Die Enzymhemmung ist ein fundamentaler Prozess in der Biochemie, der die Aktivität von Enzymen reguliert.
Die Kompetitive Hemmung tritt auf, wenn ein Hemmstoff mit dem Substrat um die Bindung am aktiven Zentrum konkurriert. Der Hemmstoff ähnelt dabei strukturell dem eigentlichen Substrat. Diese Art der Hemmung ist reversibel, da durch Erhöhung der Substratkonzentration die Hemmung aufgehoben werden kann. Ein klassisches Beispiel ist die Hemmung der Succinat-Dehydrogenase durch Malonsäure.
Bei der Nicht kompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor an einer anderen Stelle als dem aktiven Zentrum, dem allosterischen Zentrum. Dies führt zu einer Konformationsänderung des Enzyms, wodurch dessen Aktivität reduziert wird. Die Allosterische Hemmung ist ein wichtiger Regulationsmechanismus in Stoffwechselwegen. Im Gegensatz zur kompetitiven Hemmung kann diese nicht durch Substraterhöhung aufgehoben werden. Ein bedeutendes Nicht-kompetitive Hemmung Beispiel Medikament ist Aspirin, das die Cyclooxygenase hemmt.
Die Irreversible Hemmung stellt einen besonderen Fall dar, bei dem der Hemmstoff kovalent ans Enzym bindet und es dauerhaft inaktiviert. Dies geschieht beispielsweise bei der Hemmung der Acetylcholinesterase durch Nervengase. Die Allosterische Regulation umfasst neben der Hemmung auch die Allosterische Aktivierung, bei der Effektormoleküle die Enzymaktivität steigern. Allosterische Enzyme spielen eine zentrale Rolle in der Stoffwechselregulation und können durch verschiedene Mechanismen fein abgestimmt werden.
