Q1.1 Von der DNA zum Protein

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anderen 3 Basen zu bestimmen. Diese Regel ergibt sich aus den Regeln der komplimentären Basenpaarungen A-T und G-C: -> in der DNA immer genauso viel Adenin wie Thymin und genauso viel Guanin wie Cytosin vor: Bsp: Ein DNA-Molekul enthält 20% A 17/G 17% C→ 66%. AT-Paaren ✓ →20% T→60% übrig 33% A 33% T 5' Ende (P 3'Ende OH Watson-Crick-Modell glykosidische Bindung C1 Ester- bindung Nukleosid Thymin A Wasserstoff- Guanin 3 с 2 brückenbinding 2 A Adenin Cytosin C5 Aicha A.H OH 3' Ende P •Phospho- diesterbin- dung Nukleotid P) 5'Ende Ablauf: Die Replikation bezieht sich auf den Prozess der identischen Verdopplung der DNA, um Erbinformation einer Zelle an die nächste Generation weiterzugeben. Die DNA-Replikation findet in der S-Phase (Synthese-Phase) des Zellzyklus im Zellkern statt und ist eine Voraussetzung für die Kernteilung sowie spätere Zellteilung (Cytokinese). Durch die Trennung der Doppelhelix entstehen zwei identische DNA-Doppelstränge, von denen jeder eine Hälfte von der ursprünglichen DNA stammt und eine Hälfte neu hergestellt wurde (Semikonservative Replikation). . Von der DNA zum Protein Q1.1 DNA-Replikation Topoisomerase lagert sich an Replikationsursprung (origin) und entwirrt DNA-Doppelhelix (von Spiral- in Strickleiterform). Aicha A.H Initiation • • Helikase trennt Doppelstrang in zwei Einzelstränge, indem die Wasserstoffbrückenbindungen aufgespalten werden (Replikationsgabel). • Einzelstrangbindendeproteine (SSB-Proteine) verhindern zusammenlagern der Doppelhelix Primase legt am 3'Ende der Matrizenstränge kurze, komplementäre RNA-Primer an, die als Startpunkt dienen. Elongation DNA-Polymerase kann nur in 5´- 3´Richtung synthetisieren! Kontinuierlicher Verlauf: Leitstrang • Leitstrang wird kontinuierlich in 5′-3′ Richtung in Richtung der Helikase durch DNA- Polymerase III synthetisiert; Nukleotide werden am 3' Ende neu hinzugefügt mithilfe einem Primer . Diskontinuierlicher Verlauf: Folgestrang • Primase legt alle 1000 Nukleotide RNA-Primer ans 5'Ende, der mit 3´-Ende endet. Polymerase III heftet sich an den Primer und kann passende komplementäre Nucleotide an 3'-Ende hinzufügen. Folgestrang wird diskontinuierlich in 5'-> 3′ Richtung synthetisiert durch die Primase, die immer erst Primer synthetisiert. . Es entstehen kurze Fragmente mit Primer und DNA, sogenannte Okazaki-Fragmente. RNase H entfernt die Primer mit RNA-Nucleotiden. • DNA-Polymerase I ersetzt diese durch DNA. • DNA-Ligase verbindet die Okazaki-Fragmente miteinander und schließt die Lücken am Folgestrang. Termination • Replikationsprozesse durch spezifische Proteine und Enzyme gestoppt. • Einige Proteine binden an Replikationsgabel und hindern Polymerasen daran, weiter zu arbeiten oder reparieren eventuelle Fehler, die während der Replikation entstanden sind. Ergebnis: Es liegen nun zwei identische Doppelstränge vor, die parallel verlaufen 5 Von der DNA zum Protein Q1.1 DNA-Replikation Folgestrang 3¹ Primer Leitstrang رہی 31 Aicha A.H Primer ·5' انی Zucker Basen Merkmal DNA Struktur Doppelsträngi Funktion Ort im Körper Funktione n Cytosine NH₂ Guanine Adenine Uracil H₂N NH₂ g Von der DNA zum Protein Q1.1 Unterschied RNA und DNA Desoxyribose Adenin, Guanin, Cytosin, Thymin Träger genetischer Information Zellkern, Mitochondrien Speicherung der en Erbinformation A RNA Einzelsträngig Ribose Adenin, Guanin, Cytosin, Uracil Träger genetischer Information und Umsetzung von genetischer Information in Proteine Zellkern, Cytoplasma, Ribosomen mRNA: • Transkription • abschreiben der Informationen der DNA tRNA: • Translation • Transport der Aminosäuren zur mRNA rRNA: • ribosomale RNA • bildet mit Proteinen die Ribosomen mRNA (messenger-RNA) Base-paar RNA desoxyribonucleïnezuur MXX DNA ribonucleïnezuur Cytosine Guanine Adenine H₂N Thymine -NH₂ A Aicha A.H Aufbau der DNA Räumliche Organisation Zeitliche Organisation Aufbau der Gene Reifung der mRNA Plasmid-DNA Vergleich Eukaryoten und Prokaryoten Zytoplasmamembran Murein-Schicht äußere Membran Von der DNA zum Protein Q1.1 Prokaryoten Ringförmiges Chromosom und Plasmide Transkription und Translation im Cytoplasma Translation beginnt während Transkription Zytoplasma angefüllt mit Proteinen, Ribosomen usw. Gene kontinuierlich Keine Reifung Fimbrien genomische DNA Zellwand Geißel Eukaryoten Organisation in Chromosomen Transkription: Zellkern Translation: Cytoplasma Beides zeitlich getrennt ,,Mosaikgene" (Exon/Intron) Spleißen, Herausschneiden des Introns (Prozessierung) Endoplasmatisches Retikulum Peroxisomen Zellkern mit Nukelolus OO Mitochondrien Microtubuli 18 S 35% Ribosomen Aicha A.H Zellmembran LV₁L Lysosom END Golgi-Vesikel Von der DNA zum Protein Q1.1 Ablauf und Ort der Proteinbiosynthese: Definition der Proteinbiosynthese: Die Proteinbiosynthese ist dazu da, um Protein herzustellen. Dafür werden die Erbinformationen der DNA in der Transkription umgeschrieben und in der Translation dann in Proteine übersetzt. Bei Eukaryoten gibt es zwischen diesen beiden Phasen noch die RNA Prozessierung. -> ein Gen enthält die genetische Information für Synthese eines Polypeptids (Ein-Gen-ein-Polypeptid-Hypothese) DNA- Transkription- mRNA - Translation - Protein (AS-Sequenz) Transkription: DNA-> mRNA • Ort: Zellkern • umschreiben der in der Basensequenz der DNA enthaltenden Information zur Bildung eines Proteins in eine mRNA • Steuerung durch RNA-Polymerase Translation: mRNA in Polypeptid • Ort: Ribosom • Übersetzung der Information in der mRNA in die spezifische Sequenz von Aminosäuren, die ein bestimmtes Protein ausmacht. • Steuerung durch tRNA Transkription 3'-5` = (im Zellkern) Gen-Abschnitt Aicha A.H C Transkription વગતવાર Translation Leu... Umgestaltung zum Protein -> codogener Strang: 3'Ende zum 5' Ende -> nicht-codogener Strang: 5'Ende zum 3'Ende • Um mRNA-Synthese zu beginnen, erzeugt die RNA-Polymerase einen Primer (kurze RNA-Sequenz) Merkmal zum Beispiel Stoffwechselvorgang 2 H,O, 2 H₂O+O₂ mRNA Polypeptid Katalase 1. Initiation: (Start) • RNA-Polymerase identifiziert den Promotor (spezifische Basensequenz) als Bindestelle • Sobald die RNA-Polymerase an den Promoter gebunden ist, beginnt sie mit der Identifizierung des Startsignals (Startcodon)-> makiert Punkt, an dem mRNA-Synthese beginnen soll. • DNA-Doppelhelix wird von der RNA-Polymerase entspiralisiert, indem H-Brücken getrennt werden => entstehen von 2 Strängen: 2. Elongation: (Verlägerung) • Nur codogener Strang enthält Information für die Transkription enthält; Gegensatz zum nicht-codogenen Strang (Schablone) • RNA-Polymerase beginnt mit Synthese der mRNA entlang des codogenen stranges von 3'-5'Richtung • Sie liest jede einzelne Base des codogenen Stranges ab und lagert Komplementäre Nukleotide als neuen Strang an (Uracil statt Thymin, Ribose statt Desoxyribose). => stellt dadurch eine genaue Kopie des nicht codogenen Stranges dar • Während der Elongation können Transkriptionsfaktoren die RNA-Polymerase beeinflussen und die Transkription regulieren, indem sie an Enhancer oder Silencer binden. 3. Termination: (Ende) • Sobald die RNA-Polymerase das Stoppsignal (Terminator (Stoppcodon UAG;UAA;UGA)) erreicht hört sie auf, die mRNA zu synthetisieren und löst sich von der DNA-Vorlage. Das mRNA-Molekül wird von einem speziellen Enzym abgeschnitten, um eine Prä-mRNA zu erzeugen, die noch intronische Abschnitte enthält, die später entfernt werden, um die endgültige mRNA zu erzeugen. • Das endgültige mRNA-Molekül verlässt dann die Zelle und wird für die Translation verwendet, bei der die Information auf der mRNA in ein Protein übersetzt wird. 3 DNA 5 codogener Strang G m-RNA 5' Von der DNA zum Protein Q1.1 Transkription RNA-Polymerase HI G Aicha A.H. 5' PAINED DNA -mRNA mRNA Bei Eukaryoten ein Zwischenschritt: RNA-Prozessing • DNA der Eukaryoten besteht aus Exons (codierende Segmente der DNA) und Introns (nichtcodierende Segmente der DNA) • Bevor die mRNA den Zellkern verlassen kann, folgt noch ein Zwischenschritt: die RNA- Prozessierung • Nach der Transkription liegt bei Eukaryoten eine Prä-RNA, also eine unreife RNA vor. Diese ist anfällig für Schäden und enthält unwichtige Basensequenzen und muss deshalb bearbeitet werden, um die Translation zu initiieren: 2. Tailing: 1. Capping: • eine Cap-Struktur aus einem methylierten Guanosin-Triphosphat wird an das 5'-Ende des RNA-Moleküls angefügt. -> Schutz vor enzymatischem Abbau der mRNA; erleichtert Anheften an kleine Ribosomen untereinheit Polyadenylationssequenz, ein Poly-A-Schwanz (Sequenz von Adenin-Nukleotiden) wird an das 3'-Ende des RNA-Moleküls angefügt. -> dient dazu, die mRNA vor enzymatischem Abbau zu schützen und den Transport durch die Zelle zu erleichtern. Von der DNA zum Protein Q1.1 3. Splicing: • Introns (nicht-codierenden DNA-Abschnitte) werden mithilfe von speziellen Enzymen (Splicesomen) aus der Prä- mRNA entfernt und Exons (genetische Infos für ein Protein enthalten) zusammengefügt, um die endgültige mRNA zu erzeugen Exon 4. Alternatives Splicing: • unterschiedliche Kombinationen von Exons verwendet, um unterschiedliche mRNA-Moleküle zu erzeugen. -> ermöglicht einer Zelle, aus einer einzigen Prä-mRNA unterschiedliche Proteine zu erzeugen -> Vielfalt der Proteine Intron நாகம் 5 Exon Intron Exon OLOLOLO www CAP.........................……. ААААА coologener DNA-Strang: prå-mRNA mRNA: Exon 1 Exon 1 ▬▬ Exon 2 19 Aicha A.H Exon 2 3 4 Protein 1 Exon 3 Exon 3 1 2 4 ▬▬▬ alternatives Spleißen eeeee Exon 4 Protein 2 Exon 4 2 Exon 5 Exon 5 3 eeeee Protein 3 Von der DNA zum Protein Q1.1 TRANSLATION 5`->3 Information in der mRNA wird in die Aminosäuresequenz der Proteine übersetzt. Während der Translation transportiert tRNA die Aminosäuren zu den Ribosomen und Enzyme spielen eine wichtige Rolle bei der Übersetzung der mRNA in Proteine. Ort: außerhalb des Zellkerns an den Ribosomen im Cytoplasma und es werden dafür die Komponenten mRNA, tRNA, Aminosäuren, Enzyme und Ribosomen benötigt. Ribosomen: • überall in der Zelle vorhanden und haben die Funktion mRNA-Sequenzen in Polypeptide zu übersetzen. • bestehen aus rRNA und ribosomalen Proteinen • Mehrere Ribosomen, in einer Reihe = Polysom oder Polyribosom • In Eukaryoten besteht Ribosom aus großen und kleinen Untereinheit (60s- und 40S). Eine Ausnahme bilden die Ribosomen in den Mitochondrien, aus 50S und 30S => schnellere Translation Der Aufbau der tRNA: • aus bis zu 100 Nukleotiden, die zusammen einen langen Strang bilden. Durch Falten des Einzelstrangs= Kleeblatt-Struktur mit drei Schleifen. • Kleeblattstruktur: - Zwischen gegenüberliegenden Basen innerhalb der tRNA; H-Brücken ausgebildet. - An Kleeblattstruktur befindet sich Anticodonschleife mit Anticodon (Basentriplett, welches komplementär zu einem bestimmten Triplett auf der mRNA ist). - Bindung der spezifischen Aminosäure erfolgt am 3'Ende des tRNA-Moleküls (Aminosäurebindungstelle) - Die Auswahl der richtigen Aminosäure durch tRNA- Synthetase. Für jede der 20 Aminosäuren gibt es ein solches Enzym. . tRNA Definition: Die tRNA (Transport-RNA) ist eine spezielle Art der RNA, die eine Aminosäure mit sich trägt. Sie transportiert diese Aminosäure an die Ribosomen, wo diese eine lange Aminosäurenkette bilden und in Proteine umgewandelt werden. 3' Anbindungsstelle Aminosäuren Wasserstoff- brücken- bindungen Aicha A.H P-Stelle Komponenten: Enzym Aminoacyl-tRNA-Synthetase, ATP Aminosäure wird unter Verbrauch von ATP aktiviert; ATP gibt zwei Phosphatreste ab. kleine Untereinheit BAU EINER TRNA große Untereinheit RIBOSOME A-Stelle Aminosäure -Aminoacyl-tRNA- Synthetase Beladen der tRNA durch Aminoacyl-Synthetase: Damit tRNA ihre Aminosäure zu Ribosomen transportieren kann, muss sie mit Aminosäure beladen werden (Chargierung der tRNA). Anticodon-Schleife Anticodon AAG aktivierte Aminosäure bindet sich an Basentriplett CCA der tRNA am 3'Ende. Zwischen Basentriplett und Aminosäure = Esterbindung • für jede Aminosäure existiert eine andere Aminoacyl-tRNA-Synthetase, da jedes Enzym nur eine bestimmte Aminosäure auf eine bestimmte tRNA aufbauen kann. -> spezifische Bindung ermöglicht es dem Enzym, seine spezifische Aminosäure auf richtige tRNA aufzubauen -> richtige Übersetzung von RNA in Protein Von der DNA zum Protein Q1.1 Translation: 5'-3' Aicha A.H Initiation (Kettenstart): • kleinere Untereinheit des Ribosoms bindet an das 5'-Ende der mRNA und wandert in 3'-Richtung, bis es auf das Startcodon (AUG) trifft. Sobald sich eine mit Methionin (Start-Aminosäure) beladene tRNA an das Startcodon anlagert, kann die große Untereinheit an den Initiationskomplex binden und Ribosom wird funktionsbereit. Elongation (Kettenverlängerung): Ribosom hat drei Bindungsstellen: • A-Stelle, an der sich eine neue tRNA mit einer Aminosäure bindet • P-Stelle, an der sich eine tRNA befindet, deren Aminosäure bereits mit anderen Aminosäuren der wachsenden Kette verknüpft ist • E-Stelle, an der die "leere" tRNA das Ribosom verlässt. • Translation startet am 5'-Ende der mRNA. • Initiations-tRNA mit Anticodon trägt Methionin und ist an der P-Stelle • An A-Stelle bindet sich eine mit Aminosäure beladene tRNA, deren Anticodon komplementär zum nächsten Codon der mRNA ist. • Die Aminosäure der A-Stelle berührt die Aminosäure der P-Stelle und werden über eine Peptidbindung verknüpft, wobei das Enzym Peptidyltransferase die Verknüpfung der Aminosäuren koordiniert. • Methionin löst Bindung zur Initiations-tRNA. => Das Ribosom wandert unter Verbrauch von Energie durch ATP an der mRNA ein Codon weiter. Der Vorgang wiederholt sich solange, bis das Ribosom auf ein Stoppcodon trifft. Termination (Kettenabbruch): • Erreichen eines Stoppcodons (UAA, UAG, UGA) mit der A-Stelle auf ein Stoppcodon -> kann keine tRNA mehr binden. • Protein "Release Factor" bindet an Stoppcodon und spaltet das Polypeptid von der letzten tRNA -> Ribosom zerfällt in Untereinheiten. • Aminosäurekette wird freigesetzt Start-t-RNA- m-RNA Beginn der Translation wachsende Met Aminosäurekette 5 m-RNA Du His Val Met Ende der Translation Startcodon E P E Verlängerung der Aminosäurekette Von der DNA zum Protein Q1.1 Mam dokum P A Translation: 5'-3' Freisetzungs- faktor MMMM ; kleine Ribosomen- untereinheit P-Stelle Met 0000-00-bmm E P A Met Leu His M-m E P A freies Polypeptid -0000-0000-vno Mar, Stoppcodon (UAG, UAA oder UGA) - MA, Aicha A.H E große Ribosomen- untereinheit Р A M Initiator- tRNA ay 5' mRNA 1 Met 3' Startcodon mRNA-Bindungsstelle P A Von der DNA zum Protein Q1.1 3' kleine ribosomale Untereinheit la maltala ,,Release factor" (Freisetzungsfaktor) 3' Stopcodon (UAG, UGA oder UAA) Translation: 5'-3' große ribosomale des form Untereinheit P-Stelle grios 5' E Է ՈՐՈՆՈՈՒՐ Met 5 2014 20 Translationsinitiationskomplex Ο PA 8 3' 10000 freies 3' Aminoterminus des Polypeptids | Polypeptid ir RNA. 5' mRNA Aicha A.H AMB 5' 3 Das Ribosom ist bereit für die nächste Aminoacyl-tRNA. 000 MEN da Pes P- A- Stelle Stelle 3. g 3' Von der DNA zum Protein Q1.1 Genetischer code -> Gesamtheit der Erbinformation eines Lebewesens, die in der Basensequenz der DNA gespeichert ist. Diese Basensequenz verschlüsselt die Informationen, die zur Bildung von Polypeptidketten (Proteine) benötigt werden. Die hergestellten Proteine beeinflussen Phänotyp, Zellstoffwechsel etc.Der genetische Code wird in der Proteinbiosynthese "entschlüsselt". Charakteristische Eigenschaften: • Triplett-Code: Jeweils drei Basen (Codon) enthalten die Information für eine spezifische Aminosäure (AS). • degeneriert: Unterschiedliche Tripletts codieren für dieselbe AS. • kommafrei: Codons schließen lückenlos aneinander. • nicht überlappend: Die Codons liegen nie übereinander und überschneiden sich nicht. • prinzipiell universell: Fast alle Lebewesen nutzen denselben genetischen Code. . in 5'-3'-Richtung gelesen: Der Code wird in 5'-3'-Richtung gelesen, beginnend an der 5'-Ende der DNA- Stränge. => insgesamt vier mögliche Basen (Adenin, Thymin, Cytosin und Guanin) und daher 64 mögliche Kombinationen von Codons. Wie kann der genetische Code geknackt werden? Der genetische Code wird in unseren Zellen mithilfe der Proteinbiosynthese entschlüsselt Transkription: Basensequenz der doppelsträngigen DNA wird in eine transportfähige einzelsträngige Kopie (mRNA) umgewandelt. Dabei wird der codogene Strang abgelesen und die mRNA in den Zellkern transportiert. Translation: eigentliche Entschlüsselung des genetischen Codes. Die Codewörter auf der mRNA werden mithilfe der tRNA in Aminosäuren übersetzt, indem die mRNA von 5'-3' abgelesen wird. Methode: DNA -> Aminosäuresequenz Beispiel: codogener DNA-Strang: 3' ATC GCG TAA ATC... 5' komplementärer Strang/nicht codogene Strang: 5' TAG CGC ATT TAG... 3' mRNA: 5 UAG CGC AUU UAG...3' (Adenin wird zu Uracil) Aminosäuresequenz: Asp-Arg-Leu-Asp Beispiel 2: Aicha A.H codogener Strang: 3' TAC AGC GAG TAC... 5' komplementärer Strang: 5' ATG CAG GTC ATG... 3' mRNA: 5' AUG CAG GUC AUG...3' (Adenin wird zu Uracil) Aminosäuresequenz: Met-Gln-Val-Met Methode: Aminosäuresequenz -> DNA Beispiel: Aminosäuresequenz: Cly-Tyr-lle-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly mRNA: 5' UCG UAU AUC CAA AAC UGC CCA CUU GGG 3' codogener Strang: 3' ACG ATA TAG GTT TTG ACG GGT GAA CCC 5' (Uracil wird zu Adenin und komplementäre Basen) DNA: 3 TGC TAT GTA CTT TAC GGC CAG GAA GGG 5 Beispiel 2: Aminosäuresequenz: Met-Asn-Leu-Lys-Pro-His-Gln-Thr-Gly mRNA: 5' AUG AAT CUU AAA CCA CAT CAG ACC GGT 3' codogener Strang: 3' TAC TTA GAA TTT GGG GAT GTC TGG 5' DNA: 3' ATG TAT GAA TIT GGG GAT GTC TGG 5' Zudem muss man START- UND STOPP-CODONS beachten! Beispiel: 3' CTGGCTACTACTGACCCGTTCTTCTATC 5' codogener Strang 5' GACCG AUG /ACU/ GGG/GAG /AGA /AGA /UAG 3' mRNA Aminosäuresequenz: Met-Thr-Gly-Arg-Arg-Arg-Stopp In diesem Beispiel ist das Startcodon AUG und das Stoppcodon UAG. Es gibt jedoch mehrere Codons für jede Aminosäure und auch mehrere Stoppcodons UAA, UGA, UAG 3' Ala Val Arg Lys G A с U G A с Ser U G Der Genetische Code Asp с U A Ash G C Glu A с UCHO U с U G A G Von der DNA zum Protein Q1.1 A Thr C Gly A с GUCA GUC 3' START 3 phe Leu U/G GAC UCAGU JCNG с с GU G U AC lle UG CUGAC 3' Arg A Ser A с √√3/08 G U Gln A тур G U S!H C U A G U с A G Aicha A.H |STOPP |STOPP Cys Pro Trp Leu STOPP 3' Von der DNA zum Protein Q1.1 Vier Strukturebenen der Proteine Proteine sind komplexe Moleküle, die aus Aminosäuren bestehen und wichtig für die Struktur und Funktion von Zellen sind. Sie können in vier Ebenen unterteilt werden: Primärstruktur: linear angeordnete Reihenfolge der Aminosäuren in einem Protein. Diese Ebene bestimmt die spezifische Sequenz von Aminosäuren, die für die Funktion des Proteins erforderlich ist. (Aminosäuresequenz). Sekundärstruktur: Hierbei falten sich bestimmte Regionen des Proteins aufgrund von Wechselwirkungen zwischen den Aminosäuren zu charakteristischen Formen -> Alpha-Helices oder Beta- Faltblätter, die durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert werden. Tertiärstruktur: Die dreidimensionale Tertiärstruktur entsteht durch verschiedene Wechselwirkungen zwischen den Aminosäuren und gibt dem Protein seine endgültige Form und ist entscheidend für dessen Funktion. Quartärstruktur: Dies ist die räumliche Anordnung von mehreren Polypeptidketten, die sich als Untereinheit zum funktionellen Protein zusammenlagern. a-Helix N-H 0=C B-Faltblatt H-C-R N-H 0-0 R N-H 0=C Aicha A.H Wasserstoffbrückenbindung N-HO-C O=C H-C-R N-H N-HO-C N-H Vo=c N-H RH R N-H 0-0 Aufbau: DNA und RNA Viren Viren sind winzige Infektionserreger/Infektiöse Strukturen, die sich entweder als Virionen außerhalb der Zelle verbreiten oder sich als Viren nur innerhalb der Wirtszelle vermehren. Sie bestehen nicht aus Zellen, haben keinen eigenen Stoffwechsel und sind in der Lage andere Zellen zu infizieren. • von Proteinhülle (Capsid) umschlossene Nukleinsäure (manchmal noch Membranhülle) • Kopf mit einzel- oder doppelsträngiger DNA/RNA • daran angeschlossen: Schwanzstift, umgeben von Schwanzrohr • Mündung in Basisplatte mit Spikes (teilweise) • daran Schwanzfasern Fakten: • Viren keine Lebewesen: besitzen keinen Stoffwechsel + sind bei Vermehrung auf Wirt angewiesen Nutzen bei Infektion Syntheseapparat des Wirtes um neue Virenbestandteile zu bilden ,,self assembly" • enge Wirtspezifität: Bakteriophagen befallen bspw. nur Bakterien Capsomere Bau und Vermehrung von DNA- und RNA-Viren -> zu den RNA-Viren gehören Retroviren (deren RNA wird durch Reverse-Transkriptase in DNA zurückübersetzt) s Nacktes Virus Nucleocapsid Nuklein- säure Von der DNA zum Protein Q1.1 Capsid (aus Capsomeren) Nuklein- säure Genom Capsid RNA -Capsomere des Capsids 18 x 250 nm (a) Das Tabakmosaikvirus besitzt e ein helikales Capsid in Form eines starren Rohres. (S) Membranhülle Virus mit Membranhülle Capsomer Glykoprotein DNA 70-90 nm (Durchmesser) 40 nm (b) Adenoviren besitzen ein ikosaedrisches Capsid mit einem aus Glykoproteinen gebildeten Fortsatz an je- der Ecke. Bakteriophage RNA-Protein- virale komplex Polymerase Protein RNA Membranhülle 80-200 nm (Durchmesser) Glykoprotein (c) Influenzaviren (= Grippevi- ren) haben eine Außenh e Außenhülle, die mit mit Glykoproteinen (Spikes") besetzt ist und acht doppelhelikale RNA-Pro- tein-Komplexe enthält, die jeweils mit einer viralen Poly- merase assoziiert sind. Proteinhülle DNA 40 nm Nukleinsäure (Erbgut) Schwanz RNA Aicha A.H Schwanzfäden Kopf ist. 80 x 225 nm. DNA Grippevirus (Influenza) -Schwanz- hulle -Schwanz- faser (d) Der Bakteriophage T4 und andere geradzahlige T-Pha- gen besitzen ein komplex aufgebautes Capsid, das aus einem ikosaedrischen Kopf besteht, der mit einem Schwanzapparat verbunden Hüllmembran Von der DNA zum Protein Q1.1 Bau und Vermehrung von DNA- und RNA-Viren 4. Re DNA-Viren Erbmaterial: Desoxyribonukleinsäure Schützt Erbmaterial durch Proteinkapsel (Kapsid) chemische Struktur sehr stabil → weniger anfällig für Mutationen macht sich die DNA-Reparatur-Polymerase zunutze → weniger Fehler bei der Vermehrung der DNA-Viren → weniger Mutation des Erbguts mehr Impfstoffe, da sich die Oberflächenproteine des Virus kaum verä. RNA-Viren Erbmaterial: Ribonukleinsäure Schützt Erbmaterial durch Proteinkapsel (Kapsid) chemische Struktur weniger stabil → Veränderungen/Mutationen häufig müssen dafür sorgen, dass die RNA in DNA übersetzt wird → Transkriptase muss in die Wirtszelle eingeschleust werden Aicha A.H weniger Impfstoffe, da der Virus schnell mutiert (Bsp. Covid-19) Lytischer Zyklus 1. Adsorbtionsphase: Virus dockt nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip an Rezeptoren der bakteriellen Zellwand an 2. Injektionsphase: virale Erbinformation gelangt in die Zelle. Die Phagenhülle bleibt zurück 3. Latenzphase: virale Erbinformation übernimmt den Stoffwechsel der Wirtszelle. Es werden Phagenbausteine wie Hüllprotein, Phagen-DNA und Schwanzfäden aufgebaut und Wirtseigene-DNA der Bakterienzelle abgebaut. phase: Die getrennt vorliegenden Phagenb tandteile lagern sich in Selbstorganisation ,,self assembly" zu fertigen Phagen zusammen. 5. Freisetzungsphase: Durch Wirkung des phagencodierten Enzyms Lysozym wird die Zellwand abgebaut. Die Zelle platzt und gibt etwa 200 neue infektiöse Phagen frei. Lysogener Zyklus Manche Bakteriophagen können sich über einen zweiten Mechanismus vermehren: 1. Adsorbtionsphase und Injektionsphase: Bakteriophagen bindet an die Zelloberfläche der Wirtzelle und injiziert seine DNA/RNA in die Wirtszelle, leeres Capsid bleibt außerhalb der Zelle 2. Integrationsphase: Phagen DNA wird in das Bakteriumgenom integriert -> wird dadurch zum inaktiven Prophagen 3. Replikationsphase: Die Bakterienzelle wird geteilt, damit auch der Phrophage. 4. Induktionsphase: Phrophage wird auch dem Bakteriengenom herausgeschnitten. Zelle tritt wieder in den lyrischen Zyklus ein. => Existenzsicherung und wenn die Wirtszelle schlecht wächst, geht man vom lysogenen wieder in den lyrischen Zyklus. " Von der DNA zum Protein Q1.1 1) Bakteriophage heftet sich an Bakterium (Adsorptionsphase) und injiziert DNA in Wirtszelle (Injektionsphase). Lytischer Zyklus (Lyse = Platzen) 2) DNA der Bakterienzelle wird abgebaut 3) Phagen-DNA wird aus den Nucleotiden der Bakterien-DNA synthetisiert (( 1) Bakteriophage heftet sich an Bakterium (Adsorptionsphase) injiziert DNA in Wirtszelle (Injektionsphase) Reifephase 2) Phagen-DNA wird in das Bakteriengenom integriert (Integrationsphase) 5) Synthese neuer Phagen und anschließende Freisetzung (Lyse), neuer Zyklus beginnt Lysogener Zyklus Inaktiver Prophage 2 3) Teilung der Bakterienzelle und damit auch Teilung des Prophagen (Replikationsphase) Aicha A.H 4) Prophage wird aus dem Bakteriengenom herausgeschnitten, Zelle tritt in den lytischen Zyklus ein (Induktionsphase) 4) Bakterienzelle erzeugt Phagen-Proteine (( Existenzsicherung! HIV RNA (zwei identische Stränge) Membran einer weißen Blutzelle Capsid. Reverse Transkriptase 0,25 μm HIV dringt in eine Zelle ein. Neue HI-Virusteilchen werden aus einer Zelle freigesetzt. HIV Von der DNA zum Protein Q1.1 Reverse Transkriptase -Virushülle -Glykoprotein virale RNA RNA/DNA- Hybridmolekül DNA RNA-Genom für die nächste Virusgeneration 000000000 DNA Aicha A.H Die in die Hülle eingelagerten Glykoproteine befähigen das Virusteilchen, an die Rezeptorproteine auf der Oberfläche bestimmter weißer Blutzellen (Leukocyten) zu binden. Zellkern chromosomale 10 Neu entstandene Viren verlassen die Wirtszelle durch Knospung. Das Virus fusioniert mit der Plasmamembran der Zelle. Die Capsidproteine werden entfernt; dabei werden andere Virusproteine und die RNA freigesetzt. Reverse Transkriptase 3 Die Reverse Transkriptase katalysiert die Synthese eines DNA-Stranges (cDNA), der komplementär zur Virus-RNA ist. Wirtszelle Provirus mRNA m Die Reverse Transkriptase katalysiert die Synthese eines zweiten DNA-Stranges, der komplementär zum ersten ist. 6999 Die Virusgenome und zwei Moleküle der Reversen Transkriptase werden von Capsiden umschlossen. 5 Die doppel- strängige DNA wird als Pro in die DNA des Wirtszellkerns eingebaut. 6 Provirale Gene werden in RNA-Moleküle transkribiert, die sowohl als Genome für die nächste Genera- tion von Viren dienen, als auch als mRNAs für die Translation viraler Proteine. Die viralen Pro- teine umfassen die Capsidproteine und die Reverse Transkriptase (im Cytosol herge- stellt), sowie die Glykoproteine der Hülle (im ER mit den Zucker- resten versehen). Vesikel transportieren die Glykoproteine zur Plasma- membran der Zelle. Abbildung 19.8: Der Vermehrungszyklus von HIV, dem Retrovirus, das AIDS verursacht. Beachten Sie, wie in Schritt die anhand des RNA-Genoms synthetisierte DNA in das Wirtsgenom (die chromosomale DNA im Zellkern) integriert wird - ein für Retroviren typisches Verhalten. Die Bil- der am linken Rand (nachträglich gefärbte TEM-Aufnahmen) zeigen HIV beim Eintritt und beim Verlassen eines weißen Blutkörperchens (Leukocyt) des Menschen. ZUSAMMENHÄNGE ERKENNEN Beschreiben Sie, was über die Bindung von HIV an die Zellen des Immunsystems bekannt ist (Vergleichen Sie dazu Abbildung 7.8.) Wie wurde dies entdeckt?