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Energetische Kopplung & Enzymhemmung – Einfache Erklärungen und Beispiele

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Energetische Kopplung & Enzymhemmung – Einfache Erklärungen und Beispiele
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Emi Seibold

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Die Vorlesung behandelt wichtige Konzepte der Enzymologie und Stoffwechselregulation. Zentrale Themen sind:

  • Enzymhemmung: Kompetitive, allosterische und irreversible Hemmung
  • Proteinstruktur: Funktionelle Gruppen, Peptidbindung, Tertiärstruktur
  • Energetische Kopplung in biochemischen Reaktionen
  • Eigenschaften und Funktionsweise von Enzymen
  • Biolumineszenz als Beispiel für enzymatische Reaktionen
  • Faktoren, die die Enzymaktivität beeinflussen

Die Vorlesung vermittelt grundlegende Kenntnisse über die Regulation von Stoffwechselprozessen durch Enzyme und deren Hemmung.

10.2.2021

1599

16) a) A Substrate kompetitive Hercumong: Substat Hemmstoff च aktives zentrum allostorische Hemmung: Enzym aktives zuluy → ^ allosterisches

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Biolumineszenz und enzymatische Reaktionen

Diese Seite behandelt ein Experiment zur Biolumineszenz und erklärt grundlegende Eigenschaften von Enzymen.

Biolumineszenz-Experiment

Das Experiment vergleicht zwei Ansätze:

A) Zermörserte Leuchtkrebschen in Wasser zeigen Biolumineszenz. B) Gekochte und zerriebene Leuchtkrebschen zeigen keine Biolumineszenz.

Erklärung:

  • In Ansatz B wurde das für das Leuchten verantwortliche Enzym durch Kochen denaturiert und kann seine Funktion nicht mehr ausüben.
  • Bei Mischung von A und B reagieren die Ausgangsstoffe mit Wasser und der intakten Luciferase aus A, wodurch es wieder zum Leuchten kommt.

Example: Die Biolumineszenz der Leuchtkrebschen ist ein anschauliches Beispiel für eine enzymatisch katalysierte Reaktion.

Eigenschaften von Enzymen

  1. Wirkungsspezifität: Enzyme katalysieren nur eine bestimmte Umsetzung eines Substrats.
  2. Substratspezifität: Enzyme sind nur für bestimmte Substrate aktiv (Schlüssel-Schloss-Prinzip).
  3. Biokatalysatorfunktion: Enzyme beschleunigen biologische Reaktionen und senken die Aktivierungsenergie.

Definition: Enzyme sind Proteine, die als Biokatalysatoren fungieren und spezifische biochemische Reaktionen beschleunigen.

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Energetische Kopplung und Enzymkinetik

Diese Seite behandelt das Prinzip der energetischen Kopplung und die Faktoren, die die Enzymaktivität beeinflussen.

Energetische Kopplung

Die energetische Kopplung wird am Beispiel der Fotosynthese erläutert:

  • CO₂ und Wasser reagieren unter Lichteinfluss zu Glucose und Sauerstoff.
  • ATP dient als energiereiches Zwischenprodukt.
  • Anorganische Stoffe (CO₂, H₂O) werden in energiereiche organische Stoffe (Glucose) umgewandelt.

Highlight: Die energetische Kopplung ermöglicht es Organismen, energetisch ungünstige Reaktionen durch die Verknüpfung mit energetisch günstigen Reaktionen durchzuführen.

Enzymkinetik

Ein Diagramm zeigt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration:

  • Es handelt sich um eine Sättigungskurve.
  • Bei niedriger Substratkonzentration steigt die Reaktionsgeschwindigkeit stark an.
  • Bei hoher Substratkonzentration nähert sich die Reaktionsgeschwindigkeit einem Maximalwert (Vmax).
  • Km ist die Michaelis-Menten-Konstante, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit halb so groß wie Vmax ist.

Vocabulary: Km-Wert - Die Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte ihres Maximalwertes erreicht.

Neben der Substratkonzentration beeinflussen auch Temperatur und pH-Wert die Enzymaktivität.

16) a) A Substrate kompetitive Hercumong: Substat Hemmstoff च aktives zentrum allostorische Hemmung: Enzym aktives zuluy → ^ allosterisches

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Zusammenfassung der Enzymologie

Diese abschließende Seite fasst die wichtigsten Konzepte der Vorlesung zusammen.

Zentrale Themen

  1. Enzymhemmung:

    • Kompetitive Hemmung
    • Allosterische Hemmung
    • Irreversible Hemmung

  2. Proteinstruktur:

    • Funktionelle Gruppen der Aminosäuren
    • Peptidbindung
    • Bedeutung der Tertiärstruktur

  3. Energetische Kopplung:

    • Beispiel Fotosynthese
    • Rolle von ATP als Energieüberträger

  4. Eigenschaften von Enzymen:

    • Wirkungsspezifität
    • Substratspezifität
    • Funktion als Biokatalysatoren

  5. Enzymkinetik:

    • Abhängigkeit von der Substratkonzentration
    • Einfluss von Temperatur und pH-Wert

Definition: Energetische Kopplung ist die Verknüpfung einer energetisch ungünstigen Reaktion mit einer energetisch günstigen Reaktion, um erstere zu ermöglichen.

Diese Vorlesung bietet einen umfassenden Überblick über die grundlegenden Konzepte der Enzymologie und ihre Bedeutung für biochemische Prozesse in Organismen.

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Enzymhemmung und Proteinstruktur

Diese Seite behandelt verschiedene Arten der Enzymhemmung sowie den Aufbau von Proteinen.

Arten der Enzymhemmung

Es werden drei wichtige Formen der Enzymhemmung vorgestellt:

  1. Kompetitive Hemmung: Ein dem Substrat ähnlicher Hemmstoff konkurriert um das aktive Zentrum des Enzyms. Diese Hemmung ist reversibel und kann durch Erhöhung der Substratkonzentration aufgehoben werden.

  2. Allosterische Hemmung: Ein Hemmstoff bindet an eine zweite Bindungsstelle (allosterisches Zentrum) und verändert dadurch die Form des aktiven Zentrums, sodass das Substrat nicht mehr binden kann.

  3. Irreversible Hemmung: Die Form des Enzyms oder des aktiven Zentrums wird dauerhaft verändert, z.B. durch Schwermetalle wie Blei oder Quecksilber.

Highlight: Bei der allosterischen Hemmung gibt es neben Inhibitoren (Ausschalter) auch Aktivatoren (Einschalter).

Proteinstruktur

Die Vorlesung geht auch auf den Aufbau von Proteinen ein:

  • Funktionelle Gruppen der Aminosäuren: Amino- und Carboxylgruppe
  • Peptidbindung: Verknüpfung von Aminosäuren zu Proteinen
  • Tertiärstruktur: Bestimmt die Funktion des Enzyms. Bei Zerstörung dieser räumlichen Struktur (Denaturierung) verliert das Enzym seine Funktion.

Vocabulary: Tertiärstruktur - Die dreidimensionale Faltung der Polypeptidkette eines Proteins.

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  1. Enzymhemmung:

    • Kompetitive Hemmung
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Arten der Enzymhemmung

Es werden drei wichtige Formen der Enzymhemmung vorgestellt:

  1. Kompetitive Hemmung: Ein dem Substrat ähnlicher Hemmstoff konkurriert um das aktive Zentrum des Enzyms. Diese Hemmung ist reversibel und kann durch Erhöhung der Substratkonzentration aufgehoben werden.

  2. Allosterische Hemmung: Ein Hemmstoff bindet an eine zweite Bindungsstelle (allosterisches Zentrum) und verändert dadurch die Form des aktiven Zentrums, sodass das Substrat nicht mehr binden kann.

  3. Irreversible Hemmung: Die Form des Enzyms oder des aktiven Zentrums wird dauerhaft verändert, z.B. durch Schwermetalle wie Blei oder Quecksilber.

Highlight: Bei der allosterischen Hemmung gibt es neben Inhibitoren (Ausschalter) auch Aktivatoren (Einschalter).

Proteinstruktur

Die Vorlesung geht auch auf den Aufbau von Proteinen ein:

  • Funktionelle Gruppen der Aminosäuren: Amino- und Carboxylgruppe
  • Peptidbindung: Verknüpfung von Aminosäuren zu Proteinen
  • Tertiärstruktur: Bestimmt die Funktion des Enzyms. Bei Zerstörung dieser räumlichen Struktur (Denaturierung) verliert das Enzym seine Funktion.

Vocabulary: Tertiärstruktur - Die dreidimensionale Faltung der Polypeptidkette eines Proteins.

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