Enzyme als Biokatalysatoren

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durch Hämglobin Immunität (Antikörper) Nöhistoffe Cz.B Hühnereiweiß. AUFBAU: : sehr große kettenförmige Moleküle → Grundbausteine sind Aminosäuren • ein zentrales Kohlenstoff-Atom (a-c-Atom), woran ein Wasserstoffatam, eine Aminogruppe C-NH₂), eine Carboxylgruppe (-COOH) und ein organischer Rest (R) gebunden Dan & sisuking ba organischer Rest unterscheidet sich zwischen den Aminosäuren → unterscheidet zwischen unpolaren und polaren Rest Verknüpfung zweier Aminosäuren führt zum Dipeptid → grundlegende Bauprinzip aller Proteine STRUKTUR 1.§. Sekundärstruktur Primärstruktur Helixstruktur Tertiärstruktur Faltblattstruktur Quartärstruktur Primärstruktur Reihenfolge der Aminosäuren in der Poly peptidkette → DNA genetisch festgelegt Sekundärstruktur B-Faltblatt- oder xx-Helixstruktur Lo usache: Wasserstoffbrücken, die sich zwischen nahe benachtbarten Aminosäuren ausbilden Tertiärstruktur: Zwischen Aminosäuren, die in der Polypeptidkette weiter entfernt sind, bilden sich schwächere Van der Waals-Kräfte, die besonders stabilen Disulfidbrücke und starke ionische wechselwirkungen aus 40 weitere räumliche Ausfaltung der Polypeptidkeette Van der Waals-Kräfle, Wasserstoffbrücken bindungen, lonenbindung und Elektronen paarbindungen zwischen den Resten (Myoglobin). Quartärstruktur: bestehen aus mehreren Polypeptidkeetten → nennt man untereinheiten CHämoglobin) mehrere Ketten bilden ein Enzym Elektronenpoor bindung van-der-Waals-Kräfte Disulfidbrücke fu CH, Wasserstoffbrücke Anziehungskräfte in Polypeptidketten 0 => Mannigfaltigkeiten der Formen spiegeln sich in vielfältigen Funktionen wieder jedes Protein erfüllt eine ganzbestimmte Aufgabe 40 Je nach dem wie stark der EN-Unterschied der Elemente ist, ist die Bindung unpolar CEN-gleich) oder polar. unpolare Bindungen fühien zu schwachen inter- molekularen wechselwirkungen. Polare führen zu starken Wechselwirkungen CDipol-Dipol..) lonenbindungen ziehen sich sehr stark an wichtige Bau- und Betriebsstoffe enthalten kleinste Baueinheit die Monasaccaride CEinfachzucker) Verknüpfung zweier Monomere führt zu den Disacchariden in Polysaccharide sind tausende Monomere dienen zur Energiequelle und- speicher und als Gerüstsubstanz Monosaccharide Einfachzucker Disaccharide zweifachzucker Polysaccharide Vielfachzucker CH₂OH Saccharose Haushalt zucker (Glucose Fructose) CH₂OH CH,OH Glykogen KOHLENHYDRATE ☆ Vergleichen Sie den Aufbau von Amylose, Amylopektin, Cellulose und Glykogen in Form einer Tabelle. 2 Erklären Sie, warum Amylose im Gegen- satz zu Amylopektin wasserlöslich ist. 3 Kohlenhydrate haben die allgemeine Summenformel C, (H₂O). Ermitteln Sie die Summenformel für ein Kohlenhydrat mit fünf beziehungsweise sechs Kohlen- stoffatomen. Maltose Malezucker Glucose Glucose) CH,OH Makromoleküle aus hundert oder tausend Einheiten Cellulose Mikrofibrille CH₂OH Makrofibrille Amylopektin Lactose Milchzucleer (Galactose Glucose, CH₂OH www Zellbiologie (41 Galactose Sticke CH₂OH Rekom \www. Amylose 3 Kohlenhydrate. A Auswahl; B Zellwand (EM-Bild); C Stärkekorn, angeschnitte → Enzyme sind Biokatalysatoren: beschleunigen biochemische Reaktionen setzen die Aktivierungsenergie der Reaktionen ab → ermöglichen Reaktionen bei Körpertemperaturen, die sonst eist bei hohen Temperaturen ablaufen würden ändern nicht die Lage des Gleichgewichtes einer Reaktion wirken in kleinsten Mengen und verbrauchen sich bei einer Reaktion nicht gehen unverändert aus der Realetion raus wirkungsspezifisch Creaktionsspezifisch): Sie walalysieren i.A. nur eine ganz bestimmte Reaktion substratspezifisch: sie setzen nur ganz bestimmte Substanzen um, oft nur eine einzige wirken innerhalb und außerhalb von lebenden Zellen Name des Substrates + -ase Maltose CH₂OH CH₂OH Ablauf der enzymatischen Reaktion Maltase Enzym + Substrat Cellobiose ENZYME ALS BIOKATAYSATOREN CH₂OH CH₂OH Maltase Glucose Enzym-Substrat-Komplex Substest Enemidasse C →lässt sich mithilfe des Schlüssel-Schloss-Modells verdeutlichen das Substrat molekül (Schlüssel) verbindet sich mit dem Eneym (Schloss) und bildet einen Enzym- Substrat - Komplex • Substrat bindet an dem aktiven Zentrum muss eine zum Enzym passende Form haben = substratspezifisch Lo akelive Zentrum lässt sich nur durch ganz bestimmte chemische Reaktionen zu → Enzyme sind reaktionsspezifisch Der Enzym- Substrat - Komplex zerfällt, Produkt und Enzym werden freigesetzt. 8 Maltase Enzym + Produkt Glucose O Produkt 000 C O.OLy-D. Zerlegung 4 Produkte (P) werden freigesetzt Redoxeaktion übertragungsreaktion Fructose Glucose Produkte anders aneinander gelagert Ligant- aneinander lagern Enzym (E) und Substrat (S) 3 Enzym-Produkt- Komplex (EP) Saccharase Maltose Lactose Saccharose Substrat 2 Enzym-Substrat Komplex (ES) E+SESEP E+P Reaktionsverlauf Aktivierungs- -energie (EN) ohne Enzym Aldivierungs- energie (EA) mit Enzym Energiegehalt der Eduide Reaktions- energie Energiegehalt der Produkle pH-WERT beeinflussung TEMPERATUR Enzymaktivität gegen die Temperatur erhält man eine Optimumkurve → steigender Temperatur wächst die Teilchenbewegung (Brown'sche Bewegung). Zusammenstöße zwischen Enzym und substrat finden bei höheren Temperaturen häufiger statt bei einer Erhöhung von 10°C verdoppelt bis verdreifacht sich die Reaktionsgeschwindigkeit → RGT-Regel ab einer bestimmten. Temperatur führt eine weitere Temperaturerhöhung zur Denaturierung des Eneyms. → konn räumliche Struktur verändern, da sie Lo Enzyme verlieren ihre Wirksamkeit und die katalysierten Reaktionen kommen zum Erliegen zwischen mdeleulare Kräfte zwischen den Polypeptidketten zerstört LD je enger das Enzym verknüpft ist, desto später ist die Denaturierung CProteine, Hitzestabilität, räumliche Struktur) jedes Enzym hat eine bestimmte Temperatur, bei der es am besten arbeitet. Temperaturaptimum (meistens bei 35°C -40°C) Lo Ausnahmen sind Enzyme in extremen Lebensräumen بعة niedriger pH-Wert verschwinden die ladungen an Restgruppen hohem pH-Welt verschwinden positive Ladungen von Ch niedriger pH-Wert -> săure Der pH-Wert gibt an, wie viele H*. CH₂0) lonen in einer Lösung vorliegen: ein niedriger pH-Wert, 2.B. pH-2 zeigt eine hohe koncentration von H₂0°-lonen und damit einen stark sauren pH-Wert an ein pH-Wert von PH² 7 zeigt eine neutrale Lösung an ein hoher pH-Wert 2.B von PH-10 zeigt eine sehr geringe Konzentration von H₂0ª-lonen an. In dieser Lösung liegen aber viele OHⓇlanen vor, sie ist also alkalisch. @ - Enzymaktivität gegen den pH-Wert erhält man eine Optimumkurve mit pH-Minimum, Optimum und- Maximum meisten haben pH-Optimum bei pH=7 → Abweichungen durch stabilisierenden Wechselwirkungen innerhalb des Protein molekül → Teritärstruktur Organismus reagielt sehr empfindlich auf veränderungen des ph-Wertes in seinem inneren Milieu katalytische Funktion nur in einem schmalen pH-Bereich Struktur A inaktiv zymaktivitat Struktur B inaktiv Enzymaktivität durch hinzugeben von Säuren- oder Basenzugabe kann es denaturiert werden → H* und OH`lonen werden AS Reste verändert. Anziehungsträffe querden zwischen den Resten verloren → kann reversibel sein, jedoch in Extremfällen auch irreversibel → stellt sich der ursprünglichen pH-Wert wieder ein bildet das Eneym seine ursprüngliche Struletul wieder aus Lo Ursache ist ladungsveränderung am Enzym: Aufnahme / Abgabe von H+-lonen oder Protonen Enzymstabilität wenn Ladungen das aletive zentrum verändern, sind die substratanlagerungen und leatalytischen Reaktionsschritte nicht mehr möglich auch Änderung der Anziehungskräfte zwischen einzelnen Abschnitten und zur (meist wässrigen) umgebung. - Eneym nimmt andere Struktur ein, die nur eine Konformation besitzt Struktur C katalytisch aktiv - hoher pH-Wert alkalisch Cuerschwinden die, postiven cadungen Reaktions geschwindigkeit Struktur D inaktiv Temperatur positive Ladungen auf der Oberfläche werden reduziert. Ausdehnung des aktiven Zentrums (Abstoßung von positiven (adungen) REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT UND SUBSTRALKONZENTRATION enzymkatalysierte Reaktionen verlaufen in aufeinander folgenden Schritten ab die Reaktionschritte verlaufen in unterschiedlichen Geschwindigkeiten ab langsamste Schritt ist die Bildung des Enzym- Substrat-Komplexes •je mehr substrat vorhanden, desto schneller können Enzym-Substrat - komplexe gebildet werden alle Enzyme sind durchgänig mit Substraten besetzt → arbeiten mit Maximalgeschwindigkeit → eine Steigerung des Stoffumsatzes kann die Substratkonzentration nicht erhöhen. ما Reaktionsgeschwindigkeit (v) halbmaximale Geschwindigkeit bei Halbsättigung Km-Wert bei niedrigen Substrat konzentrationen liegen nur wenige Enzym-substrat - Komplexe vor. Die Geschwindigkeit des Stoffumsatzes ist gering Maximalgeschwindigkeit Vmax Vmax Substratkonzentration [S] bestimmte Substratkonzentration ist die Hälfte der Enzymen mit substraten besetzt Enzym arbeitel mit halbmaximaler Geschwindigkeit Michaelis-Menten- Konstante (Km-Wert) Substrataffinität Halbsättigung: Hälfte aller kassen die zum jedem Zeitpunkt besetzt werden Reaktionsgeschwindigkeit: Die Anzahl an Kunden die den Supermarkt in einer Zeiteinheit verlassen H Maximalgeschwindigkeit: Maximal Anzahl an den Kunden, die den Supermarket pro zeiteinheit verlassen St. KM-Wert: Anzahl an Kunden, die anstehen, wenn die Kundenanzahl, die den Market verlassen, hallomaximal i Enzym + Substrat geschwindigkeitsbe- stimmender Schritt bei niedriger Substrat kon- zentration Enzym-Substrat-komplex Enzym-Produkt-Komplex Wechselzahl: Anzahl von Substratmolekülen, die von einem Enzymmolekül bis maximaler Geschwindigkeit umgesetzt werden. Anzahl der Substratmoleküle bei Vmax Anzahl der Enzymmoleküle Enzym+ Produkt bei hoher Substratkonzentration, sind alle Enzyme mit Substraten besetzt → Enzym arbeitet mit Maximalgeschwindigkeit Enzyme funktionieren erst dann richtig gut, wenn sie ihre Substrate schon bei niedriger Konzentration an das aktive Zentrum binden können schlechte Enzyme brauchen hohe substratleonzentrationen, um maximal schnell arbeiten zu können kleiner km-Wert = hohe Affinität zwischen Enzym und Substrat hemmung wha Aktivierung und DER ENZYMAKTIVITÄT Eneym Substrat negative Rüdeleopphing. Hemmstoff Substrat Encym-Substrat komplex. X- Aktivator Reaktion ohne Hommstoff Kaun Hemmstoff Kay Endprodukt hemmt Enzyma Enzyma gehemmt Em Enzymaktivität kompetitive Hemmung: Substrat und Hemmstoff konkurrieren um das aletive Zentrum - Realetion verlangsamt. Voraussetzung: Strulelur vom Hemmstoff und Substrat muss ähnlich sein KM-Wert ist größer, da mehr Substrate nötig sind, um das Enzym pernament mit Substraten und nicht mit Hemmsloffen zu binden Vmax wird reduziert, km-Wert bleibt gleich Produkt H allasterische / nichtkompitive Hemmung: Der Hemmstoff bindet nicht am aktiven Zentrum des Enzyms, sondern an einer anderen Stelle Veränderung der räumlichen Struktur des Enzyms so, dass die Substrate nicht mehr binden leönnen →dient der Regulation der Enzymaktivität → Km-wert bleibt gleich, Vmax wird reduziert allosterische Aktivierung: Aktivator bindet nicht am aktiven Zentrum des Enzyms, sondern an anderer Stelle, Veränderung der Raumstruktur das Enzym so, dass das substrat wieder binden leann mit Hommstoff Hemmstoff Ⓒ ais Entym-Hemmstoff- Komplex keine fealdian e das -hals Hematon haber u Trieversible Hemmung eines Enzyms durch Bleiionen: keine Reaktion mit dem Sulbshat möglich granate als die grangen Station in relativen inaten je mehr Enzyme, desto weniger Substrate. → Endprodukthemmung: Produletmenge - vorhandene Endprodukte können gleichzeitig Hemmstoffe sein überproduktion wird verhindert - negative Rückkopplung Endprodukt dient als allasterischer Hemmstoff desto weniger kompitive Hemmung je höher die Enzymaktivität, desto mehr Produkt wird gebildet je mehr , desto mehr je weniger Substrat Bladungs- stelle für alleste- rischen Hemm Ein Blei-Ion bindet fest an das aktive Zentrum. Das Enzym ist inaktiviert Entym-Substrat Komplex Ration 5% 4₂ % V REGULIERUNG ↳> Wenn die Wirkung einer veränderlichen Größe auf sich selbst mit einer negativen Rückdropplung einhergeht, spricht man von Regulation Beispiel: ohne Hommelo allosterische Howwoje Hemmung Produle Sabonentin je mehr Plodulet vorliegt, desto geringer die Enzymaktivität (durch Hemmung des Enzyms durch das Produkt) je weniger desto mehr = Inhibitor Substrat nation mit Hemmstoff nicht kompitive Hemmung eine Größe soll konstant gehalten werden Regelung der Enzymaktivität für die Katalase brauchen bestimmte Enzyme neben ihrem Substrat auch einen zusätzlichen Komponenten → Cosubstrate / Cofaletoren, die nicht aus Proteinen bestehen CATP und NAD+ • große Rolle im Stoffwechsel) Energietransport durch ATP - Auftrag chemische Energie zu speichern und zu übertragen • besitzt drei Phosphatgruppen - bei der Abspaltung von einer wird Energie frei gesetel - ADP durch energieliefernde Reaktionen können ADP und AMP wieder zu ATP regeneriert werden NAD - Wasserstoff- und Elektronen austausch - Oxidation und Reduktion vorgängen erfolgt ein Wasserstofftransport durch Cofaktoren - NAD* bindet reversibel ein Wasserstoff-Atom eines H₂ - Moleküls und zwei Elektronen → wird zu NADH reduziert NAK +H-H NADH, red +H* Folgeleaktion gibt es das Wasserstoff-Atem und die Elektronen wieder ab →NAD* oxidiert JU COFAKTOREN 1. Reaktion Enzym1 Coenzym wird verändert 2. Reaktion Enzym2 Coenzym wird regeneriert Enzym wird nicht verändert Coenzym wird verändert und anschließend wieder regeneriert Substratinduletion. A A B BC-Swischenprodukte der Substrátkelle Endprodukthemmung B 0 Endprodukt E-Schwisseleneym E₁ E₂-Enzyme с Endprodulet D ist Hemmstoff für Enzym 1. Drassulung des Enzyms