruppen an den anderen Bindungen können rotiert werden & so flexibel im Raum angeordnet werden & mit den Seitenketten anderer AS interagieren Eigenschaften und Struktur > Überall im Organismus kommen Proteine vor > erfüllen verschiedene Funktionen -> besitzen verschiedene Eigenschaften 1. Albumine Transportprotein wasserlöslich, gerinnt bei 65°C • enthält viel Cystein (somit auch Schwefel) zB im Blut, in Milch, Kartoffeln, Fleischsaft etc. 2. Globuline: Enzyme, Energielieferanten, Immunglobuline (AK) in Salzlösung löslich, nicht wasserlöslich zB im Blutplasma, Muskeln, AK/Ig, Pflanzensamen Struktur der Proteine > durch die Peptidgruppe sind Proteine grundsätzlich gleich aufgebaut kovalente Bindungen Peptidbindung zwischen AS lonenbindung OOC- H H 11 C-N-C-C-N-C- 11 Disulfid brücke -> zwischen Cystein-Resten Anziehung zw pos und neg Ladung -NH3 Wasserstoffbrücken Anziehung zw partiell pos.&neg. Ladung - NH ..To-c- O hydrophobe Wechselwirkung vdw-Kräfte Oberflächenkräfte zw Molekülen H H R hydrophobe Gruppen lagern sich zusammen Mesomerie (delokalisierte Elektronen) -> Sekundär- und Tertiärstruktur -> Sekundär- und Tertiärstruktur -Sekundär- und Tertiärstruktur →→→→Tertiärstruktur 1: H 3. Skleroproteine haben Stützfunktion im Organismus -unlöslich in Wasser & Salzlösungen wenn AS-Sequenz länger ist, treten weitere ZHK auf, die das Molekül in ihre Form bringen ->bestimmt Primärstruktur -N=Ɔ - ↔→→→ -N.:Ɔ — →→ -№ - - zB Keratine in Haaren, Nägeln, Federn... • Kollagene in Bindegewebe, Knochen, Knorpel.... I H Grenzformel I Delokalisation Grenzformer II >Grenzformeln Sind nie isolierbar, da sie nicht real sind > Delokalisation ist der Dauerzustand DA: real und energiearm τ 10P I abnehmende Stärke der Bindungsenergie Sekundärstrukturen : stabil - Helix & B-Faltblatt Denaturierung > nicht mehr umkehrbare Veränderung der räumlichen Struktur eines Proteins biologische Funktion des Proteins kann verloren gehen > betrifft Sekundär; Tertiär- und Quatärstruktur; Primärstruktur bleibt unverändert Bedingungen a) Hitze Bewegung der Ketten sprengt die Wechselwirkungen → es bilden sich evtl neve/andere Bindungen: räumliche Anordnung verändert sich b) Kälte Sprengung der WW durch Bildung von Eiskristallen c) pH-Wert Änderung der Ladungsverhältnisse an sauren &alkalischen Resten ->Bindungen brechen auseinander d) Reduktionsmittel spalten Disulfidbrücken Nachweisreaktionen von Proteinen der Tyndall-Effekt > zeigt, dass Proteinlösungen kolloidale Lösungen sind Bestrahlen von klarer Proteinlösung dünner Lichtstreifen wird erkennbar Enzyme Biokatalysatoren bzw.. Beeinflussung der Enzymaktivität a) Temperatur der Geschwindigkeit der enzymatischen Umsetzung aktives Zentrum arbeitet nach Schlüssel-Schloss-Prinzip /induced-fit AS-Reste treten mit Substrat in Wechselwirkung -> Katalyse (katalysiert Spaltung des Substrats) RGT-Regel (bis 40°C/dann Denaturierung) L> +10°C: Reaktionsgeschwindigkeit x2 • Temperaturoptima sind von den Bindungen abhängig Forbreaktionen: Biuretreaktion b) pH-Wert • Tertiärstruktur wird durch WW der sauren/basischen AS-Reste bedingt • Ausbildung der lonenbindungen wird gestört I>T Tertiärstruktur & akt Zentrum ändern sich pH-Optimum meist im neutralen Bereich e) Salze Entzienung von Wasser, zerstören Hydrathülle f) Schwermetallionen binden an AS Reste, stören elektrostatische WW, verändern Tertiärstruktur zB Blei und Quecksilber g) radioaktive Strahlung > Nachweis jedes Proteins Kupfersulfat + Natronlauge + Protein Lösung färbt sich von blau zu violett es bildet sich eine Komplexverbindung zerstört einzelne Bindungen c) Konzentration Xanthoproteinreaktion > Nachweis für aromatische Aminosäuren konz. Salpetersäure + •Proteinlösung charakteristische Gelbfärbung ->wirkungsspezifisch: Enzyme ermöglichen eine bestimmte Reaktion des Substrats; Substrat kann nur durch eine Reaktion umgesetzt werden Substratspezifisch: nur ein bestimmtes Substrat kann umgesetzt werden; Schlüssel-Schloss-Prinzip → gruppenspezifisch: Enzyme, die nur Verbindungen mit einer bestimmten funkt. Gruppe umsetzen Substrathemmung • Nitrierung des Phenylrings Reaktionsgeschwindigkeit proportional zur Substratkonzentration •Substratsättigung viel Substrat aber Enzyme sind schon besetzt : Erhöhung der Substratkonzentration • weitere Erhöhung Abnahme der Reaktionsgeschwindigkeit d) reversible Hemmungen 1. kompetitive Hemmung Verdrängungshemmung ·chem. ähnlicher Stoff besetzt das aktive Zentrum (wird nicht umgesetzt) L> blockier+ Anlagerung d. Substrats e) irreversible Hemmungen 2. allosterische Hemmung Inhibitor bleibt im akt. Zentrum fest gebunden Vergiftung durch Schwermetallionen bleibende Änderung der Tertiärstruktur - weitere Bindungsstelle für den Hemmstoff allosterisches Zentrum • Konformationsänderung des aktiven Zentrums ↓ m

Aminosäuren, organische Chemie

user profile picture

Selma

4 Followers
 

Biologie

 

11/12/13

Lernzettel

Aminosäuren, organische Chemie

Dieser Inhalt ist nur in der Knowunity App verfügbar.

 allgemeiner Aufbau
proteinogene Aminosäuren:
Aminosäuren, die den Aufbau von Proteinen
bedingen
• unterscheiden sich in ihren Resten
·20 pr

App öffnen

Teilen

Speichern

139

Kommentare (3)

G

Cool, mit dem Lernzettel konnte ich mich richtig gut auf meine Klassenarbeit vorbereiten. Danke 👍👍

Aminosäuren, Struktur, isoelektrischer Punkt

Ähnliche Knows

Proteine

Know Proteine thumbnail

7351

 

11/12/10

2

Die Struktur der Proteine

Know Die Struktur der Proteine  thumbnail

3470

 

11/12/10

3

Denaturierung

Know Denaturierung thumbnail

258

 

11/9/10

Enzyme & Stoffwechsel

Know Enzyme & Stoffwechsel thumbnail

6886

 

11

Mehr

allgemeiner Aufbau proteinogene Aminosäuren: Aminosäuren, die den Aufbau von Proteinen bedingen • unterscheiden sich in ihren Resten ·20 proteinogene AS, 8 essenzielle AS ·alle bis auf Glycin chiral allgemeine Struktur formel COO I H₂N-C-H bzw R H-O O H-N-C-H ISI H-C-H H Methionin HR Aminogruppe {" Cystein und Methionin HOOHOO H₂N-C-HH-N-C-H aminosäuren > Säuren •der organische Rest bestimmt die Eigenschaften der AS H-C-H H-C-H ! H-C-H SH >Basen C x-C-Atom essenzielle Aminosäuren -acht der zwanzig proteinogenen AS - können vom Körper nicht selbst synthetisiert werden -Valin, Leucin, Phenylalanin, Isoleucin, Methionin, Tryptophan, Lysin und Threonin Cystein Carboxygruppe H-Ō H-N-C-H I H Säuren & Basen H Glycin sind Protonendonatoren .-COOH ist polar, -H ist locker * L>kann mühelos abgegeben werden Sind Protonenakzeptoren 01 -Schwefelhaltige Aminosäuren - bilden bei Oxidation Disulfid brücken aus Aminoethansäure =0¹ SOHS S Voraussetzung: freies Elektronenpaar für die Bindung =01 b) polar neutral Einteilung der AS in Gruppen a) unpolare Aminosäuren zB der unpolare Rest überwiegt Seitenketten, die keine -OH-Gruppe tragen x-C-Atom zB c) polar-sauer hat vier verschiene Substituenten: Carboxylgruppe, Aminogruppe, den organischen Rest & ein Wasserstoffatom es sind polare (OH-Gruppen) im Rest vorhanden • die Seitenkette trägt eine weitere Coo-/Carboxygruppe d) polar basisch • die Seitenkette trägt eine weitere Aminogruppe Aminosäuren in saurem Millieu : •COO wird neutral :COOH COO™ COOH H₂N C-H+OH →→→→ H3N C-H + H₂O H H3N*- H + H* 01 Carboxylat-lon H H-Ņ-H — K-N-M H H Aminosäuren in basischem Millieu • AS wird elektrisch neutral NH3* wird neutral: NH₂ Coo •C-H + H COO H30* H₂N-C-H + H₂O H 100-H H₂N-C-H I R Zwitterion -zwei oder mehrere funktionelle Gruppe, die jeweils unterschiedlich geladen sind L> Molekül ist insgesamt elektrisch neutral - AS haben jeweils eine Säuren- und Basenfunktion -es findet eine intramolekulare Protonenübertragung statt dadurch, dass die Aminogruppe ein Protonenakzeptor & die Carboxygruppe ein Protonendonator ist Folgen-gut wasserlöslich - hohe Schmelz- und Siedepunkte - kristallin durch lonenbindung - wirkt...

Nichts passendes dabei? Erkunde andere Fachbereiche.

Mit uns zu mehr Spaß am Lernen

Hilfe bei den Hausaufgaben

Mit dem Fragen-Feature hast du die Möglichkeit, jederzeit Fragen zu stellen und Antworten von anderen Schüler:innen zu erhalten.

Gemeinsam lernen

Mit Knowunity erhältest du Lerninhalte von anderen Schüler:innen auf eine moderne und gewohnte Art und Weise, um bestmöglich zu lernen. Schüler:innen teilen ihr Wissen, tauschen sich aus und helfen sich gegenseitig.

Sicher und geprüft

Ob Zusammenfassungen, Übungen oder Lernzettel - Knowunity kuratiert alle Inhalte und schafft eine sichere Lernumgebung zu der Ihr Kind jederzeit Zugang hat.

App herunterladen

Knowunity

Schule. Endlich Einfach.

App öffnen

Alternativer Bildtext:

als Ampholyt Creagiert mit Säuren und Basen) der isoelektrische Punkt -in Lösung mit bestimmtem pH-Wert (IPE) sind: gleich viele Carboxygruppen negativ geladen, wie Aminogruppen positiv I₂ Ladung wandert nicht mehr im Feld; die Gesamtladung/Summenladung ist neutral - liegt der pH-Wert unter dem IPE: Dissoziation der Säuregruppe nimmt ab & die Summenladung wird positiv T₂ kationische Form - liegt der pH-Wert über dem IPE: Dissoziation der Säure nimmt zu CAminogruppe gibt das Wasserstoffatom ab); Summenladung wird negativ Tanionische Form Trennung von Aminosäuren > Elektrophorese .man legt Gleichspannung an eine wässrige Lösung lonen wandern in die Richtung der Elektrode mit entgegengesetztem Vorzeichen (+ ;-) Geschwindigkeit der lonenwanderung ist abhängig von Größe der Ladung &lonenradius →→→→So können Ilonen eines Stoffgemisches getrennt werden - um das Ergebnis 'festzuhalten': Gelelektrophorese oder Papierelektrophorese Proteine & Peptide zwei Peptide können eine Verbindung eingenen: Peptidbindung bildet sich zwischen Carboxy- und Aminogruppe, dabei wird Wasser abgespalten > Kondensationsreaktion Kondensationsreaktion: zwei Moleküle verbinden sich unter Abspaltung eines kleinen Moleküls, wie z.B. Wasser, Ammoniok, CO₂... 3AS دا H-Ñ →> Peptidbindung entstent, wenn zwei AS durch eine Kondensationsreaktion miteinander reagieren zu: Dipeptid, Tripeptia, Oligopeptia, Polypeptid, Protein L> 2AS L> 10-99 AS L>100 AS 2-9AS H ÕH H H -C Glycin COOH H₂N-C-H R kationische Form der AS ↓ in saurer Lösung bevorzugt H-C-U-H Н H-N-C +H* HH-C-H Н OH Alanin COO- H3N™-C-H zwiterionische Form der AS H-1 H H COO™ H₂N-C-H R anionische Form der AS Peptidgruppe -C-N-C-C I OHH-C-H 10² H Dipeptid: Glycylalanin OH + H Besonderheiten der Peptidbindung räumlicher Bau: Peptidbindung -Bindungszustand: zwei mesomere Grenzformen - partieller Doppelbindungscharakter bei der Bindung zwischen dem C- und dem N-Atom ist ein Doppelbindungs- charakter > verkürzter Bindungsabstand und stark eingeschränkte Drehbarkeit das Elektronenpaar zw C und O kann an die Peptidbindung ausgeliehen werden -> Peptidbindung ist somit vorübergehend eine starre Doppelbindung die Starrheit der Bindung ist wichtig um eine stabile Konformation der Peptide zu gewährleisten Seitengruppen an den anderen Bindungen können rotiert werden & so flexibel im Raum angeordnet werden & mit den Seitenketten anderer AS interagieren Eigenschaften und Struktur > Überall im Organismus kommen Proteine vor > erfüllen verschiedene Funktionen -> besitzen verschiedene Eigenschaften 1. Albumine Transportprotein wasserlöslich, gerinnt bei 65°C • enthält viel Cystein (somit auch Schwefel) zB im Blut, in Milch, Kartoffeln, Fleischsaft etc. 2. Globuline: Enzyme, Energielieferanten, Immunglobuline (AK) in Salzlösung löslich, nicht wasserlöslich zB im Blutplasma, Muskeln, AK/Ig, Pflanzensamen Struktur der Proteine > durch die Peptidgruppe sind Proteine grundsätzlich gleich aufgebaut kovalente Bindungen Peptidbindung zwischen AS lonenbindung OOC- H H 11 C-N-C-C-N-C- 11 Disulfid brücke -> zwischen Cystein-Resten Anziehung zw pos und neg Ladung -NH3 Wasserstoffbrücken Anziehung zw partiell pos.&neg. Ladung - NH ..To-c- O hydrophobe Wechselwirkung vdw-Kräfte Oberflächenkräfte zw Molekülen H H R hydrophobe Gruppen lagern sich zusammen Mesomerie (delokalisierte Elektronen) -> Sekundär- und Tertiärstruktur -> Sekundär- und Tertiärstruktur -Sekundär- und Tertiärstruktur →→→→Tertiärstruktur 1: H 3. Skleroproteine haben Stützfunktion im Organismus -unlöslich in Wasser & Salzlösungen wenn AS-Sequenz länger ist, treten weitere ZHK auf, die das Molekül in ihre Form bringen ->bestimmt Primärstruktur -N=Ɔ - ↔→→→ -N.:Ɔ — →→ -№ - - zB Keratine in Haaren, Nägeln, Federn... • Kollagene in Bindegewebe, Knochen, Knorpel.... I H Grenzformel I Delokalisation Grenzformer II >Grenzformeln Sind nie isolierbar, da sie nicht real sind > Delokalisation ist der Dauerzustand DA: real und energiearm τ 10P I abnehmende Stärke der Bindungsenergie Sekundärstrukturen : stabil - Helix & B-Faltblatt Denaturierung > nicht mehr umkehrbare Veränderung der räumlichen Struktur eines Proteins biologische Funktion des Proteins kann verloren gehen > betrifft Sekundär; Tertiär- und Quatärstruktur; Primärstruktur bleibt unverändert Bedingungen a) Hitze Bewegung der Ketten sprengt die Wechselwirkungen → es bilden sich evtl neve/andere Bindungen: räumliche Anordnung verändert sich b) Kälte Sprengung der WW durch Bildung von Eiskristallen c) pH-Wert Änderung der Ladungsverhältnisse an sauren &alkalischen Resten ->Bindungen brechen auseinander d) Reduktionsmittel spalten Disulfidbrücken Nachweisreaktionen von Proteinen der Tyndall-Effekt > zeigt, dass Proteinlösungen kolloidale Lösungen sind Bestrahlen von klarer Proteinlösung dünner Lichtstreifen wird erkennbar Enzyme Biokatalysatoren bzw.. Beeinflussung der Enzymaktivität a) Temperatur der Geschwindigkeit der enzymatischen Umsetzung aktives Zentrum arbeitet nach Schlüssel-Schloss-Prinzip /induced-fit AS-Reste treten mit Substrat in Wechselwirkung -> Katalyse (katalysiert Spaltung des Substrats) RGT-Regel (bis 40°C/dann Denaturierung) L> +10°C: Reaktionsgeschwindigkeit x2 • Temperaturoptima sind von den Bindungen abhängig Forbreaktionen: Biuretreaktion b) pH-Wert • Tertiärstruktur wird durch WW der sauren/basischen AS-Reste bedingt • Ausbildung der lonenbindungen wird gestört I>T Tertiärstruktur & akt Zentrum ändern sich pH-Optimum meist im neutralen Bereich e) Salze Entzienung von Wasser, zerstören Hydrathülle f) Schwermetallionen binden an AS Reste, stören elektrostatische WW, verändern Tertiärstruktur zB Blei und Quecksilber g) radioaktive Strahlung > Nachweis jedes Proteins Kupfersulfat + Natronlauge + Protein Lösung färbt sich von blau zu violett es bildet sich eine Komplexverbindung zerstört einzelne Bindungen c) Konzentration Xanthoproteinreaktion > Nachweis für aromatische Aminosäuren konz. Salpetersäure + •Proteinlösung charakteristische Gelbfärbung ->wirkungsspezifisch: Enzyme ermöglichen eine bestimmte Reaktion des Substrats; Substrat kann nur durch eine Reaktion umgesetzt werden Substratspezifisch: nur ein bestimmtes Substrat kann umgesetzt werden; Schlüssel-Schloss-Prinzip → gruppenspezifisch: Enzyme, die nur Verbindungen mit einer bestimmten funkt. Gruppe umsetzen Substrathemmung • Nitrierung des Phenylrings Reaktionsgeschwindigkeit proportional zur Substratkonzentration •Substratsättigung viel Substrat aber Enzyme sind schon besetzt : Erhöhung der Substratkonzentration • weitere Erhöhung Abnahme der Reaktionsgeschwindigkeit d) reversible Hemmungen 1. kompetitive Hemmung Verdrängungshemmung ·chem. ähnlicher Stoff besetzt das aktive Zentrum (wird nicht umgesetzt) L> blockier+ Anlagerung d. Substrats e) irreversible Hemmungen 2. allosterische Hemmung Inhibitor bleibt im akt. Zentrum fest gebunden Vergiftung durch Schwermetallionen bleibende Änderung der Tertiärstruktur - weitere Bindungsstelle für den Hemmstoff allosterisches Zentrum • Konformationsänderung des aktiven Zentrums ↓ m