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 Enzymatik Enzyme:
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> Enzyme sind Biokatalysatoren, die die Aktivierungsenergie herabsetzen und so die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen
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- Biokatalysatoren - Aktivierungsenergie - exergonische / endergonische Reaktion - Einfluss der Temperatur auf die Enzymaktivität - Einfluss des pH-Wertes auf die Enzymaktivität - Einfluss der Substratkonzentration - Enzymhemmungen

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Enzymatik Enzyme: -> > Enzyme sind Biokatalysatoren, die die Aktivierungsenergie herabsetzen und so die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen →> Enzyme sind Substrat- und wirkungsspezifisch -> -> die Enzymaktivität hängt vom physikalisch-chemischen Milieu der Zelle ab -> einige Enzyme enthalten zusätzlich noch ein Coenzym z.B. ATPO -> Enzyme können durch Effektormoleküle gehemmt oder aktiviert werden -> Enzyme gehören zu der Stoffklasse der Proteine, sie haben dreidimensionale Strukturen (primär- und tertiärstruktur). Enzyme bestehen aus einer, aus zwei oder aus mehreren ineinander verschlungenen Polypeptidketten. Enzyme als Biokatalysatoren: › Enzyme sind Biokatalsysatoren. Wie alle Katalsysatoren beschleunigen sie eine chemische Reaktion, ohne dabei selbst verbraucht zu werden, deshalb stehen die Enzyme nach jeder Reaktion wieder zur Verfügung. -> Die Zahl der 'pro Minute umgesetzten Moleküle' bezeichnet man als Wechselzahl -> die Ausgangsstoffe einer Enzymreaktion sind Substrate, diese werden im aktiven Zentrum des Enzyms gebunden -> es entsteht ein Enzym-Substraat-Komplex. In dem komplex erfolgt die Umwandlung der Substrate in die Reaktionsprodukte, die anschließend freigesetzt werden: -> Schlüssel-Schloss-Prinzip: jedes Substrat passt zur Substratbindungsstelle des Enzyms, wie ein Schlüssel zum Schloss -> Induced-fit (Induzierte Passform): manche Enzyme verändern sich bei der Substratbindung und bilden erst dann eine zum Substrat passende Form aus Enzyme Enzyme reagieren nicht in form von Aminosäureketten, sondern in Form von räumlichen Strukturen (Tertiärstruktur). Jedes Enzym besitzt ein aktives Zentrum. Das ist die katalytisch wirksame Region des Enzyms. Es umschließt...

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ein Substrat nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip oder es passt sich an (Induced-fit) aktives Zentrum Enzym: Maltase Enzym-Substrat-Komplex - Substrat: Maltose Allgemein kann der Vorgang folgendermaßen beschrieben werden: Enzym + Substrat -> Enzym-Substrat-Komplex <-> Enzym + Produkt(e) 2. 3. H₂O Reaktionsprodukte: 2x Glucose Enzyme besitzen ein aktives Zentrum, dort kann ein spezifisches Substrat gebunden werden. Durch die Bindung im aktiven Zentrum verändert sind die Konformation des Substrates. Im aktiven Zentrum kann nur ein entsprechendes/ spezifisches Substrat binden (Substratspezifität), das auch nur auf eine spezifische Weise umgesetzt werden kann (Wirkungsspezifität). 1. das aktive Zentrum des Enzyms ist unbesetzt 2. an das aktive Zentrum lagert sich das Substrat an. Das aktive Zentrum verändert Konformation und führt sich an das Substrat an (Induced-fit). Es entsteht eine vorübergehende Enzym-Substrat-Bindung. 3. unter Wasseraufnahme wird das Substrat in die Reaktionsprodukte umgewandelt. Die Produkte werden freigesetzt und das aktive Zentrum steht für ein weiteres Substratmolekül zur Verfügung. Wie alle Katalysatoren beschleunigen Enzyme eine chemische Reaktion, ohne dabei selbst verbraucht oder verändert zu werden. Bei der Hydrolyse von Saccharose werden die Bindungen im Saccharosemolekül und im Wassermolekül aufgebrochen. Dazu ist eine bestimmte Aktivierungsenergie notwendig. Aktivierungsenergie Saccharase setzt die Aktivierungsenergie für die Hydrolyse von Saccharose herab, indem es eine Verbindung mit Saccharose eingeht -> Enzym-Substrat-Komplex In dem Komplex findet die Hydrolase statt. Die Hydrolyse ist eine chemische Reaktion, bei der eine Verbindung durch Einwirkung von Wasser gespalten wird. Dabei trennt sich die Saccharase wieder von den Produkten Glucose und Fructose, wobei insgesamt nur die Energie freigesetzt wird, die auch ohne Saccharase freigesetzt werden würde. Energie H₂O Energetischer Verlauf einer Enzymreaktion * EA H₂O* mit Saccharase Aktivierungsenergie Def: Energie, die benötigt wird, um die Energie zweier Reaktanden (Atome, Moleküle..) zu erhöhen, dass sie miteinander reagieren können. Je niedriger die Aktivierungsenergie, desto schneller läuft die Reaktion ab. E ohne Saccharase A AG Reaktionsverlauf * EA aktivierte Ausgangsstoffe Enzym-Substrat-Komplex Aktivierungsenergie AG Reaktionsenthalpie Saccharose Fructose Glucose Katalyse biochemischer Reaktionen Exergonische Reaktion: -> Bei einer exergonischen Reaktion wird Energie als freie Enthalpie die Umwelt freigesetzt, da die Reaktanden Produkte bilden, die weniger freie Enthalpie enthalten AG ist negativ Endergonische Reaktion →→> bei einer endergonischen Reaktion muss freie Enthalpie zugeführt werden, da die Reaktanden in Produkte mit höherem Energieniveau umgewandelt werden AG ist positiv freie Enthalpie freie Enthalpie Reaktionsverlauf Reaktionsverlauf Reaktanden Reaktanden freigesetzte Energiemenge Produkte Produkte benötigte Energiemenge Enzym des Menschen Thermophiles bakterienenzym m 40 60 Verschiedene Bedingungen beeinflussen die Enzymaktivität: Einfluss der Temperatur: -> steigende Temperaturen verändern die Enzymreaktionen, da sich Enzym- und Substratmoleküle schneller bewegen und damit häufiger aufeinandertreffen. -> mit steigender Temperatur nimmt die Enzymaktivität zu. RGT-Regel: Eine Temperaturerhöhung um 10° C verdoppelt die Reaktionsgeschwindugkeit, bis das Optimum erreicht ist. → jedes Enzym besitzt ein Temperaturoptimum. Steigt die Temperatur über dieses Optimum, denaturieren die Enzyme. Bei vielen Enzymen beginnt die Denauturierung bei über 40° C. Ausnahme bilden die Enzyme der Bakterien der Archäen, die in heißen quellen leben können. Sie haben ein Temperaturoptimum von 70° C und darüber Reaktionsgeschwindigkeit 0 Reaktionsgeschwindigkeit 20 Einfluss des pH-Wertes: -> Jedes Enzym ist bei einem bestimmten pH-Wert am aktivsten -> bei den meisten Enzymen liegt das pH-Optimum zwischen 6 und 8 (neutrales Milieu) -> Pepsin, das Eiweiß verdauende Enzym des Magens, benötigt ein saueres Milieu. Es reagiert bereits bei einem pH-Wert von 2 -> > Trypsin, das Enzym, das im Dünndarm wirkt, benötigt ein alkalisches Milieu. Es reagiert ab einem pH-Wert von 8 Pepsin 0 1 2 sauer Reaktionsgeschwindigkeit 3 Enzymaktivität 80 Temperatur (in °C) Km-Wert 4 Trypsin A 5 6 7 8 9 10 neutral Die Enzymaktivität bzw. ob ein Enzym gehemmt wird ist von der Temeratur, vom pH-Wert, von der Polarität des Lösungsmittels, vom Einfluss von Schwermetallionen etc. abhängig pH-Wert Einfluss der Substratkonzentration: > jede Enzymreaktion kann durch Erhöhung der Konzentration des Substrates beschleunigt werden wenn mehr Moleküle des Substrats zur Verfügung stehen, stoßen sie öfters mit dem aktiven Zentren der Enzyme zusammen und reagieren -> Sind jedoch alle Enzymmoleküle besetzt, steigt die Reaktionsgeschwindigkeit nicht weiter an (Sättigung) -> die maximale Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax) kann nicht genau ermittelt werden, deshalb gibt es den Km-Wert: -alkalisch Substratkonzentration -> die Konzentration des Substrates bei der die halbe Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird -> beim Km-Wert liegt also die Hälfte der Enzyme im Enzym-Substrat-Komplex vor (unabhängig von der Enzymkonzentration) Vmax Reaktionsverlauf Reaktionsgeschwindigkeit ohne Hemmung Km-Wert bei kompetitiver Hemmung bei allosterischer Hemmung Vmax Vmax Substratkonzentration

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Vielen Dank, wirklich hilfreich für mich, da wir gerade genau das Thema in der Schule haben 😁

- Biokatalysatoren - Aktivierungsenergie - exergonische / endergonische Reaktion - Einfluss der Temperatur auf die Enzymaktivität - Einfluss des pH-Wertes auf die Enzymaktivität - Einfluss der Substratkonzentration - Enzymhemmungen

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ein Substrat nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip oder es passt sich an (Induced-fit) aktives Zentrum Enzym: Maltase Enzym-Substrat-Komplex - Substrat: Maltose Allgemein kann der Vorgang folgendermaßen beschrieben werden: Enzym + Substrat -> Enzym-Substrat-Komplex <-> Enzym + Produkt(e) 2. 3. H₂O Reaktionsprodukte: 2x Glucose Enzyme besitzen ein aktives Zentrum, dort kann ein spezifisches Substrat gebunden werden. Durch die Bindung im aktiven Zentrum verändert sind die Konformation des Substrates. Im aktiven Zentrum kann nur ein entsprechendes/ spezifisches Substrat binden (Substratspezifität), das auch nur auf eine spezifische Weise umgesetzt werden kann (Wirkungsspezifität). 1. das aktive Zentrum des Enzyms ist unbesetzt 2. an das aktive Zentrum lagert sich das Substrat an. Das aktive Zentrum verändert Konformation und führt sich an das Substrat an (Induced-fit). Es entsteht eine vorübergehende Enzym-Substrat-Bindung. 3. unter Wasseraufnahme wird das Substrat in die Reaktionsprodukte umgewandelt. Die Produkte werden freigesetzt und das aktive Zentrum steht für ein weiteres Substratmolekül zur Verfügung. Wie alle Katalysatoren beschleunigen Enzyme eine chemische Reaktion, ohne dabei selbst verbraucht oder verändert zu werden. Bei der Hydrolyse von Saccharose werden die Bindungen im Saccharosemolekül und im Wassermolekül aufgebrochen. Dazu ist eine bestimmte Aktivierungsenergie notwendig. Aktivierungsenergie Saccharase setzt die Aktivierungsenergie für die Hydrolyse von Saccharose herab, indem es eine Verbindung mit Saccharose eingeht -> Enzym-Substrat-Komplex In dem Komplex findet die Hydrolase statt. Die Hydrolyse ist eine chemische Reaktion, bei der eine Verbindung durch Einwirkung von Wasser gespalten wird. Dabei trennt sich die Saccharase wieder von den Produkten Glucose und Fructose, wobei insgesamt nur die Energie freigesetzt wird, die auch ohne Saccharase freigesetzt werden würde. Energie H₂O Energetischer Verlauf einer Enzymreaktion * EA H₂O* mit Saccharase Aktivierungsenergie Def: Energie, die benötigt wird, um die Energie zweier Reaktanden (Atome, Moleküle..) zu erhöhen, dass sie miteinander reagieren können. Je niedriger die Aktivierungsenergie, desto schneller läuft die Reaktion ab. E ohne Saccharase A AG Reaktionsverlauf * EA aktivierte Ausgangsstoffe Enzym-Substrat-Komplex Aktivierungsenergie AG Reaktionsenthalpie Saccharose Fructose Glucose Katalyse biochemischer Reaktionen Exergonische Reaktion: -> Bei einer exergonischen Reaktion wird Energie als freie Enthalpie die Umwelt freigesetzt, da die Reaktanden Produkte bilden, die weniger freie Enthalpie enthalten AG ist negativ Endergonische Reaktion →→> bei einer endergonischen Reaktion muss freie Enthalpie zugeführt werden, da die Reaktanden in Produkte mit höherem Energieniveau umgewandelt werden AG ist positiv freie Enthalpie freie Enthalpie Reaktionsverlauf Reaktionsverlauf Reaktanden Reaktanden freigesetzte Energiemenge Produkte Produkte benötigte Energiemenge Enzym des Menschen Thermophiles bakterienenzym m 40 60 Verschiedene Bedingungen beeinflussen die Enzymaktivität: Einfluss der Temperatur: -> steigende Temperaturen verändern die Enzymreaktionen, da sich Enzym- und Substratmoleküle schneller bewegen und damit häufiger aufeinandertreffen. -> mit steigender Temperatur nimmt die Enzymaktivität zu. RGT-Regel: Eine Temperaturerhöhung um 10° C verdoppelt die Reaktionsgeschwindugkeit, bis das Optimum erreicht ist. → jedes Enzym besitzt ein Temperaturoptimum. Steigt die Temperatur über dieses Optimum, denaturieren die Enzyme. Bei vielen Enzymen beginnt die Denauturierung bei über 40° C. Ausnahme bilden die Enzyme der Bakterien der Archäen, die in heißen quellen leben können. Sie haben ein Temperaturoptimum von 70° C und darüber Reaktionsgeschwindigkeit 0 Reaktionsgeschwindigkeit 20 Einfluss des pH-Wertes: -> Jedes Enzym ist bei einem bestimmten pH-Wert am aktivsten -> bei den meisten Enzymen liegt das pH-Optimum zwischen 6 und 8 (neutrales Milieu) -> Pepsin, das Eiweiß verdauende Enzym des Magens, benötigt ein saueres Milieu. Es reagiert bereits bei einem pH-Wert von 2 -> > Trypsin, das Enzym, das im Dünndarm wirkt, benötigt ein alkalisches Milieu. Es reagiert ab einem pH-Wert von 8 Pepsin 0 1 2 sauer Reaktionsgeschwindigkeit 3 Enzymaktivität 80 Temperatur (in °C) Km-Wert 4 Trypsin A 5 6 7 8 9 10 neutral Die Enzymaktivität bzw. ob ein Enzym gehemmt wird ist von der Temeratur, vom pH-Wert, von der Polarität des Lösungsmittels, vom Einfluss von Schwermetallionen etc. abhängig pH-Wert Einfluss der Substratkonzentration: > jede Enzymreaktion kann durch Erhöhung der Konzentration des Substrates beschleunigt werden wenn mehr Moleküle des Substrats zur Verfügung stehen, stoßen sie öfters mit dem aktiven Zentren der Enzyme zusammen und reagieren -> Sind jedoch alle Enzymmoleküle besetzt, steigt die Reaktionsgeschwindigkeit nicht weiter an (Sättigung) -> die maximale Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax) kann nicht genau ermittelt werden, deshalb gibt es den Km-Wert: -alkalisch Substratkonzentration -> die Konzentration des Substrates bei der die halbe Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird -> beim Km-Wert liegt also die Hälfte der Enzyme im Enzym-Substrat-Komplex vor (unabhängig von der Enzymkonzentration) Vmax Reaktionsverlauf Reaktionsgeschwindigkeit ohne Hemmung Km-Wert bei kompetitiver Hemmung bei allosterischer Hemmung Vmax Vmax Substratkonzentration