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Kompetitive und Nicht-kompetitive Hemmung einfach erklärt

Name: Knowunity
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Kompetitive und Nicht-kompetitive Hemmung einfach erklärt

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Enzyme sind Biokatalysatoren, die Stoffwechselreaktionen beschleunigen. Es gibt drei Hauptarten der Enzymhemmung: kompetitive, nicht-kompetitive und allosterische Hemmung. Diese Hemmungsmechanismen beeinflussen die Enzymaktivität auf unterschiedliche Weise und spielen eine wichtige Rolle in biologischen Prozessen und der Medikamentenentwicklung.

• Kompetitive Hemmung: Hemmstoff konkurriert mit Substrat um das aktive Zentrum
• Nicht kompetitive Hemmung: Hemmstoff bindet abseits des aktiven Zentrums und verändert die Enzymstruktur
• Allosterische Hemmung: Hemmstoff bindet an spezielle allosterische Zentren und beeinflusst die Enzymaktivität
• Enzymhemmungen sind reversibel oder irreversibel und haben unterschiedliche Auswirkungen auf die Reaktionskinetik

19.2.2021

2917

HEMMUNGEN VON ENZYMEN HEMMUNGEN VON ENZYMEN
INHALTSVERZEICHNIS
▸ Was sind Enzyme eigentlich?
▸ Definition Enzym-Hemmung
►
3 Arten der Enzym-

Allosterische Enzymhemmung

Die allosterische Hemmung stellt einen weiteren wichtigen Mechanismus der Enzymregulation dar. Bei dieser Form der Hemmung bindet der Hemmstoff weder am aktiven Zentrum noch ähnelt er dem Substrat.

Definition: Allosterische Hemmung tritt auf, wenn ein Hemmstoff an ein spezifisches allosterisches Zentrum des Enzyms bindet und dadurch die Aktivität des Enzyms beeinflusst.

Der Hemmstoff bindet an einem vorgesehenen allosterischen Zentrum, was zu einer Verformung des aktiven Zentrums führt. Solange der Hemmstoff gebunden ist, kann das Enzym kein weiteres Substrat umsetzen.

Highlight: Ein wichtiger Aspekt der allosterischen Hemmung ist, dass das Enzym nicht nur eine Bindungsstelle für das umzusetzende Substrat hat, sondern noch eine weitere für den allosterischen Regulator.

Die allosterische Hemmung ist oft reversibel und spielt eine wichtige Rolle in der Regulation von Stoffwechselwegen.

Example: Ein Beispiel für allosterische Hemmung ist die Hemmung der Phosphofruktokinase durch ATP in der Glykolyse.

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Kompetitive Enzymhemmung

Die kompetitive Hemmung ist eine Form der Enzymhemmung, bei der der Hemmstoff dem Substrat in seiner dreidimensionalen Struktur ähnelt.

Definition: Bei der kompetitiven Hemmung konkurrieren Substrat und Hemmstoff um die Bindung am aktiven Zentrum des Enzyms.

Dieser Mechanismus führt zu einer Konkurrenzreaktion zwischen Substrat und Hemmstoff am aktiven Zentrum des Enzyms. Wenn der Hemmstoff am aktiven Zentrum bindet, blockiert er das Substrat und verhindert so die Umsetzung. Dies führt zu einer Abnahme der Reaktionsgeschwindigkeit.

Highlight: Die kompetitive Hemmung ist reversibel. Bei Erhöhung der Substratkonzentration kann der Hemmstoff verdrängt werden, sodass die maximale Reaktionsgeschwindigkeit wieder erreicht werden kann.

Die Kinetik der kompetitiven Hemmung zeigt charakteristische Veränderungen in der Michaelis-Menten-Kurve. Der KM-Wert (Michaelis-Menten-Konstante) erhöht sich, während die maximale Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax) unverändert bleibt.

Example: Ein Beispiel für eine kompetitive Hemmung ist die Hemmung der Succinat-Dehydrogenase durch Malonat, das strukturell dem Succinat ähnelt.

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Einführung in Enzyme und Enzymhemmung

Dieses Kapitel bietet eine grundlegende Einführung in Enzyme und ihre Hemmung. Enzyme werden als Biokatalysatoren definiert, die die Aktivierungsenergie von Stoffwechselreaktionen herabsetzen und so chemische Reaktionen beschleunigen. Sie bestehen aus Aminosäureketten und liegen in Tertiär- oder Quartärstruktur vor.

Definition: Enzyme sind Proteine, die als Biokatalysatoren fungieren und die Geschwindigkeit biochemischer Reaktionen erhöhen, ohne selbst verbraucht zu werden.

Das aktive Zentrum des Enzyms bindet spezifisch an Substrate nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip. Dabei entsteht ein Enzym-Substrat-Komplex.

Highlight: Die Struktur von Enzymen ist entscheidend für ihre Funktion. Äußere Einflüsse wie Hitze können die Struktur verformen und die Enzymaktivität beeinträchtigen.

Die Enzymhemmung wird als Prozess definiert, bei dem ein Hemmstoff (Inhibitor) die enzymatische Reaktion beeinflusst und die Geschwindigkeit der katalysierten Reaktion herabsetzt.

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Nicht-kompetitive Enzymhemmung

Die nicht kompetitive Hemmung unterscheidet sich grundlegend von der kompetitiven Hemmung. Bei dieser Art der Hemmung ähnelt der Hemmstoff dem Substrat nicht und bindet sich an eine beliebige Stelle des Enzyms, nicht am aktiven Zentrum.

Definition: Bei der nicht-kompetitiven Hemmung bindet der Hemmstoff an einer anderen Stelle als dem aktiven Zentrum und verändert die räumliche Struktur des Enzyms.

Diese Bindung führt zu einer Veränderung der räumlichen Struktur des aktiven Zentrums. Dadurch kann sich das Substrat nicht mehr nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip binden, und das Enzym wird dauerhaft inaktiv.

Highlight: Bei der nicht-kompetitiven Hemmung sind weniger Enzym-Substrat-Komplexe vorhanden, was zu einer Abnahme der Reaktionsgeschwindigkeit führt.

In der Michaelis-Menten-Kinetik zeigt sich die nicht-kompetitive Hemmung durch eine Verringerung der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax), während der KM-Wert unverändert bleibt.

Example: Ein Nicht-kompetitive Hemmung Beispiel Medikament ist die Hemmung der Acetylcholinesterase durch bestimmte Organophosphat-Insektizide, die in der Landwirtschaft verwendet werden.

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Zusammenfassung der Enzymhemmungen

Dieses Kapitel fasst die wichtigsten Aspekte der Enzymhemmungen zusammen. Inhibitoren hemmen enzymatische Reaktionen und es gibt drei Hauptarten der Hemmung: kompetitiv, nicht-kompetitiv und allosterisch.

Highlight: Die drei Arten der Enzymhemmung unterscheiden sich in ihrem Mechanismus und ihrer Auswirkung auf die Enzymkinetik:

Kompetitive Hemmung: Der Hemmstoff blockiert das Substrat am aktiven Zentrum.
Nicht kompetitive Hemmung: Die räumliche Struktur des aktiven Zentrums wird verändert, sodass sich das Substrat nicht mehr binden kann.
Allosterische Hemmung: Das aktive Zentrum wird verformt, und das Enzym kann keine weiteren Substrate mehr umsetzen.

Vocabulary: Irreversible Hemmung bezeichnet eine dauerhafte Inaktivierung des Enzyms, während bei reversibler Hemmung die Enzymaktivität wiederhergestellt werden kann.

Diese verschiedenen Hemmungsmechanismen spielen eine wichtige Rolle in der Regulation von Stoffwechselprozessen und sind von großer Bedeutung für die Entwicklung von Medikamenten und das Verständnis von Krankheitsmechanismen.

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Nicht-kompetitive Enzymhemmung

Definition: Bei der nicht-kompetitiven Hemmung bindet der Hemmstoff an einer anderen Stelle als dem aktiven Zentrum und verändert die räumliche Struktur des Enzyms.

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Zusammenfassung der Enzymhemmungen

Highlight: Die drei Arten der Enzymhemmung unterscheiden sich in ihrem Mechanismus und ihrer Auswirkung auf die Enzymkinetik:

Kompetitive Hemmung: Der Hemmstoff blockiert das Substrat am aktiven Zentrum.
Nicht kompetitive Hemmung: Die räumliche Struktur des aktiven Zentrums wird verändert, sodass sich das Substrat nicht mehr binden kann.
Allosterische Hemmung: Das aktive Zentrum wird verformt, und das Enzym kann keine weiteren Substrate mehr umsetzen.

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