Laden im
Google Play
Die moderne industriegesellschaft zwischen fortschritt und krise
Friedensschlüsse und ordnungen des friedens in der moderne
Imperialismus und erster weltkrieg
Der mensch und seine geschichte
Herausbildung moderner strukturen in gesellschaft und staat
Deutschland zwischen demokratie und diktatur
Das 20. jahrhundert
Großreiche
Frühe neuzeit
Europa und globalisierung
Europa und die welt
Die zeit des nationalsozialismus
Das geteilte deutschland und die wiedervereinigung
Bipolare welt und deutschland nach 1953
Demokratie und freiheit
Alle Themen
Entwicklungsperspektiven
Mensch-umwelt-beziehungen
Die subpolare und polare zone
Russland
Herausforderungen an die menschen des 21. jahrhunderts
Europa
Klima und vegetationszonen
Entwicklung in tropischen räumen
Planet erde
China
Globalisierung
Ressourcenkonflikte und ressourcenmanagement
Australien und ozeanien
Klimawandel und klimaschutz
Usa
Alle Themen
10.9.2021
1274
30
Teilen
Speichern
Herunterladen
Auf BAU Enzyme (Lange Polypeptidketten) L Aminogruppe - Carboxylgruppe L Wasserstoffatom LRest (polar, saver,...) ENZYM REGULATION •Biokatalysatoven beschleunigen Stoffwechselprozesse *Setzen Aktivierungsenergie ab (für eigene Reaktion) •Allosterische Enzyme → Verfügen über ein aktives und ein vegulatives Zentrum Effektoren. →> Regulationsmolekúl welches die Aktivität eines • Endprodukt hemmung: ->Produkt in höhere Konzentration werden zur negativen Effektoven -> Neg. Effektoven: vervingen Geschw. stoppen -> Überproduktion Stoffen vermieden" • Substratinduktion Durch höhere Konzentration, Sind Substratmoleküle positive Effektoven die ihre eigene Umsetzung beschleunigen -Effektor Zentrum negativer aktives Zentrum -Effektor Zentrum →Anziehungskräfte ·lovenbindung van-der-Waals kräfte wasserstoffbrücken Disulfidbrücken Farym 20 Aminosäuren 68 essentiel A Produkte (P) werden freigeschaltet EIGENSCHAFTEN • Wirkungsspezifität: → Es entstehen unr bestimmte Produkte, da jedes Enzymin Rejel uur bestim. Veränderung des Substrates bewirken kann - Temperaturoptimum: →>Die Temperatur bestimmt die Enzymaktivität →Heistens 30-50°C, danach. denaturieven diese →Grund höhere Temperaturen bewirken schnelleve Teilchenbewegung, sodass Enzym und Substrat mit größere wahrscheinlichkeit aufeinandey treffen RGT-Regel ->Die Enzymaktivität beschleunigt sich um 2-4 Fache wenn die Temperatur um 10°C erhöht Substvatkonzentuation. Je höher die Substrat konzentration, desto schneller die Geschw. der Substratumsetzung Enzym (E) Substrat(s) Enzym-Produkt Komplex (EP) E+S ES EP E+P →Wahrscheinlichkeit des aufeinandersetzung ist bei höhere Konz. hoch ist -> Maximalgesch. kann ereicht werden · Substratspezifität -> Eigenschaft eines Enzym nur bestimentes Substrat en binden, um eine biologische Reaktion einzuleiten. Enzym-Substvat Komplex (ES) ENZYME pH-Optimum: +Jedes Enzym hat ein pH-Optimum bei den die Enzymaktivität vorgent →Bei dentlich höheren oder niedrigen pH-Werten sinkt die Enzymaktivität deutlich ab, da die Enzyme denatuvieven Denaturierung -> Eiweiß-Molekule ändern ihre Form (Raumstruktur) und verlieren dabei meist inve biologische Wirkung 2.B durch hone Temperaturen oder durch Stoffe wie Säuren verursacht · Substrat: → Ausgangsstoff für Funktionen von Biomolekülen und den Stoffwechsel von Organismen ·Produkt: → Stoff oder das Stoffgemisch, welches während dev chemischen Reaktionen gebildet wird und somit am Ende einer Reaktion vorliegt. •Aktivierungsenergie: → Energiebetrag in Form von Wärme odev chem. Reaktion bringt chem Reaktion in Gang STRUKTUR •Primárstruktur →Reihenfolge der Aminosäuren in Polypeptidkette. Sekundärstruktur: -Faltet sich in...
Durchschnittliche App-Bewertung
Schüler:innen lieben Knowunity
In Bildungs-App-Charts in 11 Ländern
Schüler:innen haben Lernzettel hochgeladen
iOS User
Philipp, iOS User
Lena, iOS Userin
vielen Abschnitten an der Polypeptidkette zuv ß-Faltblatt- oder x-faltblatt .Tetriärstruktur → Räumliche Auffältung der Polypeptidkette. Durch bestimmte Abfolge führt es zu identischen väumlichen Strukturen des des Proteins Quartärstruktur: Manche Proteine bestehen aus mehreven Polypeptid die man Untereinheiten bezeichnet Schlüssel-Schloss-Prinzip →Enzyme haben bestimmten räumliche Bau →dadurch passt unv ein bestimmtes Substrat in sie hinein ENZYMREAKTION Kompetative Hemmung. Substvat und Hemmstoff konkurieren um das aktive Zentrum →Hemmstoff kann binden aber nicht umgesetzt werden Allosterische Hemmung: →An allosterisches Zentrum kann ein Hemmstoff binden. und das Enzym hemmen ·(Veränderung der Raumstruktur) veversible Hemmung →luhibitor kann wieder vom ·Enzym abspalten Irreversible Hemmung Inhibitor bindet sich so intensiv an Enzym, dass die Aktivität des Enzguns verloren gent. ♡ aktives Zentrum: →Bindungsstelle für das umzusetzende Molekül. allosterisches Zentrum. - Eine zusätzliche Bindungs- stelle an Enzym. Dort bindet sich der Regulator Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Aminosäuren die sich gegenseitig in der nähe befinden. bilden diese räumliche Struktur 3. Tesarstruktur Raumliche Auffaltung der Polypeptidkette. Durch bestimmte Abfolge führt es zu identischen räumlichen Strukturen des Proteins. 1. Primärstruktur Reihenfolge der Aminosäure in den Polypeptidkette (genetisch festgelegt) 4. Quartarstruktur Manche Proteine bestehen aus mehreren Polypeptidketten die man als Unterheiten bezeichnet 2. Sekundarstruktur faltet sich in vielen Abschnitten an der Polypeptidkette zur Faltblatt- oder Helixstruktur m Beseitigung von Krankheitserreger Liefern aus der Nahrung die Aminosäuren die sie als Baustoffe für den Aufbau von Proteinen polar Übertragung von Informationen und die Aufnahme von Information aus der Umgebung Energielieferant uber Peptidbildung zu langen Polypeptidketten verknüpf Manche Proteine enthalten Cofaktoren (zusätzliche kleinere organische Moleküle, etc.. Struktu Räumlicher Aufbau spielt eine wichtige Rolle für die Funktion der Proteine unpolar Aminosäuren besitzen organische Restgruppe sauer basisch Enzyme BSP. bei der Verdauung (stoffwechsel) wichtig Funktion Aminogruppe starke ionische wechselwirkung Bestimmte Proteine sind Molekulare Werkzeuge oder Baumaterial Beteligt an Ausbildung von erblichen Merkmalen und Eigenschaften Carboxylgruppe Bilden in Muskelzeilen kontrahierende Elemente Transportation (zB Sauerstoff) Bilden Gerüststoff für Zellen und Gewebe Baueinleitung für Proteine in DNA in Zelkern Bausteine der Eiweiße sind Aminosäuren, die zwei funktionelle Gruppen besitzen: Gehören zu den Nahrstoffent 20 verschiedene Aminosäuren sind Bausteine der Proteine 8 davon sind Lebensnotwendig. (essentielle Aminosäuren) viele Tausende Proteine sind im jeden Organismus mit unterschiedlichen Form, Größe und Aufgabe enthalten In der Polypeptidkette zwischen Aminosäuren die weiter voneinander endernt sind bilden sie: schwache van der Wasalskräfte stabile Disulfidbrücken