Laden im
Google Play
Die moderne industriegesellschaft zwischen fortschritt und krise
Friedensschlüsse und ordnungen des friedens in der moderne
Imperialismus und erster weltkrieg
Der mensch und seine geschichte
Herausbildung moderner strukturen in gesellschaft und staat
Deutschland zwischen demokratie und diktatur
Das 20. jahrhundert
Großreiche
Frühe neuzeit
Europa und globalisierung
Europa und die welt
Die zeit des nationalsozialismus
Das geteilte deutschland und die wiedervereinigung
Bipolare welt und deutschland nach 1953
Demokratie und freiheit
Alle Themen
Entwicklungsperspektiven
Mensch-umwelt-beziehungen
Die subpolare und polare zone
Russland
Herausforderungen an die menschen des 21. jahrhunderts
Europa
Klima und vegetationszonen
Entwicklung in tropischen räumen
Planet erde
China
Globalisierung
Ressourcenkonflikte und ressourcenmanagement
Australien und ozeanien
Klimawandel und klimaschutz
Usa
Alle Themen
13.12.2020
5680
265
Teilen
Speichern
Herunterladen
PROTEINE → Antikörper unserer Abwehr → Enzyme für Stoffwechsel → Strukturproteine bauen Hout, Knochen und Knorpel auf → sind in jeder Zelle →an fast allen Lebensprozessen beteiligt STUKTUR alle Proteine bestehen aus Aminosäuren → Peptidbindung = Covalente Bindung Lo enzymatische verknüpfung Peptidbindung zwischen zwei Aminosäuren → Dipeptia → bei bis zu zehn aneinandergebundenen Aminosäuren → oligopeptid langere Aminosäure kelten → Polypeptidketten =D proteine bestehen aus einer oder mehreren Polypeptiaketten, die eine dreidimensionale Struktur einnehmen 4 strukturebenen - Primärstruktur - secundarstruktur Tertiärstruktur Quartarstruktur Primärstruktur lineare Abfolge der AS in der Peptia cette (Protein) Lo Entstehung bei Translation AS sind durch peptidbindungen miteinander covalent verbu Lo Aminosäuresequenz bestimmt an welcher stelle wasserstoff- oder Disulfiabrücken entstehen Lo bestimmt wie die Tertiärstruktur aussient →→→ kleine veränderungen haben fatale wirkungen →sekundärstruktur: wechselwirkungen zwischen nicht-benachbarten AS cin regelmäßigen Abständen) → polare Igeladene Reste der wasserstoffbrückcenbindung } => lokale räumliche Struktur AS (onenbindungen lineare Peptid kete nimmt raumliche Struktur an B-Faltblatt M: zwei oder mehr Abschnitte verlaufen parallel viele wasserstoffbrücken - enorme stabilität α-Helix : WWB zwischen jeder 4. AS structurgrundlage vieler Faserproteine →Tertiärstruktur dreidimensionale Gestalt des gesamten Proteins. mit. MM (B), (α), (ohne) Bereiche → Quartärstruktur, manche Proteine bestehen aus mehreren Polypeptidketten → Primärstruktur Temperatur =D verlust EP Conformation wird von mehreren Faktoren bestimmt. Stabilisiert durch schwache wechselwirkungen zwischen den Seitenketten - hydrophobe wechselwirkungen. 4 ph-wert - Salzkonzentration 4 chemikalien Eurokaryoten van-der-Waals-Kräfte Prokaryoten шив 4lonenbindungen Disulfid brucken (bei schwetel) PROTEINBIOSYNTHESE Trans- kniption Transkription LD bilden untereinheiten des Proteins => rawmliche zusammenlagerung der untereinheiten. bsp.: Hämoglobin - 4 polypeptidketten. 2 α-untereinheiten 2 B Untereinheiten Translation Transkription Transkription Herstellung von mRNA auf Grundlage von DNA der...
Durchschnittliche App-Bewertung
Schüler:innen lieben Knowunity
In Bildungs-App-Charts in 11 Ländern
Schüler:innen haben Lernzettel hochgeladen
iOS User
Philipp, iOS User
Lena, iOS Userin
natürlichen conformation nennt man Denatunerung. Proteinbiosynthese ONA Trans- lation Plasmid kernáquivalent (Nukleota) Translation →ähnlicher Mechanismus wie bei den chloroplasten und Mitochondrien der Eukaryoten RNA- Nukleonde lagern sich komplemetar al codogen strang Le werden verbunden → Übersetzung der mRNA sequenz in eine Aminosäure sequene Promotor Polymerase setzt sich au Startcodon an und entwindet den DNA-Doppelstrang RNA- Polymerase wandert von 3¹ 20 5¹ bis zum Terminator mRNA wird freigesetzt und Rückwindung der DNA Translation die kleine untereinheit lagert sich vor dem startcodon au der mRNA all (von 5¹ EU 3¹) start +RNA Hetionin aw startcodon lagert sich das Anticedon der +RNA au graße untereinheit lagert sich au → 3-stellen. P.A.E. ein beladenes +RNA lagert sich am A- Stelle chemische verbindung der beiden Aminosäuren der +RUA (beide au A-Stelle) Ribosom wandert ein Platz weiter Lo HRNA an A-und E-Stelle +RNA der E-Stelle löst sich (unbeladen) → kann wiede beladen werden cmit gleicher Aminosäure) Aminosäuresequena immer vom N-terminalen zum C-terminalen - Ende Lo wird am Stopcodon freigesetzt ENERGIE Energie ist das vermogen, Arbeit zu vernichten L Alle Lebensvorgänge sind untrennbar an Umwandlung von Stoffen und Energie gekoppelt Energieformen ATP: kinetische Energie objecte, die sich bewegen, können andere objecte bewegen LD bewegende Teilchen besitzen sie schnell = viel warme; OIC (kalt) • keine Bewegung → prinzipiell wärmeenergie potentielle Energie Energie. die noch nicht zum Ausdruck kommt Le chemische Energie (meist bei Fotosynthese gewonnen) - v.a. in makromolekülen Kohlenhydrate, Proteine, lipide, Nucleinsäuren + kleinen organischen Molekülen - ATP => Umwandlung Lo organismus Energie wandler universeller Energietrager - commt durch 3 (tr) Phosphatreste cstoßen sich ab) auf engem Raum zur von (4) negativen Ladungen → energiereich zerfällt durch H₂O in APP und 1 Phosphatrest gleichwarmer Tiere konstant Speicherung der chem. Energie in ATP entstehende wärme / Abwärme bei der zellatmung Cuniverseller Energieträger) kann awe ein anderes molekül übertragen werden und es energiereicher machen, damit eine Reaktion ablowten kann Aufhäufung → ATP wird genutzt, um sich zu bewegen,.... => Mit der Nahrung aufgenommene chem. Energie wird 2.B. In kinetische Energie umgewandelt! => An allen Stoffwechselreaktionen des Körpers sind Enzyme beteilig!! Körpertemperatur ENZYME - Proteine mit besonderen Funktionen. - beschleunigen / starten chem. Reaktionen 4 setzen none Activierungsenergie herab - wirken bei geringer Konzentration Herstellung bei Proteinbiosynthese - (muss überwunden werden damit eine Reaction ablaufen kann) => Reaktion wird stark beschleunigt. + läuft viel schneller ab ohne Enzym braucht man viel mehr Energie (katalysieren Blokatalysator). Substrate Ausgangsstoffe, are von Enzymen umgesetzt werden - Enzym arbeitet nur mit einem bestimmten Stoff / Substrat Lo Substratspezifität Lactase Lactose; Lactase & Glucose Aktives zenfrum. Bindungsstelle des Enzyms (mit Substrat) Lo a. z.: schloss, substrat: Schlüssel → exaktes zusammenpassen => schlüssel-schloss- prinzip Aufgaben: 1) Stoffe spalten 2) zwei Stoffe zu einem fügen Lo Enzym kann aber immer nur wirkung auf sein Substrat haben => wirkungsspezifisch → Enzym-Substrat - complex (ES): verbindung zwischen substrat und Enzym L nach einer Reaktion genen daraus das A. veränderte substrat ENZYMAKTIVITAT 2. unveränderte Enzym - wieder verwendbar = braucht wenig Enzym für veränderung vieler substrate → Denaturierung zerstörung der Proteine durch eine veränderte Raumstruktur L Eiweiß iclar nach Kochen weiß (nicht umbenrbar) ", induced fit": manchmal verändern Enzym und substrat erst ihre struktur, wenn das substrat sich annänert - stark von ihrer Umgebung abhängig Lo Temperatur: mit steigender Temperatur, arbeiten die Enzyme zunächst schneller hervor => Realctionsgeschwindigkeit - Temperatur - Regel (RGT-Regel) Erhöhung der Temperatur: 10°C → Reaktionsgeschw. x2 Lo durch schnellere Bewegung der E unds → höhere wahrscheinlichkeit, dass sie aufeinander treffen =D Functioniert nur bis zu einer bestimmten Temperatur = ab einer zu hohen Temperatur kommt es zur Denaturierung Temperatur- Optimum →Geschw. des Enzyms am höchsten, danach nimmt die Enzymaktivität wieder ab → bewegen sich so schnell, class Es nicht mehr möglich ist 4 Betonsgeschin. Lo pn-wert: ph-optimum. - Enzymaktivität am nächster -D falscher ph-wert = Denatunerung Die Reaktionsgeschwindigkeit erhönt sich mit steigender Enzym- sowie Substrationzentration, da sich dann immer mehr ES ausbilden können, sodass es nicnt sofort einen Enzym- oder substratmangel gibt. Dementsprechend hängt die Reaktionsgeschwindigkeit sowohl von der Enzym- sowie Sulastratkonzentration ab. → irgendwann aber stagniert, da alle aktiven zentren besetzt I alle substrate schon gebunden sind Lo maximaler umsatz Km-wert VMAX =D Enzyme haben eine bestimmte wechselzahl: Anzahl der substrate, die ein Enzym pro sebunde umsetzen kann. >substratkonzentration, bei der die halbmaximale Geschwindigkeit der Reaktion erreicht ist • Michaelis - Menten- konstante L spezifisch für jedes E (mit einem bestimmien 3) berunt auf der fiffinität (Stärke/.) zwischen E unds Kn Substratheontentration Je kleiner der KM-wert, desto größer ist die Affinität zwischen E und S HEMMUNGEN Die reversible, competitive Hemmung → Substrat chier stärke) und inhibitor (hier Acarbose) haben einen ännlichen molekularen Aufbau Inhibitor besetzt das aktive zentrum, wird aber nicht umgesetzt (sitzt da einfach nur drin ohne gespalten zu werden) während der Innibitor das aktive zentrum blockiert, wird das substrat nicht umgesetz+ → Realctionsgeschwindigkeit ist vermindert (kri mit Inhibitor > Kn onne) Bei zunehmender Substrat konzentration steigt die wahrscheinlichkeit, dass substrat und nicht der Inhibitor gebunden wird => Vrux Icann erreicht werden, wenn alle E olas Sumsetzen Die allosterische, reversible Hemmung häufig krankheitstherapie → Substanzen cosp. Efavirenz › binden außerhalb des aktiven zentrums an das Enzym an die allasterische Bindungsstelle ↳dadurch wird die Raumstruktur des Enzyms (+aktiven zentrums) so stark verandert, dass die substrate aufgrund des schlüssel-Schloss Prinzips nicht mehr passen → allostensche Hemmung blockiert ein Teil der Enzyme ↳ Konzentration von aktiven Enzymen sinkt KM-wert bleibt gleich, da die Affinität zum Substrat die gleiche bleibt (sind nur weniger reactionsfähige Enzyme) Reaktionsgeschw. um einen faktor gestowcht => Hemmstoff cnegative Effector / inhibitor) setzt sich ins allosterische zentrum ca. Bindungsstelle) → räumliche Struktur des aktiven zentrums wird verändert c conformation sanderung) S kann nicht mehr umgesetzt werden => Eine Erhöhung der S-konzentration wird nicht zu Vrux anne Hemmung, da das 3 nicht mit dem Hemmstoff Cum das active Zentrum) konkurrert wenige E stehen für Reaktion zu verfugung →→→→Vriax genemm+ < VMAX der KM-wert bleibt gleion, weil are vorhandenen E.. Die irreversible Hemmung gleicht der competetiven, reversiblen Hemmung, nur kann sich der Inhibitor hier nicht mehr vom Enzym lösen Funktion von NAD+ →wasserstoff, der bei chem. Reaktionen frei wird, nimmt NAD + auf und wird somit ZU NADH + H+ reduzieren 2H →NADH +H* NAD ↳ bei der Reaktion von Methanol zu Methanal wird wasserstoff frei → NAD + nimmt diesen auf, indem zwei Hydrid-lonen (H) aufgenommen werden. + bleibt ein Hyand-on (HT), das andere zum Proton (H*) → NAD+ - wasserstoffübertragendes coenzym Autoradiografie: photografisches verfahren zum Nachweis und zur characterisierung radioactiver Stoffe durch bspw. chromatografie → radioactive isotope ( so to penmarkiering)