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Enzymatik

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 Biologie Leistungsfach
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Aufgabe 1: Das Leuchten der Glühwürmchen [13]
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Klausur über Enzyme, ihre Wirkung/Funktion und Hemmstoffe Mit 13 Punkten benotet

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Biologie Leistungsfach Name: Clarissa Cerone Aufgabe 1: Das Leuchten der Glühwürmchen [13] ** Jedes Jahr im Juni schwärmen zahlreiche männliche Glühwürmchen (Lampyris spec.) auf der Suche nach einer Partnerin durch heimische Wiesen und Gärten. Bei Glühwürmchen handelt es sich jedoch nicht um Würmer, sondern um Leuchtkäfer. Der Name Glühwürmchen rührt daher, dass die Gestalt der Weibchen an einen Wurm erinnert. Die Glühwürmchen-Weibchen sind flugunfähig und senden Leuchtsignale aus, um die flugfähigen Abb 1: Lampyris spec., Männchen (links), Männchen anzulocken. Das Weibchen, das am hellsten leuchtet, lockt die meisten Männchen an. Weibchen (rechts) Die Abgabe von Leuchtsignalen, wie man sie bei Glühwürmchen findet, wird als Biolumineszenz bezeichnet. Zur Erzeugung der Leuchtsignale besitzt das Weibchen in einem Leuchtorgan am Hinterleib Leuchtzellen. Darin liegen das Substrat D-Luciferin und das Enzym Luciferase. Beim Leuchtprozess reagiert das Luciferin mit Sauerstoff unter Anwesenheit von Magnesium-lonen und ATP in mehreren Schritten unter Aussendung von Licht. НО. Firefly Luciferase + Mg2+ D-Luciferin Abb 2: Reaktionsschema COOH H₂N-C-H CH3 Ala Oxyluciferin + COOH Klausur 2- Kst1/1 1: Aminogruppe 2: Carboxylgruppe COOH H₂N-C-H a) Beschreibe die in der Abbildung 3 gezeigten Strukturen der Luciferase und erläutere, wie diese stabilisiert werden. 4,5 14,5VP ATP + 0₂ Light b) Die Luciferase besteht aus vielen verschiedenen Aminosäuren. Im Folgenden sind zwei Aminosäuren abgebildet. Benenne die funktionellen Gruppen 1 und 2. Ergänze die Reaktionsgleichung, indem du die Aminosäuren in der angegebenen Reihenfolge verknüpfst. Benenne das Produkt der Verknüpfung (allgemeine Bezeichnung). 2,5 12,5VP H Gly + PPi + AM VIEL ERFOLG Abb 3: Luciferase - I H 20.01.21 H-N-C-C 1 H CH3 IZ-I H Dipeptid 201 C- C T OH +H₂O...

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Biologie Leistungsfach Name: Clarissa Cerone Enzymaktivität Klausur 2 - Kst1/1 Die Aktivität der Luciferase kann durch unterschiedliche Stoffe gehemmt werden. Die Ergebnisse der Hemmungen sind in der Grafik dargestellt. Abb 5 Lucife -rase mit Hemmstoff A mit Hemmstoff B 20.01.21 kompetiti allosternch Substratkonzentration c) Erkläre jeweils den Kurvenverlauf mit den beiden Hemmstoffe A und B, indem du die zugrundeliegenden Hemmmechanismen erläuterst. 414VP In der Natur finden sich Glühwürmchen mit höherer und Glühwürmchen mit niedrigerer Leuchtintensität. Untersuchungen haben ergeben, dass zwei unterschiedliche Luziferasetypen vorkommen. d) Stelle eine begründete Hypothese auf, wie es dadurch zu den unterschiedlichen Leuchtintensitäten kommen könnte. O/2VP Biologie Leistungsfach Name: Klausur 2 - Kst1/1 Aufgabe 2: Stärkeverzuckerung [14,5/16VP] Der steigende Bedarf an verschiedenen Zuckern kann nicht alleine aus Zuckerrüben und Zuckerrohr gedeckt werden. Deshalb wird in der Lebensmittelindustrie zunehmend Zucker aus Stärke hergestellt (Stärkeverzuckerung). Die wichtigsten Lieferanten für die Stärkeverzuckerung sind Mais, Weizen und Kartoffeln. Der aus diesen Pflanzen gewonnene Stärkebrei wird durch Einsatz von a-Amylase in Maltodextrinsirup umgesetzt. Амуга в Der Maltodextrinsirup wird einerseits durch die katalytische Wirkung der B-Amylase in Maltosesirup umgewandelt, aus dem Maltose (Malzzucker) auskristallisiert. Maltosesirup kann auch durch Maltase in Glucosesirup umgewandelt werden. Andererseits kann aus Maltodextrinsirup durch das Enzym Glucoseamylase Glucosesirup gewonnen werden, aus dem Glucose (Traubenzucker) auskristallisiert. Durch den Einsatz einer Glucose- Isomerase kann Glucosesirup in Fructosesirup umgewandelt werden, aus dem Fructose (Fruchtzucker) auskristallisiert. a) Entwickle anhand des Textes ein Pfeilschema, das die Vorgänge von den Stärkelieferanten bis zur Gewinnung der verschiedenen Zucker zeigt. Nr. Versuchsansatz enthält 1 Wasser, Maltose, Maltase 2 Wasser, Maltose, Maltase Wasser, Maltose, Maltase 3 4 Wasser, Maltose, Maltase 5 Wasser, Maltose, Maltase, Kupfer(II)-sulfat 6 7 b) Bei der im Vortext beschriebenen Stärkeverzuckerung spielen zwei Enzymeigen- schaften eine wichtige Rolle. Erläutere diese Enzymeigenschaften anhand der in deinem Schema dargestellten Vorgänge. Wasser, Maltose Wasser, Maltose, Maltase 20.01.21 In einer Versuchsreihe (Tabelle 1) wurde die Aktivität der Maltase untersucht, die unglücklicherweise im Dünndarm vorkommt. Hier wurden jeweils gleiche Mengen von Enzym und Substrat eingesetzt. Versuchsbedingungen 37°C 75°C 15°C 37°C 37°C 37°C 37°C pH 8 pH 8 pH 8 pH 2 pH 2 pH 8 pH 5 4 14VP hoch keine gering keine keine keine gering 3/3VP Enzymaktivität c) Erkläre die beobachteten Enzymaktivitäten der einzelnen Versuchsansätze. 2,5/3,5VP d) Begründe, welcher der sieben Versuchsansätze dieser Versuchsreihe kein aussagekräftiges Ergebnis liefert. Mache einen Verbesserungsvorschlag. A MVP Biologie Leistungsfach Name: Die folgende Abbildung zeigt die Veränderung der Substratkonzentration in Versuchsansatz Nr.1 in Abhängigkeit von der Zeit. e) f) Substratkonzentration (rel. Einheiten) 12: mündlich: Klausur 2 - Kst1/1 Verrechnungspunkte:25,5/29 12. Zeit (rel. Einheiten) Abb.1: Veränderung der Substratkonzentration in Abhängigkeit von der Zeit 5 2/2,5VP Beschreibe und erkläre den Kurvenverlauf in Abbildung 1. 2/2VP Trage in das Diagramm die zu erwartenden Kurvenverläufe für die Versuchsansätze Nr.2 und Nr.3 ein. Begründe kurz. 2 B Notenpunkte: 13 Ø 19,7 18.2.21 20.01.21 Clarissa Cerone Biologie Klausur Nr.2 Aufgabe 1 a) Bei dert Je nach Enzym können drei bis vier Strukturen erkennbar sein. Im Falle der Luciferase sind es drei. Die Primarstruktur ist die Aminosäurensequenz. Sie bestimmt die Art, Anzahl und Anordnung der durch Peptid bindungen verbundenen Aminosäuren. Bei der Sekundärstruktur können α-Helix - struktur on und ß-Faltblattstrukturen unterschieden werden. Die Aminosäurenkette wird im Falle der x-Helixstruktur durch Wasserstoffbrücken im Bereich der Peptid- bindungen zwischen jeder 3/4. Aminosäure verbunden. Die ß-Faltblattstruktur entsteht zwei oder mehr Bereiche der Kette sich wenn parallel anordnen und sich Wasserstoff- gut! brücken ausbilden. Die sebundär struktur ordnet sich in der Tertiärstruktur an. Verbindungen zwischen den Resten (Elektronenpaar bindungen, Ionenbindungen, Van-der-Waals-Kräfte, Wasserstoffbrücken) sorgen für eine bestimmte Konformation des aktiren Zentrums t sie die Aufgabe des Enzym. also bestimmt perfekt! BRONNEN TE 20.01.2021 A

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