Enzymregulation und allosterische Effekte

Die Enzymregulation dient dazu, eine bedarfsgerechte Produktion von Stoffen im Körper sicherzustellen. Es gibt verschiedene Mechanismen der Regulation.

Bei der Substratinduktion entfalten bestimmte Enzyme, sogenannte Apoenzyme, ihre volle katalytische Wirkung erst durch Bindung von Cofaktoren an allosterische Bindungsstellen. Diese Cofaktoren sind nicht substratspezifisch und werden bei der Reaktion verbraucht.

Die allosterische Aktivierung ist ein wichtiger Regulationsmechanismus. Hierbei wird durch Bindung eines Aktivators an eine allosterische Bindungsstelle die Enzymaktivität erhöht.

Definition: Die allosterische Regulation bezeichnet die Steuerung der Enzymaktivität durch Bindung von Effektormolekülen an Stellen außerhalb des aktiven Zentrums.

Ein weiterer Mechanismus ist die Endprodukthemmung. Dabei führt ein Überschuss an Endprodukten eines Stoffwechselweges zur allosterischen Hemmung der beteiligten Enzyme. Dies drosselt die Enzymsynthese.

Die Phosphorylierung, also das reversible Anhängen von Phosphatgruppen an Proteine, stellt einen der wichtigsten Regulationsmechanismen in Zellen dar. Viele dieser Kontrollmechanismen sind energieabhängig und benötigen ATP.

Beispiel: Ein Allosterische Regulation Beispiel ist die Regulation der Phosphofruktokinase in der Glykolyse. ATP wirkt als negativer allosterischer Effektor und hemmt das Enzym bei hohen Konzentrationen.