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Lipide und Proteine

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 Chemische Grundlagen
Peptidbindung
Die Carboxylgruppe kann mit der Aminogruppe einer zweiten Amino-
Säure unter Wasserabspaltung eine Pepti

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Chemische Grundlagen Peptidbindung Die Carboxylgruppe kann mit der Aminogruppe einer zweiten Amino- Säure unter Wasserabspaltung eine Peptidbindung eingehen Laus beiden Aminosäuren entsteht ein Dipeptid .. jedes Dipeptid und jede Kette hat eine freie Aminogruppe an dem einen Ende (N-Ende) und eine freie Carboxylgruppe an dem anderen Ende (C-Endel Primärstruktur sich wiederholende Abschnitte in der Aminosäure sequenz treten auf und entsprechen jeweils einem räumlichen Muster Windungen und Faltungen basieren auf Wasserstoffbrücken entlang des Polypeptidrückgrats Tertiärstruktur lipide und Proteine • dreidimensionale Anordnung eines Proteins beruht auf Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten der Aminosäuren →schwache Wechselwirkungen Konvalente Bindungen zwischen Schwefel- atomen Disulfid-Brücken (Stabilität) B-Kette Wasserstoffbrücken, lonenbindung zwischen Sauren und basischen Aminosäureresten und hydrophobe Wechselwirkungen, Wie Van-der-Waals-Kräfte Quartärstruktur a-Kette Proteine mit kugeliger Gestalt: globuläre Proteine ·lang gestrechte Proteine: Faserprotein Die Polypeptidketten lagern SICh 24 einem noch größeren Molekül zusammen Quartärstruktur Häm Die Reihenfolge oder Sequenz der Aminosäuren vom N-Ende zum C-Ende nennt man Primärstruktur · Sie ist genetisch festgelegt. " für jedes Protein einzigartig Sie bestimmt die spezifischen Eigenschaften v dazu gehört die Spezifische Raumstruktur, auch konformation ↳ kommt zustande, da die Seitenketten der Aminosäuren in der Polypeptidkette chemische Bindungen ausbilden Sekundärstruktur B-Kette lonenbindung a-Kette Wasserstoffbrückenbindung ------- CH₂ CH₂ (CH₂)4 NH₂+ 6-0-5- C=0 CH₂ Disulfidbrückenbindung hydrophobe Wechselwirkung CH₂ CH 0 A H H₂C CH3 OH₂C CH3 но-с 1 CH₂ H CH Aminosäure 1 H H H R₁ O R₁ OH H 101 11 Polypeptid B-Faltblatt H H H-N H-N o=c Aminosäure 2 ||| H H 101 O=C R₂ x N-HO=C C=OH-N 101 OH =OH-N H-N x 0=C N-HO=C N-HO=C C=OH-N Primärstruktur C=O C=0 R3 Sekundärstruktur N-H N-H C=O N-H H₂O 101 11 I pos H H Tertiärstruktur R4 out! Dipeptid H 101 R₁ I II H H 101 Peptidbindung HO |Z-H CH₂ CH₂ Rs ARA OH H 0₂ Wasserstoffbrücke kovalente Bindung Struktur Funktion und Denatuierung · Die konformation eines Proteins bestimmt seine Funktion Protein zu anderen Molekülen: Schlüssel-Schloss-Prinzip ↳ein Rezeptorprotein bindet nur an ein bestimmtes OH a-Helix OH Signalmolekül Konformation wird beeinflusst durch Temperatur, pH-Wert und lonenkonzentration ↳je nach Wert kann ein Protein biologisch inaktiv werden ↳irreversiblen Denatuierung Raumstruktur wird zerstört und das Protein verliert Seine Funktion Chemische Grundlagen LIPIDE Zu Lipiden zählen...

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u.A. Öle, Fette und Wachse Sie sind lassen sich nicht im Wasser lösen Fette dienen als Energiespeicher lipide und Proteine Phospholipide ähnlicher Aufbau wie Fette · Glycerin ist mit zwei Fettsäuren und einer Phosphorsäure verestert Fettsäurereste sind hyrdrphob und lipophil Phosphatrest Glycerol • Fette •Fettmoleküle - Verbindungen aus einem dreiwertigen Alkohol, dem Glycerin und Fettsäuren •Eine Fettsäure ist ein langkettiger Kohlenwasserstoff, der am Ende eine Carboxyl- gruppe trägt ↳ kann unter Wasserabspaltung mit einer OH-Gruppe des Glycerins eine Esterbindung bilden Sind unter Wasseraufnahme wieder spaltbar Aufbau der Proteine • Alle Proteine bestehen aus höchstens 20 Aminosäuren ↳bilden in unterschiedlicher Anordnung lange ketten, die Polypeptide ↳ eine oder mehrere Polypeptid ketten bilden ein biologisch funktionsfähiges Protein es gibt sehr viele Anordnungsmöglichkeiten der Aminosäuren hydrophil gesättigte Fettsäure An einem zentralen Kohlenstoffatom ist jeweils eine Aminogruppe (-NH₂), eine Carboxylgruppe (-COOH), ein Wasserstoffatom (-H) und ein Rest (-R) gebunden Rest nennt man auch Seitenkette und er ist charakteristisch für die CH, HH 101 CH-N-C-C-O-P-O-CH, 1.11 CH, H H Cholin Phosphat PROTEINE · bilden größten Anteil aller organischen Substanzen im Körper Funktion beruht darauf, andere Moleküle durch Schwache Wechselwirkungen spezifisch zu erkennen und diese Bindung auch wieder lösen zu können Proteine in der Zellmembran ermöglichen die Signalübermittlung und den Stoffaustausch zwischen den Zellen Proteine sind für die Bewegung des Körpers und der Zellen verantwortlich • Proteine als Hormone, Antikörper und Enzyme: Regulation von Körperfunktionen und Zellstoffwechsel ·Strukturproteine (wie Keratine): Festigkeit und Elastizität jeweilige Aminosäure Seitenketten unterscheiden sich in ihrer Säure-Base-Reaktion, Polarität, Ladung Sowie Fähigkeit zur Ausbildung von Wasserstoffbrücken Es liegen nur unpolare C-C- und C-H-Bindungen vor ↳sind löslich in Flüssigkeiten, die auch Kohlenwasserstoffketten besitzen →lipophil · Wenn zwischen den Kohlenstoffatomen nur Einfachbindungen bestehen→gesättigte Fettsäuren Wenn zwischen den Kohlenstoffatomen eine oder mehrere Doppelbindungen (C=C-) bestehen →ungesättigte Fettsäuren • Je höher der Anteil an ungesättigten Fettsäuren, desto niedriger der Schmelzpunkt Amino- gruppe H • nur in unpolaren Stoffen löslich →bilden hydrophoben, Schwanz Phosphatgruppe trägt eine negative Ladung und daran sind meist weitere polare oder geladene Moleküle gebunden bilden den hydrophilen Kopf Phospholipide sind amphiphil Zungesättigte Fettsäure H Glycerin CH₂-0-C-C-c-c- R Lecithin OH X X X X XI XII PYYYYYYY OHHHH77 dipeptid Zwei Aminosäuren werden unter Wasserabspaltung miteinander verbunden (→Esterbindung) Oligopeptid: Mehrere (>10) Peptide sind miteinander zu einer Kette verbunden Polypeptid: Viele Peptide (10-100l sind über Esterbindungen miteinander Verbunden HHHHHHHHHH hydrophob Fettsäuren HAHAHAAAAAAAAAA Carboxyl- gruppe 9-9-9-9-9-9---CH, Allgemeines Schema einer Aminosäure in allen Aminosäuren einheitlich Rest mit unterschiedl. chemischen Eigenschaften

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Chemische Grundlagen Peptidbindung Die Carboxylgruppe kann mit der Aminogruppe einer zweiten Amino- Säure unter Wasserabspaltung eine Peptidbindung eingehen Laus beiden Aminosäuren entsteht ein Dipeptid .. jedes Dipeptid und jede Kette hat eine freie Aminogruppe an dem einen Ende (N-Ende) und eine freie Carboxylgruppe an dem anderen Ende (C-Endel Primärstruktur sich wiederholende Abschnitte in der Aminosäure sequenz treten auf und entsprechen jeweils einem räumlichen Muster Windungen und Faltungen basieren auf Wasserstoffbrücken entlang des Polypeptidrückgrats Tertiärstruktur lipide und Proteine • dreidimensionale Anordnung eines Proteins beruht auf Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten der Aminosäuren →schwache Wechselwirkungen Konvalente Bindungen zwischen Schwefel- atomen Disulfid-Brücken (Stabilität) B-Kette Wasserstoffbrücken, lonenbindung zwischen Sauren und basischen Aminosäureresten und hydrophobe Wechselwirkungen, Wie Van-der-Waals-Kräfte Quartärstruktur a-Kette Proteine mit kugeliger Gestalt: globuläre Proteine ·lang gestrechte Proteine: Faserprotein Die Polypeptidketten lagern SICh 24 einem noch größeren Molekül zusammen Quartärstruktur Häm Die Reihenfolge oder Sequenz der Aminosäuren vom N-Ende zum C-Ende nennt man Primärstruktur · Sie ist genetisch festgelegt. " für jedes Protein einzigartig Sie bestimmt die spezifischen Eigenschaften v dazu gehört die Spezifische Raumstruktur, auch konformation ↳ kommt zustande, da die Seitenketten der Aminosäuren in der Polypeptidkette chemische Bindungen ausbilden Sekundärstruktur B-Kette lonenbindung a-Kette Wasserstoffbrückenbindung ------- CH₂ CH₂ (CH₂)4 NH₂+ 6-0-5- C=0 CH₂ Disulfidbrückenbindung hydrophobe Wechselwirkung CH₂ CH 0 A H H₂C CH3 OH₂C CH3 но-с 1 CH₂ H CH Aminosäure 1 H H H R₁ O R₁ OH H 101 11 Polypeptid B-Faltblatt H H H-N H-N o=c Aminosäure 2 ||| H H 101 O=C R₂ x N-HO=C C=OH-N 101 OH =OH-N H-N x 0=C N-HO=C N-HO=C C=OH-N Primärstruktur C=O C=0 R3 Sekundärstruktur N-H N-H C=O N-H H₂O 101 11 I pos H H Tertiärstruktur R4 out! Dipeptid H 101 R₁ I II H H 101 Peptidbindung HO |Z-H CH₂ CH₂ Rs ARA OH H 0₂ Wasserstoffbrücke kovalente Bindung Struktur Funktion und Denatuierung · Die konformation eines Proteins bestimmt seine Funktion Protein zu anderen Molekülen: Schlüssel-Schloss-Prinzip ↳ein Rezeptorprotein bindet nur an ein bestimmtes OH a-Helix OH Signalmolekül Konformation wird beeinflusst durch Temperatur, pH-Wert und lonenkonzentration ↳je nach Wert kann ein Protein biologisch inaktiv werden ↳irreversiblen Denatuierung Raumstruktur wird zerstört und das Protein verliert Seine Funktion Chemische Grundlagen LIPIDE Zu Lipiden zählen...

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