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2.6.2021
Biologie
Enzymatik & Zellatmung - Klausur
Die Zellatmung ist ein lebenswichtiger Prozess, der uns Energie liefert. Dabei werden energiereiche Moleküle wie Glucose abgebaut und die gespeicherte Energie in Form von ATP für zelluläre Aktivitäten nutzbar gemacht. Enzyme spielen in diesem Prozess eine entscheidende Rolle, da sie die nötigen Reaktionen beschleunigen.
2.6.2021
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Enzyme sind Proteine mit einer speziellen 3D-Struktur, die bestimmt, welche Substrate sie binden können. Sie sind sowohl substratspezifisch als auch wirkungsspezifisch. Dank Enzymen können Reaktionen stattfinden, die ohne sie zu langsam oder gar nicht ablaufen würden.
Bei der Enzymkatalyse gibt es zwei wichtige Modelle: Das Schlüssel-Schloss-Prinzip und das Modell der Induzierten Passform. Beim ersten passt das Substrat genau ins aktive Zentrum, beim zweiten passt sich das aktive Zentrum dem Substrat an – ähnlich wie Kleidung, die sich dem Körper anpasst.
Der Kreislauf der Enzymkatalyse beginnt mit einem freien Enzym. Das Substrat (z.B. Saccharose) bindet sich ans aktive Zentrum und bildet einen Enzym-Substrat-Komplex. Mit Hilfe eines Cofaktors (z.B. Wasser) wird das Substrat umgewandelt, hier zu Glucose und Fructose. Danach lösen sich die Produkte ab, und das Enzym ist wieder frei für neue Reaktionen.
💡 Gut zu wissen: Enzyme senken die für eine Reaktion nötige Aktivierungsenergie, ermöglichen so biochemische Prozesse bei Körpertemperatur und beschleunigen Reaktionen oft um das Millionenfache!
Temperatur und pH-Wert beeinflussen maßgeblich die Enzymaktivität, da sie die Raumstruktur der Enzyme verändern können. Jedes Enzym hat sein spezifisches pH-Optimum, bei dem es am effektivsten arbeitet. Verdauungsenzyme zeigen dies besonders deutlich: Pepsin arbeitet optimal bei pH 2,5 im sauren Magenmilieu, während Amylase bei pH 7 (neutral) und Trypsin bei pH 9 (basisch) ihre Höchstleistung bringen.
Auch die Temperatur spielt eine entscheidende Rolle. Mit steigender Temperatur erhöht sich zunächst die Reaktionsgeschwindigkeit, da mehr kinetische Energie zur Verfügung steht. Ab dem Temperaturoptimum (beim Menschen etwa 37-38°C) nimmt die Aktivität jedoch wieder ab, weil die Proteinstruktur der Enzyme durch zu hohe Temperaturen zerstört wird (Denaturierung).
Der Zusammenhang zwischen Enzymaktivität und Temperatur lässt sich in einer charakteristischen Glockenkurve darstellen. Bei zu niedrigen Temperaturen fehlt die nötige Bewegungsenergie, bei zu hohen Temperaturen (ab etwa 50°C für menschliche Enzyme) verlieren Enzyme ihre Funktionsfähigkeit vollständig.
🔬 Experiment-Tipp: Die Abhängigkeit der Enzymaktivität vom pH-Wert lässt sich leicht selbst untersuchen, indem man beispielsweise Katalase (aus Kartoffeln) in unterschiedlich sauren oder basischen Lösungen testet und die Sauerstoffentwicklung beobachtet!
Die Reaktionsgeschwindigkeit eines Enzyms hängt stark von der Substratkonzentration ab, während die Enzymmenge konstant bleibt. Bei geringer Substratmenge entstehen nur wenige Enzym-Substrat-Komplexe, was zu einer niedrigen Reaktionsgeschwindigkeit führt.
Mit steigender Substratkonzentration steigt auch die Wahrscheinlichkeit, dass Enzyme und Substrate aufeinandertreffen. Es bilden sich mehr Enzym-Substrat-Komplexe und die Reaktionsgeschwindigkeit nimmt zu. Diese Beziehung wird durch die Michaelis-Menten-Gleichung beschrieben, die einen hyperbolischen Kurvenverlauf zeigt.
Ab einem bestimmten Punkt sind alle vorhandenen Enzyme als Enzym-Substrat-Komplexe gebunden – hier wird die maximale Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax) erreicht. Eine weitere Erhöhung der Substratkonzentration kann die Geschwindigkeit nicht mehr steigern. Die Michaelis-Menten-Konstante (Km-Wert) gibt die Substratkonzentration an, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit halb so groß wie Vmax ist.
📊 Prüfungswissen: Im Lineweaver-Burk-Diagramm wird die Michaelis-Menten-Kurve linearisiert, was die Bestimmung von Km und Vmax erleichtert. Der Km-Wert ist ein Maß für die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat – je kleiner der Wert, desto höher die Affinität!
Die Aktivität von Enzymen kann durch verschiedene Inhibitoren (Hemmstoffe) beeinflusst werden. Es gibt zwei Hauptarten der Enzymhemmung: die kompetitive und die nichtkompetitive Hemmung.
Bei der kompetitiven Hemmung ähnelt der Inhibitor dem natürlichen Substrat und konkurriert mit diesem um das aktive Zentrum. Er wird jedoch nicht umgesetzt und löst sich wieder. Dadurch verringert sich die Reaktionsgeschwindigkeit. Mit steigender Substratkonzentration kann dieser Hemmeffekt überwunden werden, da die Wahrscheinlichkeit steigt, dass Substrate statt Inhibitoren an das Enzym binden. Bei hoher Substratkonzentration wird deshalb trotz Inhibitor die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht.
Bei der nichtkompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor nicht am aktiven Zentrum, sondern an einer anderen Stelle des Enzyms. Dadurch verändert sich die Raumstruktur des Enzyms so, dass das aktive Zentrum kein Substrat mehr binden kann. Ein Teil der Enzymmoleküle wird dadurch blockiert. Diese Hemmung kann nicht durch erhöhte Substratkonzentration aufgehoben werden, da Inhibitor und Substrat nicht um dieselbe Bindungsstelle konkurrieren.
💊 Anwendungsbeispiel: Viele Medikamente wirken als Enzyminhibitoren! Aspirin hemmt kompetitiv die Cyclooxygenase und blockiert so die Bildung von Schmerzbotenstoffen. Antibiotika wie Penicillin hemmen Enzyme der bakteriellen Zellwandsynthese.
Zellen können ihren Stoffwechsel an den aktuellen Bedarf anpassen, indem sie Enzyme neu bilden oder abbauen. Ein Beispiel ist die vermehrte Bildung alkoholabbauender Enzyme bei regelmäßigem Alkoholkonsum. Die Regulation der Zellatmung durch Rückkopplung erfolgt über zwei wichtige Mechanismen: die Substratinduktion und die Endprodukthemmung.
Bei der Substratinduktion wirken Substratmoleküle bei hoher Konzentration als positive Effektoren. Sie binden am regulatorischen Zentrum des Enzyms und verändern dessen Struktur so, dass sich das aktive Zentrum vergrößert. Dadurch kann das Substrat besser gebunden werden, und die Reaktion läuft schneller ab.
Bei der Endprodukthemmung wirkt das Endprodukt bei hoher Konzentration als negativer Effektor. Es bindet ebenfalls am regulatorischen Zentrum, verändert aber die Enzymstruktur so stark, dass das Substrat nicht mehr oder nur sehr schlecht gebunden werden kann. Diese Form der Hemmung verhindert eine Überproduktion von Stoffwechselprodukten.
🔄 Merkhilfe: Die Enzymregulation funktioniert wie ein Thermostat: Bei Bedarf wird die Aktivität hochgefahren (positive Effektoren), bei Überfluss heruntergeregelt (negative Effektoren). So bleibt der Stoffwechsel im Gleichgewicht!
Glucose ist unser primärer Energielieferant, daneben können auch Polysaccharide, Fette und Proteine als Energiequellen dienen. Mit der Tracer-Methode lässt sich die Glucoseverteilung im Körper untersuchen: Eine Person bekommt schwach radioaktiv markierte Glucose injiziert, wodurch Bereiche mit hoher Stoffwechselaktivität sichtbar werden. Nach körperlicher Aktivität zeigen besonders Gehirn, Herz und die beanspruchten Skelettmuskeln einen hohen Glucoseverbrauch.
Die Zellatmung und die Fotosynthese stehen in einem engen Zusammenhang. In den Chloroplasten wird Lichtenergie in chemische Energie umgewandelt und in Form energiereicher organischer Moleküle wie Glucose gespeichert. Diese Moleküle werden in den Mitochondrien durch die Zellatmung abgebaut, wobei Energie freigesetzt wird. Etwa ein Drittel dieser Energie wird als Wärme abgegeben, der Rest als ATP gespeichert.
Die Summengleichung der Zellatmung lautet: C₆H₁₂O₆ + 6 O₂ → 6 CO₂ + 6 H₂O + Energie (ATP). Der für die Zellatmung benötigte Sauerstoff stammt aus der Fotosynthese, während die Produkte Kohlenstoffdioxid und Wasser wiederum als Ausgangsstoffe für die Fotosynthese dienen.
🌱 Ökologischer Zusammenhang: Die Zellatmung und Fotosynthese bilden einen perfekten Kreislauf in der Natur: Pflanzen produzieren durch Fotosynthese Sauerstoff und Glucose, die wir für unsere Zellatmung nutzen. Wir geben CO₂ ab, das wiederum die Pflanzen für ihre Fotosynthese verwenden!
Die Zellatmung umfasst drei Hauptabschnitte: Glykolyse, Citratzyklus und Atmungskette. Die Glykolyse findet im Cytoplasma statt und ist der erste Schritt des Glucoseabbaus. Hier wird ein C6-Körper (Glucose) in zwei C3-Körper (Pyruvat) zerlegt. Dabei werden 2 ATP investiert, aber 4 ATP und 2 NADH+H⁺ gewonnen – ein Nettogewinn von 2 ATP.
Der Citratzyklus wird oft als "Drehscheibe des Stoffwechsels" bezeichnet und findet im Matrixraum der Mitochondrien statt. Die C3-Körper werden zunächst zu C2-Körpern (Acetyl-CoA) umgewandelt und dann im Citratzyklus vollständig zu CO₂ abgebaut. Dabei entstehen große Mengen an Reduktionsäquivalenten (NADH+H⁺ und FADH₂), die viel Energie enthalten. Der Citratzyklus besteht aus 8 Einzelreaktionen und liefert pro Glucose 6 NADH+H⁺ und 2 FADH₂.
In der Atmungskette, die in der inneren Mitochondrienmembran abläuft, werden die Elektronen von NADH+H⁺ und FADH₂ auf Sauerstoff übertragen. Die dabei freiwerdende Energie wird genutzt, um ATP zu bilden (oxidative Phosphorylierung). Aus den insgesamt 10 NADH+H⁺ und 2 FADH₂ entstehen etwa 28 ATP-Moleküle.
⚡ Energiebilanz: Bei der vollständigen Oxidation eines Glucose-Moleküls entstehen theoretisch 38 ATP, praktisch jedoch eher 30-32 ATP, da Energie für den Transport der Reduktionsäquivalente ins Mitochondrium benötigt wird. Trotzdem eine beeindruckende Energieausbeute!
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FETTKENNZAHLEN: Iodzahl Esterzahl Versteifungszahl
Erklärung, jeweiliger Versuch, Berechnung und Ergebnis
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Enzymatik und Stoffwechsel
Alles zur Enzymatik: Biokatalysator,Enzymhemmung,Enzymregulation,Enzymabhängigkeit,Hemmstoff Orlistat und zum Stoffwechsel: Dissimilation,Kohlenhydrate, Struktur von ATP, Energiekopplungszyklus, Glykolyse und Citratzyklus. (24 Seiten)
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Zelle und Enzyme
Zellmembran, Transportvorgänge im Biomembran, Enzyme, Proteinstruktur, Zellatmung
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chemischer Aufbau der Proteine, Enzyme, Zellatmung
chemischer Aufbau der Proteine, Enzyme, Zellatmung (sehr genau beschrieben)
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Neurobiologie
Reiz-Reaktions-Schema, Bau einer Nervenzelle, Funktionen (Bestandteile einer Nervenzelle), Elektrophysiologie, Ruhepotenzial, Aktionspotenzial, Reizcodierung, Reizweiterleitung, chemische Synapse
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Gärung, Muskeln, Homöostase, Fotosynthese
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Enzyme sind Proteine mit einer speziellen 3D-Struktur, die bestimmt, welche Substrate sie binden können. Sie sind sowohl substratspezifisch als auch wirkungsspezifisch. Dank Enzymen können Reaktionen stattfinden, die ohne sie zu langsam oder gar nicht ablaufen würden.
Bei der Enzymkatalyse gibt es zwei wichtige Modelle: Das Schlüssel-Schloss-Prinzip und das Modell der Induzierten Passform. Beim ersten passt das Substrat genau ins aktive Zentrum, beim zweiten passt sich das aktive Zentrum dem Substrat an – ähnlich wie Kleidung, die sich dem Körper anpasst.
Der Kreislauf der Enzymkatalyse beginnt mit einem freien Enzym. Das Substrat (z.B. Saccharose) bindet sich ans aktive Zentrum und bildet einen Enzym-Substrat-Komplex. Mit Hilfe eines Cofaktors (z.B. Wasser) wird das Substrat umgewandelt, hier zu Glucose und Fructose. Danach lösen sich die Produkte ab, und das Enzym ist wieder frei für neue Reaktionen.
💡 Gut zu wissen: Enzyme senken die für eine Reaktion nötige Aktivierungsenergie, ermöglichen so biochemische Prozesse bei Körpertemperatur und beschleunigen Reaktionen oft um das Millionenfache!
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Temperatur und pH-Wert beeinflussen maßgeblich die Enzymaktivität, da sie die Raumstruktur der Enzyme verändern können. Jedes Enzym hat sein spezifisches pH-Optimum, bei dem es am effektivsten arbeitet. Verdauungsenzyme zeigen dies besonders deutlich: Pepsin arbeitet optimal bei pH 2,5 im sauren Magenmilieu, während Amylase bei pH 7 (neutral) und Trypsin bei pH 9 (basisch) ihre Höchstleistung bringen.
Auch die Temperatur spielt eine entscheidende Rolle. Mit steigender Temperatur erhöht sich zunächst die Reaktionsgeschwindigkeit, da mehr kinetische Energie zur Verfügung steht. Ab dem Temperaturoptimum (beim Menschen etwa 37-38°C) nimmt die Aktivität jedoch wieder ab, weil die Proteinstruktur der Enzyme durch zu hohe Temperaturen zerstört wird (Denaturierung).
Der Zusammenhang zwischen Enzymaktivität und Temperatur lässt sich in einer charakteristischen Glockenkurve darstellen. Bei zu niedrigen Temperaturen fehlt die nötige Bewegungsenergie, bei zu hohen Temperaturen (ab etwa 50°C für menschliche Enzyme) verlieren Enzyme ihre Funktionsfähigkeit vollständig.
🔬 Experiment-Tipp: Die Abhängigkeit der Enzymaktivität vom pH-Wert lässt sich leicht selbst untersuchen, indem man beispielsweise Katalase (aus Kartoffeln) in unterschiedlich sauren oder basischen Lösungen testet und die Sauerstoffentwicklung beobachtet!
Die Reaktionsgeschwindigkeit eines Enzyms hängt stark von der Substratkonzentration ab, während die Enzymmenge konstant bleibt. Bei geringer Substratmenge entstehen nur wenige Enzym-Substrat-Komplexe, was zu einer niedrigen Reaktionsgeschwindigkeit führt.
Mit steigender Substratkonzentration steigt auch die Wahrscheinlichkeit, dass Enzyme und Substrate aufeinandertreffen. Es bilden sich mehr Enzym-Substrat-Komplexe und die Reaktionsgeschwindigkeit nimmt zu. Diese Beziehung wird durch die Michaelis-Menten-Gleichung beschrieben, die einen hyperbolischen Kurvenverlauf zeigt.
Ab einem bestimmten Punkt sind alle vorhandenen Enzyme als Enzym-Substrat-Komplexe gebunden – hier wird die maximale Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax) erreicht. Eine weitere Erhöhung der Substratkonzentration kann die Geschwindigkeit nicht mehr steigern. Die Michaelis-Menten-Konstante (Km-Wert) gibt die Substratkonzentration an, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit halb so groß wie Vmax ist.
📊 Prüfungswissen: Im Lineweaver-Burk-Diagramm wird die Michaelis-Menten-Kurve linearisiert, was die Bestimmung von Km und Vmax erleichtert. Der Km-Wert ist ein Maß für die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat – je kleiner der Wert, desto höher die Affinität!
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Die Aktivität von Enzymen kann durch verschiedene Inhibitoren (Hemmstoffe) beeinflusst werden. Es gibt zwei Hauptarten der Enzymhemmung: die kompetitive und die nichtkompetitive Hemmung.
Bei der kompetitiven Hemmung ähnelt der Inhibitor dem natürlichen Substrat und konkurriert mit diesem um das aktive Zentrum. Er wird jedoch nicht umgesetzt und löst sich wieder. Dadurch verringert sich die Reaktionsgeschwindigkeit. Mit steigender Substratkonzentration kann dieser Hemmeffekt überwunden werden, da die Wahrscheinlichkeit steigt, dass Substrate statt Inhibitoren an das Enzym binden. Bei hoher Substratkonzentration wird deshalb trotz Inhibitor die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht.
Bei der nichtkompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor nicht am aktiven Zentrum, sondern an einer anderen Stelle des Enzyms. Dadurch verändert sich die Raumstruktur des Enzyms so, dass das aktive Zentrum kein Substrat mehr binden kann. Ein Teil der Enzymmoleküle wird dadurch blockiert. Diese Hemmung kann nicht durch erhöhte Substratkonzentration aufgehoben werden, da Inhibitor und Substrat nicht um dieselbe Bindungsstelle konkurrieren.
💊 Anwendungsbeispiel: Viele Medikamente wirken als Enzyminhibitoren! Aspirin hemmt kompetitiv die Cyclooxygenase und blockiert so die Bildung von Schmerzbotenstoffen. Antibiotika wie Penicillin hemmen Enzyme der bakteriellen Zellwandsynthese.
Zellen können ihren Stoffwechsel an den aktuellen Bedarf anpassen, indem sie Enzyme neu bilden oder abbauen. Ein Beispiel ist die vermehrte Bildung alkoholabbauender Enzyme bei regelmäßigem Alkoholkonsum. Die Regulation der Zellatmung durch Rückkopplung erfolgt über zwei wichtige Mechanismen: die Substratinduktion und die Endprodukthemmung.
Bei der Substratinduktion wirken Substratmoleküle bei hoher Konzentration als positive Effektoren. Sie binden am regulatorischen Zentrum des Enzyms und verändern dessen Struktur so, dass sich das aktive Zentrum vergrößert. Dadurch kann das Substrat besser gebunden werden, und die Reaktion läuft schneller ab.
Bei der Endprodukthemmung wirkt das Endprodukt bei hoher Konzentration als negativer Effektor. Es bindet ebenfalls am regulatorischen Zentrum, verändert aber die Enzymstruktur so stark, dass das Substrat nicht mehr oder nur sehr schlecht gebunden werden kann. Diese Form der Hemmung verhindert eine Überproduktion von Stoffwechselprodukten.
🔄 Merkhilfe: Die Enzymregulation funktioniert wie ein Thermostat: Bei Bedarf wird die Aktivität hochgefahren (positive Effektoren), bei Überfluss heruntergeregelt (negative Effektoren). So bleibt der Stoffwechsel im Gleichgewicht!
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Glucose ist unser primärer Energielieferant, daneben können auch Polysaccharide, Fette und Proteine als Energiequellen dienen. Mit der Tracer-Methode lässt sich die Glucoseverteilung im Körper untersuchen: Eine Person bekommt schwach radioaktiv markierte Glucose injiziert, wodurch Bereiche mit hoher Stoffwechselaktivität sichtbar werden. Nach körperlicher Aktivität zeigen besonders Gehirn, Herz und die beanspruchten Skelettmuskeln einen hohen Glucoseverbrauch.
Die Zellatmung und die Fotosynthese stehen in einem engen Zusammenhang. In den Chloroplasten wird Lichtenergie in chemische Energie umgewandelt und in Form energiereicher organischer Moleküle wie Glucose gespeichert. Diese Moleküle werden in den Mitochondrien durch die Zellatmung abgebaut, wobei Energie freigesetzt wird. Etwa ein Drittel dieser Energie wird als Wärme abgegeben, der Rest als ATP gespeichert.
Die Summengleichung der Zellatmung lautet: C₆H₁₂O₆ + 6 O₂ → 6 CO₂ + 6 H₂O + Energie (ATP). Der für die Zellatmung benötigte Sauerstoff stammt aus der Fotosynthese, während die Produkte Kohlenstoffdioxid und Wasser wiederum als Ausgangsstoffe für die Fotosynthese dienen.
🌱 Ökologischer Zusammenhang: Die Zellatmung und Fotosynthese bilden einen perfekten Kreislauf in der Natur: Pflanzen produzieren durch Fotosynthese Sauerstoff und Glucose, die wir für unsere Zellatmung nutzen. Wir geben CO₂ ab, das wiederum die Pflanzen für ihre Fotosynthese verwenden!
Die Zellatmung umfasst drei Hauptabschnitte: Glykolyse, Citratzyklus und Atmungskette. Die Glykolyse findet im Cytoplasma statt und ist der erste Schritt des Glucoseabbaus. Hier wird ein C6-Körper (Glucose) in zwei C3-Körper (Pyruvat) zerlegt. Dabei werden 2 ATP investiert, aber 4 ATP und 2 NADH+H⁺ gewonnen – ein Nettogewinn von 2 ATP.
Der Citratzyklus wird oft als "Drehscheibe des Stoffwechsels" bezeichnet und findet im Matrixraum der Mitochondrien statt. Die C3-Körper werden zunächst zu C2-Körpern (Acetyl-CoA) umgewandelt und dann im Citratzyklus vollständig zu CO₂ abgebaut. Dabei entstehen große Mengen an Reduktionsäquivalenten (NADH+H⁺ und FADH₂), die viel Energie enthalten. Der Citratzyklus besteht aus 8 Einzelreaktionen und liefert pro Glucose 6 NADH+H⁺ und 2 FADH₂.
In der Atmungskette, die in der inneren Mitochondrienmembran abläuft, werden die Elektronen von NADH+H⁺ und FADH₂ auf Sauerstoff übertragen. Die dabei freiwerdende Energie wird genutzt, um ATP zu bilden (oxidative Phosphorylierung). Aus den insgesamt 10 NADH+H⁺ und 2 FADH₂ entstehen etwa 28 ATP-Moleküle.
⚡ Energiebilanz: Bei der vollständigen Oxidation eines Glucose-Moleküls entstehen theoretisch 38 ATP, praktisch jedoch eher 30-32 ATP, da Energie für den Transport der Reduktionsäquivalente ins Mitochondrium benötigt wird. Trotzdem eine beeindruckende Energieausbeute!
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Der Glucoseabbau erfolgt in verschiedenen Schritten, die alle zur Energiegewinnung beitragen. Die Glykolyse liefert pro Glucosemolekül 2 Moleküle NADH+H⁺, die oxidative Decarboxylierung des Pyruvats weitere 2 NADH+H⁺, und der Citratzyklus steuert 6 NADH+H⁺ und 2 FADH₂ bei.
Diese Ausgangsstoffe der Zellatmung – insgesamt 10 Moleküle NADH+H⁺ und 2 Moleküle FADH₂ – werden in der Atmungskette zur ATP-Synthese genutzt. Theoretisch können daraus 34 ATP-Moleküle aufgebaut werden. Dazu kommen noch die 2 ATP aus der Glykolyse und 2 ATP aus dem Citratzyklus.
Der Gesamtertrag der Zellatmung liegt bei etwa 36 ATP-Molekülen pro Glucosemolekül. Allerdings verbraucht die Zelle für den Transport der in der Glykolyse erzeugten NADH+H⁺ ins Mitochondrium 2 ATP-Moleküle, sodass der Nettogewinn bei 34 ATP liegt. In der Fachliteratur findet man unterschiedliche Angaben zwischen 30 und 38 ATP, da die genaue Ausbeute von verschiedenen Faktoren abhängt.
🔋 Effizienzrechnung: Die Zellatmung wandelt etwa 40% der in der Glucose gespeicherten Energie in ATP um – der Rest wird als Wärme abgegeben. Im Vergleich zu technischen Motoren (25-30% Effizienz) ist das ein erstaunlich guter Wirkungsgrad!
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Die App ist sehr leicht und gut gestaltet. Habe bis jetzt alles gefunden, nachdem ich gesucht habe und aus den Präsentationen echt viel lernen können! Die App werde ich auf jeden Fall für eine Klassenarbeit verwenden! Und als eigene Inspiration hilft sie natürlich auch sehr.
Stefan S
iOS user
Diese App ist wirklich echt super. Es gibt so viele Lernzettel und Hilfen, […]. Mein Problemfach ist zum Beispiel Französisch und die App hat mega viel Auswahl für Hilfe. Dank dieser App habe ich mich in Französisch verbessert. Ich würde diese jedem weiterempfehlen.
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Lena M
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Marcus B
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Sarah L
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Hans T
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