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Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen

Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen

 In jedem Organismus laufen verschiedene Stoffwechselprozesse ab, die mithilfe von
Enzymen stattfinden
Reaktionsgeschwindigkeit bei Enzymen

Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen

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Kurze Erklärung der Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen

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In jedem Organismus laufen verschiedene Stoffwechselprozesse ab, die mithilfe von Enzymen stattfinden Reaktionsgeschwindigkeit bei Enzymen O Die Geschwindigkeit kann ermittelt werden, wenn man sich die Produktionsmenge Produktionsmenge pro Zeiteinheit anschaut [Prod Zeiteinheit Im wesentlichen hängt diese Geschwindigkeit bei konstanter Enzymmenge von der Konzentration des Substrats ab (=die Reaktionsgeschwindigkeit nimmt erst zu, erreicht aber im weiteren Verlauf einen Sättigungswert) Zu beginn liegt eine geringe Substratkonzentration vor (=es gibt nur wenige Enzym-Substrat-Komplexe) O Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen ■ Folge: Hat eine niedrige Reaktionsgeschwindigkeit Steigt nun die Substratkonzentration an, dann treffen auch eher Enzymmoleküle und Substratmoleküle zusammen (=mehr Enzym-Substrat- Komplexe) Folge: Hat eine höhere Reaktionsgeschwindigkeit Es gibt kein unendliches Wachstum Quelle: https://www.youtube.com/watch?v=_mxdCN92sog Irgendwann liegen alle Enzyme in einem Enzym-Substrat-Komplex vor und die maximale Reaktionsgeschwindigkeit ist erreicht Enzymhemmung O Reaktionsgeschwindigkeit kann auch gestoppt, bzw. verlangsamt werden Erfolgt mit Hilfe von Hemmstoffen (=Inhibitoren) O Wenn man die Reaktionsgeschwindigkeit noch mehr steigern mag, müsste man die Enzymkonzentration erhöhen, damit sich wieder mehr Enzym-Substrat-Komplexe bilden können O Kompetitive Hemmung ■ Inhibitor ähnelt dem natürlichen Substrat Ist der Inhibitor gebunden, wird er nicht umgesetzt und setzt sich wieder frei. Durch diesen Vorgang wird die Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms verlangsamt Nichtkompetitive Hemmung ● Substratkonzentration steigt an und es binden sich mehr Substrate Maximale Reaktionsgeschwindigkeit kann nun erreicht werden Es besteht keine Gemeinsamkeit zwischen dem Hemmstoff und dem Substrat Der Inhibitor bindet nicht an die freie Stelle, sondern an eine andere Stelle des Enzyms, weshalb sich die Raumstruktur des Enzyms verändert und auch kein...

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richtiges, originales Enzym mehr binden kann Folge ● Enzyme sind unbrauchbar ● Inhibitoren binden sich nach dem Ablösen sofort an ein anderes Enzym Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit kann nie erreicht werden Eine erhöhte Substratkonzentration kann nicht gegen diese Hemmung an wirken. 1 O Irreversible Hemmung ■ ■ Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen Quelle: https://www.youtube.com/watch?v=_mxdCN92sog Keine dauerhafte Bindung der Inhibitoren möglich Beispiel Antibiotikum Penicillin O O Es geht eine irreversible Bindung mit einem Aminosäurerest in ein Enzym ein, weshalb keine bakteriellen Zellwände mehr aufgebaut werden Das Enzym wird inaktiv Bakterien sterben ab 2

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