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Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen
10.3.2021
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In jedem Organismus laufen verschiedene Stoffwechselprozesse ab, die mithilfe von Enzymen stattfinden Reaktionsgeschwindigkeit bei Enzymen O Die Geschwindigkeit kann ermittelt werden, wenn man sich die Produktionsmenge Produktionsmenge pro Zeiteinheit anschaut Zeiteinheit Im wesentlichen hängt diese Geschwindigkeit bei konstanter Enzymmenge von der Konzentration des Substrats ab (=die Reaktionsgeschwindigkeit nimmt erst zu, erreicht aber im weiteren Verlauf einen Sättigungswert) ■ O Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen O O Zu beginn liegt eine geringe Substratkonzentration vor (=es gibt nur wenige Enzym-Substrat-Komplexe) Folge: Hat eine niedrige Reaktionsgeschwindigkeit Steigt nun die Substratkonzentration an, dann treffen auch eher Enzymmoleküle und Substratmoleküle zusammen (=mehr Enzym-Substrat- Komplexe) ● Quelle: https://www.youtube.com/watch?v=_mxdCN92sog Folge: Hat eine höhere Reaktionsgeschwindigkeit Es gibt kein unendliches Wachstum Enzymhemmung O Reaktionsgeschwindigkeit kann auch gestoppt, bzw. verlangsamt werden Erfolgt mit Hilfe von Hemmstoffen (=Inhibitoren) Irgendwann liegen alle Enzyme in einem Enzym-Substrat-Komplex vor und die maximale Reaktionsgeschwindigkeit ist erreicht O Wenn man die Reaktionsgeschwindigkeit noch mehr steigern mag, müsste man die Enzymkonzentration erhöhen, damit sich wieder mehr Enzym-Substrat-Komplexe bilden können Kompetitive Hemmung Inhibitor ähnelt dem natürlichen Substrat ■ Ist der Inhibitor gebunden, wird er nicht umgesetzt und setzt sich wieder frei. Durch diesen Vorgang wird die Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms verlangsamt Substratkonzentration steigt an und es binden sich mehr Substrate ● Maximale Reaktionsgeschwindigkeit kann nun erreicht werden Nichtkompetitive Hemmung Es besteht keine Gemeinsamkeit zwischen dem Hemmstoff und dem Substrat Der Inhibitor bindet nicht an die freie Stelle, sondern an eine andere Stelle des Enzyms, weshalb sich die Raumstruktur des Enzyms verändert und auch kein richtiges, originales...
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Alternativer Bildtext:
Enzym mehr binden kann Folge ● Enzyme sind unbrauchbar Inhibitoren binden sich nach dem Ablösen sofort an ein anderes Enzym ● Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit kann nie erreicht werden Eine erhöhte Substratkonzentration kann nicht gegen diese Hemmung an wirken. 1 O Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen Irreversible Hemmung Quelle: https://www.youtube.com/watch?v_mxdCN92sog Keine dauerhafte Bindung der Inhibitoren möglich Beispiel Antibiotikum Penicillin O O Es geht eine irreversible Bindung mit einem Aminosäurerest ein Enzym ein, weshalb keine bakteriellen Zellwände mehr aufgebaut werden Das Enzym wird inaktiv Bakterien sterben ab 2