Enzymatik Lernzettel

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ein bestimmtes pH-Wert Optimum, wobei sie am Besten funktionieren. Liegt der pH-Wert außerhalb des Optimums, so verringert sich die Geschwindigkeit der Reaktion. Oder das Enzym verliert seine Funktion, da es denantiert wird. Jod-Kaliumiodid Lösung ( lugolsche Lösung ) ist ein Indikator für Stärke! : Indikator Farbenwechels von Rot braun zu Blau schwarz Violet Die in der kj Lösung erhaltenden Iodide reagieren mit den Hydroxylgruppen der Stärke und lagern sich in die Spirale der Amylose ein. Dadurch verändern sich die Absorptionseigenschaften der Amylose und die Lösung erschient blau ( sie absorbiert Licht) - bild suchen mit Spirale und iodid Biologie Enzymaktivität Intermolekulare Wechselwirkungen Sorgen für Zusammenhalt di Aminosäuresquenz Liegt als... vor Primärstruktur Und Enzymatick Biologie Reihenfolge bestimmter Vielfältig Funktionen Tertiärstruktur 7 Besteht aus mehreren Aminosäuren Besteht aus mehreren Und Liegt vor als Sekudärstruktur Liegt vor als Und Viele zusammengelagerte bilden Quatarestruktur Proteinbiosynthese Bestehen aus Entstehen bei -Haben- → Proteine Sind Makromoleküle Helix Struktur B-Faltblatt Struktur Struktur verändert sich Enzyme Sind Bestimmen Struktur N Zellen Aminosäurekette Min 11 bezeichnet als Polypetide Denaturierung Besitzen Negative Effektoren Setzt ein bei falscher/em" pH-Wert pH-Wert Optimum Allosterische Hemmung Sind Setzt ein bei falscher/em" Kann bestimmt I werden Enzymatische Vorgänge Besitzen Parameter Sind Substratkonzentration Michaelis - Menten Gleichung Positive Effektoren Sind Temperatur Temperaturoptimum → Michaelis - Menten Konstante Hemmungen/Mechanismus ↓ Kompetitiver Mechanismus Kompetitive Hemmung Substratspezifisch Ein Enzym ist substratspezifisch. da immer nur ein Substrat zu dem passendem Aktivem Zentrum passt. Nach dem SSP Amylose Substrat Enzym Das Enzym behält immer seine Funktionen bei. Das Enzym Amylase ZUM Beispiel spaltet die Substrate mit Hilfe von Wasser, wobei die Atome des Wassermoleküls eingebaut werden. Substrat Passt genau in das Aktive Zentrum nach dem Schlüssel Schloss Prinzip. Aktives Zentrum - Daran bindet sich das Substrat Enzym (Amylase) Enzym Enzym - Substrat - Komplex Enzyme werden als Biokatalysatoren bezeichnet. Dadurch kann die Reaktion erst ablaufen, da sonst der Energieaufwand durch unsere Körperwärme nicht aufgebracht werden könnte. H₂O ↑ Enzym Produkte Verlassen nach Reaktion das Aktive Zentrum, damit sich gleich ein neues Substrat binden kann. Glucose 2 Enzym Maltose ● ● ● Proteine Arten von Proteinen: Biologie - Struckturgebende Proteine- -> bestimmen Struktur von Zellen Antikörper Abwehr von Infektionen • Transport von Substanzen Steuerung von chemischen Reaktionen im Körper Enzyme gehören zu den Proteinen • Mehr als 100 Proteine Mindestens 11 Aminosäuren sind Polypeptide ● Proteine Makromoleküle, bestehen aus Amniosäuren -> zentrales Kohlenstoffatom STRUKTUR ->Beta-Faltblatt -> Alpha - Helix eine Aminogruppe (NH2) eine Carboxygruppe (COOH) und eine Restgruppe. Unterscheidung der Aminosäuren • Aminosäuren können in unterschiedlicher Reihenfolge sein Aminosäuresquenz -> Primärstruktur Ausbildung von Intermolekularen Wechselwirkungen -> Sekundärstruktur Gesamte räumliche Faltunf einer Polypeptidkette, mehrere Sekundärstrukturen -> Tertiärestruktur -> mehrere Zusammengelagert —> Quatärstruktur Primary structure amino acid sequence beta sheet Ala Arg Asp S Glu Gin Cys Leu) lle Phe Gly Secondary structure regular sub-structures Asn alpha helix Trp Pro Tyr P13 protein Tertiary structure three-dimensional structure Quatärestruktur -Αντίποδαμασ 거울 O-H Aminosäurekette -C-? + + H | As 1 Biologie 히 O-H H 히 | IL -C-C-N-C | HR₂ As 2 Anfang der Kette ist immer N-Terminus 1 H R. 1 -C-C-N 히 As 3 | R. Aminogruppe Rest | | H Re Peptidbindung | ∙C -N-C - C HR₂ As 134 ● 이 ㅎ-H 이 0-1 + 이 O-H Carboxygruppe 희 HH Ende immer C-Terminus Biologie Enzymkinetik pH-Abhänigkeit: Enzyme haben ein bestimmtes pH-Wert Optimum, wobei sie am Besten funktionieren. Liegt der pH-Wert außerhalb des Optimums, so verringert sich die Geschwindigkeit der Reaktion. Oder das Enzym verliert seine Funktion, da es denantiert wird. Der pH-Wert eines Mediums verändert sich bei Kontakt einer Säure zum Beispiel Magensäure Erhöhte Protonenkonzentration Negativ geladene Gruppe nimmt ein Proton auf (wird neutral) (löst dadurch Bindung) 30 Zurückführen auf die RTG-Regel +10°C I Phase ↓ Änderung der Struktur (Konfarmationsänderung) des Enzyms (Denaturierung) Temperatur Optimum Alle chemischen Reaktion laufen bei steigender Temperatur schneller ab, so ist es auch bei Enzymreaktionen so. Die sogenannte RGT Regel (Reaktions- Geschwindigkeits- Temperaturregel). Eine Erhöhung um 10 Grad führt zur Verdoppelung der Reaktionsgeschwindigkeit. Ist die Temperatur jedoch zu hoch so finden keine Reaktion mehr statt (Denaturierung). Jedes Enzym hat auch einen Temperaturbereich, in dem es optimal arbeitet man spricht deshalb vom Temperatur - Optimum des Enzyms. Die Temperatur Optima verschiedener Enzyme sind jedoch unterschiedlich und abhängig davon, in welchem Lebewesen die Enzyme vorkommen. I 1 1 →40 COO™ NH3 Substrat I Phase + Säure NH3 Denaturierung setzt ein Phase III SO COOH Biologie Enzyme/Biokatalysatoren Substrat 1. Enzym 1 ↓ Positiver Effektor (Aktivierung) Enzym 2 Produkt1 Enzym 3 = Allosterisches Enzyme → Produkt 2 Enzym 3 Produkt 3 Negativer Effektor (Hemmung) An Stoffwechselvorgängen mehr als ein Enzym beteiligt Einzelne Enzyme hintereinander geschaltet Schlüsselenzyme beeinflussen entscheidend die Stoffwechselwege › Meist katalysieren sie frühe Schritte, damit keine unnötigen Reaktionsschritte ablaufen Schlüsselenzyme - - Biologie Allosterische Lemmung Allesterische Hemmung zu Regulation der Enzymaktivität Endprodukte können gleichzeitig Hemmstoff sein -> Bei einer hohen Produktkonzentraktion können sie ein Enzym des Syntheseweges Hemmen und stoppen somit ihre Weiterbildung -> Überproduktion verhindert, diesen Zusammenhang bezeichnet man als negative Rückkopplung Hemmstoffe können sich wieder vom Enzym lösen. -> Reversible Enzymhemmung Nicht reversible Hemmung 1-> sprich Vergiftung der Enzyme Beispiel Schermetallionen inaktivieren Enzyme dauerhaft -> Hemmstoff Hemmstoff bindet nicht am aktivem Zentrum des Enzyms, sondern am allosterischem Zentrum Konfermationsänderung des Enzyms, sodass das Substrat nicht binden kann Inhibitor Substrat - Der Aktivator bindet am allosterischem Zentrum Aktivator - - Konfermationsänderung, sodass das Substrat binden kann Allosterisches Enzym Aktivator Substrat {{¢¢ Produkt Biologie Kompetitive Temmung unser Körper arbeitet ökonomisch, dass heißt er produziert nur so viel von einem Produkt, wie er auch benötigt Hemmstoffe, sogenannte Inhibitoren verlangsamen Reaktionen Hemmstoffe können sich wieder vom Enzym lösen-> Reversible Enzymhemmung Nicht reversible Hemmung. -> sprich Vergiftung der Enzyme > Beispiel Schermetallionen inaktivieren Enzyme dauerhaft Beispiel: - - - Abbau von Glucose veranlasst die Produktion von ATP (Energie) Ist genug Energie vorhanden, so wird auch kein ATP mehr produziert Auf Grund von Regulationen (Hemmungen) (b) Inhibition Inhibitor Enzym aktives Zentrum Enzym bindet Inhibitor Substrat und Hemmstoff konkurrieren um das aktive Zentrum -> Vorraussetzungen Strukturen von Hemmstoff und Substart müssen sich ähneln Der konkurrierende Stoff liegt in höherer Konzentration vor Der konkurrierende Stoff blockiert das aktive Zentrum Inhibitor mit Substrat Das aktive Zentrum ist solange blockiert, bis die Konzentration des eigentlichen Substrats so hoch ist, dass es den konkurrierenden Stoff verdrängt -> Macht die Geschwindigkeit abhängig, wie schnell ein Enzym dann noch arbeiten kann -Biologie Kompetitiver Mechanismus unser Körper arbeitet ökonomisch, dass heißt er produziert nur so viel von einem Produkt, wie er auch benötigt Hemmstoffe, sogenannte Inhibitoren verlangsamen Reaktionen Beispiel: Abbau von Glucose veranlasst die Produktion von ATP (Energie) Ist genug Energie vorhanden, so wird auch kein ATP mehr produziert Auf Grund von Regulationen (Hemmungen) (a) Reaktion Substrat Enzym aktives Zentrum Enzym bindet Substrat Enzym entlässt Produkt Der konkurrierende Stoff liegt in höherer Konzentration vor Das konkurrierende Substrat wird vom Enzym umgesetzt Erst, wenn sich die Konzentration des eigentlichen Substrats erhöhet, verdrängt dieses den konkurrierenden Stoff und wird umgesetzt Biologie