Genetik Lernzettel

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Statt Translation Informationen der mRNA werden in Aminosäure umgesetzt an Ribosomen im Cytoplasma FRUA ERUA transfer RNA kleine Moleküle aus ca. 80 Jukleotiden Vermittlung zwischen Basensequenz und Polypeptidsequenz durch ERUA-Moleküle -dritte RNA-Art in Ribosomen eingebaut GOOOOOH AD CACC AD.A....A DUA Transkription MRUA FRUA-D ribosomale RUA dient dem Erkennen und Binden der mRNA an Ri- bosomen Translation Protein 2 B. Enzym EUKARYOTEN · Übereinstimmung der zentralen Aspekte einige Besonderheiten bei Eukaryoten Reifung der mRNA (→ Prozessierung) prä. mRUJA durchläuft mehrfachen Umbau im Zellkern Introns nicht codierende Abschnitte Exons codierende Abschnitte ·Introns werden unter Bildung von Lasso-Strukturen" herausgeschnitten (Spleißen) genetische Information liegt nun zusammenhängend vor ·S'-Ende erhält cap-Struktur erleichtert Anlagerung an Ribosomen -3'-Ende wird mit Sequenz aus ca. 250 Adenin-Jucleotiden versehen Poly (A)-Schwanz verhindert schnellen Abbau der mRUJA Translation folgt findet im Cytoplasma statt (Transkription findet im Zellkern statt) Ribosomenaufbau · Eukaryoten →80S-Ribosomen, bestehend aus 60S- und 40S- Untereinheiten Prokaryoten→ 70S-Ribosomen, bestehend aus SOS- und 30S-Untereinheiten ! Der Ablauf ist bei Prokaryoten schneller ! GENEXPRESSION Genaufbau räuml. Organisation zeitl. Organisation Reifung der mRNA Ribosomenaufbau Mosaikgene Exons codierend Intons nicht codierend Transkription im Zellkern Translation im Cytoplasma 1) Spleißen Eukaryoten · Ausscheiden u. Entfernen des Intons 2) S'-Ende ·cap-Struktur 3) 3'-Ende ·Poly-A-Schwanz 80 S-Ribosomen Prokaryoten keine Reifung der mRNA 70 S-Ribosomen TRANSKRIPTION - codogener Strang der DNA wird in mRNA umgesetzt Benötigte komponenten DUA Jucleosidriephosphate der vier Ba RUA-Polymerase Ablauf Bindung der RUA-Polymerase an eine spezifische DUA-Sequenz (Promoter) ·blasenartige Öffnungen der DUA hinter Promoter-Region Doppelstränge liegen getrennt vor abgelesen ·codogener Strang •RNA-Polymerase lagern komplementär zum codogenen Strang Nucleotide an in S'3' Richtung ·neu gebildete RNA löst sich von DUA RUA-Polymerase wandert weiter ·lagert neue Jucleotide an 3' Ende der mRNA Stop der Synthese DUA: S'A GT с 3' G S' mRUA: S' A G U C 3' codogener Strang: 3' T C A TRANSLATION → die in der mRNA enthaltenen Informationen Informationen werden in die Aminosäuresequenz der Proteine übersetzt Benötigte komponenten MRUA tRUA Aminosäuren Enzyme Ribosomen Aufbau der ERUA teilweise Basenpaarungen innerhalb eines ERUA- Moleküls typische L-förmige Struktur entsteht jede ERUA enthält ein Anticodon tRUA bindet sich an komplementäres Codon der mRNA Bindung der spezifischen Aminosäure erfolgt am 3'-Ende der ERNA Aminosäurebindestelle endet mit den Basen CCA verknüpfende Enzym wählt richtige Aminosäure ERUA-Synthetase erkennt tRNA an Raumstruktur Ablauf der Translation Intiation (Start). Ribosomen bestehen aus · kleiner Untereinheit großer Untereinheit mRNA lagert sich an Ribosomenerkennungsfrequenz an kleine Untereinheit ·mRUA wandert in Richtung 3'- Ende bis Sie auf Start-Codon „AUG" trifft große Untereinheit lagert sich an -Translation kann beginnen Elongation (= Verlängerung) ||= Ribosomen besitzen drei Bindungsstellen -A-Stelle: bindet die ERUA, die die Aminosäure anliefert ·P-Stelle: bindet tRNA mit wachsender Polypeptidkette E-Stelle: entladene tRUA's verlassen Ribosomen. beladene tRNA lagert sich an freier A-Stelle an ·ERUA mit wachsenden Polypeptidketten an P-Stelle gebunden. entladene ERUA wird auf E-Stelle geschoben nächste beladene ERUA kann an A-Stelle binden Aminosäure der Start tRNA wird mit AS der zweiten ERUA zu Dipeptid verknüpft →→ Wiederholung führt zu gewünschtem Polypeptid Termination (= Abbruch) Abbruch der Kettenverlängerung Komplex erreicht Stop-Codon (UAG,UGA, UAA) Ribosom zerfällt in Untereinheiten gebildete Polypeptid wird freigesetzt gr. Untereinheit mit AS beladene Start ERUA MRUJA 5' E-Stelle P-Stelle A-Stelle kl Untereinheit - hinzutretende, beladene ERUA no ang boobmohmmmommmo M OMO M M. 3' SAUG 3 Start codon Wanderrichtung GENETISCHER CODE EIGENSCHAFTEN 1) Triplett-Code 2) universell 3) eindeutig 4) degeneriert 5) kommafrei MRUA drei Basen codieren ein Codon bzw. Aminosäure 6) nicht überlappend DUA Alle Lebewesen benutzten denselben Code •besondere Bedeutung für Proteinbiosynthese (Translation) ·Gen - Protein Informationen der mRUA werden in Polypeptidketten umgesetzt jedes Codon codiert nur eine Aminosäure GENERELLES Ala Val Arg alle Aminosäuren werden durch mehrere Tripletts codiert nicht codogen .5'-3' Richtung ·A, U, G, C Grundlage der Translation Ser Codons schließen lückenlos aneinander •codogener Strang -3'-S' Richtung -A,T, G, C muss vor Translation in mRNA transkribiert werden. Startcodon→→ AUG ( Met= Methionin) Stoppcodon UAA; UAG, UGA orauora Eine Base ist immer nur ein Bestandteil eine Codons Lys 2010919 Gly C A C GU G U U G A C A U phe Leu Met lle ▲ Start-Codon Ser Arg U C G CUGACUGACUG4C010 oder His Gin AT Cys Leu Pro * zweimal auftretende Aminosäure Stopp-Codon Ala Alanin Asn Asparagin Cys Cystein Glu Glutaminsäure His Histidin Leu Leucin Met Methionin Pro Prolin The Threonin Tyr Tyrosin Arg Arginin Asp Asparaginsäure Gin Glutamin Gly Glycin lle Isoleucin Lys Lysin Phe Phenylalanin Ser Serin Trp Tryptophan Val Valin GENMUTATIONEN Punktmutationen paares stumme Mutation. Austausch eines kom- plementären Basen-Nonsense Hutation Rastermutationen Hissense Hutation Insertion Deletion version Intron - keine Auswirkungen auf exprimiertes Protein verändert Basentriplett/Codon Exon → wird trotzdem in selbe AS übersetzt (- Degeneration) Triplett codiert für andere Aminosäure kann ohne Folge für Protein bleiben to wenn neue AS ähnliche Eigenschaften hat) Triplett codiert nicht für AS sondern Stoppsignal Translation wird vorzeitig abgebrochen → verkürztes, funktionsloses Protein Einfügung von Basenpaaren verlust von Basenpoaren Änderung des Leserasters der folgenden Tripletts ·180°-Drehung einer kurzen DNA andere AS-Sequenz meist funktionsloses Protein GENREGULATION Strukturgene enthalten genetische Informationen zur Bildung der Enzyme Regulatoren enthält Informationen zur Bildung eines Repressor-Proteins Repressor Protein, das Enzymsynthese unterbinden kann Operator DUA-Abschnitt, an den das Protein reversibel bindet Promoter DUA-Abschnitt, an den die RUA-Polymerase bindet. Operon Oberbegriff für den Abschnitt aus Promoter, Operator und Strukturgenen Substratinduktion Enzymbildung wird bei Anwesenheit des Substrates C (=Induktor) ausgelöst Repressor-Molekül kann aktiv oder passiv vorliegen Abwesenheit des Substrates aktiv bindet an Operator Enzymbildung wird blockiert Anwesenheit des Substrates Substrat bindet an Repressor-Molekül Gestalt wird verändert · kann sich nicht mehr an Operator binden LAC-OPERON-MODELL Normalerweise ist Glucose Energiequelle für E.Coli · wenn keine Glucose vorhanden ist kann Lactose verwertet werden. •Lactose induziert eigenen Abbau bindet an Repressor ermöglicht Bildung von Lactose abbauenden Enzymen Abwesenheit von Lactose Regulatoren Transkription Translation Promoter X Om MRUJA Operator Strukturgene Y Z X X keine Enzymsynthese Anwesenheit von Lactose MRUJA Abbauprodukte inaktiver Repressor RUA-Polymerase MRUA VIZ Lactose TRP-OPERON Repressor Transkription RUA-Polymerase Translation Repressor Promoter Operator VERGLEICH Tryptophan Repressor Tryptophan Repressor Promoter Operator RUA-Polymerase Tryptophan abbauende Prozesse X X Strukturgene Y keine Enzymsynthese Substrat-Induktion Lactose bewirkt Synthese der lactose- abbauenden Enzyme Strukturgene Y un 2 Vorstufe 2 Tryptophan aktiver Repressor inaktiver Repressor lac-Operon •Lactose bindet an Repressor und inaktiviert Tryptophan aktiviert Repressor (→Corepressor) diesen (Induktor) trp-Operon Endprodukt- Repression Tryptophan bewirkt ein Stoppen der Synthese von Tryptophan (bzw der entsprechenden Vor- stufen) aufbauende Prozesse · Genexpression wird reguliert -Vermeidung d. Synthese überflüssiger Proteine to Stoffwechselökonomie) • Reaktion auf sich ändernde Umweltbedingungen ZELLZYKLUS CHROMOSOMEN jedes Chromosomen besteht aus zwei Chromatiden. durch ein Centromer verbunden zw. 2 und 104m lang ·circa 0,5 ym dick homolog jedes Chromosom besitzt einen homologen Partner gleiche Erbinformation aber unterschiedliche Ausbildung haploid einfacher Chromosomensatz 2.3. Keimzellen iploid doppelter Chromosomensatz MITOSE OO Prophose: Chromosomen werden sichtbar (Chromatin kondensiert) • Kemhülle löst sich auf Spindelapparat bildet sich → Metophose: Spindelfasem hängen sich an Centromer der Chromosomen • Chromosomen werden in Aquatorialebene ausgerichtet - Anaphase: Auftreming der Chromosomen am Zentromer L in Enchromatid-Chromosomen werden von Spindelfasern zu Polen gesogen →→Telaphase: •Spindelapparat wird abgebaut •Kernhülle bildet sich •Chromosomen entspiralisieren sich (Chromatin dekondensiert) Zytokinese: •Zellplasma wird räumlich aufgetrennt 40 durch Zellwand und/oder Zellmembran •Abgrenzung der Tochterzellen voneinander •Pflangenpellen: neue Bellwand wird eingebaut Tiergellen: Zellmembran schnürt sich zusammen (Teilings f MEIOSE erste Reifeteilung (= Reduktionsteilung) ·Prophase I. -Zwei-Chromatiden-Chromosomen · Metaphase 1. •Kernhülle zerfallen Zwei-Chromatiden-Chromosomen Chromatide werden am Centromer zusammengehalten Anaphase I. Chromosomen werden durch Spindelfasem voneinander getrennt Ein Zwei-Chromatiden-Chromosomen gelangt zu einem Pol Telophase 1. Zellen teilen Sich O zwei gleichgroße, haploide Zellen zweite Reifeteilung Prophase II ordnen sich in Äquatorialebene an • weitere Zellteilung · Metaphase II. Chromosomen ordnen sich in Äquatorialebene an Spindelapparat bildet sich. •Anaphase II. Spindelfasern zieht beide Chromatide des Chromosomen auseinander Telophase II. Chromosomen lagern an jedem Polan ·bestehen aus einer Chromatide (= haploid)