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Enzymatik
Enzymatik
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Sarah Lea
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11/12/10
Lernzettel
Zusammenfassung der Enzymatik, mit Bildern und Graphiken zum vertiefen. :)
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> BIOLOGIE Biokatalysatoren ( katalysieren = beschleunigen ). - - Enzyme bzw. Proteine beschleunigen chemische Reaktionen. - senken die Aktivierungsenergie herab. - sie gehen unverändert aus der Reaktion.. - sie wirken bereits in geringer Konzentration und können sofort wieder verwendet werden. 3 Struktur und Funktion von Enzymen - Enzyme sind meistens Proteine, welche auf „-ase“ enden. sie weisen eine komplizierte räumliche Struktur auf (Tertiärstruktur) - damit Enzyme und Substarte zusammen reagieren können, müssen sie mit einander in Kontakt treten. - die stelle an der das Substrat an das Enzym binden kann nennt man ,,aktives Zentrum“ ( man kann es sich wie eine Vertiefung oder Tasche im dreidimensionalen Modell vorstellen). im ersten Schritt der enzymatischen Reaktion, bindet das Substrat an das aktive Zentrum, dadurch bildet ich ein Enzym- Substrat-Komplex. - bei dieser Reaktion wird das Substrat instabil, und aus dem Substart entsteht dann das Produkt. N aktives Zentrum V V Substrat Aktives Zentrum Enzym Enzym-Substrat- Komplex -M Produkte Spezifität (Der Bau es Enzyms ist die Voraussetzung für die Wechselwirkung zwischen Enzym und Substrat) - substartspezifisch: die Struktur des aktivem Zentrums ist so gestaltet, das nur ein bestimmtes Substrat binden kann. -> Schlüssel-Schloss-Prinzip (Laktase + Laktose). wirkungsspezifisch: durch das Enzym wird nur eine der vielen möglichen Reaktionen des Substrates beschleunigt. Das bedeutet das nur ein bestimmtes Produkt entstehen kann, das enzyme beinhaltet also eine bestimmte Wirkung. - gruppenspezifisch: es gibt aber auch enzyme die Struktur ähnliche Substrate umsetzten können. Beeinflussung M Temperatur: wenn die Umgebungstemperaturen zu gering sind arbeiten die Enzyme nicht...
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schnell sondern eher träge. Umso geringer die höhe der Temperatur, desto geringer die chance das Teilchen (Enzym und Substrat) aufeinander treffen. Wenn die Temperatur zu hoch ist, dann denaturieren teile der enzyme, was irreversible ist. Das aktive Zentrum verformt sich was dazu führt, das Substrate nicht mehr umgesetzt werden können. Bei dem Temperaturoptimum arbeiten die Enzyme am besten. Die chemische Reaktion des Stoffwechsels in einen Organismus sind Temperatur abhängig. Bezogen auf RGT-Regel. pH-Wert: jedes Enzym hat ein pH Optimum, dieses ist bei jedem Enzym unterschiedlich Bei deutlich höheren oder niedrigeren pH-Werten Sint die Aktivität immer stärker ab. Ursache ist, eine Denaturierung des Enzyms, da durch Säuren bzw. Basen an bestimmte Reste der einzelnen Aminosäurebausteine H+-lonen angelagert oder von ihnen abgespalten werden können. Dadurch ändert sich die räumliche Struktur und damit auch das aktive Zentrum des Enzyms. Die Denaturierung ist irreversibel. Säure pH-Wert Skala sauer Wasser 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 neutral Lauge alkalisch V Substratkonzentrtion: Enzyme und Substrate treffen durch Diffusion rein zufällig aufeinander. Bei einer niedrigen Substartkonzentration sind nicht alle enzyme beladen. Mit zunehmender Substatkonzentration, ist die Wahrscheinlichkeit höher, dass ein Substrat mit einem Enzym reagiert (die Reaktionsgeschwindigkeit steigt) Irgendwann sind alle Zentren besetzt, sodass eine weitere Erhöhung der Substartkonzentration zu keinem weiteren Anstieg der Reaktionsgeschwindigkeit führt. Substarte können erst dan wieder binden, wenn sich das Produkt von dem Enzym löst. > somit wird ein Grenzwert erreicht. VVV Sättigungskurve (Michaelis-Menten-Konstante) - Geschwindigkeit des Substartumsatzes/ Reaktionsgeschwindigkeit Substartkonzentration M - Bei zunehmender Substartkonzentration steigt der Graph zunächst linear an Er flacht anschließend immer mehr ab, bis er einen Grenzwert erreicht hat. -> Sättigungskurve
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