Lernangebote

Lernangebote

Unternehmen

Lipide und Proteine

41

Teilen

Speichern

Melde dich an, um den Inhalt freizuschalten. Es ist kostenlos!

Zugriff auf alle Dokumente

Werde Teil der Community

Verbessere deine Noten

Mit der Anmeldung akzeptierst du die Nutzungsbedingungen und die Datenschutzrichtlinie

Chemische Grundlagen
Peptidbindung
·Die Carboxylgruppe kann mit der Aminogruppe einer zweiten Amino-
säure unter Wasserabspaltung eine Pepti
Chemische Grundlagen
Peptidbindung
·Die Carboxylgruppe kann mit der Aminogruppe einer zweiten Amino-
säure unter Wasserabspaltung eine Pepti

Ähnliche Inhalte

Know Aufbau Proteine  thumbnail

0

Aufbau Proteine

Genetik

Know Biomoleküle Klausur Zusammenfassung  thumbnail

0

Biomoleküle Klausur Zusammenfassung

Lipide,Kohlenhydrate,Proteine,Biomembran,Enzyme

Know Aufbau DNA    thumbnail

0

Aufbau DNA

Genetik

Know Aufbau der DNA und RNA thumbnail

0

Aufbau der DNA und RNA

Aufbau DNA und RNA räumliche Struktur der DNA/RNA

Know Diffusion&Osmose/Plasmolyse&Deplasmolyse/Organische Stoffe/ Biomembran/Stofftransport thumbnail

0

Diffusion&Osmose/Plasmolyse&Deplasmolyse/Organische Stoffe/ Biomembran/Stofftransport

Lernzettel der oben genannte Themen

Know Proteinbiosynthese> Transkription und Translation thumbnail

0

Proteinbiosynthese> Transkription und Translation

Grobe Zusammenfassung der Proteinbiosynthese im anhang Aufzeichnungen vom Unterricht ^^ +Riobosom/Genetischercode/Protein (garantiere nicht für Richtigkeit sry)

Chemische Grundlagen Peptidbindung ·Die Carboxylgruppe kann mit der Aminogruppe einer zweiten Amino- säure unter Wasserabspaltung eine Peptidbindung eingehen aus beiden Aminosäuren entsteht ein Dipeptid jedes Dipeptid und jede Kette hat eine freie Aminogruppe an dem einen Ende (N-Ende) und eine freie Carboxylgruppe an dem anderen Ende (C-Ende) sich wiederholende Abschnitte in der Aminosäure sequenz treten auf und entsprechen jeweils einem räumlichen Muster Windungen und Faltungen basieren auf Wasserstoffbrücken entlang des Polypeptidrückgrats Tertiärstruktur lipide und Proteine Primärstruktur Die Reihenfolge oder Sequenz der Aminosäuren vom N-Ende zum C-Ende nennt man Primärstruktur Sie ist genetisch festgelegt für jedes Protein einzigartig Sie bestimmt die spezifischen Eigenschaften N dazu gehört die Spezifische Raum struktur, auch konformation ↳kommt zustande, da die Seitenketten der Aminosäuren in der Polypeptidkette chemische Bindungen ausbilden Sekundärstruktur dreidimensionale Anordnung eines Proteins beruht auf Wechselwirkungen zwischen den Seifenketen der Aminosäuren →schwache Wechselwirkungen Quartärstruktur · Wasserstoffbrücken, lonenbindung zwischen sauren und basischen Aminosäureresten und hydrophobe Wechselwirkungen, Wie Van-der-Waals-Kräfte Konvalente Bindungen zwischen Schwefel- atomen Disulfid- Brücken (Stabilität) Proteine mit kugeliger Gestalt: globuläre Proteine ·lang gestrechte Proteine: Faserprotein Die Polypeptidketten lagern SICh 24 einem noch größeren Molekül zusammen Quartärstruktur B-Kette a-Kette Häm -B-Kette a-Kette lonenbindung Wasserstoffbrückenbindung CH₂ (CH₂) NH, C=0 CH₂ CH₂ hydrophobe Wechselwirkung Disulfidbrückenbindung CH₂ 0 CH I HH₂C CH, Ò HỌC CH, CH HO-C Aminosäure 1 CH₂ Polypeptid OHH B-Faltblatt H-N o=c H-N o=c Aminosäure 2 C COHN N-HO C C=OH-N H-N o=c N-HO=C -OH-N N-HO-C ..... Wasserstoffbrücke Primärstruktur -kovalente Bindung Sekundärstruktur c-0 C=O N-H N-H H₂O C-o 101 N-H mph 48 Tertiärstruktur Struktur, Funktion und Denatuierung Dipeptid Peptidbindung HO 101 101 OH a-Helix Die konformation eines Proteins bestimmt seine Funktion Protein zu anderen Molekülen: Schlüssel-Schloss-Prinzip ↳ein Rezeptorprotein bindet nur an ein bestimmtes Signalmolekül Konformation wird beeinflusst durch Temperatur, pH-Wert und lonenkonzentration je nach Wert kann ein Protein biologisch inaktiv werden ↳irreversiblen Denatuierung Raumstruktur wird zerstört und das Protein verliert Seine Funktion lipide und Proteine Chemische Grundlagen LIPIDE Zu Lipiden zählen u.A. Öle, Fette...

Nichts passendes dabei? Erkunde andere Fachbereiche.

Knowunity ist die #1 unter den Bildungs-Apps in fünf europäischen Ländern

Knowunity ist die #1 unter den Bildungs-Apps in fünf europäischen Ländern

Knowunity wurde bei Apple als "Featured Story" ausgezeichnet und hat die App-Store-Charts in der Kategorie Bildung in Deutschland, Italien, Polen, der Schweiz und dem Vereinigten Königreich regelmäßig angeführt. Werde noch heute Mitglied bei Knowunity und hilf Millionen von Schüler:innen auf der ganzen Welt.

Ranked #1 Education App

Laden im

Google Play

Laden im

App Store

Immer noch nicht überzeugt? Schau dir an, was andere Schüler:innen sagen...

iOS User

Ich liebe diese App so sehr, ich benutze sie auch täglich. Ich empfehle Knowunity jedem!! Ich bin damit von einer 4 auf eine 1 gekommen :D

Philipp, iOS User

Die App ist sehr einfach und gut gestaltet. Bis jetzt habe ich immer alles gefunden, was ich gesucht habe :D

Lena, iOS Userin

Ich liebe diese App ❤️, ich benutze sie eigentlich immer, wenn ich lerne.

Alternativer Bildtext:

und Wachse Sie sind lassen sich nicht im Wasser lösen •Fette dienen als Energiespeicher Fette Fettmoleküle Verbindungen aus einem dreiwertigen Alkohol, dem Glycerin und Fettsäuren Eine Fettsäure ist ein langhettiger Kohlenwasserstoff, der am Ende eine Carboxyl- Es liegen nur unpolare C-C- und C-H-Bindungen vor ↳sind löslich in Flüssigkeiten, die auch Kohlenwasserstoffketten besitzen → lipophil gruppe trägt kann unter Wasserabspaltung mit einer OH-Gruppe des Glycerins eine Esterbindung bilden Sind unter Wasseraufnahme wieder Spaltbar Phospholipide ähnlicher Aufbau wie Fette Glycerin ist mit zwei Fettsäuren und einer Phosphorsäure verestert Fettsäurereste sind hyrdrphob und lipophil Phosphatrest Glycerol PROTEINE bilden größten Anteil aller organischen Substanzen im Körper Funktion beruht darauf, andere Moleküle durch Schwache und diese Bindung auch wieder lösen zu können Proteine in der Zellmembran ermöglichen die Signalübermittlung und Proteine sind für die Bewegung des Körpers und der Zellen ·Proteine als Hormone, Antikörper und Enzyme: Regulation von Strukturproteine (wie Keratine): Festigkeit und Elastizität Wenn zwischen den Kohlenstoffatomen nur Einfachbindungen bestehen-gesättigte Fettsäuren Wenn zwischen den Kohlenstoffatomen eine oder mehrere Doppelbindungen (C-C-) bestehen ungesättigte Fettsäuren Je höher der Anteil an ungesättigten Fettsäuren, desto niedriger der Schmelzpunkt Aufbau der Proteine Alle Proteine bestehen aus höchstens 20 Aminosäuren ↳bilden in unterschiedlicher Anordnung lange ketten. die Polypeptide ↳eine oder mehrere Polypeptid ketten bilden ein biologisch funktionsfähiges Protein es gibt sehr viele Anordnungsmöglichkeiten der Aminosäuren hydrophil nur in unpolaren Stoffen löslich →→bilden hydrophoben, Schwanz Phosphatgruppe trägt eine negative Ladung und daran sind meist weitere polare oder geladene Moleküle gebunden bilden den hydrophilen Kopf ·Phospholipide sind amphiphil Zungesättigte Fettsäure gesättigte Fettsäure Wechselwirkungen spezifisch zu erkennen Stoffaustausch zwischen den Zell verantwortlich Körperfunktionen und Zellstoffwechsel An einem zentralen Kohlenstoffa tom ist jeweils eine Aminogruppe (-NH₂), eine Carboxylgruppe (-COOH), ein Wasserstoffatom (H) und ein Rest (R) gebunden Rest nennt man auch Seitenkette und er ist charakteristisch für die jeweilige Aminosäure •Seitenketten unterscheiden sich in ihrer Säure-Base-Reaktion, Polarität, Ladung Sowie Fähigkeit zur Ausbildung von Wasserstoffbrücken 818-82 Amino- gruppe H Lecithin =0 OH dipeptid Zwei Aminosäuren werden unter Wasserabspaltung miteinander verbunden (→Esterbindung) Oligopeptid: Mehrere (>10) Peptide sind miteinander zu einer Kette verbunden Polypeptid: Viele Peptide (10-100l sind über Esterbindungen miteinander Verbunden hydrophob Fettsäuren Carboxyl- gruppe Allgemeines Schema einer Aminosäure *}{{{ }}} in allen Aminosäuren einheitlich Rest mit unterschied L chemischen Eigenschaften