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Enzymatik & Zellatmung - Klausur

Enzymatik & Zellatmung - Klausur

 WICHTIG ZU WISSEN
- Enzyme sind Proteine
- Die 3D-Struktur von Enzymen beeinflusst was sie binden
können (Substratspezifisch) und was sie m

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1. Enzyme sind Biokatalysatoren 2. Beeinflussung der Enzymaktivität 3. Reaktionsgeschwindigkeit 4. Hemmung der Enzymaktivität 5. Enzymregulation 6. Bedeutung der Zellatmung 7. Überblick über die Zellatmung 8. Bilanz der Zellatmung

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WICHTIG ZU WISSEN - Enzyme sind Proteine - Die 3D-Struktur von Enzymen beeinflusst was sie binden können (Substratspezifisch) und was sie machen mit einem Substrat (Wirkungsspezifisch) - Enzyme können Reaktionsgeschwindigkeit bzw. Die benötigte Aktivierungsenergie beeinflussen (Können somit auch Reaktionen ermöglichen die normalerweise nicht stattfinden können) - Modell der Induzierten Passform - Schlüssel-Schloss-Prinzip Substrat Enzym Substrat Enzym aktives Zentrum B Substrat Enzym Sub- strat Enzym Substratspezifität Energie Aktivierungs- energie für katalysierte Reaktion Passform Energieniveau Ausgangs- stoffe (z.B. Saccharose) Energie- gewinn Aktivierungs- energie für nicht- katalysierte Reaktion - Bei dem Roten Graphen wird ein Katalysator hinzugefügt und die benötige Aktivierungsenergie gesengt Enzyme sind Biokatalysatoren Energieniveau Endprodukte (z.B. Glucose und Fructose) A)Schlüssel-Schloss-Prinzip & B)Modell der Induzierten Energieprofil chemischer Reaktionen In der Abbildung sind zwei Verläufe dargestellt ( Rot und Blau) Beide Graphen zeigen den Unterschied von der Aktivierungsenergie die benötigt wird um die Reaktion in Gang zu setzen A) Das Substrat (Schlüssel) passt genau in das aktive Zentrum (Schloss) beim Schlüssel-Schloss-Prinzip B) Das Substrat passt sich durch Wechselwirkungen an das Aktive Zentrum an und ist vgl. Mit dem Ankleiden. Die Form der Kleidung passt sich an den Körper an (Was nicht passt, wird passend gemacht) -Substrat (Saccharose) aktives Zentrum Glucose Kreislauf der Enzymkatalyse Enzym (Saccharase) Zuerst Enzym mit einem freien aktiven Zentrum Danach Enryni Substrat- Komplex HFructose (H₂0) Das Substrat Saccharose kommt hinzu, dass Substrat bindet sich an ein Enzym und bildet ein Enzym-Substrat-Komplex Als nächstes Nach der Zugabe des Cofaktoren H2O reagiert Saccharose mithilfe des Enzyms und dem Cofaktoren H20 zu Glucose und Fructose Nachdem Das aktive Zentrum des Enzyms ist frei und nun beginnt der Kreislauf von vorne Änderungen der Temperatur und des pH-Wertes beeinflussen die Enzymaktivität. Sie haben Auswirkungen auf die Raumstruktur der Enzyme und...

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bestimmen damit wesentlich deren Aktivität Enzymaktivität [relative Einheiten] Reaktions- geschwindigkeit 10 Temperatur- optimum 20 30 Inaktivierung Enzymaktivität [relative Einheiten] 60 40 50 Temperatur [°C] Amylase Pepsin Trypsin M 6 7 1 2 3 4 5 Beeinflussung der Enzymaktivitat 8 9 10 11 12 13 14 pH-Wert Enzymaktivität in Abhängigkeit von der Temperatur Der Graph stellt die Enzymaktivität in Abhängigkeit von der Temperatur dar -y-Achse misst die Enzymaktivität in relativen Einheiten -x-Achse zeigt die Temperatur in C in Zehnerschritten - Grüne Kurve für ein unbenanntes Enzym Temperaturoptimum ist bei ungefähr 38 Grad - Das Enzym hört auf zu arbeiten bei 50 Grad - Zwei hypothetische Linien dei eine Art Begrenzung für das unbenannte Enzym darstellen pH-Optima verschiedener Verdauungsenzyme des Menschen Der Graph stellt die verschieden Verdauungsenzyme des Menschen dar - Die Linien Beschriftung ist einmal Reaktionsgeschwindigkeit und zum anderen Inaktivierung -y-Achse misst die Enzymaktivität in relativen Einheiten -x-Achse zeigt die verschiedenen pH-Werte - Gelbe Kurve (Pepsin) höchste Enzymaktivität bei pH-Wert von 2,5 und niedrigster bei 4,1 - Rote Kurve (Amylase) pH-Optima bei pH-Wert von 7 und vor 3,9 und nach 9,9 hört es auf zu arbeiten - Blaue Kurve (Trypsin) Hochpunkt bei einem pH-Wert von 9 und hört vor 3,6 und ab 11,9 auf Die Reaktionsgeschwindigkeit hängt von einer konstanten Enzymmenge und konstanten Reaktionsmengen des Substrats ab. Enryum- Substrat Reaktionsgeschisindigkeit Teilchenebene : Bei geringer Substratskonzentration liegen zunächst wenige Enzym-Substrat-Komplexe vor. Die Reaktionsgeschwindigkeit ist dementsprechend niedrig. Mit steigender Substratkonzentration nimmt auch die Wahrscheilichkeit für das Zusammentreffen von Enzym- und Substrat- Molekülen zu. Es entstehen mehr Enzym-Substrat-Komplexe und die Reaktionsgeschwindigkeit ist höher. Ab einem bestimmten Punkt, nämlich dann wenn alle Enzym-Moleküle als Enzym-Substrat-Komplexe vorliegen ist die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht (v max). Durch eine weitere Erhöhung der Substratkonzentration lässt sich die Reaktionsgeschwindigkeit nicht mehr erhöhen Reaktionsgeschwindigkeit [v] Substratkonzentration [S] Kompetive Hemmung Enzym →→ Enzym S = Substrat I = Inhibitor Reaktionsgeschwindig ungehemmte Reaktion. -kompetitiv gehemmte Reaktion erreicht Substratkonzentration [S] Die Enzymaktivität und die Reaktionsgeschwindigkeit können durch Inhibitoren (Hemmstoffe) beeinflusst werden Der Inhibitor ähnelt dem natürlichen Substrat und konkurriert mit diesem um die Besetzung des aktiven Zentrums Ein gebundener Inhibitor wird nicht umgesetzt und löst sich wieder aus dem aktiven Zentrum Dadurch verringert sich die die Geschwindigkeit der Enzymreaktion Hemmung der Enzymaktivität Mit zunehmender Substratkonzentration steigt die Wahrscheinlichkeit das Substrate sich an das aktive Zentrum binden Bei hoher Substratkonzentration wird die maximale Reaktionsgeschwidndigkeit trotz des Inhibitor →→→ 个个 Nichtkompetive Hemmung Enzym Enzym S = Substrat I = Inhibitor Reaktionsgeschwindigkeit [v] ungehemmte Reaktion nichtkompetitiv gehemmte Reaktion Substratkonzentration [S] Zwischen dem Inhibitor und dem Substrat besteht keine Ähnlichkeit Inhibitor bindet sich an einer anderen Stelle des Enzyms (nicht an das aktive Zentrum!) Inhibitor verursacht dadurch eine Änderung der Raumstruktur des Enzyms Das aktive Zentrum wird so verändert, dass es kein Substrat mehr binden kann Ein Teil der Enzym-Moleküle wird blockiert Wenn sich der Inhibitor ablöst bindet er sich sofort an einem anderen Enzym-Molekül Die Anzahl der aktiven Enzyme wird verringert, daher keine maximale Reaktionsgeschwindigkeit der ungehemmten Reaktion Die hemmende Wirkung kann nicht durch eine erhöre Substratkonzentration aufgehoben werden, denn der Inhibitor und das Substrat konkurrieren bei dieser Form der Hemmung nicht um das aktive Zentrum A ...p E3 D E Zellen können ihren Stoffwechsel an den jeweiligen Bedarf anpassen Sie können Enzyme neu bilden oder vorhandene abbauen Alkoholkonsum kann dazu führen, dass vermehrt alkoholabbauende Enzyme gebildet werden B A E3 A=SUBSTRATINDUKTION B- ENDPRODUKTHEMMUNG A = Bei eine hohen Konzentration wirken Substratmoleküle als positive Effektoren B = Bei hoher Konzentration wirkt das Produkt als negativer Effektor Enzymregulation Substrat Enzym regulatorisches Zentrum positiver Effektor POSITIVER EFFEKTOR Substrat Beim positiven Effektor wird die Struktur des Enzyms leicht verändert, dass aktive Zentrum wirkt größer Enzym Der positive Effektor sorgt dafür, dass das Substrat sich besser mit dem Enzym binden kann aktives Zentrum negativer Effektor ← 1 1 Regulation allosterischer Enzyme durch positive und negative Effektoren regulatorisches Zentrum + 50 Links am regulatorischen Zentrum ist der positive Effektor und rechts der negative Effektor Vorhanden: Enzym in drei Formen Das mittlere Enzym ist die Grundform, dass sich mit dem Substrat binden kann Substrat Enzym NEGATIVER EFFEKTOR Beim negativen Effektor wird die Struktur so beeinflusst, dass zu der Grundform keine Ähnlichkeit besteht Der negative Effektor arbeitet gegenteilig und verändert das Enzym so, sodass es sich nicht oder nur sehr schlecht mit dem Substrat binden kann

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So ein schöner Lernzettel 😍😍 super nützlich und hilfreich!

1. Enzyme sind Biokatalysatoren 2. Beeinflussung der Enzymaktivität 3. Reaktionsgeschwindigkeit 4. Hemmung der Enzymaktivität 5. Enzymregulation 6. Bedeutung der Zellatmung 7. Überblick über die Zellatmung 8. Bilanz der Zellatmung

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Enryum- Substrat Reaktionsgeschisindigkeit Teilchenebene : Bei geringer Substratskonzentration liegen zunächst wenige Enzym-Substrat-Komplexe vor. Die Reaktionsgeschwindigkeit ist dementsprechend niedrig. Mit steigender Substratkonzentration nimmt auch die Wahrscheilichkeit für das Zusammentreffen von Enzym- und Substrat- Molekülen zu. Es entstehen mehr Enzym-Substrat-Komplexe und die Reaktionsgeschwindigkeit ist höher. Ab einem bestimmten Punkt, nämlich dann wenn alle Enzym-Moleküle als Enzym-Substrat-Komplexe vorliegen ist die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht (v max). Durch eine weitere Erhöhung der Substratkonzentration lässt sich die Reaktionsgeschwindigkeit nicht mehr erhöhen Reaktionsgeschwindigkeit [v] Substratkonzentration [S] Kompetive Hemmung Enzym →→ Enzym S = Substrat I = Inhibitor Reaktionsgeschwindig ungehemmte Reaktion. -kompetitiv gehemmte Reaktion erreicht Substratkonzentration [S] Die Enzymaktivität und die Reaktionsgeschwindigkeit können durch Inhibitoren (Hemmstoffe) beeinflusst werden Der Inhibitor ähnelt dem natürlichen Substrat und konkurriert mit diesem um die Besetzung des aktiven Zentrums Ein gebundener Inhibitor wird nicht umgesetzt und löst sich wieder aus dem aktiven Zentrum Dadurch verringert sich die die Geschwindigkeit der Enzymreaktion Hemmung der Enzymaktivität Mit zunehmender Substratkonzentration steigt die Wahrscheinlichkeit das Substrate sich an das aktive Zentrum binden Bei hoher Substratkonzentration wird die maximale Reaktionsgeschwidndigkeit trotz des Inhibitor →→→ 个个 Nichtkompetive Hemmung Enzym Enzym S = Substrat I = Inhibitor Reaktionsgeschwindigkeit [v] ungehemmte Reaktion nichtkompetitiv gehemmte Reaktion Substratkonzentration [S] Zwischen dem Inhibitor und dem Substrat besteht keine Ähnlichkeit Inhibitor bindet sich an einer anderen Stelle des Enzyms (nicht an das aktive Zentrum!) Inhibitor verursacht dadurch eine Änderung der Raumstruktur des Enzyms Das aktive Zentrum wird so verändert, dass es kein Substrat mehr binden kann Ein Teil der Enzym-Moleküle wird blockiert Wenn sich der Inhibitor ablöst bindet er sich sofort an einem anderen Enzym-Molekül Die Anzahl der aktiven Enzyme wird verringert, daher keine maximale Reaktionsgeschwindigkeit der ungehemmten Reaktion Die hemmende Wirkung kann nicht durch eine erhöre Substratkonzentration aufgehoben werden, denn der Inhibitor und das Substrat konkurrieren bei dieser Form der Hemmung nicht um das aktive Zentrum A ...p E3 D E Zellen können ihren Stoffwechsel an den jeweiligen Bedarf anpassen Sie können Enzyme neu bilden oder vorhandene abbauen Alkoholkonsum kann dazu führen, dass vermehrt alkoholabbauende Enzyme gebildet werden B A E3 A=SUBSTRATINDUKTION B- ENDPRODUKTHEMMUNG A = Bei eine hohen Konzentration wirken Substratmoleküle als positive Effektoren B = Bei hoher Konzentration wirkt das Produkt als negativer Effektor Enzymregulation Substrat Enzym regulatorisches Zentrum positiver Effektor POSITIVER EFFEKTOR Substrat Beim positiven Effektor wird die Struktur des Enzyms leicht verändert, dass aktive Zentrum wirkt größer Enzym Der positive Effektor sorgt dafür, dass das Substrat sich besser mit dem Enzym binden kann aktives Zentrum negativer Effektor ← 1 1 Regulation allosterischer Enzyme durch positive und negative Effektoren regulatorisches Zentrum + 50 Links am regulatorischen Zentrum ist der positive Effektor und rechts der negative Effektor Vorhanden: Enzym in drei Formen Das mittlere Enzym ist die Grundform, dass sich mit dem Substrat binden kann Substrat Enzym NEGATIVER EFFEKTOR Beim negativen Effektor wird die Struktur so beeinflusst, dass zu der Grundform keine Ähnlichkeit besteht Der negative Effektor arbeitet gegenteilig und verändert das Enzym so, sodass es sich nicht oder nur sehr schlecht mit dem Substrat binden kann