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Hemmung der Enzymaktivität und Enzymregulation
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𝕸𝖎𝖈𝖍𝖊𝖑𝖑𝖊
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• kompetitive Hemmung • allosterische Hemmung • irreversible Hemmung • Substratinduktion • Endprodukthemmung • Phospholysierung • aktives und inaktives Enzym
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Enzymregulationen finden statt, um eine bedarfsgerechte Herstellung von Produkten im Körper zu garantieren. Substratinduktion: Bestimme Enzyme, die Apoenzyme genannt werden, entfalten ihre volle katalytische Wirkung, wenn Cofaktoren oder Cosubstrate außerhalb des aktiven Zentrums (allosterische Bindungsstelle) gebunden werden. Diese Cofaktoren und Cosubstrate sind nicht substratspezifisch und gehen verändert aus der Reaktion hervor (werden verbraucht). Allosterische Hemmung Endprodukthemmung: Ein Überschuss an Endprodukten eines bestimmten Stoffwechselweges kann eine allosterische Hemmung der an diesem Stoffwechsel beteiligten Enzyme hervorrufen. Es erfolgt eine Drosselung der Enzymsynthese. Phosphorylierung Unter Phosphorylierung versteht man das reversible Anhängen einer Phosphatgruppe an ein organisches Molekül, insbesondere von Proteinen. Diese Phosphorylierung stellt die wichtigste Regulation von biologischen Prozessen in der Zelle dar. Substrat - Kontrollmechanismen, bei denen Bindungen verändert werden, sind meistens energieabhängig und benötigen ATP - z.B. Proteasen werden auch als inaktive Vorstufe bereitgestellt, sodass zur Aktivierung eine Peptidbindung gespalten werden muss Hemmstoff Eneym pl Enzym Substrat Eneym Enzymregulation Enzyme können nur in ihrer aktiven Zustandsform arbeiten. Zur Enzymregulation wird sich diese Eigenschaft zunutze gemacht. P2 Eneym beine Reaktion Hemmstoff Allosterische Aktivierung Reaktion Substrat DODO Eneym Substrat el Enzym Substrat Enzym P2 Enzym Inaktive Form & allosterische Bindungsstelle catalytische Untereinheit Inhibitor aktives Zentrum beine Reaktion regulatorische •Untereinheit 3 Aktive Form aktives Zentrum Produktbildung Substra kompetitive Hemmung Konkurrenz von Substrat und Hemmstoff um das aktive Zentrum Substrat Hemmstoff Bindungsstelle für allosterischen Hemmstoff allosterische Hemmung Substrat Enzym Enzym keine Reaktion Hemmstoff HEMMUNG der Enzymaktivität Substrat Enzym ↓ Reaktion Konkurrenz von zwei chemisch ähnlichen Stoffen um das Bindungszentrum/aktive Zentrum Hemmstoff kann an das aktive Zentrum gebunden werden, aber nicht umgesetzt werden - Hemmstoff verdrängt das Substrat - die Wirkung von Hemmstoffen nimmt zu je höher die Konzentration im Vergleich zum Substrat ist Substratkonzentration Wirkung des Hemmungstoffes - das Enzym weist eine Bindungsstelle für...
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Substrat und für einen Hemmstoff auf (welcher dem Substrat nicht chemisch ähneln muss) - Bindung mit dem Hemmstoff sorgt für Änderung der räumlichen Struktur des Enzyms - das Substrat kann sich nur mit dem Enzym verbinden, wenn die Struktur nicht vom Hemmstoff verändert worden ist (-> Hemmstoff verhindert die Verbindung zwischen Substrat und Enzym) - manche Enzyme erreichen durch allosterische Veränderungen ihre volle katalytische Wirkung (z. B. beim Glykogenaufbau) irreversible Hemmung Einige Metalle sind (für den Menschen) giftig, da die Metall-lonen die Passform der Enzyme verändern. Diese Hemmung ist irreversibel.
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Enzymregulationen finden statt, um eine bedarfsgerechte Herstellung von Produkten im Körper zu garantieren. Substratinduktion: Bestimme Enzyme, die Apoenzyme genannt werden, entfalten ihre volle katalytische Wirkung, wenn Cofaktoren oder Cosubstrate außerhalb des aktiven Zentrums (allosterische Bindungsstelle) gebunden werden. Diese Cofaktoren und Cosubstrate sind nicht substratspezifisch und gehen verändert aus der Reaktion hervor (werden verbraucht). Allosterische Hemmung Endprodukthemmung: Ein Überschuss an Endprodukten eines bestimmten Stoffwechselweges kann eine allosterische Hemmung der an diesem Stoffwechsel beteiligten Enzyme hervorrufen. Es erfolgt eine Drosselung der Enzymsynthese. Phosphorylierung Unter Phosphorylierung versteht man das reversible Anhängen einer Phosphatgruppe an ein organisches Molekül, insbesondere von Proteinen. Diese Phosphorylierung stellt die wichtigste Regulation von biologischen Prozessen in der Zelle dar. Substrat - Kontrollmechanismen, bei denen Bindungen verändert werden, sind meistens energieabhängig und benötigen ATP - z.B. Proteasen werden auch als inaktive Vorstufe bereitgestellt, sodass zur Aktivierung eine Peptidbindung gespalten werden muss Hemmstoff Eneym pl Enzym Substrat Eneym Enzymregulation Enzyme können nur in ihrer aktiven Zustandsform arbeiten. Zur Enzymregulation wird sich diese Eigenschaft zunutze gemacht. P2 Eneym beine Reaktion Hemmstoff Allosterische Aktivierung Reaktion Substrat DODO Eneym Substrat el Enzym Substrat Enzym P2 Enzym Inaktive Form & allosterische Bindungsstelle catalytische Untereinheit Inhibitor aktives Zentrum beine Reaktion regulatorische •Untereinheit 3 Aktive Form aktives Zentrum Produktbildung Substra kompetitive Hemmung Konkurrenz von Substrat und Hemmstoff um das aktive Zentrum Substrat Hemmstoff Bindungsstelle für allosterischen Hemmstoff allosterische Hemmung Substrat Enzym Enzym keine Reaktion Hemmstoff HEMMUNG der Enzymaktivität Substrat Enzym ↓ Reaktion Konkurrenz von zwei chemisch ähnlichen Stoffen um das Bindungszentrum/aktive Zentrum Hemmstoff kann an das aktive Zentrum gebunden werden, aber nicht umgesetzt werden - Hemmstoff verdrängt das Substrat - die Wirkung von Hemmstoffen nimmt zu je höher die Konzentration im Vergleich zum Substrat ist Substratkonzentration Wirkung des Hemmungstoffes - das Enzym weist eine Bindungsstelle für...
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Substrat und für einen Hemmstoff auf (welcher dem Substrat nicht chemisch ähneln muss) - Bindung mit dem Hemmstoff sorgt für Änderung der räumlichen Struktur des Enzyms - das Substrat kann sich nur mit dem Enzym verbinden, wenn die Struktur nicht vom Hemmstoff verändert worden ist (-> Hemmstoff verhindert die Verbindung zwischen Substrat und Enzym) - manche Enzyme erreichen durch allosterische Veränderungen ihre volle katalytische Wirkung (z. B. beim Glykogenaufbau) irreversible Hemmung Einige Metalle sind (für den Menschen) giftig, da die Metall-lonen die Passform der Enzyme verändern. Diese Hemmung ist irreversibel.