Bio Lk - Proteine & Enzymatik

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natürlichen conformation nennt man Denatunerung. Proteinbiosynthese ONA Trans- lation Plasmid kernáquivalent (Nukleota) Translation →ähnlicher Mechanismus wie bei den chloroplasten und Mitochondrien der Eukaryoten RNA- Nukleonde lagern sich komplemetar al codogen strang Le werden verbunden → Übersetzung der mRNA sequenz in eine Aminosäure sequene Promotor Polymerase setzt sich au Startcodon an und entwindet den DNA-Doppelstrang RNA- Polymerase wandert von 3¹ 20 5¹ bis zum Terminator mRNA wird freigesetzt und Rückwindung der DNA Translation die kleine untereinheit lagert sich vor dem startcodon au der mRNA all (von 5¹ EU 3¹) start +RNA Hetionin aw startcodon lagert sich das Anticedon der +RNA au graße untereinheit lagert sich au → 3-stellen. P.A.E. ein beladenes +RNA lagert sich am A- Stelle chemische verbindung der beiden Aminosäuren der +RUA (beide au A-Stelle) Ribosom wandert ein Platz weiter Lo HRNA an A-und E-Stelle +RNA der E-Stelle löst sich (unbeladen) → kann wiede beladen werden cmit gleicher Aminosäure) Aminosäuresequena immer vom N-terminalen zum C-terminalen - Ende Lo wird am Stopcodon freigesetzt ENERGIE Energie ist das vermogen, Arbeit zu vernichten L Alle Lebensvorgänge sind untrennbar an Umwandlung von Stoffen und Energie gekoppelt Energieformen ATP: kinetische Energie objecte, die sich bewegen, können andere objecte bewegen LD bewegende Teilchen besitzen sie schnell = viel warme; OIC (kalt) • keine Bewegung → prinzipiell wärmeenergie potentielle Energie Energie. die noch nicht zum Ausdruck kommt Le chemische Energie (meist bei Fotosynthese gewonnen) - v.a. in makromolekülen Kohlenhydrate, Proteine, lipide, Nucleinsäuren + kleinen organischen Molekülen - ATP => Umwandlung Lo organismus Energie wandler universeller Energietrager - commt durch 3 (tr) Phosphatreste cstoßen sich ab) auf engem Raum zur von (4) negativen Ladungen → energiereich zerfällt durch H₂O in APP und 1 Phosphatrest gleichwarmer Tiere konstant Speicherung der chem. Energie in ATP entstehende wärme / Abwärme bei der zellatmung Cuniverseller Energieträger) kann awe ein anderes molekül übertragen werden und es energiereicher machen, damit eine Reaktion ablowten kann Aufhäufung → ATP wird genutzt, um sich zu bewegen,.... => Mit der Nahrung aufgenommene chem. Energie wird 2.B. In kinetische Energie umgewandelt! => An allen Stoffwechselreaktionen des Körpers sind Enzyme beteilig!! Körpertemperatur ENZYME - Proteine mit besonderen Funktionen. - beschleunigen / starten chem. Reaktionen 4 setzen none Activierungsenergie herab - wirken bei geringer Konzentration Herstellung bei Proteinbiosynthese - (muss überwunden werden damit eine Reaction ablaufen kann) => Reaktion wird stark beschleunigt. + läuft viel schneller ab ohne Enzym braucht man viel mehr Energie (katalysieren Blokatalysator). Substrate Ausgangsstoffe, are von Enzymen umgesetzt werden - Enzym arbeitet nur mit einem bestimmten Stoff / Substrat Lo Substratspezifität Lactase Lactose; Lactase & Glucose Aktives zenfrum. Bindungsstelle des Enzyms (mit Substrat) Lo a. z.: schloss, substrat: Schlüssel → exaktes zusammenpassen => schlüssel-schloss- prinzip Aufgaben: 1) Stoffe spalten 2) zwei Stoffe zu einem fügen Lo Enzym kann aber immer nur wirkung auf sein Substrat haben => wirkungsspezifisch → Enzym-Substrat - complex (ES): verbindung zwischen substrat und Enzym L nach einer Reaktion genen daraus das A. veränderte substrat ENZYMAKTIVITAT 2. unveränderte Enzym - wieder verwendbar = braucht wenig Enzym für veränderung vieler substrate → Denaturierung zerstörung der Proteine durch eine veränderte Raumstruktur L Eiweiß iclar nach Kochen weiß (nicht umbenrbar) ", induced fit": manchmal verändern Enzym und substrat erst ihre struktur, wenn das substrat sich annänert - stark von ihrer Umgebung abhängig Lo Temperatur: mit steigender Temperatur, arbeiten die Enzyme zunächst schneller hervor => Realctionsgeschwindigkeit - Temperatur - Regel (RGT-Regel) Erhöhung der Temperatur: 10°C → Reaktionsgeschw. x2 Lo durch schnellere Bewegung der E unds → höhere wahrscheinlichkeit, dass sie aufeinander treffen =D Functioniert nur bis zu einer bestimmten Temperatur = ab einer zu hohen Temperatur kommt es zur Denaturierung Temperatur- Optimum →Geschw. des Enzyms am höchsten, danach nimmt die Enzymaktivität wieder ab → bewegen sich so schnell, class Es nicht mehr möglich ist 4 Betonsgeschin. Lo pn-wert: ph-optimum. - Enzymaktivität am nächster -D falscher ph-wert = Denatunerung Die Reaktionsgeschwindigkeit erhönt sich mit steigender Enzym- sowie Substrationzentration, da sich dann immer mehr ES ausbilden können, sodass es nicnt sofort einen Enzym- oder substratmangel gibt. Dementsprechend hängt die Reaktionsgeschwindigkeit sowohl von der Enzym- sowie Sulastratkonzentration ab. → irgendwann aber stagniert, da alle aktiven zentren besetzt I alle substrate schon gebunden sind Lo maximaler umsatz Km-wert VMAX =D Enzyme haben eine bestimmte wechselzahl: Anzahl der substrate, die ein Enzym pro sebunde umsetzen kann. >substratkonzentration, bei der die halbmaximale Geschwindigkeit der Reaktion erreicht ist • Michaelis - Menten- konstante L spezifisch für jedes E (mit einem bestimmien 3) berunt auf der fiffinität (Stärke/.) zwischen E unds Kn Substratheontentration Je kleiner der KM-wert, desto größer ist die Affinität zwischen E und S HEMMUNGEN Die reversible, competitive Hemmung → Substrat chier stärke) und inhibitor (hier Acarbose) haben einen ännlichen molekularen Aufbau Inhibitor besetzt das aktive zentrum, wird aber nicht umgesetzt (sitzt da einfach nur drin ohne gespalten zu werden) während der Innibitor das aktive zentrum blockiert, wird das substrat nicht umgesetz+ → Realctionsgeschwindigkeit ist vermindert (kri mit Inhibitor > Kn onne) Bei zunehmender Substrat konzentration steigt die wahrscheinlichkeit, dass substrat und nicht der Inhibitor gebunden wird => Vrux Icann erreicht werden, wenn alle E olas Sumsetzen Die allosterische, reversible Hemmung häufig krankheitstherapie → Substanzen cosp. Efavirenz › binden außerhalb des aktiven zentrums an das Enzym an die allasterische Bindungsstelle ↳dadurch wird die Raumstruktur des Enzyms (+aktiven zentrums) so stark verandert, dass die substrate aufgrund des schlüssel-Schloss Prinzips nicht mehr passen → allostensche Hemmung blockiert ein Teil der Enzyme ↳ Konzentration von aktiven Enzymen sinkt KM-wert bleibt gleich, da die Affinität zum Substrat die gleiche bleibt (sind nur weniger reactionsfähige Enzyme) Reaktionsgeschw. um einen faktor gestowcht => Hemmstoff cnegative Effector / inhibitor) setzt sich ins allosterische zentrum ca. Bindungsstelle) → räumliche Struktur des aktiven zentrums wird verändert c conformation sanderung) S kann nicht mehr umgesetzt werden => Eine Erhöhung der S-konzentration wird nicht zu Vrux anne Hemmung, da das 3 nicht mit dem Hemmstoff Cum das active Zentrum) konkurrert wenige E stehen für Reaktion zu verfugung →→→→Vriax genemm+ < VMAX der KM-wert bleibt gleion, weil are vorhandenen E.. Die irreversible Hemmung gleicht der competetiven, reversiblen Hemmung, nur kann sich der Inhibitor hier nicht mehr vom Enzym lösen Funktion von NAD+ →wasserstoff, der bei chem. Reaktionen frei wird, nimmt NAD + auf und wird somit ZU NADH + H+ reduzieren 2H →NADH +H* NAD ↳ bei der Reaktion von Methanol zu Methanal wird wasserstoff frei → NAD + nimmt diesen auf, indem zwei Hydrid-lonen (H) aufgenommen werden. + bleibt ein Hyand-on (HT), das andere zum Proton (H*) → NAD+ - wasserstoffübertragendes coenzym Autoradiografie: photografisches verfahren zum Nachweis und zur characterisierung radioactiver Stoffe durch bspw. chromatografie → radioactive isotope ( so to penmarkiering)