Die Enzymhemmung und Proteinstrukturen spielen eine zentrale Rolle in biologischen Prozessen.

Bei der Nicht kompetitiven Hemmung bindet sich ein Hemmstoff nicht am aktiven Zentrum, sondern an einer anderen Stelle des Enzyms. Dies führt zu einer Konformationsänderung, die die katalytische Aktivität reduziert. Im Gegensatz dazu steht die Irreversible Hemmung, bei der der Inhibitor das Enzym dauerhaft blockiert. Ein klassisches Beispiel für Irreversible Hemmung ist die Wirkung von Penicillin auf bakterielle Enzyme.

Die Tertiärstruktur von Proteinen wird durch verschiedene Bindungen und Wechselwirkungen stabilisiert, darunter Wasserstoffbrückenbindungen, hydrophobe Wechselwirkungen und Disulfidbrücken. Diese räumliche Anordnung ist essentiell für die Funktion von Enzymen. Die Quartärstruktur beschreibt die Zusammenlagerung mehrerer Proteinketten zu einem funktionsfähigen Komplex. Ein wichtiges Biomolekül in diesem Zusammenhang ist ATP, das bei der Energetischen Kopplung eine Schlüsselrolle spielt. Bei der Energetischen Kopplung wird die bei einer exergonen Reaktion freiwerdende Energie für eine endergone Reaktion genutzt. Dies ist besonders wichtig bei der Photosynthese, wo die Lichtabhängige Reaktion Energie in Form von ATP und NADPH bereitstellt, die dann in der Lichtunabhängigen Reaktion für die CO2-Fixierung genutzt wird. Die Allosterische Hemmung unterscheidet sich von anderen Hemmungsarten dadurch, dass der Regulator an einer vom aktiven Zentrum verschiedenen Stelle bindet und die Enzymaktivität durch Konformationsänderungen beeinflusst.