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 Biologie E-Phase
Proteine: Funktionsvielfalt durch Strukturvielfalt
Nahezu alle in Lebewesen ablaufende Prozesse sind von Proteinen abhängi

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Biologie E-Phase Proteine: Funktionsvielfalt durch Strukturvielfalt Nahezu alle in Lebewesen ablaufende Prozesse sind von Proteinen abhängig. Proteine machen mehr als 50 Prozent der Trockenmasse der meisten Zellen aus, und sie spielen bei praktisch allem, was einen lebenden Organismus auszeichnet, eine unersetzliche Rolle. Proteine haben im Organismus sehr unterschiedliche Funktionen: Enzyme Funktion: spezifische Beschleunigung bestimmter chemischer Reaktionen Beispiel: Verdauungsenzyme katalysieren die Hydrolyse von Bindungen in Nahrungsmolekülen. Speicherproteine Funktion: Speicherung von Aminosäuren Beispiele: Casein, ein Milchprotein, ist die Hauptquelle für Aminosäuren neugeborener Säugetiere. Pflanzen enthalten in ihren Samen Speicher- proteine. Ovalbumin ist ein Protein im Hühnereiweiß und die Aminosäure- quelle des sich entwickelnden Kükens. Peptidhormone Funktion: Koordination bestimmter Abläufe in einem Lebewesen Beispiele: Insulin, ein aus der Bauchspeicheldrüse sezerniertes Hormon, beeinflusst die Glucoseaufnahme von Geweben und reguliert so die Blutzuckerkonzentration. Muskelgewebe * Enzym * Kontraktile Proteine und Motorproteine Funktion: Bewegung Beispiele: Motorproteine sind für die Wellenbewegungen von Cilien und Flagellen verantwortlich, Actin und Myosin für die Muskelkontraktion. * * Moleküle des Lebens: Proteine Ovalbumin hohe Blutzucker- Insulin wird konzentration sezerniert * * 30 μm * Aminosäuren für den Embryo Actin normale Blutzuckerkonzentration Myosin asde20080880080088 82008008800800280880 +880820080880080088 88000008200800X80880 Abwehrproteine Funktion: Schutz gegen Krankheiten Beispiele: Antikörper inaktivieren und helfen bei der Zerstörung von Bakterien und Viren Virus- Transportproteine Transport- protein Zusammenfassung: Enzyme katalysieren (beschleunigen) biochemische Reaktionen. Rezeptorproteine Funktion: Transport von Substanzen Beispiele: Hämoglobin, das eisenhaltige Protein im Wirbeltierblut, trans- portiert Sauerstoff von der Lunge in andere Teile des Körpers. Andere Proteine transportieren Moleküle durch Zellmembranen, wie hier gezeigt. Signalmoleküle Strukturproteine Antikörper Funktion: Reaktion der Zelle auf chemische Reize Beispiele: Rezeptoren in Nervenzellmembranen detektieren chemische Signale anderer Nervenzellen. Bindegewebe GER/KUN Bakterium Zellmembran 60 μη Strukturproteine sorgen für physikalische...

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Stabilität und Bewegung. * Abwehrproteine erkennen Fremdstrukturen in Organismen und bekämpfen sie (z. B. Antikörper). Funktion: mechanische Stütze Beispiele: Keratin ist das strukturgebende Protein in Haaren, Nägeln, Hörnern, Federn und anderen Hautanhangsgebilden. Insekten und Spinnen verwenden Seidenfasern, um Kokons und Netze zu bauen. Kollagen und Elastin bilden im Bindegewebe von Tieren ein fiberartiges Maschenwerk. Signalproteine kontrollieren physiologische Prozesse (z. B. Hormone). Rezeptorproteine empfangen molekulare Signale und reagieren darauf. Membrankanäle und -transporter kontrollieren den Durchtritt von Substanzen durch Membranen. * Speicherproteine speichern Aminosäuren für eine spätere Verwendung. Transportproteine transportieren Verbindungen innerhalb des Organismus. Proteine zur Genregulation kontrollieren die Expressionsrate eines Gens. Motorproteine vermitteln die Bewegung von zellulären Strukturen. 1 Rezeptorprotein Kollagen Biologie E-Phase Alle Proteine sind Polymere, die aus 20 verschiedenen Typen von Aminosäuren aufgebaut sind, wobei der prozentuale Anteil der einzelnen Aminosäuren und vor allem ihre Reihenfolge (Sequenz) für jedes Protein charakteristisch sind. Alle Proteine bestehen aus einer oder mehreren Polypeptidketten, das sind unverzweigte (lineare) Polymere von kovalent miteinander verbundenen Aminosäuren. Die Größe solcher Polypeptidketten reicht von recht klein wie beim Insulin, das beim Menschen aus 51 Aminosäuren besteht und eine Molekülmasse von 5733Da (Dalton) hat, bis hin zum Muskelpro- tein Titin, das aus rund 27.000 Aminosäuren aufgebaut ist und eine Molekülmasse von ca. 3 Mio. Da besitzt. Moleküle des Lebens: Proteine Nice to know: Die Variabilität, mit der die Aminosäuren in den Polypeptidketten angeordnet ist, d.h. ihre Aminosäuresequenz, ist die Grundlage für die große Diversität von Proteinstrukturen und Pro- teinfunktionen, denn die Sequenz bestimmt die Faltung der Kette zu einer spezifischen dreidimensi- onalen Struktur. a-C-Atom H Monomere verbinden sich zu einem Makromolekül Jede Aminosäure besitzt als funktionelle Gruppen eine Carboxylgruppe sowie eine Aminogruppe, die an dasselbe Kohlenstoffatom, das a-C-Atom, gebunden sind. Am a-C-Atom befinden sich außer- dem ein Wasserstoffatom und eine Seitenkette, die mit dem Buchstaben R (für Restgruppe oder Rest) abgekürzt wird. H₂N+C-COO™ Amino- gruppe R Carboxyl- gruppe Seiten- kette H3N+ GER/KUN H à C R Das a-C-Atom ist asymmetrisch COO (außer bei der Aminosäure Glycin), da es mit vier verschie- denen Atomen oder Atom- gruppen verbunden ist. Bei dem pH-Wert, der meist in lebenden Zellen herrscht (in der Regel etwa pH 7), sind sowohl die Carboxyl- als auch die Aminogruppe der Aminosäuren dissoziiert: Die Carboxylgruppe hat ein Proton abgegeben: -COOH-COO + H* während die Aminogruppe ein Proton aufgenommen hat: + -NH2 + H* > -NH, 2 Aufgabe: Erklären Sie, welche chemischen Eigenschaften dissoziierte Ami- nosäuren zeigen. jAminosäuren sind daher gleichzeitig Säuren und Basen; solche Stoffe bezeichnet man als Ampholyte (oder auch Amphotere). Wie Sie in der Tabelle sehen, werden die 20 Aminosäuren, die in Proteinen vorkommen (die protein- ogenen Aminosäuren), aufgrund ihrer Seitenketten in Gruppen eingeteilt (siehe Abbildung Seite 3). Die Aminosäure Cystein ist z.B. ein Spezialfall. Die Seitenkette von Cystein trägt eine endständige SH- Gruppe. Diese kann mit der SH-Gruppe einer anderen Cysteinseitenkette reagieren, sodass beide oxidiert werden und zwischen ihnen eine kovalente Bindung (–S–S–) entsteht. Eine solche Bindung wird als Disulfidbrücke oder Disulfidbindung bezeichnet. Disulfidbrücken legen die räumliche Faltung einer Polypeptidkette sehr stark fest. Biologie E-Phase Die 20 in Proteinen vorkommenden (proteinogenen) Aminosäuren a Aminosäuren mit elektrisch geladener hydrophiler Seitenkette positiv Arginin (Arg, R) H 1 H₂N-C-COO- CH₂ 1 CH₂ T CH₂ I NH 1 CNH, I NH₂ Serin (Ser, S) H Histidin (His, H) H H₂N-C-COO- CH₂ C-NH W CH || H-C -C 1 NH C H II H-C -C 1 NH b Aminosäuren mit polarer, jedoch ungeladener Seitenkette (hydrophil) Threonin (Thr, T) H-C-OH 1 CH3 Diese beiden Cysteinreste sind Teile der Polypeptidkette. HC—NH Glutamin (Gln, Q) H H I 1 H₂N-C-COO- H₂N-C-Coo- H₂N-C-coo- H₂N-C-coo- H₂N-C-coo- --Coo- CH₂OH CH₂ CH₂ HS- CH Isoleucin (lle, I) H H₂N-C-COO- HIC-CH₂ T CH₂ CH3 HN || Lam | | H C Asparagin (Asn, N) H d Aminosäuren mit unpolarer hydrophober Seitenkette Alanin (Ala, A) H H₂N-C-COO- CH3 H H₂N Moleküle des Lebens: Proteine C-H N CIPIH Lysin (Lys, K) H 1 H₂N-C-COO- CH₂ CH₂ CH₂ CH₂ +NH3 CH₂ CH H₂N Leucin (Leu, L) H H₂N-C-COO- CH₂ I CH₂ H₂C CH₂ C Für die Aminosäuren gibt es den Drei- und den Ein-Buch- staben-Code. sodass eine Disulfidbrücke entsteht. S I CH3 Die SH-Gruppen zweier Cysteinseitenketten reagieren miteinander und bilden eine kovalente Bindung zwischen den beiden Schwefelatomen, ... Methionin (Met, M) H H₂N-C-COO- CH₂ T CH₂ 1 Tyrosin (Tyr, Y) H 3 OH Die Grund- struktur aller Aminosäuren ist gleich, ... aber jede trägt eine andere Seitenkette. c Spezialfälle CH₂ T SH Cystein (Cys, C) H I H₂N-C-COO Phenylalanin (Phe, F) H H₂N-C-COO- CH₂ Asparaginsäure (Asp, D) H 1 H₂N-C-COO- negativ CH₂ T COO- GER / KUN Tryptophan (Trp, W) H H₂N-C-COO- CH₂ C=CH NH Glutaminsäure (Glu, E) H T H₂N-C-COO- CH₂ CH₂ 1 COO- Glycin (Gly, G) H H H₂N-C-COO H₂N-C-COO- 1-C-Coo- H H₂C CH₂ CH₂ Prolin (Pro, P) Valin (Val, V) H H₂N-C-COO- H₂C CH CH3 Eine Disulfidbrücke. Zwei Cysteinmoleküle in einer Polypeptidkette können durch Oxidati- on (Entfernen von H-Atomen) eine kovalente und daher sehr feste Disulfidbrücke (-S-S-) ausbilden. Besteht ein Protein aus mehreren Polypeptidketten, ist deren Verknüpfung über eine oder mehrere Disulfidbrücken ebenfalls möglich, wenn auch nicht die Regel. Biologie E-Phase Nice to know: Die Seitenketten der Aminosäuren enthalten funktionelle Gruppen, die für die Festle- gung der dreidimensionalen Struktur und somit auch der Funktion des Proteins von grundlegender Bedeutung sind. Bei fünf Aminosäuren kann die Seitenkette elektrisch geladen sein (+1, -1). Diese Seitenketten zie- hen Wasser und entgegengesetzt geladene lonen aller Art an, sind also hydrophil. Bei vier dieser Aminosäuren liegt die Seitenkette unter physiologischen Bedingungen stets ionisiert vor. Die Aminosäure Histidin kann als einzige bei physiologischen pH-Werten ein Proton ihrer Seiten- kette im Wechsel abgeben oder aufnehmen. Sie ist daher besonders oft an Wechselwirkungsphäno- menen beteiligt. Fünf Aminosäuren tragen eine polare Seitenkette. Diese Seitenketten sind ebenfalls hydrophil und ziehen Wasser und andere polare oder geladene Substanzen an. Sieben Aminosäuren besitzen eine unpolare Seitenkette. Die Seitenketten sind daher hydrophob. Im wässrigen Milieu der Zelle können sich diese hydrophoben Seitenketten im Innenbereich des Pro- teins zusammenlagern. Vier der oben eingeordneten Aminosäuren - Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan und Histidin - tragen aromatische Ringe als Seitenkette, was ihnen besondere zusätzliche Eigenschaften verleiht. - Die drei letzten Aminosäuren - Cystein, Glycin und Prolin – sind Spezialfälle, wobei die Seitenketten der beiden letzteren hydrophob (unpolar) sind. Die Seitenkette von Cystein trägt eine endständige SH-Gruppe und kann daher mit der SH-Gruppe einer anderen Cysteinseitenkette reagieren, sodass beide oxidiert werden und zwischen ihnen eine kovalente Bindung (–S–S–) entsteht (Disulfidbrücke). Prolin trägt eine abgewandelte Aminogruppe, der ein Wasserstoffatom fehlt. Stattdessen bildet die- se Aminogruppe eine kovalente Bindung mit der eigenen Seitenkette aus Kohlenwasserstoffen aus, wodurch eine Ringstruktur entsteht. Das begrenzt die Möglichkeiten zur Ausbildung von Wasser- stoffbrücken und die Rotationsmöglichkeiten um das '-C-Atom. Prolin ist daher in der Proteinstruktur häufig in Biegungen oder Schleifen anzutreffen. H Peptidbindungen bilden das Rückgrat eines Proteins Bei der Polymerisation von Aminosäuren sind die Carboxyl- und die Aminogruppen, die an das a-C- Atom gebunden sind, die reaktiven Gruppen. Die Carboxylgruppe der einen Aminosäure reagiert mit der Aminogruppe einer anderen. Beide Aminosäuren durchlaufen gemeinsam eine Kondensations- reaktion; auf diese Weise entsteht eine Peptidbindung, daher werden Aminosäurepolymere auch Polypeptide genannt. H H N H Amino- gruppe Moleküle des Lebens: Proteine H H H R N- N-Terminus R H GER / KUN C •N H H₂O Peptidbindung H C R R Carboxyl- gruppe C-Terminus 4 Bildung von Peptidbindungen. Die Kon- densationsreaktion, die zur Bildung einer Peptidbindung führt, verläuft bei Lebewesen über Zwischenstufen, doch Reaktanden und Produkte sind die glei- chen wie in diesem vereinfachten Schema. Biologie E-Phase Genau wie ein Satz, der mit einem Großbuchstaben beginnt und mit einem Punkt endet, so sind auch die Polypeptidketten linear angeordnet. Der chemische „Großbuchstabe“, der den Beginn eines Po- lypeptids markiert, ist die freie Aminogruppe der ersten Aminosäure: Sie ist der N-Terminus des Po- lypeptids. Der ,,Punkt“ am Ende der Kette wird durch die freie Carboxylgruppe der letzten Aminosäu- re gebildet; diese ist der C-Terminus. N-Terminus Beispiel: Das Insulin-Molekül besteht aus zwei Polypeptid-Ketten, die über Disulfidbrücken miteinan- der verbunden sind H₂N- Phe H₂N N-Terminus Val Asn Gin Gly lle Val 'N Glu His Leu Gin R Cys Glu Cys Cys Thr Ser Ser His N Moleküle des Lebens: Proteine lle H Leu Val Glu Ala Cys Ser Leu Leu Tyr Leu Tyr Gin Leu Glu Val Cys Asn Glu Glu Arg Aminosäuremonomere Gly Phe Phe Quelle: https://www.u-helmich.de/bio/cytologie/02/021/Proteine/Proteine20-22.html, 22.10.19, 12:00 Uhr. Insbesondere beeinflusst die Abfolge der einzelnen Aminosäuren, mit ihren unterschiedlichen Sei- tenketten, in der Polypeptidkette ganz entscheidend die Proteinstruktur. Tyr Cys Asn COOH C-Terminus Tyr Die Primärstruktur eines Proteins legt alle seine Eigenschaften fest: Die Primärstruktur ist die lineare Kette aus Aminosäureresten. 5 Thr Die Primärstruktur eines Proteins ist gleich seiner Aminosäuresequenz. Die exakte Sequenz der Aminosäuren in einer Polypeptidkette, die über Peptidbindungen miteinan- der verknüpft sind, stellt die Primärstruktur des Polypeptids dar. N C-Terminus Peptidbindung é¸Å‚串¸Å‚丸å 'N R H ProLys Thr GER/KUN COOH 'N H R Das Rückgrat dieser Primärstruktur besteht aus einer sich wiederholenden Abfolge dreier Atome (-N-C-C-): dem Stickstoffatom aus der Aminogruppe, dem a-C-Atom und dem C-Atom der Car- boxylgruppe jeder Aminosäure. Letztlich bestimmt die Aminosäuresequenz der Polypeptidkette die endgültige Gestalt des Proteins. Die Eigenschaften der funktionellen Gruppen in den Seitenketten der Aminosäuren beeinflussen, durch welche lokalen Windungen und Faltungen ein Protein seine dreidimensionale funktionelle Raumstruktur annimmt, die es so unverwechselbar macht.

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Motorproteine vermitteln die Bewegung von zellulären Strukturen. 1 Rezeptorprotein Kollagen Biologie E-Phase Alle Proteine sind Polymere, die aus 20 verschiedenen Typen von Aminosäuren aufgebaut sind, wobei der prozentuale Anteil der einzelnen Aminosäuren und vor allem ihre Reihenfolge (Sequenz) für jedes Protein charakteristisch sind. Alle Proteine bestehen aus einer oder mehreren Polypeptidketten, das sind unverzweigte (lineare) Polymere von kovalent miteinander verbundenen Aminosäuren. Die Größe solcher Polypeptidketten reicht von recht klein wie beim Insulin, das beim Menschen aus 51 Aminosäuren besteht und eine Molekülmasse von 5733Da (Dalton) hat, bis hin zum Muskelpro- tein Titin, das aus rund 27.000 Aminosäuren aufgebaut ist und eine Molekülmasse von ca. 3 Mio. Da besitzt. Moleküle des Lebens: Proteine Nice to know: Die Variabilität, mit der die Aminosäuren in den Polypeptidketten angeordnet ist, d.h. ihre Aminosäuresequenz, ist die Grundlage für die große Diversität von Proteinstrukturen und Pro- teinfunktionen, denn die Sequenz bestimmt die Faltung der Kette zu einer spezifischen dreidimensi- onalen Struktur. a-C-Atom H Monomere verbinden sich zu einem Makromolekül Jede Aminosäure besitzt als funktionelle Gruppen eine Carboxylgruppe sowie eine Aminogruppe, die an dasselbe Kohlenstoffatom, das a-C-Atom, gebunden sind. Am a-C-Atom befinden sich außer- dem ein Wasserstoffatom und eine Seitenkette, die mit dem Buchstaben R (für Restgruppe oder Rest) abgekürzt wird. H₂N+C-COO™ Amino- gruppe R Carboxyl- gruppe Seiten- kette H3N+ GER/KUN H à C R Das a-C-Atom ist asymmetrisch COO (außer bei der Aminosäure Glycin), da es mit vier verschie- denen Atomen oder Atom- gruppen verbunden ist. Bei dem pH-Wert, der meist in lebenden Zellen herrscht (in der Regel etwa pH 7), sind sowohl die Carboxyl- als auch die Aminogruppe der Aminosäuren dissoziiert: Die Carboxylgruppe hat ein Proton abgegeben: -COOH-COO + H* während die Aminogruppe ein Proton aufgenommen hat: + -NH2 + H* > -NH, 2 Aufgabe: Erklären Sie, welche chemischen Eigenschaften dissoziierte Ami- nosäuren zeigen. jAminosäuren sind daher gleichzeitig Säuren und Basen; solche Stoffe bezeichnet man als Ampholyte (oder auch Amphotere). Wie Sie in der Tabelle sehen, werden die 20 Aminosäuren, die in Proteinen vorkommen (die protein- ogenen Aminosäuren), aufgrund ihrer Seitenketten in Gruppen eingeteilt (siehe Abbildung Seite 3). Die Aminosäure Cystein ist z.B. ein Spezialfall. Die Seitenkette von Cystein trägt eine endständige SH- Gruppe. Diese kann mit der SH-Gruppe einer anderen Cysteinseitenkette reagieren, sodass beide oxidiert werden und zwischen ihnen eine kovalente Bindung (–S–S–) entsteht. Eine solche Bindung wird als Disulfidbrücke oder Disulfidbindung bezeichnet. Disulfidbrücken legen die räumliche Faltung einer Polypeptidkette sehr stark fest. Biologie E-Phase Die 20 in Proteinen vorkommenden (proteinogenen) Aminosäuren a Aminosäuren mit elektrisch geladener hydrophiler Seitenkette positiv Arginin (Arg, R) H 1 H₂N-C-COO- CH₂ 1 CH₂ T CH₂ I NH 1 CNH, I NH₂ Serin (Ser, S) H Histidin (His, H) H H₂N-C-COO- CH₂ C-NH W CH || H-C -C 1 NH C H II H-C -C 1 NH b Aminosäuren mit polarer, jedoch ungeladener Seitenkette (hydrophil) Threonin (Thr, T) H-C-OH 1 CH3 Diese beiden Cysteinreste sind Teile der Polypeptidkette. HC—NH Glutamin (Gln, Q) H H I 1 H₂N-C-COO- H₂N-C-Coo- H₂N-C-coo- H₂N-C-coo- H₂N-C-coo- --Coo- CH₂OH CH₂ CH₂ HS- CH Isoleucin (lle, I) H H₂N-C-COO- HIC-CH₂ T CH₂ CH3 HN || Lam | | H C Asparagin (Asn, N) H d Aminosäuren mit unpolarer hydrophober Seitenkette Alanin (Ala, A) H H₂N-C-COO- CH3 H H₂N Moleküle des Lebens: Proteine C-H N CIPIH Lysin (Lys, K) H 1 H₂N-C-COO- CH₂ CH₂ CH₂ CH₂ +NH3 CH₂ CH H₂N Leucin (Leu, L) H H₂N-C-COO- CH₂ I CH₂ H₂C CH₂ C Für die Aminosäuren gibt es den Drei- und den Ein-Buch- staben-Code. sodass eine Disulfidbrücke entsteht. S I CH3 Die SH-Gruppen zweier Cysteinseitenketten reagieren miteinander und bilden eine kovalente Bindung zwischen den beiden Schwefelatomen, ... Methionin (Met, M) H H₂N-C-COO- CH₂ T CH₂ 1 Tyrosin (Tyr, Y) H 3 OH Die Grund- struktur aller Aminosäuren ist gleich, ... aber jede trägt eine andere Seitenkette. c Spezialfälle CH₂ T SH Cystein (Cys, C) H I H₂N-C-COO Phenylalanin (Phe, F) H H₂N-C-COO- CH₂ Asparaginsäure (Asp, D) H 1 H₂N-C-COO- negativ CH₂ T COO- GER / KUN Tryptophan (Trp, W) H H₂N-C-COO- CH₂ C=CH NH Glutaminsäure (Glu, E) H T H₂N-C-COO- CH₂ CH₂ 1 COO- Glycin (Gly, G) H H H₂N-C-COO H₂N-C-COO- 1-C-Coo- H H₂C CH₂ CH₂ Prolin (Pro, P) Valin (Val, V) H H₂N-C-COO- H₂C CH CH3 Eine Disulfidbrücke. Zwei Cysteinmoleküle in einer Polypeptidkette können durch Oxidati- on (Entfernen von H-Atomen) eine kovalente und daher sehr feste Disulfidbrücke (-S-S-) ausbilden. Besteht ein Protein aus mehreren Polypeptidketten, ist deren Verknüpfung über eine oder mehrere Disulfidbrücken ebenfalls möglich, wenn auch nicht die Regel. 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Im wässrigen Milieu der Zelle können sich diese hydrophoben Seitenketten im Innenbereich des Pro- teins zusammenlagern. Vier der oben eingeordneten Aminosäuren - Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan und Histidin - tragen aromatische Ringe als Seitenkette, was ihnen besondere zusätzliche Eigenschaften verleiht. - Die drei letzten Aminosäuren - Cystein, Glycin und Prolin – sind Spezialfälle, wobei die Seitenketten der beiden letzteren hydrophob (unpolar) sind. Die Seitenkette von Cystein trägt eine endständige SH-Gruppe und kann daher mit der SH-Gruppe einer anderen Cysteinseitenkette reagieren, sodass beide oxidiert werden und zwischen ihnen eine kovalente Bindung (–S–S–) entsteht (Disulfidbrücke). Prolin trägt eine abgewandelte Aminogruppe, der ein Wasserstoffatom fehlt. Stattdessen bildet die- se Aminogruppe eine kovalente Bindung mit der eigenen Seitenkette aus Kohlenwasserstoffen aus, wodurch eine Ringstruktur entsteht. Das begrenzt die Möglichkeiten zur Ausbildung von Wasser- stoffbrücken und die Rotationsmöglichkeiten um das '-C-Atom. Prolin ist daher in der Proteinstruktur häufig in Biegungen oder Schleifen anzutreffen. H Peptidbindungen bilden das Rückgrat eines Proteins Bei der Polymerisation von Aminosäuren sind die Carboxyl- und die Aminogruppen, die an das a-C- Atom gebunden sind, die reaktiven Gruppen. Die Carboxylgruppe der einen Aminosäure reagiert mit der Aminogruppe einer anderen. Beide Aminosäuren durchlaufen gemeinsam eine Kondensations- reaktion; auf diese Weise entsteht eine Peptidbindung, daher werden Aminosäurepolymere auch Polypeptide genannt. H H N H Amino- gruppe Moleküle des Lebens: Proteine H H H R N- N-Terminus R H GER / KUN C •N H H₂O Peptidbindung H C R R Carboxyl- gruppe C-Terminus 4 Bildung von Peptidbindungen. Die Kon- densationsreaktion, die zur Bildung einer Peptidbindung führt, verläuft bei Lebewesen über Zwischenstufen, doch Reaktanden und Produkte sind die glei- chen wie in diesem vereinfachten Schema. Biologie E-Phase Genau wie ein Satz, der mit einem Großbuchstaben beginnt und mit einem Punkt endet, so sind auch die Polypeptidketten linear angeordnet. Der chemische „Großbuchstabe“, der den Beginn eines Po- lypeptids markiert, ist die freie Aminogruppe der ersten Aminosäure: Sie ist der N-Terminus des Po- lypeptids. Der ,,Punkt“ am Ende der Kette wird durch die freie Carboxylgruppe der letzten Aminosäu- re gebildet; diese ist der C-Terminus. N-Terminus Beispiel: Das Insulin-Molekül besteht aus zwei Polypeptid-Ketten, die über Disulfidbrücken miteinan- der verbunden sind H₂N- Phe H₂N N-Terminus Val Asn Gin Gly lle Val 'N Glu His Leu Gin R Cys Glu Cys Cys Thr Ser Ser His N Moleküle des Lebens: Proteine lle H Leu Val Glu Ala Cys Ser Leu Leu Tyr Leu Tyr Gin Leu Glu Val Cys Asn Glu Glu Arg Aminosäuremonomere Gly Phe Phe Quelle: https://www.u-helmich.de/bio/cytologie/02/021/Proteine/Proteine20-22.html, 22.10.19, 12:00 Uhr. Insbesondere beeinflusst die Abfolge der einzelnen Aminosäuren, mit ihren unterschiedlichen Sei- tenketten, in der Polypeptidkette ganz entscheidend die Proteinstruktur. Tyr Cys Asn COOH C-Terminus Tyr Die Primärstruktur eines Proteins legt alle seine Eigenschaften fest: Die Primärstruktur ist die lineare Kette aus Aminosäureresten. 5 Thr Die Primärstruktur eines Proteins ist gleich seiner Aminosäuresequenz. Die exakte Sequenz der Aminosäuren in einer Polypeptidkette, die über Peptidbindungen miteinan- der verknüpft sind, stellt die Primärstruktur des Polypeptids dar. N C-Terminus Peptidbindung é¸Å‚串¸Å‚丸å 'N R H ProLys Thr GER/KUN COOH 'N H R Das Rückgrat dieser Primärstruktur besteht aus einer sich wiederholenden Abfolge dreier Atome (-N-C-C-): dem Stickstoffatom aus der Aminogruppe, dem a-C-Atom und dem C-Atom der Car- boxylgruppe jeder Aminosäure. Letztlich bestimmt die Aminosäuresequenz der Polypeptidkette die endgültige Gestalt des Proteins. Die Eigenschaften der funktionellen Gruppen in den Seitenketten der Aminosäuren beeinflussen, durch welche lokalen Windungen und Faltungen ein Protein seine dreidimensionale funktionelle Raumstruktur annimmt, die es so unverwechselbar macht.