Enzymreaktion und Funktion als Biokatalysator

Enzyme spielen eine entscheidende Rolle als Biokatalysatoren in biochemischen Reaktionen. Sie beschleunigen chemische Prozesse, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen, ohne dabei selbst verbraucht zu werden.

Der Ablauf einer enzymatischen Reaktion lässt sich wie folgt beschreiben:

1. Das Substrat bindet an das aktive Zentrum des Enzyms.
2. Es bildet sich ein Enzym-Substrat-Komplex.
3. Die chemische Reaktion findet statt.
4. Die Produkte werden freigesetzt.
5. Das Enzym steht für eine neue Reaktion zur Verfügung.

Highlight: Enzyme senken die Aktivierungsenergie einer Reaktion, wodurch diese schneller ablaufen kann.

Die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen wird von verschiedenen Faktoren beeinflusst:

1. Temperaturabhängigkeit:

   Beispiel: Eine Erhöhung der Temperatur kann die Reaktionsgeschwindigkeit zunächst steigern, aber zu hohe Temperaturen führen zur Denaturierung und Inaktivierung der Enzyme.

2. pH-Abhängigkeit:

   Vocabulary: Der pH-Wert ist ein Maß für die Säure- oder Basenkonzentration einer Lösung. Jedes Enzym hat einen optimalen pH-Bereich für seine Aktivität.

3. Substratkonzentration:

   Definition: Die Substratkonzentration bezeichnet die Menge des verfügbaren Substrats in Relation zum Enzym. Mit steigender Substratkonzentration erhöht sich zunächst die Reaktionsgeschwindigkeit, bis eine Sättigung erreicht ist.

Nicht-kompetitive Hemmung und Regulationsmechanismen

Die nicht-kompetitive Hemmung stellt einen wichtigen Regulationsmechanismus der Enzymaktivität dar.

Definition: Bei der nicht-kompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor außerhalb des aktiven Zentrums.

Highlight: Die Hemmung kann nicht durch Erhöhung der Substratkonzentration aufgehoben werden.

Example: Die Bindung des Inhibitors führt zu einer irreversiblen Veränderung der Enzymaktivität.