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Lernlandkarte: Enzyme; Mindmap: Proteine

Lernlandkarte: Enzyme; Mindmap: Proteine

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marina

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Lernlandkarte: Enzyme; Mindmap: Proteine

 Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Aminosäuren die sich
gegenseitig in der nähe befinden
bilden diese räumliche Struktur
3. Tetiärstruktu
 Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Aminosäuren die sich
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bilden diese räumliche Struktur
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+Lernlandkarte zum Thema Enzyme: -Struktur -Aufbau -Enzym Reaktion -Enzym Regulation -Eigenschaften ... + Mindmap zum Thema Proteine - Aufbau -Struktur -Funktion

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Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Aminosäuren die sich gegenseitig in der nähe befinden bilden diese räumliche Struktur 3. Tetiärstruktur Räumliche Auffaltung der Polypeptidkette. Durch bestimmte Abfolge führt es zu identischen räumlichen Strukturen des Proteins. 1. Primärstruktur Reihenfolge der Aminosäure in den Polypeptidkette (genetisch festgelegt) 4. Quartärstruktur Manche Proteine bestehen aus mehreren Polypeptidketten die man als Unterheiten bezeichnet. 2. Sekundärstruktur faltet sich in vielen Abschnitten an der Polypeptidkette zur Faltblatt- oder Helixstruktur Beseitigung von Krankheitserreger Liefern aus der Nahrung die Aminosäuren die sie als Baustoffe für den Aufbau von Proteinen Übertragung von Informationen und die Aufnahme von Information aus der Umgebung polar über Peptidbildung zu langen Polypeptidketten verknüpft Manche Proteine enthalten Cofaktoren (zusätzliche kleinere organische Moleküle, etc...) Energielieferant Struktur Räumlicher Aufbau spielt eine wichtige Rolle für die Funktion der Proteine unpolar Aminosäuren besitzen organische Restgruppe sauer basisch Enzyme: BSP. bei der Verdauung (stoffwechsel) wichtig Proteine Aufbaul Funktion Aminogruppe starke ionische wechselwirkung U Bestimmte Proteine sind Molekulare Werkzeuge oder Baumaterial Carboxylgruppe Beteiligt an Ausbildung von erblichen Merkmalen und Eigenschaften Bausteine der Eiweiße sind Aminosäuren, die zwei funktionelle Gruppen. besitzen: Bilden in Muskelzellen kontrahierende Elemente Transportation (z.B Sauerstoff) Bilden Gerüststoff, für Zellen und Gewebe Baueinleitung für Proteine in DNA in Zellkern Gehören zu den Nährstoffen 20 verschiedene Aminosäuren sind Bausteine der Proteine. 8 davon sind Lebensnotwendig. (essentielle Aminosäuren) viele Tausende Proteine sind im jeden Organismus mit unterschiedlichen Form, Größe und Aufgabe enthalten In der Polypeptidkette zwischen Aminosäuren die weiter voneinander entfernt sind bilden sie: schwache van der Wasalskräfte stabile Disulfidbrücken Auf BAU Enzyme (Lange Polypeptidketten) L Aminogruppe - Carboxylgruppe L Wasserstoffatom LRest (polar, sauer,...) •Biokatalysatoven: → beschleunigen Stoffwechselprozesse →Setzen Aktivierungsenergie ab (für eigene Reaktion) •Allosterische Enzyme → Verfügen über ein aktives und ein vegulatives Zentrum ENZYM...

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REGULATION -Effektoren. -> Regulationsmolekúl welches die Aktivität eines • Endprodukthemmung: ->Produkt in höhere Konzentration werden zur negativen Effektoven ->Nes. Effektoren: vervingen stoppen -> Überproduktion Stoffen vermieden Substrat . Substratinduktion »Durch höhere Konzentration, Sind Substratmoleküle positive Effektoven die ihre eigene Umsetzung beschleunigen Enrym positiver Effektor regulatorisches Zentrum. Substrat Enzym aktives Zentrum Geschw. negativer Effektor regulatorisches Zentrum Substrat →Anzienungskräfte ·lonenbindung ·Van-der-Waals kräfte •Wasserstoffbrücken Disulfidbrücken Enzyin 20 Aminosäuren 68 essentiel Produkte (P) werden freigeschaltet 3 • Wirkungsspezifität: Es entstehen unr bestimmte Produkte, da jedes Enzymin Rejel nur bestim. Veränderung des Substrates bewirken. kann denaturieven diese EIGENSCHAFTEN - Temperaturoptimum : → Die Temperatur bestimmt die Enzymaktivität -Meistens 30-50°C, danach. →Grund: höhere Temperaturen bewirken schnelleve Teilchenbewegung, sodass Enzym und Substrat mit größere wahrscheinlichkeit aufeinander treffen RGT-Regel ->Die Enzymaktivität beschleunigt sich um 2-4 Fache wenn die Temperatur um 10°C erhöht Substratkonzentuation werden Je höher die Substrat konzentration, desto schneller die Geschw. der Substratumsetzung →Wahrscheinlichkeit des aufeinandersetzung ist bei höhere Konz. hoch ist →> Maximalgesch. kann ereicht Enzym (E) Substrat (S) 2 Enzym-Produkt Komplex (EP) E+S ES EP E+P Enzym-Substvat. Komplex (ES) -Substratspezifität: -> Eigenschaft eines Enzym nur bestimentes Substrat au binden, um eine biologische Reaktion einzuleiten. ENZYME •pH-Optimum: +Jedes Enzym hat ein pH-Optimum bei den. die Enzymaktivität vorgent Bei deutlich höheren oder niedrigen pH-Werten sinkt die Enzymaktivität deutlich ab, da die Enzyme denatuvieven Denaturierung -> Eiweiß-Molekule ändern ihre Form (Raumstruktuu) und verlieven dabei meist inve biologische Wirkung 2.B durch hone Temperaturen oder durch Stoffe wie Säuren verursacht Substrat: → Ausgangsstoff für Funktionen von Biomolekülen und den Stoffwechsel von Organismen Produkt: → Stoff oder das Stoffgemisch, welches während der chemischen Reaktionen gebildet wird und somit am Ende einer Reaktion vorliegt. •Aktivierungsenergie: → Energiebetrag in Form von Wärme oder chem. Reaktion bringt chem Reaktion in Gang STRUKTUR • Primärstruktur -Reihenfolge der Aminosäuren in Polypeptidkette. Sekundärstruktur: -Faltet sich in vielen Abschnitten an der Polypeptidkette zuv ß-Faltblatt- oder x-faltblatt • Tetriärstruktur: -> Räumliche Auffältung der Polypeptidkette. Durch bestimmte Abfolge führt es zu. identischen väumlichen Strukturen des des Proteins Quartärstruktur Manche Proteine bestehen aus mehreven Polypeptid die man Untereinheiten bezeichnet P TEINER k ELEGA PROD www. LY 199 C t Schlüssel-Schloss-Prinzip: →Enzyme = haben bestimmten räumliche Bau →dadurch passt unv ein bestimmtes Substrat in sie hinein ENZYMREAKTION ·Kompetative Hemmung: Substvat und Hemmstoff konkurieren um das aktive Zentrum →Hemmstoff kann binden aber nicht umgesetzt werden Allosterische Hemmung: -An allosterisches Zentrum kann ein Hemmstoff binden. und das Enzym hemmen ·(Veränderung der Raumstruktur) veversible Hemmung. →luhibitor kann wieder vom ·Enzym abspalten Irreversible Hemmung: · Inhibitor bindet sich so intensiv an Enzym, dass • die Aktivität des Enzyms verloren geht. K aktives Zentuum : ->> Bindungsstelle für das umzusetzende Molekül. allosterisches Zentrum: ->Eine zusätzliche Bindungs- stelle an Enzym. -Dort bindet sich der Regulator

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Cool, mit dem Lernzettel konnte ich mich richtig gut auf meine Klassenarbeit vorbereiten. Danke 👍👍

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