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zum Start der Reaktion, häufig Wärmezufuhr
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Aufbau eines Enzyms, Reaktionsbedingungen, Enzymreaktion, Hemmung, Anwendungsmöglichkeiten

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biokatalysatoren - Aktivierungsenergie: anfängliche Energiezufuhr zum Start der Reaktion, häufig Wärmezufuhr → Problem: alle Reaktionen im Körper werden gleichzeitig beschleunigt Proteine in den Zellen denaturieren ab einer gewissen Temperatur - Katalysator Stoffe, die die Aktivierungsenergie herabsetzen - : = Enzyme sind komplexe Eiweißmoleküle Imeistens Proteine bestehen aus Aminosäuren Monomere: Enzyme aus einer polypeptidkette Oligomere: Enzyme aus mehreren Proteinketten hat aktives Zentrum (taschenartige Vertiefung Bindungsstelle für Substrate manche Enzyme haben zusätzlich ein allosterisches Zentrum (siehe Hemmung) enzyme Modell vorstellung: Enzym Schloss, Substrat = Schlüssel das aktive Zentrum vom Enzym hat eine bestimmte Passform zu der nur spezifische substrate passen 11 Enzyme sind substratspezifisch erst wenn der richtige Schlüssel" im Schloss ist, startet die Reaktion aufbau eines enzyms denaturierung - strukturelle Veränderung von Biomolekülen meist verbunden mit einem Verlust der biologisischen Funktion schlüssel-schloss-prinzip relativer Energiegehalt zu hohe Temperaturen zerstören die Sekundär- und Tertiärstruktur der Enzyme - Bsp.: Versuch mit Kiwi und Quark Energiegehalt der Edukte Enzym Energiegehalt der Produkte a-Helix aktives Zentrum Substrat ✓ A Enzym- Substrat- Komplex Aktivierungsenergie ohne Enzym 4 Aktivierungsenergie mit Enzym Freigesetzte Reaktionsenergie aktives Zentrum B-Faltblatt Reaktionsverlauf Substrat induced-fit-modell: die Wechselwirkungen des Enzyms mit dem substrat führen dazu, dass sich die Gestalt des Enzyms an das substrat anpasst Enzym substartspezifität vs. wirkungsspezifität substrat spezifisch: Enzym kann nur mit bestimmten stoffen, meist nur einem, reagieren wirkungsspezifisch es wird nur eine ganz bestimmte : Reaktion katalysiert, Substrat kann nur auf die für das Enzym spezifische Weise umgesetzt werden temperaturabhängigkeit Temperaturerhöhung führt zu Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit Teilchenbewegung wird beschleunigt, Bindungen sind reaktiver Reaktionsgeschwindigkeit (relative Einheiten) reaktionsbedingungen von enzymen — bei Temeraturoptimum labhängig vom Enzym) wird die höchste Aktivität erreicht - bei Temperaturen über dem optimum bewegen sich die Enzym- und...

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Substratmoleküle so schnell, dass keine Bindung möglich ist →>> Reaktionsgeschwindigkeit verringert sich bei zu hoher Temperatur kommt es zur Denaturierung höhere Wahrscheinlichkeit, dass das substrat an das richtige Enzym bindet rgt-regel Reaktionsgeschwindigkeit - Temperatur- Regel" → Temperaturerhöhung von 10°C erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit um das 2- bis 4-fache Vmax substartkonzentration höhere Substrat konzentration → höhere Wahrscheinlichkeit, dass Substrate auf Enzyme treffen ab einem bestimmten Wert ist die Maximalgeschwindigkeit der substratumsetzung von den Enzymen erreicht, d.h., dass durchgehend das aktive zentrum aller Enzyme besetzt sind - Vmax maximale umsetzungs- und Reaktionsgeschwindigkeit KM (Michaelis - Menten- Konstante): Substratkonzentration bei halbmaximaler Geschwindigkeit (max) sättigungskurve 1/2 Vmax 11 Km Sunstratkonzentration (relative Einheiten) Enzymaktivität in % 90- 80- 70- 60- 50- 40- 30- 20- pH-abhängigkeit - jedes Enzym hat ein charakteristisches oder eng begrenztes pH-Optimum - bei pH-Werten außerhalb des Optimums verringert sich die Reaktionsgeschwindigkeit aufgrund einer pH-bedingten Veränderung der Raumstruktur der Enzyme und der Veränderung der elektrischen Ladung der Seitengruppen der Aminosäuren im aktiven Zentrum A Pepsin Amylase 40 M Trypsin pH-Wert leistungsfähigkeit von verschiedenen Bedingungen abhängig, z. B. Temperatur, pH-Wert - Maßeinheit für die Effiziens eines Enzyms: Wechselzahl → Anzahl an umgesetzten substrat molekülen von einem Enzym pro Sekunde → für die Bestimmung sind optimale Bedingungen und eine mit substrat gesättigte Lösung notwendig je komplexer der Aufbau bzw. die zusammensetzung des Substratmoleküls ist, desto länger dauert es die Bindungen zu lösen und die Moleküle chemisch zu verändern → folglich ist auch die Wechselzahl bei komplexeren Molekülen kleiner ->> - Substrat betritt aktives Zentrum mit coenzym Substrat Substrate aktives Zentrum Enzym Coenzym enzymreaktion Enzym ändert Form während Substratbindung Wechselwirkungen zwischen dem substrat - Molekül und dem aktiven Zentrum des Enzyms Substrat wird vom aktiven zentrum angezogen und gebunden (Schlüssel - Schloss - Prinzip, Induced - Fit - Modell) Enzym/Substrat- Komplex → es entsteht ein Enzym - Substrat - Komplex instabiler zustand des substrat - Moleküls ermöglicht die Spannung oder Lockerung bestimmter Bedingungen →Bindungen können leichter gelöst und neu gebildet werden Substrat wird chemisch verändert, z. B. gespalten aus dem Enzym- Substrat - Komplex wird das Produkt und das unveränderte Enzym freigesetzt coenzym/cosubstrat - organische Moleküle - Reaktionspartner bei einer Enzymreaktion nicht dauerhaft an das Enzym gebunden übertragen oder Abspalten von Elektronen, Wasser stoffatomen oder chemischen Gruppen auf/ vom Substrat molekül → werden bei der Reaktion chemisch verändert I nach der Reaktion kann das Coenzym an weiteren Reaktionen teilnehmen Bsp.: ATP- ADP Enzym/Produkt- Komplex A Produkte verschwinden aktives Zentrum des Enzym Produkte Coe Coe prosthetische gruppe - organische Molekülgruppe - dauerhaft mit dem Enzym verbunden - wichtig für die Funktion des Enzyms - - Bsp.: Häme in Hämoglobin Reaktion des Coenzyms Regeneration des Coenzyms 83-8 E₂ 1 Modell zur Wirkungsweise eines Coenzyms. S= Substrat; E = Enzym; Coe = Coenzym; P = Produkt Coe Coe cofaktoren - anorganische Metall – lonen (z. B. Eisen-, Kupfer-, oder Mangan-lonen) dauerhaft an Enzyme gebunden → stabilisieren häufig die Raum. Struktur der Enzyme helfen bei der Bindung des Substrates mit abbildung beispiel bau des enzyms struktur des hemmstoffes bindung des hemmstoffes an das enzym hemmung erfolgt durch erhöhung der substrat- konzentration bewirkt enzymhemmung kompetitive hemmung L-²³- |-+ Anwendung von Allopurinol gegen Gicht (Ablagerung von Harnsäurekristallen) gewöhnlicher Aufbau, nur eine Bindungsstelle am aktiven Zentrum ähnlich wie das Substrat - konkurriert mit dem Substrat, bindet wie dieses am aktiven Zentrum - gebundener Hemmstoff kann nicht umgesetzt werden, löst sich wieder vom aktiven Zentrum Verdrängung - ein Enzym, an das ein Hemmstoff gebunden ist, kann keine weitere Verbindung mit dem Substart eingehen - geringere Umsatzkapazität und Reaktionsgeschwindigkeit Hemmstoff ist geringer konzentriert, höhere Wahrscheinlichkeit, dass Substrate am aktiven Zentrum binden - Max. Reaktionsgeschwindigkeit kann trotzdem erreicht werden irreversible hemmung - Inhibitoren (Hemmstoffe) binden dauerhaft am Enzym - verändern die Raumstruktur der Enzyme → nicht rückgängig zu machen Hemmstoffe wirken als Enzymgifte besonders giftig für den Menschen: Schwermetalle (wie Quecksilber u. Blei) - Bsp: Antibiotikum Penicilin geht eine irreversible Bindung mit einem Aminosäurerest im aktiven Zentrum des Enzyms Transpeptidase ein → dadurch wird das für die Neusynthese der Bakterien zuständige Enzym inaktiv und die Bakterien sterben ab allosterische hemmung Reaktionsgeschwindigkeit Glykogenphosphorylase und Glykogemsynthase zum Ab-/Aufbau des tierischen Speicherstoffs Glykogen gewöhnlicher Aufbau, aber neben dem aktiven Zentrum noch eine weitere Bindungsstelle ähnelt dem Substrat nicht, spezifisch für zweite Bindungsstelle - bindet nicht am aktiven Zentrum wie das Substrat, sondern an einer weiteren Bindungsstelle - verursacht durch Bindung eine räumliche Veränderung des Enzyms räumliche Veränderung des Enzyms - nach der Bindung mit dem Hemmstoff kann das Enzym keine Verbindung mehr mit dem Substart eingehen - weniger Reaktionspartner hemmende Wirkung kann nicht aufgehoben werden, da die Enzyme räumlich verändert werden - Max. Reaktionsgeschwindigkeit kann nicht erreicht werden veränderter kurvenverlauf aufgrund der hemmung Km/Km Km ohne Hemmung ► bei kompetitiver Hemmung Vmax ½ Vmax Vmax bei nichtkompetitiver Hemmung ½ Vmax Substratkonzentration anwendungsmöglichkeiten enzyme • in Reinigern / Waschmitteln → die substratspezifischen Enzyme spalten die Flecken verursachende (n) Substanz (en) auf ↳ Flecken können schneller und einfacher entfernt werden (z. B. bei niedrigerer Temperatur Protease spaltet Proteine auf - Lipase: spaltet fetthaltige Substanzen auf - Amylase: spaltet stärkehaltige substrate auf Cellulase umsetzung von Cellulose → um Textilie glatt zu halten Reiniger, die Protease in Verbindung mit einem anderen Enzym enthalten, sind in flüssiger Form nicht lange haltbar, da die Protease die anderen Enzyme, die Proteine sind, aufspalten würde und sie somit unwirksam macht da alle Enzyme ein anderes Temperatur optimum haben, muss man beim Waschen eine Ausgleichtemperatur" finden, bei der alle Enzyme eine gute Aktivität haben n Herzinfarkt und Thrombose : haushalt • Entzündungen und Verletzungen: medizin wenn das im Blutplasma vorkommende Fibrinogen durch das Enzym Thrombin in Fibrin umgewandelt wird, bildet das Fibrin ein dichtes Netzwerk, in dem sich Blutkörperchen und Erythrocyten verfangen ein Blutgerinnsel das Fibrinnetz kann mithilfe von Medikamenten mit Bromelain, Trypsin und chymotrypsin aufgelöst werden das Blut wird dünnflüssiger die Enzyme Papain oder Chymotrypsin werden zur Wundreinigung verwendet sie zer- stören abgestorbene Reste von Geweben an den Wundrändern entzündete zellen heften sich mit Eiweißketten im Gewebe fest - die Proteasen Bromelain, chymotrypsin und Pankreatin durchtrennen die Eiweißketten und lösen die zellen, sodass sie leicht entfernt werden können lebensmittelindustrie Oxidoreduktasen (z. B. Glucose - Oxidase, katalase): Erhöhung der Haltbarkeit von Lebensmitteln, wirken als Antioxidant • Transferasen (z. B. Transglutaminase): wichtig für die Textur in einem Lebensmittel • Hydrolasen: vielvältige Anwendung Lipasen: Produktion bestimmter Käseprodukte und -sorten oder Margarinen → Peptidasen (z. B. Chymosin). Dicklegung der Milch bei der Käseproduktion . • Stärkeverzuckerung: mehrstufiger Prozess, bei dem pflanzliche Stärke in verschiedene Kohlenhydrate umgewandelt wird 1. Stärke- verflüssigung Stärkebrei aus Mais, Kartoffeln oder Weizen a-Amylase B-Amylase α-Amylase Maltodextrinsirup 2. Verzuckerung Maltosesirup 3. Isomerisierung Glucoamylase Pullulanase Glucosesirup Glucose- isomerase Fructosesirup 1 Enzymatische Stärkeverzuckerung

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Cool, mit dem Lernzettel konnte ich mich richtig gut auf meine Klassenarbeit vorbereiten. Danke 👍👍

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Substratmoleküle so schnell, dass keine Bindung möglich ist →>> Reaktionsgeschwindigkeit verringert sich bei zu hoher Temperatur kommt es zur Denaturierung höhere Wahrscheinlichkeit, dass das substrat an das richtige Enzym bindet rgt-regel Reaktionsgeschwindigkeit - Temperatur- Regel" → Temperaturerhöhung von 10°C erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit um das 2- bis 4-fache Vmax substartkonzentration höhere Substrat konzentration → höhere Wahrscheinlichkeit, dass Substrate auf Enzyme treffen ab einem bestimmten Wert ist die Maximalgeschwindigkeit der substratumsetzung von den Enzymen erreicht, d.h., dass durchgehend das aktive zentrum aller Enzyme besetzt sind - Vmax maximale umsetzungs- und Reaktionsgeschwindigkeit KM (Michaelis - Menten- Konstante): Substratkonzentration bei halbmaximaler Geschwindigkeit (max) sättigungskurve 1/2 Vmax 11 Km Sunstratkonzentration (relative Einheiten) Enzymaktivität in % 90- 80- 70- 60- 50- 40- 30- 20- pH-abhängigkeit - jedes Enzym hat ein charakteristisches oder eng begrenztes pH-Optimum - bei pH-Werten außerhalb des Optimums verringert sich die Reaktionsgeschwindigkeit aufgrund einer pH-bedingten Veränderung der Raumstruktur der Enzyme und der Veränderung der elektrischen Ladung der Seitengruppen der Aminosäuren im aktiven Zentrum A Pepsin Amylase 40 M Trypsin pH-Wert leistungsfähigkeit von verschiedenen Bedingungen abhängig, z. B. Temperatur, pH-Wert - Maßeinheit für die Effiziens eines Enzyms: Wechselzahl → Anzahl an umgesetzten substrat molekülen von einem Enzym pro Sekunde → für die Bestimmung sind optimale Bedingungen und eine mit substrat gesättigte Lösung notwendig je komplexer der Aufbau bzw. die zusammensetzung des Substratmoleküls ist, desto länger dauert es die Bindungen zu lösen und die Moleküle chemisch zu verändern → folglich ist auch die Wechselzahl bei komplexeren Molekülen kleiner ->> - Substrat betritt aktives Zentrum mit coenzym Substrat Substrate aktives Zentrum Enzym Coenzym enzymreaktion Enzym ändert Form während Substratbindung Wechselwirkungen zwischen dem substrat - Molekül und dem aktiven Zentrum des Enzyms Substrat wird vom aktiven zentrum angezogen und gebunden (Schlüssel - Schloss - Prinzip, Induced - Fit - Modell) Enzym/Substrat- Komplex → es entsteht ein Enzym - Substrat - Komplex instabiler zustand des substrat - Moleküls ermöglicht die Spannung oder Lockerung bestimmter Bedingungen →Bindungen können leichter gelöst und neu gebildet werden Substrat wird chemisch verändert, z. B. gespalten aus dem Enzym- Substrat - Komplex wird das Produkt und das unveränderte Enzym freigesetzt coenzym/cosubstrat - organische Moleküle - Reaktionspartner bei einer Enzymreaktion nicht dauerhaft an das Enzym gebunden übertragen oder Abspalten von Elektronen, Wasser stoffatomen oder chemischen Gruppen auf/ vom Substrat molekül → werden bei der Reaktion chemisch verändert I nach der Reaktion kann das Coenzym an weiteren Reaktionen teilnehmen Bsp.: ATP- ADP Enzym/Produkt- Komplex A Produkte verschwinden aktives Zentrum des Enzym Produkte Coe Coe prosthetische gruppe - organische Molekülgruppe - dauerhaft mit dem Enzym verbunden - wichtig für die Funktion des Enzyms - - Bsp.: Häme in Hämoglobin Reaktion des Coenzyms Regeneration des Coenzyms 83-8 E₂ 1 Modell zur Wirkungsweise eines Coenzyms. S= Substrat; E = Enzym; Coe = Coenzym; P = Produkt Coe Coe cofaktoren - anorganische Metall – lonen (z. B. Eisen-, Kupfer-, oder Mangan-lonen) dauerhaft an Enzyme gebunden → stabilisieren häufig die Raum. Struktur der Enzyme helfen bei der Bindung des Substrates mit abbildung beispiel bau des enzyms struktur des hemmstoffes bindung des hemmstoffes an das enzym hemmung erfolgt durch erhöhung der substrat- konzentration bewirkt enzymhemmung kompetitive hemmung L-²³- |-+ Anwendung von Allopurinol gegen Gicht (Ablagerung von Harnsäurekristallen) gewöhnlicher Aufbau, nur eine Bindungsstelle am aktiven Zentrum ähnlich wie das Substrat - konkurriert mit dem Substrat, bindet wie dieses am aktiven Zentrum - gebundener Hemmstoff kann nicht umgesetzt werden, löst sich wieder vom aktiven Zentrum Verdrängung - ein Enzym, an das ein Hemmstoff gebunden ist, kann keine weitere Verbindung mit dem Substart eingehen - geringere Umsatzkapazität und Reaktionsgeschwindigkeit Hemmstoff ist geringer konzentriert, höhere Wahrscheinlichkeit, dass Substrate am aktiven Zentrum binden - Max. Reaktionsgeschwindigkeit kann trotzdem erreicht werden irreversible hemmung - Inhibitoren (Hemmstoffe) binden dauerhaft am Enzym - verändern die Raumstruktur der Enzyme → nicht rückgängig zu machen Hemmstoffe wirken als Enzymgifte besonders giftig für den Menschen: Schwermetalle (wie Quecksilber u. Blei) - Bsp: Antibiotikum Penicilin geht eine irreversible Bindung mit einem Aminosäurerest im aktiven Zentrum des Enzyms Transpeptidase ein → dadurch wird das für die Neusynthese der Bakterien zuständige Enzym inaktiv und die Bakterien sterben ab allosterische hemmung Reaktionsgeschwindigkeit Glykogenphosphorylase und Glykogemsynthase zum Ab-/Aufbau des tierischen Speicherstoffs Glykogen gewöhnlicher Aufbau, aber neben dem aktiven Zentrum noch eine weitere Bindungsstelle ähnelt dem Substrat nicht, spezifisch für zweite Bindungsstelle - bindet nicht am aktiven Zentrum wie das Substrat, sondern an einer weiteren Bindungsstelle - verursacht durch Bindung eine räumliche Veränderung des Enzyms räumliche Veränderung des Enzyms - nach der Bindung mit dem Hemmstoff kann das Enzym keine Verbindung mehr mit dem Substart eingehen - weniger Reaktionspartner hemmende Wirkung kann nicht aufgehoben werden, da die Enzyme räumlich verändert werden - Max. Reaktionsgeschwindigkeit kann nicht erreicht werden veränderter kurvenverlauf aufgrund der hemmung Km/Km Km ohne Hemmung ► bei kompetitiver Hemmung Vmax ½ Vmax Vmax bei nichtkompetitiver Hemmung ½ Vmax Substratkonzentration anwendungsmöglichkeiten enzyme • in Reinigern / Waschmitteln → die substratspezifischen Enzyme spalten die Flecken verursachende (n) Substanz (en) auf ↳ Flecken können schneller und einfacher entfernt werden (z. B. bei niedrigerer Temperatur Protease spaltet Proteine auf - Lipase: spaltet fetthaltige Substanzen auf - Amylase: spaltet stärkehaltige substrate auf Cellulase umsetzung von Cellulose → um Textilie glatt zu halten Reiniger, die Protease in Verbindung mit einem anderen Enzym enthalten, sind in flüssiger Form nicht lange haltbar, da die Protease die anderen Enzyme, die Proteine sind, aufspalten würde und sie somit unwirksam macht da alle Enzyme ein anderes Temperatur optimum haben, muss man beim Waschen eine Ausgleichtemperatur" finden, bei der alle Enzyme eine gute Aktivität haben n Herzinfarkt und Thrombose : haushalt • Entzündungen und Verletzungen: medizin wenn das im Blutplasma vorkommende Fibrinogen durch das Enzym Thrombin in Fibrin umgewandelt wird, bildet das Fibrin ein dichtes Netzwerk, in dem sich Blutkörperchen und Erythrocyten verfangen ein Blutgerinnsel das Fibrinnetz kann mithilfe von Medikamenten mit Bromelain, Trypsin und chymotrypsin aufgelöst werden das Blut wird dünnflüssiger die Enzyme Papain oder Chymotrypsin werden zur Wundreinigung verwendet sie zer- stören abgestorbene Reste von Geweben an den Wundrändern entzündete zellen heften sich mit Eiweißketten im Gewebe fest - die Proteasen Bromelain, chymotrypsin und Pankreatin durchtrennen die Eiweißketten und lösen die zellen, sodass sie leicht entfernt werden können lebensmittelindustrie Oxidoreduktasen (z. 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