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Lena 👸🏼
@justlenaa
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Enzyme sind hochspezifische Biokatalysatoren, die biochemische Reaktionen beschleunigen. Sie bestehen aus einem Apoenzym (Proteinanteil) und oft einem Cofaktor. Das aktive Zentrum des Enzyms bindet spezifisch an das Substrat und katalysiert die Reaktion. Enzyme zeichnen sich durch Substratspezifität und Wirkungsspezifität aus. Ihre Aktivität wird durch Faktoren wie Substratkonzentration, pH-Wert und Temperatur beeinflusst.
28.1.2021
3288
Enzyme können durch verschiedene Mechanismen gehemmt werden, was sowohl in der Natur als auch in der Medizin eine wichtige Rolle spielt.
Arten der Enzymhemmung:
Kompetitive Hemmung: Ein Inhibitor konkurriert mit dem Substrat um das aktive Zentrum des Enzyms.
Example: Penicillin hemmt kompetitiv die für den Zellwandaufbau von Bakterien notwendigen Enzyme.
Nicht-kompetitive Hemmung: Der Inhibitor bindet an einer anderen Stelle als dem aktiven Zentrum und verändert die Enzymstruktur.
Vocabulary: Allosterische Hemmung - Eine Form der nicht-kompetitiven Hemmung, bei der der Inhibitor an eine vom aktiven Zentrum entfernte Stelle bindet.
Irreversible Hemmung: Der Inhibitor bindet dauerhaft an das Enzym und inaktiviert es vollständig.
Example: Nervengase hemmen irreversibel das Enzym Acetylcholinesterase, was zu schweren neurologischen Störungen führt.
Bedeutung der Enzymhemmung:
In der Medizin: Viele Medikamente wirken als Enzymhemmer, um bestimmte biochemische Prozesse zu beeinflussen.
Example: Statine hemmen ein Schlüsselenzym der Cholesterinsynthese und werden zur Behandlung von Hypercholesterinämie eingesetzt.
In der Natur: Organismen nutzen Enzymhemmung zur Regulation ihres Stoffwechsels.
Highlight: Die Endprodukthemmung ist ein wichtiger Regulationsmechanismus in Stoffwechselwegen.
In der Forschung: Das Studium von Enzymhemmungen hilft beim Verständnis von Krankheitsmechanismen und bei der Entwicklung neuer Therapien.
Definition: Enzymhemmung ist die Verringerung oder Unterbindung der katalytischen Aktivität eines Enzyms durch spezifische Moleküle oder Bedingungen.
Die Kenntnis der verschiedenen Hemmungsmechanismen ist essentiell für das Verständnis vieler biologischer Prozesse und für die Entwicklung gezielter therapeutischer Ansätze in der Medizin.
Der Enzym-Substrat-Komplex besteht aus mehreren wichtigen Komponenten:
Das aktive Zentrum ist der Bereich im Enzym, an dem das Substrat bindet und die katalytische Reaktion stattfindet. Es ist spezifisch geformt, um bestimmte Substrate aufzunehmen, was als Schlüssel-Schloss-Prinzip bekannt ist.
Das Apoenzym ist der Proteinanteil des Enzyms, der die Reaktion ermöglicht. Enzyme sind meist globuläre Proteine mit einer räumlichen Struktur, die für ihre Funktion entscheidend ist.
Das Substrat ist der Ausgangsstoff, der in der enzymatischen Reaktion umgesetzt wird. Es wird während der Reaktion gespalten oder verändert.
Der Cofaktor ist der nicht-proteinhaltige Teil des Enzyms, der für die katalytische Reaktion unerlässlich ist. Er kann als prosthetische Gruppe fest gebunden oder als Coenzym locker gebunden sein.
Vocabulary: Apoenzym - Der hochmolekulare Eiweißbestandteil eines Enzyms, von dem das Coenzym abgespalten werden kann.
Example: Ein Beispiel für ein globuläres Enzym ist Lysozym.
Die Wirkungsspezifität von Enzymen bedeutet, dass jedes Enzym nur eine bestimmte Veränderung des Substrats bewirkt.
Example: Das Enzym Urease spaltet Harnstoff hydrolytisch in Ammoniak und Kohlenstoffdioxid, wirkt aber nicht reduzierend auf das Substrat.
Die Substratspezifität beschreibt die Eigenschaft von Enzymen, nur bestimmte Substrate in ihrem aktiven Zentrum aufnehmen zu können.
Example: Amylase fördert die Spaltung von Stärke in Glukose, kann aber Cellulose nicht spalten, obwohl beide aus Glukoseketten bestehen.
Die räumliche Struktur von Enzymen spielt eine entscheidende Rolle für ihre Funktion. Am Beispiel der Urease wird deutlich, wie komplex diese Strukturen sein können.
Substratspezifität und Wirkungsspezifität sind zwei Schlüsselkonzepte in der Enzymologie:
Substratspezifität bezieht sich auf die Fähigkeit eines Enzyms, nur bestimmte Substrate zu binden. Dies basiert auf dem Schlüssel-Schloss-Prinzip, bei dem das aktive Zentrum des Enzyms genau zur Form des Substrats passt.
Definition: Substratspezifität ist das Phänomen, dass Enzyme meist nur ein Substrat oder eine bestimmte Anzahl von Substraten in ihrem aktiven Zentrum aufnehmen können.
Wirkungsspezifität beschreibt die Eigenschaft eines Enzyms, nur eine bestimmte Reaktion zu katalysieren, selbst wenn das Substrat theoretisch mehrere Reaktionen eingehen könnte.
Example: Restriktionsenzyme sind sowohl substrat- als auch wirkungsspezifisch. Sie erkennen spezifische DNA-Sequenzen und schneiden die DNA an genau definierten Stellen.
Der Prozess der enzymatischen Umsetzung umfasst mehrere Schritte:
Highlight: Die Spezifität von Enzymen ermöglicht präzise biochemische Reaktionen und ist grundlegend für die Regulation des Stoffwechsels.
Die Aktivität von Enzymen wird durch verschiedene Faktoren beeinflusst:
Substratkonzentration: Mit steigender Substratkonzentration nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit zunächst stark zu, bis eine Maximalgeschwindigkeit (Vmax) erreicht ist. An diesem Punkt sind alle Enzymmoleküle mit Substrat gesättigt.
Highlight: Im Gegensatz dazu zeigt eine Reaktion ohne Enzym nur einen langsamen, linearen Anstieg bei erhöhter Substratkonzentration.
pH-Wert: Verschiedene Enzyme haben unterschiedliche pH-Optima. Das Diagramm zeigt, dass Pepsin in saurem Milieu am aktivsten ist, während α-Amylase aus Speichel im neutralen bis leicht basischen Bereich am effektivsten arbeitet.
Example: Pepsin, ein Verdauungsenzym im Magen, hat sein Aktivitätsoptimum bei einem sauren pH-Wert, was den Bedingungen im Magen entspricht.
Temperatur: Die Enzymaktivität steigt mit zunehmender Temperatur bis zu einem Optimum an. Oberhalb dieser Temperatur nimmt die Aktivität rapide ab, da das Enzym denaturiert wird.
Vocabulary: Denaturierung - Der Verlust der nativen Proteinstruktur durch äußere Einflüsse wie hohe Temperaturen oder extreme pH-Werte.
Diese Abhängigkeiten sind entscheidend für das Verständnis der Enzymkinetik und die Optimierung enzymatischer Prozesse in der Biotechnologie und Medizin.
Highlight: Die Kenntnis dieser Faktoren ermöglicht es, Enzymreaktionen gezielt zu steuern und zu optimieren, was in vielen Bereichen der Biologie und Medizin von großer Bedeutung ist.
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Regulation Energieliefernder Stoffwechselwege
Regulation Glykolyse -Lernzettel
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Enzyme - (Biokatalysator, Enzymgruppen, Enzymhemmung, Substratumsetzung)
allosterisches Zentrum, pH-Optimum, substratspezisch, Inhibitor, Wechselzahl, aktives Zentrum, …
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Enzymrepression und Substratinduktion
Ablauf
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Enzyme (Endprodukthemmung & Stoffwechselregulation)
• Was ist die Endprodukthemmung • Modell zur Stoffwechselregulation
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Fachbegriffe zu Enzymen
Fachbegriffe einfach erklärt.
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Energetische Kopplung & Enzymatik
Biologie 4-stündig, Note: 12 Punkte
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Enzyme sind hochspezifische Biokatalysatoren, die biochemische Reaktionen beschleunigen. Sie bestehen aus einem Apoenzym (Proteinanteil) und oft einem Cofaktor. Das aktive Zentrum des Enzyms bindet spezifisch an das Substrat und katalysiert die Reaktion. Enzyme zeichnen sich durch Substratspezifität und Wirkungsspezifität aus. Ihre Aktivität wird durch Faktoren wie Substratkonzentration, pH-Wert und Temperatur beeinflusst.
Enzyme können durch verschiedene Mechanismen gehemmt werden, was sowohl in der Natur als auch in der Medizin eine wichtige Rolle spielt.
Arten der Enzymhemmung:
Kompetitive Hemmung: Ein Inhibitor konkurriert mit dem Substrat um das aktive Zentrum des Enzyms.
Example: Penicillin hemmt kompetitiv die für den Zellwandaufbau von Bakterien notwendigen Enzyme.
Nicht-kompetitive Hemmung: Der Inhibitor bindet an einer anderen Stelle als dem aktiven Zentrum und verändert die Enzymstruktur.
Vocabulary: Allosterische Hemmung - Eine Form der nicht-kompetitiven Hemmung, bei der der Inhibitor an eine vom aktiven Zentrum entfernte Stelle bindet.
Irreversible Hemmung: Der Inhibitor bindet dauerhaft an das Enzym und inaktiviert es vollständig.
Example: Nervengase hemmen irreversibel das Enzym Acetylcholinesterase, was zu schweren neurologischen Störungen führt.
Bedeutung der Enzymhemmung:
In der Medizin: Viele Medikamente wirken als Enzymhemmer, um bestimmte biochemische Prozesse zu beeinflussen.
Example: Statine hemmen ein Schlüsselenzym der Cholesterinsynthese und werden zur Behandlung von Hypercholesterinämie eingesetzt.
In der Natur: Organismen nutzen Enzymhemmung zur Regulation ihres Stoffwechsels.
Highlight: Die Endprodukthemmung ist ein wichtiger Regulationsmechanismus in Stoffwechselwegen.
In der Forschung: Das Studium von Enzymhemmungen hilft beim Verständnis von Krankheitsmechanismen und bei der Entwicklung neuer Therapien.
Definition: Enzymhemmung ist die Verringerung oder Unterbindung der katalytischen Aktivität eines Enzyms durch spezifische Moleküle oder Bedingungen.
Die Kenntnis der verschiedenen Hemmungsmechanismen ist essentiell für das Verständnis vieler biologischer Prozesse und für die Entwicklung gezielter therapeutischer Ansätze in der Medizin.
Der Enzym-Substrat-Komplex besteht aus mehreren wichtigen Komponenten:
Das aktive Zentrum ist der Bereich im Enzym, an dem das Substrat bindet und die katalytische Reaktion stattfindet. Es ist spezifisch geformt, um bestimmte Substrate aufzunehmen, was als Schlüssel-Schloss-Prinzip bekannt ist.
Das Apoenzym ist der Proteinanteil des Enzyms, der die Reaktion ermöglicht. Enzyme sind meist globuläre Proteine mit einer räumlichen Struktur, die für ihre Funktion entscheidend ist.
Das Substrat ist der Ausgangsstoff, der in der enzymatischen Reaktion umgesetzt wird. Es wird während der Reaktion gespalten oder verändert.
Der Cofaktor ist der nicht-proteinhaltige Teil des Enzyms, der für die katalytische Reaktion unerlässlich ist. Er kann als prosthetische Gruppe fest gebunden oder als Coenzym locker gebunden sein.
Vocabulary: Apoenzym - Der hochmolekulare Eiweißbestandteil eines Enzyms, von dem das Coenzym abgespalten werden kann.
Example: Ein Beispiel für ein globuläres Enzym ist Lysozym.
Die Wirkungsspezifität von Enzymen bedeutet, dass jedes Enzym nur eine bestimmte Veränderung des Substrats bewirkt.
Example: Das Enzym Urease spaltet Harnstoff hydrolytisch in Ammoniak und Kohlenstoffdioxid, wirkt aber nicht reduzierend auf das Substrat.
Die Substratspezifität beschreibt die Eigenschaft von Enzymen, nur bestimmte Substrate in ihrem aktiven Zentrum aufnehmen zu können.
Example: Amylase fördert die Spaltung von Stärke in Glukose, kann aber Cellulose nicht spalten, obwohl beide aus Glukoseketten bestehen.
Die räumliche Struktur von Enzymen spielt eine entscheidende Rolle für ihre Funktion. Am Beispiel der Urease wird deutlich, wie komplex diese Strukturen sein können.
Substratspezifität und Wirkungsspezifität sind zwei Schlüsselkonzepte in der Enzymologie:
Substratspezifität bezieht sich auf die Fähigkeit eines Enzyms, nur bestimmte Substrate zu binden. Dies basiert auf dem Schlüssel-Schloss-Prinzip, bei dem das aktive Zentrum des Enzyms genau zur Form des Substrats passt.
Definition: Substratspezifität ist das Phänomen, dass Enzyme meist nur ein Substrat oder eine bestimmte Anzahl von Substraten in ihrem aktiven Zentrum aufnehmen können.
Wirkungsspezifität beschreibt die Eigenschaft eines Enzyms, nur eine bestimmte Reaktion zu katalysieren, selbst wenn das Substrat theoretisch mehrere Reaktionen eingehen könnte.
Example: Restriktionsenzyme sind sowohl substrat- als auch wirkungsspezifisch. Sie erkennen spezifische DNA-Sequenzen und schneiden die DNA an genau definierten Stellen.
Der Prozess der enzymatischen Umsetzung umfasst mehrere Schritte:
Highlight: Die Spezifität von Enzymen ermöglicht präzise biochemische Reaktionen und ist grundlegend für die Regulation des Stoffwechsels.
Die Aktivität von Enzymen wird durch verschiedene Faktoren beeinflusst:
Substratkonzentration: Mit steigender Substratkonzentration nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit zunächst stark zu, bis eine Maximalgeschwindigkeit (Vmax) erreicht ist. An diesem Punkt sind alle Enzymmoleküle mit Substrat gesättigt.
Highlight: Im Gegensatz dazu zeigt eine Reaktion ohne Enzym nur einen langsamen, linearen Anstieg bei erhöhter Substratkonzentration.
pH-Wert: Verschiedene Enzyme haben unterschiedliche pH-Optima. Das Diagramm zeigt, dass Pepsin in saurem Milieu am aktivsten ist, während α-Amylase aus Speichel im neutralen bis leicht basischen Bereich am effektivsten arbeitet.
Example: Pepsin, ein Verdauungsenzym im Magen, hat sein Aktivitätsoptimum bei einem sauren pH-Wert, was den Bedingungen im Magen entspricht.
Temperatur: Die Enzymaktivität steigt mit zunehmender Temperatur bis zu einem Optimum an. Oberhalb dieser Temperatur nimmt die Aktivität rapide ab, da das Enzym denaturiert wird.
Vocabulary: Denaturierung - Der Verlust der nativen Proteinstruktur durch äußere Einflüsse wie hohe Temperaturen oder extreme pH-Werte.
Diese Abhängigkeiten sind entscheidend für das Verständnis der Enzymkinetik und die Optimierung enzymatischer Prozesse in der Biotechnologie und Medizin.
Highlight: Die Kenntnis dieser Faktoren ermöglicht es, Enzymreaktionen gezielt zu steuern und zu optimieren, was in vielen Bereichen der Biologie und Medizin von großer Bedeutung ist.
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Biologie - Enzyme - (Biokatalysator, Enzymgruppen, Enzymhemmung, Substratumsetzung)
allosterisches Zentrum, pH-Optimum, substratspezisch, Inhibitor, Wechselzahl, aktives Zentrum, …
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Biologie - Enzyme (Endprodukthemmung & Stoffwechselregulation)
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Fachbegriffe einfach erklärt.
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