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Bio Lk - Proteine & Enzymatik

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 PROTEINE
Antikörper unserer Abwehr.
→ Enzyme für Stoffwechsel.
Strukturproteine bowen Howt, Knochen und Knorpel auf
→ sind in jeder Zelle.

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PROTEINE Antikörper unserer Abwehr. → Enzyme für Stoffwechsel. Strukturproteine bowen Howt, Knochen und Knorpel auf → sind in jeder Zelle. → an fast allen Lebensprozessen beteiligt STUKTUR → alle Proteine bestehen aus Aminosäuren Peptidbindung bovalente Bindung Lo enzymatische verknüpfung → Peptialbindung zwischen zwei Aminosäuren → Dipeptia → bei bis zu zehn aneinandergebundenen Aminosäuren → oligopeptial längere Aminosäure kelten. → Polypeptidketten =P proteine bestehen aus einer oder mehreren Polypeptiaketten, die eine dreidimensionale Struktur einnehmen 4 strukturebenen - Primärstruktur - selcundarstruktur Tertiärstruktur Quartarstruktur → Primärstruktur • lineare Abfolge der AS in der Peptia cette (Protein) ↳ Entstehung bei Translation AS sind durch Peptidbindungen miteinander kovalent verbunden Lo Aminosäuresequenz bestimmt an welcher Stelle wasserstoff- oder Disulfidbrücken entstehen Lo bestimmt wie die Tertiärstruktur aussient → Kleine veränderungen haben fatale wirkungen → sekundärstruktur: wechselwirkungen zwischen } → → (onenbindungen lineare Peptid kelle nimmt räumliche Struktur an → B-Faltblatt M:. zwei oder mehr Abschnitte verlaufen parallel viele wasserstoffbrücken - enorme Stabilität 4 wasserstoffbrückenbindung a - Helix nicht-benachbarten AS cin regelmäßigen Abständen) => lokale räumliche Struktur → polare Igeladene Reste der AS WWB zwischen jeder 4. AS strukturgrundlage vieler Faserproteine Tertiärstruktur: areidimensionale Gestalt des gesamten Proteins → mit M (B), € (α), — (ohne) Bereiche 1 stabilisiert durch schwache wechselwirkungen zwischen den Seitenketten. hydrophobe wechselwirkungen → Quartårstruktur, manche proteine bestehen aus mehreren Polypeptidketten. => Konformation wird von mehreren Faktoren bestimmt: → Primärstruktur - Temperatur ph-wert van-der-Waals-Krafte Salzkonzentration Eurokaryoten wwB & lonenbindungen Disulfid brucken (bei schwetel). → chemikalien => Verlust der natürlichen conformation nennt man Denaturierung PROTEINBIOSYNTHESE Trans- kription Prokaryoten Transkription Herstellung von mRNA auf Grundlage von DNA Transkription Transkription => räumliche zusammenlagerung der untereinheiten bsp.:...

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Hämoglobin → 4 polypeptidketten: 2 α-untereinheiten 2. ß- untereinheiten Translation Proteinbiosynthese ONA Trans- lation Plasmid kernáquivalent (Nukleotia) LD bilden untereinheiten des proteins. → ähnlicher Mechanismus wie bei den chloroplasten und Mitochondrien der Eukaryoten RNA- Nukleordle lagern sich komplemetår am codlogen strang LD werden verbunden Translation → Übersetzung der mRNA- sequenz in eine Aminosäure sequenz Promotor Polymerase setzt sich am Startcodon an und entwindet den DNA-Doppelstrang RNA- Polymerase wandert von 3¹ 20 5' bis zum Terminator mRNA wird freigesetzt und Rückwindung der DNA Translation die kleine untereinheit lagert sich vor dem startcodon au der mRNA au (von 5! Eu 3¹) start +RNA Metionin • aw startooolon lagert sich das Anticodon der +RNA au graße untereinheit lagert sich au → 3-Stellen: P.A. E ein beladenes +RNA lagert sich am A- Stelle. chemische verbindung der beiden Aminosäuren der +RNA (beide au A-Stelle) Ribosom wandert ein Platz weiter. LD HRNA OM A- und E-Stelle +RNA der E-stelle löst sich (unbeladen) → kann wiede beladen verden (mit gleicher Aminosäure) Aminosäuresequens immer vom. N-terminalen zum C-terminalen - Ende Lo wird am Stopcodon freigesetzt ENERGIE 4 • Energie ist das vermögen, Arbeit zu vernichten Lo Alle lebensvorgänge sind untrennbar an Umwandlung von Stoffen und Energie gekoppelt Energieformen: ATP: kinetische Energie: objecte, die sich bewegen, können andere objecte bewegen 4 bewegende Teilchen besitzen sie → schnell = viel warme ; 01 (kalt) • keine Bewegung → prinzipiell wärmeenergie potentielle Energie Energie, die noch nicht zum Ausdruck commi Le chemische Energie (meist bei Fotosynthese gewonnen) → v.a. in Makromolekülen. Kohlenhydrate, Proteine, lipide, Nucleinsäuren + kleinen organischen Molekülen - ATP => Umwandlung Lo organismus Energie wandler → universeller Energieträger kommt durch 3 (tri) Phosphatreste (stoßen sich ab) auf engem Raum zur Aufhäufung von (4) negativen Ladungen → energiereich zerfällt durch H₂O in APP und 1 Phosphatrest gleichwarmer Tiere Konstant kann auf ein anderes molekül übertragen werden und es energiereicher machen, damit eine Reaktion ablowten kann Speicherung der chem. Energie in ATP ; entstehende wärme / Abwärme bei der Bellatmung Luniverseller Energieträger) ATP wird genutzt, um sich zu bewegen,... => Mit der Nahrung aufgenommene chem. Energie wird z. B. In kinetische Energie umgewandelt! => An allen Stoffwechselreaktionen des Körpers sind Enzyme beteiligt! Körpertemperatur ENZYME Proteine mit besonderen Funktionen beschleunigen I starten chem. Reaktionen. 4 setzen hone Activierungsenergie herab wirken bei geringer Konzentration Herstellung bei Proteinbiosynthese ما (muss überwunden werden damit eine Reaction ablaufen kann) Substrate: Ausgangsstoffe, dre von Enzymen umgesetzt werden. Enzym arbeitet nur mit einem bestimmten Stoff / substrat. Lo Substratspezifität Lactase = Lactose; Lactase & Glucose Aktives zentrum: Bindungsstelle des Enzyms (mit substrat). a. 2.: schloss, substrat: Schlüssel → exaktes zusammenpassen => schlüssel-schloss- Prinzip. =P Reaktion wird stark beschleunigt + läuft viel schneller ab ohne Enzym browcht man viel mehr Energie Aufgaben: 1) Stoffe spalten ما " (katalysieren → Biokatalysator) 2) zwei Stoffe zu einem fügen Enzym kann aber immer nur 1 wirkung auf sein substrat haben => wirkungsspezifisch → Enzym - Substrat - complex (ES): verbindung zwischen substrat und Enzym L nach einer Reaktion genen daraus das : 1. veränderte substrat hervor → Denatunerung= zerstörung der Proteine durch eine veränderte Raumstruktur Lo Eiweiß iclar nach kochen weiß ( nicht umbenrbbar) induced fit " : manchmal verändern Enzym und substrat erst inre struktur, wenn das substrat sich annänert ENZYMAKTIVITAT 2. unveränderte Enzym - wieder verwendbar = braucht wenig Enzym für veränderung vieler Substrate stark von ihrer Umgebung abhängig Temperatur: mit steigender Temperatur, arbeiten die Enzyme zunächst schneller - Realctionsgeschwindigkeit Temperatur - Regel CRGT-Regel) Erhöhung der Temperatur: 10°C → Reaktionsgeschw. x2 Lo durch schnellere Bewegung der E unds → höhere wahrscheinlichkeit, dass sie aufeinander treffen =D Funktioniert nur bis zu einer bestimmten Temperatur = Temperatur- Optimum → Geschw. des Enzyms am höchsten, danach nimmt die Enzymaktivität wieder ab bewegen sich so schnell, dass ES nicht mehr möglich ist => ab einer zu hohen Temperatur kommt Denaturierung es zur L Die Reaktionsgeschwindigkeit erhänt sich mit steigender Enzym- sowie Substratkonzentration, da sich dann immer mehr ES ausbilden können, sodass es nicht sofort einen Enzym- oder substratmangel gibt. Dementsprechend hängt die Reaktionsgeschwindigkeit جا ها Resletionsgeschi. Lo sowohl von der Enzym- sowie Sulastratkonzentration ab. → irgendwann aber stagniert, da alle aktiven zentren besetzt I alle substrate schon gebunden sind. LP maximaler umsatz Km-wert VMAX ph-wert: ph-optimum → Enzymaktivität am nöchsteri -D falscher ph-wert benaturierung. VIAX 2 Enzyme haben eine bestimmte wechselzahl: Anzahı der substrate, die ein Enzym pro sebunde umsetzen kann. Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Geschwindigkeit der Reaktion erreicht ist • Michaelis - Menten- konstante spezifisch für jedes E (mit einem bestimmten S) berunt auf der Affinität (stärke /..) zwischen & undis 17 I K₁ Km Sulostratleonzentration => Je kleiner der KM-wert, desto größer ist die Affinität zwischen E und s HEMMUNGEN Die reversible, Kompetitive Hemmung Substrat chier Stärke) und Inhibitor chier Acarbose) haben einen ähnlichen molekularen Aufbau Inhibitor besetzt das aktive zentrum, wird aber nicht umgesetzt csitzt da einfach nur ann ohne gespalten zu werden) während der Inhibitor das aktive zentrum blockiert, wird das Substrat nicht umgesetz+ → Realctionsgeschwindigkeit ist vermindert (KM mit inhibitor > Kn onne) Bei zunehmender Substrat konzentration steigt die wahrscheinlichkeit, dass substrat und nicht der Inhibitor gebunden wird. => VMAX kann erreicht werden, wenn alle E olas S umsetzen Die allosterische, reversible Hemmung häufig Krankheitstherapie → Substanzen (bsp. Efavirenz binden außerhalb des aktiven zentrums an das Enzym. an die allosterische Bindungsstelle ↳dadurch wird die Raumstruktur des Enzyms C+aktiven zentrums) so stark verändert, dass die substrate aufgrund des schlüssel-Schloss Prinzips nicht mehr passen → allostensche Hemmung blockiert ein Teil der Enzyme ↳ Konzentration von aktiven Enzymen sinkt → KM-wert bleibt gleich, da die Affinität zum Substrat die gleiche bleibt (sind nur weniger reactionsfähige Enzyme)

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LD HRNA OM A- und E-Stelle +RNA der E-stelle löst sich (unbeladen) → kann wiede beladen verden (mit gleicher Aminosäure) Aminosäuresequens immer vom. N-terminalen zum C-terminalen - Ende Lo wird am Stopcodon freigesetzt ENERGIE 4 • Energie ist das vermögen, Arbeit zu vernichten Lo Alle lebensvorgänge sind untrennbar an Umwandlung von Stoffen und Energie gekoppelt Energieformen: ATP: kinetische Energie: objecte, die sich bewegen, können andere objecte bewegen 4 bewegende Teilchen besitzen sie → schnell = viel warme ; 01 (kalt) • keine Bewegung → prinzipiell wärmeenergie potentielle Energie Energie, die noch nicht zum Ausdruck commi Le chemische Energie (meist bei Fotosynthese gewonnen) → v.a. in Makromolekülen. Kohlenhydrate, Proteine, lipide, Nucleinsäuren + kleinen organischen Molekülen - ATP => Umwandlung Lo organismus Energie wandler → universeller Energieträger kommt durch 3 (tri) Phosphatreste (stoßen sich ab) auf engem Raum zur Aufhäufung von (4) negativen Ladungen → energiereich zerfällt durch H₂O in APP und 1 Phosphatrest gleichwarmer Tiere Konstant kann auf ein anderes molekül übertragen werden und es energiereicher machen, damit eine Reaktion ablowten kann Speicherung der chem. Energie in ATP ; entstehende wärme / Abwärme bei der Bellatmung Luniverseller Energieträger) ATP wird genutzt, um sich zu bewegen,... => Mit der Nahrung aufgenommene chem. Energie wird z. B. In kinetische Energie umgewandelt! => An allen Stoffwechselreaktionen des Körpers sind Enzyme beteiligt! Körpertemperatur ENZYME Proteine mit besonderen Funktionen beschleunigen I starten chem. Reaktionen. 4 setzen hone Activierungsenergie herab wirken bei geringer Konzentration Herstellung bei Proteinbiosynthese ما (muss überwunden werden damit eine Reaction ablaufen kann) Substrate: Ausgangsstoffe, dre von Enzymen umgesetzt werden. Enzym arbeitet nur mit einem bestimmten Stoff / substrat. Lo Substratspezifität Lactase = Lactose; Lactase & Glucose Aktives zentrum: Bindungsstelle des Enzyms (mit substrat). a. 2.: schloss, substrat: Schlüssel → exaktes zusammenpassen => schlüssel-schloss- Prinzip. =P Reaktion wird stark beschleunigt + läuft viel schneller ab ohne Enzym browcht man viel mehr Energie Aufgaben: 1) Stoffe spalten ما " (katalysieren → Biokatalysator) 2) zwei Stoffe zu einem fügen Enzym kann aber immer nur 1 wirkung auf sein substrat haben => wirkungsspezifisch → Enzym - Substrat - complex (ES): verbindung zwischen substrat und Enzym L nach einer Reaktion genen daraus das : 1. veränderte substrat hervor → Denatunerung= zerstörung der Proteine durch eine veränderte Raumstruktur Lo Eiweiß iclar nach kochen weiß ( nicht umbenrbbar) induced fit " : manchmal verändern Enzym und substrat erst inre struktur, wenn das substrat sich annänert ENZYMAKTIVITAT 2. unveränderte Enzym - wieder verwendbar = braucht wenig Enzym für veränderung vieler Substrate stark von ihrer Umgebung abhängig Temperatur: mit steigender Temperatur, arbeiten die Enzyme zunächst schneller - Realctionsgeschwindigkeit Temperatur - Regel CRGT-Regel) Erhöhung der Temperatur: 10°C → Reaktionsgeschw. x2 Lo durch schnellere Bewegung der E unds → höhere wahrscheinlichkeit, dass sie aufeinander treffen =D Funktioniert nur bis zu einer bestimmten Temperatur = Temperatur- Optimum → Geschw. des Enzyms am höchsten, danach nimmt die Enzymaktivität wieder ab bewegen sich so schnell, dass ES nicht mehr möglich ist => ab einer zu hohen Temperatur kommt Denaturierung es zur L Die Reaktionsgeschwindigkeit erhänt sich mit steigender Enzym- sowie Substratkonzentration, da sich dann immer mehr ES ausbilden können, sodass es nicht sofort einen Enzym- oder substratmangel gibt. Dementsprechend hängt die Reaktionsgeschwindigkeit جا ها Resletionsgeschi. Lo sowohl von der Enzym- sowie Sulastratkonzentration ab. → irgendwann aber stagniert, da alle aktiven zentren besetzt I alle substrate schon gebunden sind. LP maximaler umsatz Km-wert VMAX ph-wert: ph-optimum → Enzymaktivität am nöchsteri -D falscher ph-wert benaturierung. VIAX 2 Enzyme haben eine bestimmte wechselzahl: Anzahı der substrate, die ein Enzym pro sebunde umsetzen kann. Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Geschwindigkeit der Reaktion erreicht ist • Michaelis - Menten- konstante spezifisch für jedes E (mit einem bestimmten S) berunt auf der Affinität (stärke /..) zwischen & undis 17 I K₁ Km Sulostratleonzentration => Je kleiner der KM-wert, desto größer ist die Affinität zwischen E und s HEMMUNGEN Die reversible, Kompetitive Hemmung Substrat chier Stärke) und Inhibitor chier Acarbose) haben einen ähnlichen molekularen Aufbau Inhibitor besetzt das aktive zentrum, wird aber nicht umgesetzt csitzt da einfach nur ann ohne gespalten zu werden) während der Inhibitor das aktive zentrum blockiert, wird das Substrat nicht umgesetz+ → Realctionsgeschwindigkeit ist vermindert (KM mit inhibitor > Kn onne) Bei zunehmender Substrat konzentration steigt die wahrscheinlichkeit, dass substrat und nicht der Inhibitor gebunden wird. => VMAX kann erreicht werden, wenn alle E olas S umsetzen Die allosterische, reversible Hemmung häufig Krankheitstherapie → Substanzen (bsp. Efavirenz binden außerhalb des aktiven zentrums an das Enzym. an die allosterische Bindungsstelle ↳dadurch wird die Raumstruktur des Enzyms C+aktiven zentrums) so stark verändert, dass die substrate aufgrund des schlüssel-Schloss Prinzips nicht mehr passen → allostensche Hemmung blockiert ein Teil der Enzyme ↳ Konzentration von aktiven Enzymen sinkt → KM-wert bleibt gleich, da die Affinität zum Substrat die gleiche bleibt (sind nur weniger reactionsfähige Enzyme)