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der Gicht betroffen sind Aufgabe (EA, schriftlich) Fassen Sie Ursache und Symptome der Gicht stichpunktartig zusammen. Gicht verläuft in Schüben •Ablagerung von 47 47 eine stoffwechselkrankheit gelenknahe Knochenresorption. Knorpel veränderungen Plangfristige Schädigung 47 Niereninsuffizenz 47 Harnsäure kristallen. : in verschiedenen peripheren Gelenken & Geweben. • Schödigung Niere geschieht schmerclos • oft Großichen grundgelenk betroffen · kann auch jedes Gelenk betreffen Gichtanfall hält 2-3 Wochen an der Niere Dauer der Anfälle kann zunehmen Hyperurikämie und Gicht: Definition und Stadien Definitionen Stadium 1 Hyperurikämie Hyperurikämie... zeichnet sich durch einen erhöhten Harnsäure- spiegel im Blut aus, der sich durch den Einfluss weiterer Faktoren zu einer Gicht entwickeln kann. Die Referenzbereiche für Harnsäure sind international jedoch nicht einheitlich. erhöhte Harnsäurespiegel ohne merkbare Beschwerden Synonyme: Zipperlein, Arthritis urica Stadien Stadium 2 akuter Gichtanfall Gicht... ist eine krankhafte Störung des Purinstoffwechsels mit erhöhten Harnsäure- konzentrationen, die in Schüben verläuft und sich durch schmerzhafte Ablagerungen vor allem in den Gelenken äußert. plötzlich auftretende, starke Schmerzen in einem Gelenk Stadium 3 interkritische Phase symptomfreie Zeitspanne zwischen zwei Gichtanfällen Stadium 4 chronische Gicht Ablagerung von Harnsäurekristallen mit Gelenkdeformation Hintergrundinfo: https://fet-ev.eu/hyperurikaemie-gicht-krankheitsbild/ Ⓒ2020 FETEVI https://fet-ev.eu 27.11.20 Symptome: • starke Schmerzen in Gelenken heftige Schmerzen bei Berührungen Gelenk ist gerötet, : • Fieber Kopfschmerzen vermehrte erhöhte Ursachen: zuviel Harnsäure im Harnsäurebildung weiße Blutkörperchen Hausäure werte Stark geschwollen, extrem schmerzhaft, überwärmt Blut Gicht ist eblich angeboren ungünstiger Lebensstil (bestimmte Ernährung & erhöhter Alkoholkonsum) fordert das keine durch Lebensmitel • Ablagerung Bier, Cola von Harnsäure kristallen hohe Harnsäure konzentration lüber Forelle, Hering, Sprotten, Grillhähnchen, Leber, Niere, Kalbsbries (Gehirn), Fleischbrühe, Suppenwürfel, Bäckerhefe Fruchtzucker (Fructose) wird nach Verzehr in Inosinmonophosphat (IMP) umgewandelt my / 100 mg/ 200mg über den Purinabbau die konzentration du Harnsäure im Körper ansteigen mittlere Hornsäuremengen (80-150mg/100g) Scholler filet, Bierschinken, Muskelfleisch (Rind, Schwein, HeLL, Wild), Hülsenfrüchte, Erdnüsse = / wenig Harwöure (0-50mg / 100g/ · Milch, Joguhrt, Ei, Kürbis, Papriko, Kartoffel, Apfel, Volkornbrot, Weißbrot, Hose lässt J' M2 Allosterische Hemmung/Aktivierung Allosterische Hemmung (griech.: allos= anderer; stereos= starr, fest) bedeutet, dass ein Hemmstoff (Inhibitor) am Enzymprotein bindet. Der Inhibitor bindet jedoch nicht am aktiven Zentrum wie das Substrat, sondern am regulativen oder allosterischen Zentrum, das sich an einer anderen Stelle des Enzyms befindet. Diese Bindung hat eine Konformationsänderung des Enzyms zur Folge. Die räumliche Struktur des aktiven Zentrums verändert sich und das Substrat kann schlechter bzw. gar nicht mehr dort binden. Folglich wird es nicht mehr (oder in deutlich geringerer Menge als vorher) zum Produkt ,,umgebaut". Das Enzym verliert seine Wirkung. Entscheidend für die Funktion des Enzyms ist, ob der Inhibitor irreversibel oder reversibel an seinem allosterischen Zentrum bindet: Bei einer irreversiblen Bindung wird die En- zymaktivität - je nach Inhibitorkonzentration - dauerhaft zumindest stark reduziert. Freie und an das Enzym gebundene Inhibitoren liegen bei einer reversiblen Bindung in einem bestimmten Verhältnis vor. Die Enzymaktivität ist dann zwar auch reduziert, jedoch ist dies nicht von Dauer. Am allosterischen Zentrum kann aber auch ein Aktivator binden, der die Subs- tratumsetzungs-Geschwindigkeit des Enzyms erhöht. In diesem Fall spricht man von allosterischer Aktivierung. Der Aktivator ändert die Konformation des aktiven Zentrums so, dass das Substrat sich dort besser anlagern und somit schneller umgesetzt werden kann. Aufgabe (Tandem) Erstellen Sie ein Schema, das eine allosterische Hemmung und Aktivierung deutlich macht. Präsentieren Sie dieses Schema dann Ihren Mitschülern. M3 Kompetitive Hemmung Bindet ein Hemmstoff (Inhibitor) am aktiven Zentrum eines Enzyms, spricht man von kompetitiver Hemmung (lat.: competere = zusammen etwas begehren; hier: mitbewerben). In der Regel hat der kompetitive Inhibitor eine ähnliche Raumstruktur wie das Substrat, sodass er an seiner Stelle am aktiven Zentrum binden kann. Die Enzymkonformation bzw. die räumliche Struktur des aktiven Zentrums wird dabei nicht verändert. Der Inhibitor konkurriert also mit dem Substrat. Es hängt vom Konzentrationsverhältnis und der jeweiligen Bindungsdauer beider Stoffe ab, in welchem Maße die Enzymaktivität gehemmt wird. Steigt beispielsweise die Inhibitor-Konzentration stark an, wird die Enzymaktivität entsprechend reduziert, nimmt hingegen die Konzentration des Substrats zu, steigt die Enzymaktivität. Aufgabe (Tandem) Erstellen Sie ein Schema, das eine kompetitive Hemmung deutlich macht. Präsentieren Sie dieses Schema dann Ihren Mitschülern. competitive hemmung Hemmstoff koncentration nodig. Subo fratkonzentration hoch Substrat Enzym-Substrat-komplex Reaktion bindel en Hemmstoff (Inhibator) Inhibator & Substrat ähnliche Raum struktur kann am aktiven Zentrum binden Inhibator & Substrat konkurrieren miteinander Steigt Inhibator Konzentration stark an Abnahme konzentration des Substrats -→-> aktives Zentrum Enzym Produkt Hemmstoff -> > Enzymaktivität Enzymaktivität steigt tivität wird reduziert Hemmstoff koncentration hoch Substratuonzentration niedrig Enzym - Hemmstoff-Komplex keine Reaktion Als allosterische Hemmung bezeichnet man eine Enzymhemmung, bei welcher die Bindung des Inhibitors nicht am aktiven Zentrum, sondern am allosterischen Zentrum erfolgt. Dabei wird die Konformation des Enzyms so moduliert, dass das Substrat nur erschwert oder gar nicht an das aktive Zentrum binden kann. Die allosterische Hemmung ist ein Spezialfall der nichtkompetitiven Hemmung. Durch die Bindung des Hemmstoffs an das allosterische Zentrum des Enzyms wird eine Strukturänderung innerhalb des aktiven Zentrums induziert. Dadurch kommt es zum teilweisen oder vollständigen Funktionsverlust des Enzyms. Eine Sonderform der allosterischen Hemmung, ist die Rückkoppelungshemmung bzw. Endprodukthemmung. Hierbei hemmt ein Produkt einer Synthesekette allosterisch eines der beteiligten Enzyme.