Michaelis-Menten-Kinetik und Enzymhemmung
Die Michaelis-Menten-Kinetik beschreibt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration bei einer konstanten Enzymmenge.
Definition: Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Beziehung zwischen Substratkonzentration und Reaktionsgeschwindigkeit in enzymatischen Reaktionen.
Charakteristika der Michaelis-Menten-Kinetik:
- Bei geringer Substratkonzentration ist die Reaktionsgeschwindigkeit niedrig.
- Mit steigender Substratkonzentration nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit zu.
- Ab einem bestimmten Punkt wird eine maximale Reaktionsgeschwindigkeit (vmax) erreicht.
Vocabulary: Die Michaelis-Menten-Konstante (Km) ist die Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte von vmax beträgt.
Die Enzymaktivität kann durch Inhibitoren beeinflusst werden. Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert der Inhibitor mit dem Substrat um das aktive Zentrum des Enzyms.
Highlight: Die Regulation der Zellatmung durch Rückkopplung nutzt oft Inhibitoren, um die Enzymaktivität zu steuern.
Merkmale der kompetitiven Hemmung:
- Der Inhibitor ähnelt strukturell dem Substrat.
- Er bindet reversibel an das aktive Zentrum.
- Die Hemmung kann durch Erhöhung der Substratkonzentration überwunden werden.
Example: Ein Beispiel für kompetitive Hemmung ist die Wirkung von Malonsäure auf die Succinat-Dehydrogenase im Citratzyklus.
Diese Zusammenfassung bietet einen umfassenden Überblick über die Funktionsweise von Enzymen und die Faktoren, die ihre Aktivität beeinflussen. Das Verständnis dieser Konzepte ist grundlegend für das Studium der Biochemie und der Zellatmung für Kinder erklärt.
