Enzymatik

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C - C 1 CH3 Dipeptid 1 H T H ₂01 OH +H₂0 Biologie Leistungsfach Clarissa Name: Enzymaktivität Abb 5 Klausur 2 - Kst1/1 Cerone Die Aktivität der Luciferase kann durch unterschiedliche Stoffe gehemmt werden. Die Ergebnisse der Hemmungen sind in der Grafik dargestellt. Lucife -rase¶ mit Hemmstoff A mit Hemmstoff B 20.01.21 kompet, fi alloste inch Substratkonzentration c) Erkläre jeweils den Kurvenverlauf mit den beiden Hemmstoffe A und B, indem du die zugrundeliegenden Hemmmechanismen erläuterst. 414VP In der Natur finden sich Glühwürmchen mit höherer und Glühwürmchen mit niedrigerer Leuchtintensität. Untersuchungen haben ergeben, dass zwei unterschiedliche Luziferasetypen vorkommen. d) Stelle eine begründete Hypothese auf, wie es dadurch zu den unterschiedlichen Leuchtintensitäten kommen könnte. O/2VP Biologie Leistungsfach Name: Aufgabe 2: Stärkeverzuckerung [14,5/16VP] Der steigende Bedarf an verschiedenen Zuckern kann nicht alleine aus Zuckerrüben und Zuckerrohr gedeckt werden. Deshalb wird in der Lebensmittelindustrie zunehmend Zucker aus Stärke hergestellt (Stärkeverzuckerung). Die wichtigsten Lieferanten für die Stärkeverzuckerung sind Mais, Weizen und Kartoffeln. Der aus diesen Pflanzen gewonnene Stärkebrei wird durch Einsatz von a-Amylase in Maltodextrinsirup umgesetzt. Ld- Amy Live Der Maltodextrinsirup wird einerseits durch die katalytische Wirkung der B-Amylase in Maltosesirup umgewandelt, aus dem Maltose (Malzzucker) auskristallisiert. Maltosesirup kann auch durch Maltase in Glucosesirup umgewandelt werden. Andererseits kann aus Maltodextrinsirup durch das Enzym Glucoseamylase Glucosesirup gewonnen werden, aus dem Glucose (Traubenzucker) auskristallisiert. Durch den Einsatz einer Glucose- Isomerase kann Glucosesirup in Fructosesirup umgewandelt werden, aus dem Fructose (Fruchtzucker) auskristallisiert. a) Entwickle anhand des Textes ein Pfeilschema, das die Vorgänge von den Stärkelieferanten bis zur Gewinnung der verschiedenen Zucker zeigt. Klausur 2- Kst1/1 Nr. Versuchsansatz enthält 1 Wasser, Maltose, Maltase Wasser, Maltose, Maltase 2 3 Wasser, Maltose, Maltase 4 b) Bei der im Vortext beschriebenen Stärkeverzuckerung spielen zwei Enzymeigen- schaften eine wichtige Rolle. Erläutere diese Enzymeigenschaften anhand der in deinem Schema dargestellten Vorgänge. 5 6 7 Wasser, Maltose, Maltase Wasser, Maltose, Maltase, Kupfer(II)-sulfat Wasser, Maltose Wasser, Maltose, Maltase In einer Versuchsreihe (Tabelle 1) wurde die Aktivität der Maltase untersucht, die unglücklicherweise im Dünndarm vorkommt. Hier wurden jeweils gleiche Mengen von Enzym und Substrat eingesetzt. Versuchsbedingungen 37°C 75°C 15°C 37°C 37°C 37°C 37°C 20.01.21 pH 8 pH 8 pH 8 pH 2 pH 2 pH 8 pH 5 4_14VP hoch keine gering keine keine keine gering 3/3VP Enzymaktivität c) Erkläre die beobachteten Enzymaktivitäten der einzelnen Versuchsansätze. 2,5/3,5VP d) Begründe, welcher der sieben Versuchsansätze dieser Versuchsreihe kein aussagekräftiges Ergebnis liefert. Mache einen Verbesserungsvorschlag. ^ /1VP Biologie Leistungsfach Name: Die folgende Abbildung zeigt die Veränderung der Substratkonzentration in Versuchsansatz Nr.1 in Abhängigkeit von der Zeit. e) f) Substratkonzentration (rel. Einheiten) 6 mündlich: 5 m 2 1 Klausur 2 - Kst1/1 Zeit (rel. Einheiten). Abb.1: Veränderung der Substratkonzentration in Abhängigkeit von der Zeit Verrechnungspunkte:25,5129 12 2 3 4 5 6 2 212,5VP Beschreibe und erkläre den Kurvenverlauf in Abbildung 1. 2/2VP Trage in das Diagramm die zu erwartenden Kurvenverläufe für die Versuchsansätze Nr.2 und Nr.3 ein. Begründe kurz. Notenpunkte: 13 Ø 19,7 18.2.21 20.01.21 Clarissa Cerone Biologie Klausur Nr.2 wird Aufgabe 1 a) Bei dert Je nach Enzym können drei bis vier Strukturen erkennbar sein. Im Falle der Luciferase sind es drei. Die Primārstruktur ist die Aminosäurensequenz. Sie bestimmt die Art, Anzahl und Anordnung der durch. Peptid bindungen verbundenen Aminosäuren. Bei der Sekundärstruktur können α-Helix - Struktur un und ß-Faltblattstrukturen unterschieden werden. Die Aminosäurenkette im Falle der x-Helixstruktur durch Wasserstoffbrücken im Bereich der Peptid- bindungen zwischen jeder 3/4. Aminosäure verbunden. Die ß-Faltblattstruktur entsteht zwei oder mehr Bereiche der Kette sich 20.01.2021 wenn parallel anordnen und sich Wasserstoff- gut! brücken ausbilden. Die sekundārstruktur ordnet sich in der Tertiärstruktur an. Verbindungen zwischen den Resten (Elektronenpaarbindungen, Ionenbindungen, Van-der-Waals-Kräfte, Wasserstoffbrücken) sorgen für eine bestimmte Konformation des aktiven Zentrums also bestimmt sie die Aufgabe des Enzym. perfekt! BRONNEN TE 4 2 c) Der Kurvenverlauf der Enzymaktivität mit Hemmstoff A lässt auf die kompetitive Hemmung schließen. Das Substrat, in diesem Beispiel D-Luciferin, konkurriert mit einenem chemisch ähnlich aufgebautem Hemmstoff A um das aktive Zentrum der Luciferase. wenn die Konzentration des Hemmstoff größer ist, es wahrscheinlicher das dieser am aktiven Zentrum bindet, die Affinito des Substrates ist ist also kleiner als ohne Hemmstoff. Das größeren ist am K-Wert im Diagramm sichtbar. Mit zunehmender Substratkonzentration nimmt die Wahrscheinlichkeit, dass es am aktiven Zentrum bindet und den Hemmstoff verdrängt ZU. Es kann trotz Hemmstoff Vmax erreicht werden. Das ist bei der allosterischen nicht der Fall. Durch einen Hemmung allosterischen Hemmstoff, der am allosterischen Zentrum eines Enzym bindet kommt es zur Konformationsanderung des aktiven Zentrums, Im Falle eines Aktivators kann das Substrat besser binden, Ist der Hemmstoff aber ein Inhibitor verändert sich die Struktur so, dass das Substrat nicht mehr an das aktive Zentrum binden kann. Da der allosterische Hemmstoff nicht am aktiven Zentrum bindet, kann man nicht durch das Erhöhen Substrat konzentration die Maximalgeschwindig- keit erreichen, wie man an der Kurve der *reversible gut! Enzymaktivität mit Hemmstoff B erkennen kann. Auch diese Hemmung ist reversibel, aber die Affinität des substrates mit dem Enzym zu reagieren bleibt gleich, als auch am Km-Wert erkennbar. Aufgabe 2 a) Mais, Weizen, Kartoffeln ↓ Starkebrei √x-Amylase Maltodextrinsirup B-Amylase Maltosesirup Maltase as auskristallisie/ren Maltose Glucosesirup Glucose- Glucoseamylase omerase Fructosesirup <Aufgabeld fehlt auskristallisieren Glucose Jauskristallisieren Fructose Gut! b) Enzyme sind wirkungs- und substratspezifisch. Wirkungsspezifität heißt, dass das Enzym nur eine bestimmte Reaktion katalysiest. Um Maltodextrinsirup umzusetzen in Moltosesirup umzusetzen braucht. man B-Amylase, um * des gleichen Substrat zu Glucose sirup zu katalysieren, wird aber Glucoseamylase benötigt. die Reaktion gut! 3 *aufgrund Enzyme katalysieren in der Regel * nur die ihres aktiven Zentrums Reaktion eines Substrates, sie sind substratspe- zifisch. Un Maltosesirup umzusetzen wird Maltase verwendet, Glucose I somerase katalysiest die Reaktion von Glucosesirup zu Fructosesirup. 4 c) Die Enzymaktivität des ersten Versuchs ist hoch, da das basische Milieu des Dünndarms nachgestellt wurde mit einem pH-Wert von 37 C von 8 und die Temperatur nicht zur De- naturierung der Maltase führt, sondern Optimal ist. In Ansatz 2 wurde die Temperatur. auf 75°C erhöht, was zur Denaturierung der Enzyme also zu keiner Aktivität führt. Ansatz 3 erhält geringe Aktivität, da die Temperaturgas 20 niedrig ist um einen optimale Reaktionsablauf zu beobachten. vierten Versuchsansatz wen ug Im as 2 Anderungen unternommen. ist der pH-Wert 2. Maltase kann im sauren Milieu nicht ein Enzym-Substrat-komplex ausbilden, weil die struktur des aktiven Zentrums aufgrung der Protonen irreversibel verändert wurde. Es wird keine Enzym- aktivität beobachtet. Im fünften Ansatz wurden 2 Anderungen unternommen. Es wurdla Kupfer (It-Sulfat hinzugefügt und der pH-Wert beträgt 2. Schwermetalle wie Kupfer verändern durch das Binden an das aktive Zentrum die struktur irreversibel und säuren geben Protonen ab, die verhindern, dass H-Brücken eingegangen. werden können. Deshalb ist auch hier keine Enzymaktivität beobachtbar. ✓ Im Ansatz Nr. 6 fehlt die Maltase. Ohne Enzym gibt es trotz optimalbedingungen keine Enzymaktivitāt, ✓ Der pH-Wert vern & siebten Versuchsansatz beträgt 5. Es ist eine geringfügige Enzym- aktivität beobachtbar, weil das Milien sich nicht se drastisch verändert hat wie mit einem pH-Wert von 2, Es sind zwar keine Optimalbedingungen, aber die Maltage 3g kann trotzdem Reaktioner katalysieren, d) versuchansatz 5 ist nicht aussagekräftig. Es werden 2 Bedingungen verändert. Der vierte Ansatz hatte schon einen pH-Wert von 2, also könnte Ansatz 5 nur Kupferlif-sulfat hinzugefügt werden, an mit einem pH-Wert von 8 und Temperatur von 37°C um zu sehen wie Aktivität beeinflusst. es die UNNEN S ✓ 10 5 6 e) Die Substratkonzentration nimmt mit einem leicht exponentiellen Verlauf nach Vergehen ug. der Zeit ab. Wenn die Substrat konzentration hoch ist, ist auch die wahrscheinlichkeit höher, dass es an einem Enzymn bindets und umgesetzt wird. * Badago, tit verychender Zeit wurden das Substrat mehr ome Deswegen nimmt die Substrat - konzentration am Anfang schneller ab. Mit vergehender Zeit, das nimmt die Wahrscheinlichkeit ab, dass das substrat am Enzym bindet, deshalb verläuft die Umsetzung des Substrates langsamer und die Konzentration nimmt weniger ab. Irgendwann werden tretz wird trotzdem etie ganze Substanz der ganze Stoff gut! umgesetzt- f) 2) wenn es zur Denaturierung der Enzyme kommt, kann kein Substrat umgesetz und die Substratkonzentration bleibt werden gleich konstant. 3) Die Umsetzung des Substrates verläuft aufgrund der niedrigen Temperatur langsamer, aber es ist ein ähnlicher verlauf wie Nr.1 wahrscheinl denn auch hier nimmt die Substratkonz Wahrscheinlichkeit mit abnehmender Substratkonzentration ab und die Umsetzung verläuft noch langsamer ✓