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Einfach erklärt: Enzymhemmung – Kompetitive, nicht kompetitive und allosterische Hemmung, irreversibel und reversibel

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Marit

3.4.2021

Biologie

Hemmung und Aktivierung der Enzymaktivität

Einfach erklärt: Enzymhemmung – Kompetitive, nicht kompetitive und allosterische Hemmung, irreversibel und reversibel

Enzymaktivität wird durch verschiedene Mechanismen reguliert, darunter kompetitive Hemmung, allosterische Aktivierung, nicht kompetitive Hemmung, Endprodukthemmung und irreversible Hemmung. Diese Prozesse sind entscheidend für die Kontrolle biochemischer Reaktionen im Organismus.

  • Kompetitive Hemmung: Substrat und Hemmstoff konkurrieren um das aktive Zentrum des Enzyms.
  • Allosterische Aktivierung: Ein Aktivator bindet an einer anderen Stelle des Enzyms und verändert dessen Struktur.
  • Nicht kompetitive Hemmung: Der Hemmstoff bindet abseits des aktiven Zentrums und verändert die Enzymstruktur.
  • Endprodukthemmung: Das Endprodukt hemmt ein früheres Enzym in der Reaktionskette.
  • Irreversible Hemmung: Beispielsweise binden Blei-Ionen dauerhaft an das aktive Zentrum und inaktivieren das Enzym.
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Biologie

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3. Apr. 2021

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Einfach erklärt: Enzymhemmung – Kompetitive, nicht kompetitive und allosterische Hemmung, irreversibel und reversibel

M

Marit

@marit150102

Enzymaktivität wird durch verschiedene Mechanismen reguliert, darunter kompetitive Hemmung, allosterische Aktivierung, nicht kompetitive Hemmung, Endprodukthemmung und irreversible Hemmung. Diese Prozesse sind entscheidend für die Kontrolle biochemischer Reaktionen im Organismus.

  • Kompetitive Hemmung: Substrat und Hemmstoff konkurrieren um... Mehr anzeigen

Hemmung und Aktivierung der Enzymaktivität
Hemmstoffe = Inhibitoren
KOMPETITIVE HEMMUNG
Substrat
Enzym
Aktivator
Hemmstoff
• Substrat und He

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Hemmung und Aktivierung der Enzymaktivität

Die Seite beschreibt verschiedene Mechanismen der Enzymregulation, die für die Steuerung biochemischer Prozesse im Organismus von großer Bedeutung sind.

Zunächst wird die kompetitive Hemmung erläutert. Bei diesem Prozess konkurrieren das Substrat und der Hemmstoff um das aktive Zentrum des Enzyms.

Definition: Kompetitive Hemmung tritt auf, wenn Substrat und Hemmstoff um die Bindung am aktiven Zentrum des Enzyms konkurrieren.

Die allosterische Aktivierung wird als nächstes vorgestellt. Hierbei bindet ein Aktivator an einer anderen Stelle des Enzyms, nicht am aktiven Zentrum. Dies führt zu einer Veränderung der Raumstruktur des Enzyms, wodurch es das Substrat binden kann.

Highlight: Bei der allosterischen Aktivierung verändert sich die Raumstruktur des Enzyms durch die Bindung eines Aktivators, was die Substratbindung ermöglicht.

Die nicht kompetitive oder allosterische Hemmung wird ebenfalls beschrieben. In diesem Fall bindet der Hemmstoff an einer anderen Stelle des Enzyms, was zu einer Veränderung der Raumstruktur führt. Dadurch kann das Enzym kein Substrat mehr binden. Dieser Prozess ist reversibel.

Beispiel: Ein Beispiel für nicht kompetitive Hemmung ist die Endprodukthemmung, bei der das Endprodukt eines Stoffwechselweges ein früheres Enzym in der Reaktionskette hemmt.

Die Endprodukthemmung wird als spezifischer Fall der nicht kompetitiven Hemmung vorgestellt. Sie verhindert eine Überproduktion und stellt eine negative Rückkopplung dar. Auch dieser Prozess ist reversibel.

Schließlich wird die irreversible Hemmung durch Blei-Ionen erklärt. Hierbei binden Blei-Ionen fest an das aktive Zentrum des Enzyms, was zu einer dauerhaften Inaktivierung führt. Das Enzym kann nicht mehr mit dem Substrat reagieren, was als Vergiftung des Enzyms bezeichnet wird.

Vocabulary: Irreversible Hemmung bedeutet, dass das Enzym dauerhaft inaktiviert wird und seine Funktion nicht wiedererlangen kann.

Diese verschiedenen Regulationsmechanismen ermöglichen eine präzise Kontrolle der Enzymaktivität und damit der Stoffwechselprozesse im Organismus.

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