Kompetitive Hemmung der Succinat-Dehydrogenase
Die Succinat-Dehydrogenase (SDH) katalysiert die Umwandlung von Bernsteinsäure (Succinat) in der Atmungskette und im Citratzyklus. Dabei wird Succinat zu Fumarat oxidiert - ein wichtiger Schritt im Energiestoffwechsel.
Bei Zugabe von Malonat (Malonsäure) als Inhibitor wird die Enzymaktivität gehemmt. Dies passiert, weil Malonat eine ähnliche Struktur wie Succinat hat und sich kompetitiv ins aktive Zentrum des Enzyms setzen kann. Dadurch wird der Enzymsättigungspunkt später erreicht und die Reaktionsgeschwindigkeit verlangsamt sich deutlich.
Die Hemmung durch Malonat kann durch Erhöhung der Succinat-Konzentration rückgängig gemacht werden. Dies ist charakteristisch für eine kompetitive Hemmung, bei der Substrat und Inhibitor um dieselbe Bindungsstelle konkurrieren. Je mehr Substrat vorhanden ist, desto wahrscheinlicher wird es anstelle des Inhibitors gebunden.
💡 Merke: Enzyminhibitoren wie Malonat werden nicht nur in der Forschung eingesetzt, sondern bilden auch die Grundlage vieler Medikamente, die gezielt Stoffwechselwege beeinflussen.
Die Strukturformel von Malonsäure (COOH-CH₂-COOH) ähnelt der von Bernsteinsäure (COOH-CH₂-CH₂-COOH), jedoch fehlt eine CH₂-Gruppe. Diese strukturelle Ähnlichkeit ermöglicht es Malonat, als "Betrüger" im Citratzyklus zu wirken und die Reaktion zu stören.