Michaelis-Menten-Kinetik und Enzymhemmung

Die Michaelis-Menten-Kinetik beschreibt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration bei einer konstanten Enzymmenge.

Definition: Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Beziehung zwischen Substratkonzentration und Reaktionsgeschwindigkeit in enzymatischen Reaktionen.

Charakteristika der Michaelis-Menten-Kinetik:

• Bei geringer Substratkonzentration ist die Reaktionsgeschwindigkeit niedrig.
• Mit steigender Substratkonzentration nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit zu.
• Ab einem bestimmten Punkt wird eine maximale Reaktionsgeschwindigkeit (vmax) erreicht.

Vocabulary: Die Michaelis-Menten-Konstante (Km) ist die Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte von vmax beträgt.

Die Enzymaktivität kann durch Inhibitoren beeinflusst werden. Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert der Inhibitor mit dem Substrat um das aktive Zentrum des Enzyms.

Highlight: Die Regulation der Zellatmung durch Rückkopplung nutzt oft Inhibitoren, um die Enzymaktivität zu steuern.

Merkmale der kompetitiven Hemmung:

• Der Inhibitor ähnelt strukturell dem Substrat.
• Er bindet reversibel an das aktive Zentrum.
• Die Hemmung kann durch Erhöhung der Substratkonzentration überwunden werden.

Example: Ein Beispiel für kompetitive Hemmung ist die Wirkung von Malonsäure auf die Succinat-Dehydrogenase im Citratzyklus.

Diese Zusammenfassung bietet einen umfassenden Überblick über die Funktionsweise von Enzymen und die Faktoren, die ihre Aktivität beeinflussen. Das Verständnis dieser Konzepte ist grundlegend für das Studium der Biochemie und der Zellatmung für Kinder erklärt.

Grundlagen der Enzymfunktion und -spezifität

Enzyme sind Proteine, die als Biokatalysatoren fungieren und spezifische biochemische Reaktionen ermöglichen. Ihre dreidimensionale Struktur bestimmt ihre Substrat- und Wirkungsspezifität. Enzyme können die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen, indem sie die benötigte Aktivierungsenergie senken.

Definition: Enzyme sind Biokatalysatoren, die die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen erhöhen, ohne selbst verbraucht zu werden.

Es gibt zwei Modelle, die die Enzym-Substrat-Interaktion beschreiben:

1. Das Schlüssel-Schloss-Prinzip: Das Substrat passt genau in das aktive Zentrum des Enzyms.
2. Das Modell der induzierten Passform: Das aktive Zentrum passt sich durch Wechselwirkungen an das Substrat an.

Highlight: Die Summengleichung Zellatmung wird durch Enzyme katalysiert, was die Energiegewinnung in Zellen ermöglicht.

Der Kreislauf der Enzymkatalyse umfasst folgende Schritte:

1. Freies Enzym mit aktivem Zentrum
2. Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes
3. Reaktion des Substrats mit Hilfe von Cofaktoren
4. Freisetzung der Produkte und Regeneration des Enzyms

Example: Bei der Spaltung von Saccharose durch das Enzym Saccharase entsteht ein Enzym-Substrat-Komplex, der dann zu Glucose und Fructose reagiert.