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Abenteuer im Körper: Succinat und Malonsäure Entdecken

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Emely

@emelyjh

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Succinat-Dehydrogenase (SDH) ist ein wichtiges Enzym im Citratzyklus und der Atmungskette. Es katalysiert die Oxidation von Succinat zu Fumarat. Malonsäure wirkt als kompetitiver Inhibitor der SDH, was die Enzymaktivität beeinflusst. Die Hemmung kann durch Erhöhung der Substratkonzentration überwunden werden.

• Die SDH spielt eine zentrale Rolle im Succinat-Stoffwechsel und ist Teil des Komplex 2 der Atmungskette.
• Malonsäure konkurriert mit Succinat um die Bindungsstelle am Enzym und verlangsamt so die Reaktionsgeschwindigkeit.
• Die Kinetik der Enzymreaktion wird durch die Anwesenheit des Inhibitors verändert, was sich in Michaelis-Menten-Diagrammen zeigt.
• Das Verständnis dieser Zusammenhänge ist wichtig für biochemische Prozesse und die Entwicklung von Enzyminhibitoren als Medikamente.

29.11.2020

1495

Arbeitsblatt 3
SDH-
Aktivität
Substrat = Bernsteinsăure
Inhibitor = Malonsäure
:
Kompetitive Hemmung bei der Succinatdehyrogenase
(SDH)
{
-

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Kompetitive Hemmung bei der Succinatdehydrogenase (SDH)

Das Arbeitsblatt 3 befasst sich mit der kompetitiven Hemmung der Succinatdehydrogenase (SDH) durch Malonsäure. Es wird gezeigt, wie die Enzymaktivität der SDH durch verschiedene Konzentrationen des Substrats Bernsteinsäure und des Inhibitors Malonsäure beeinflusst wird.

Definition: Kompetitive Hemmung ist ein Prozess, bei dem ein Inhibitor mit dem Substrat um die Bindung an das aktive Zentrum eines Enzyms konkurriert.

Die Grafik zeigt zwei Kurven: eine für die Reaktion ohne Inhibitor und eine für die Reaktion mit Zusatz von Malonsäure. Bei steigender Substratkonzentration (Bernsteinsäure) erhöht sich die Enzymaktivität in beiden Fällen, jedoch bleibt die Kurve mit Malonsäure unter der ohne Inhibitor.

Highlight: Die gehemmte Reaktion durch den Inhibitor führt dazu, dass der Enzym-Sättigungspunkt später erreicht wird.

Example: Malonsäure (COOH-CH2-COOH) ähnelt strukturell der Bernsteinsäure (COOH-CH2-CH2-COOH) und kann daher mit ihr um das aktive Zentrum konkurrieren.

Eine wichtige Frage, die das Arbeitsblatt aufwirft, ist: "Wie kann man den durch Malonsäurezusatz bewirkten Effekt rückgängig machen?" Die Antwort liegt in der Natur der kompetitiven Hemmung.

Vocabulary: Substratkonzentration bezieht sich auf die Menge des Substrats (hier Bernsteinsäure) im Verhältnis zum Reaktionsvolumen.

Highlight: Bei der kompetitiven Hemmung kann der Effekt des Inhibitors durch Erhöhung der Substratkonzentration rückgängig gemacht werden.

Das Diagramm veranschaulicht auch den Unterschied zwischen der normalen enzymatischen Reaktion und der gehemmten Reaktion. Es zeigt, wie die Malonsäure als Inhibitor die Gesamtgeschwindigkeit der Reaktion verringert, indem sie die Bindung des Substrats an das Enzym behindert.

Quote: "Mit Zusatz von Malonsäure (Inhibitor) steigt die Linie an, aber bleibt unter der Geschwindigkeit der anderen = gehemmte Reaktion durch den Inhibitor, welcher die Geschwindigkeit hemmt, weil er sich ins aktive Zentrum setzt & damit der Enzym-Sättigungspunkt später erreicht wird."

Abschließend verdeutlicht das Arbeitsblatt die Bedeutung des Verständnisses von Enzymkinetik und Inhibitionsmechanismen in biochemischen Prozessen. Die kompetitive Hemmung der SDH durch Malonsäure dient als klassisches Beispiel für diesen wichtigen regulatorischen Mechanismus in biologischen Systemen.

Nichts passendes dabei? Erkunde andere Fachbereiche.

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• Die SDH spielt eine zentrale Rolle im Succinat-Stoffwechsel und ist Teil des Komplex 2 der Atmungskette.
• Malonsäure konkurriert mit Succinat um die Bindungsstelle am Enzym und verlangsamt so die Reaktionsgeschwindigkeit.
• Die Kinetik der Enzymreaktion wird durch die Anwesenheit des Inhibitors verändert, was sich in Michaelis-Menten-Diagrammen zeigt.
• Das Verständnis dieser Zusammenhänge ist wichtig für biochemische Prozesse und die Entwicklung von Enzyminhibitoren als Medikamente.

29.11.2020

1495

 

11

 

Biologie

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Arbeitsblatt 3
SDH-
Aktivität
Substrat = Bernsteinsăure
Inhibitor = Malonsäure
:
Kompetitive Hemmung bei der Succinatdehyrogenase
(SDH)
{
-

Kompetitive Hemmung bei der Succinatdehydrogenase (SDH)

Das Arbeitsblatt 3 befasst sich mit der kompetitiven Hemmung der Succinatdehydrogenase (SDH) durch Malonsäure. Es wird gezeigt, wie die Enzymaktivität der SDH durch verschiedene Konzentrationen des Substrats Bernsteinsäure und des Inhibitors Malonsäure beeinflusst wird.

Definition: Kompetitive Hemmung ist ein Prozess, bei dem ein Inhibitor mit dem Substrat um die Bindung an das aktive Zentrum eines Enzyms konkurriert.

Die Grafik zeigt zwei Kurven: eine für die Reaktion ohne Inhibitor und eine für die Reaktion mit Zusatz von Malonsäure. Bei steigender Substratkonzentration (Bernsteinsäure) erhöht sich die Enzymaktivität in beiden Fällen, jedoch bleibt die Kurve mit Malonsäure unter der ohne Inhibitor.

Highlight: Die gehemmte Reaktion durch den Inhibitor führt dazu, dass der Enzym-Sättigungspunkt später erreicht wird.

Example: Malonsäure (COOH-CH2-COOH) ähnelt strukturell der Bernsteinsäure (COOH-CH2-CH2-COOH) und kann daher mit ihr um das aktive Zentrum konkurrieren.

Eine wichtige Frage, die das Arbeitsblatt aufwirft, ist: "Wie kann man den durch Malonsäurezusatz bewirkten Effekt rückgängig machen?" Die Antwort liegt in der Natur der kompetitiven Hemmung.

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Quote: "Mit Zusatz von Malonsäure (Inhibitor) steigt die Linie an, aber bleibt unter der Geschwindigkeit der anderen = gehemmte Reaktion durch den Inhibitor, welcher die Geschwindigkeit hemmt, weil er sich ins aktive Zentrum setzt & damit der Enzym-Sättigungspunkt später erreicht wird."

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