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dann gering. Bei einer bestimmten Substratkonzentration ist die Hälfte der Enzy- me mit Substraten besetzt. Die Enzyme arbeiten mit halbmaximaler Geschwindigkeit. Diese Substratkonzentration bezeichnet man als Michaelis-Menten-Konstante (K-Wert). L Enzymklasse Oxidoreduktase Transferase H₂O Hydrolase ph-Optimum Jedes Enzym hat ein bestimmtes ph-Optimum, bei dem es am meisten Substrate pro Sekunde umsetzt (Wechselzahl). Bei deutlichen ph-Abweichungen von ihrem Optimum denaturieren Enzyme. Das heißt, sie ändern ihre Raumstruktur (meist reversibel), sodass Substrate nicht mehr an das Enzym binden können -> keine En- zymaktivität mehr. (Erklärung: Wasserstoffbrücken und lonenbindungen lösen sich oder bilden sich an anderen Stellen) Lyase Isomerase ATP Ligase Temperatur-Optimum Damit Stoffe miteinander reagieren können, müssen deren Teilchen miteinander zusammenstoßen. Die Teilchenbewe- gung nimmt mit steigender Temperatur zu -> Zunahme der Substratumsetzung Deshalb gilt, je höher die Temperatur, desto höher die Wechselzahl. Die Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel (RGT-Regel) besagt, dass bei einer Temperaturänderung von +10°C, die Geschwindigkeit der Substratumsetzung doppelt wird. Dies gilt jedoch nur bis zu einem bestimmten Punkt, dem Temperatur-Optimum. Ab einer Temperatur von 40°℃ lösen sich die zwischenmolekularen Kräfte zwischen den Polypeptidketten des Enzyms (Denaturierung) red OH induced fit" In einigen Fällen verändern Enzym und Substrat ihre Struktur erst bei der Annäherung des Substrates. Diesen Mechanismus bezeichnet man als „induced fit" („induzierte Passform"). halbmaximale Geschwindigkeit bei Halbsättigung Produkt 10 20 30 Enzymaktivität in Abhängigkeit von der Temperatur- OX (OR H Wenn eine hohe Substratkonzentration vor- liegt, sind alle Enzyme ständig mit Substraten besetzt. Die Enzyme arbeiten dann mit Maxi malgeschwindigkeit. 88 40 50 60 Temperatur [°C] Maximalgeschwindigkeit v... FOR 88 88 8 K-Wert Substratkonzentration [S] 1 Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit v von der Substratkonzentration [S] bei gleichbleibender Sättigungskonzentration Enzymkonzentration: Michaelis-Menten-Diagramm Hemmung und Aktivierung der Enzymaktivität - · Hemmstoffe, sogenannte Inhibitoren behindern oder verhindern die Enzymaktivität - dadurch wird die Substratumsetzung reguliert (Enzymregulation) - Enzymhemmung: reversibel Ikann rückgängig gemacht werden) vs. irreversibel Ikann nicht rückgänig gemacht werden) - reversible Entzymhemmungen: kompetiv, nicht kompetiv oder allosterisch Substrat und Hemm- stoff konkurrieren um das aktive Zentrum des Enzyms Enzym Substrat reversibel Kompetitive Hemmung Hemmstoff Zusammenfassung Der Hemmstoff bindet nicht am akti- ven Zentrum des Enzyms, sondern an einer anderen Stelle. Dadurch ver- ändert sich die Raumstruktur des En- zyms so, dass es kein Substrat mehr. binden kann. : Hemmstoff reversibel 2 Allosterische oder nichtkompetitive Hemmung Der Aktivator bindet nicht am aktiven Zentrum des Enzyms, sondern an ei- ner anderen Stelle. Dadurch verän- dert sich die Raumstruktur des En- zyms so, dass es Substrat binden kann. Aktivator Pb2+ 3 Allosterische Aktivierung -> - Vorhandene Endprodukte können gleichzeitig Hemmstoffe sein. Sind viele Produkte vorhanden, hemmen diese ein Enzym des Syntheseweges und unterbinden eine Überproduktion. →> negative Rückkopplung Ein Blei-Ion bindet fest an das aktive Zentrum. Das Enzym ist inaktiviert. keine Reaktion mit dem Substrat möglich 5 Irreversible Hemmung eines Enzyms durch Bleiionen Enzyme... sind Biokatalysatoren, die chemische Prozesse ermöglichen oder beschleunigen, indem sie die zur Reak- tion benötigte Aktivierungsenergie herabsetzten gehen unverändert aus Reaktionen hervor setzten nur bestimmte Substrate um (sie arbeiten substratspezifisch) haben eine bestimmte Funktion (sie sind wirkungsspezifisch) .... haben unterschiedliche Wechselzahlen ... arbeiten abhänig vom ph-Wert, wobei jedes Enzym ein unterschiedliches ph-Optimum hat. ... können durch Temperatur reversibel gehemmt werden ... denaturieren bei Abweichung vom ph- oder Temperaturoptimum zunächt reversibel und schließlich irreversibel; d. h., ihre Struktur Idas aktive Zentrum) wird verändert, sodass die Substrate nicht mehr umgesetzt werden können arbeiten in Abhänigkeit zur Subtratkonzentration, wobei eine Steigerung des Stoffumsatzes nur bis zur Maximal- geschwindigkeit (Vmax) möglich sind ... werden in Gegenwart von Schwermetallen irreversibel gehemmt.