Rückblick Genetik EF

Alternativer Bildtext:

entsteht Bakterien vermehren sich zunächst in einem Kulturmedium mit dem schwe- ren Stickstoffisotop "N. Dieses bauen sie in die Basen der Nucleinsäuren ein. Ihre gesamte DNA ist dann schwer. omin Alternative Hypothesen konservative Replikation Schlussfolgerung Die Replikation erfolgt semikonservativ. "N 00 000 Danach werden sie in ein kul- turmedium mit dem normalen Stickstoff "N überführt. Dort können sie sich ein- bzw. zwei- mal teilen. 20 min De 1000 6000 dispersive Replikation Nach der ersten Replikation erhält man eine mittelschwere DNA (Widerspruch zur konser- vativen Replikation). 40 min Zu Beginn (0 min), nach einer Replikation (20 min) und nach zwei Replikationen (40 min) werden Proben entnommen. leichte "N/"N-DNA -----mittelschwere "N/"N-DNA -----schwere "N/"N-DNA Nach der zweiten Replikation ist die Hälfte der DNA leicht, die andere Hälfte mittelschwer (Widerspruch zur dispersiven Replikation). Quelle: Markl Biologie Oberstufe, O Ernst Klett Verlag GmbH, Stuttgart 2011 Go-Phase: rukeude Zelle: sie teilt sich nicht, Ruhenause für wenige Tage bis mehrere Jahre. unter bestimmten Vorraussetzungen kommt sie winde ^.^) Initiation: Helicase treant DNA in zwei Einzelstrange; stabilsieren diese, DNA- Toroisomerase verhindert Verknävelung Ⓒ Elongation: Primase: Synthe- fisiert an bekannte Startsequenz RNA- Primer aus RNA-Nucleotiden GRibose anstatt Desaxy- ribosé auch ein Zucker komplementär: das andere ендийчемся Matrizelustrang: Vorlage (2.2) DNA-Polymerase !!! Leitstrang-Matrize Leitstrang Die DNA-Polymerase ver längert den Leitstrang kontinuierlich und den Folgestrang stückweise. Folgestrang Okazaki-Fragment- DNA-Replikation → Ziel: DVA verdomsh Replikation 6.) Folgestrang: diskontinuierliche →DNA-Polymerase !!! arbeitet in entgegen- gesetzter Richtung Primer Gis Primer = Okazaki-Fragment www Replikationsrichtung -Folgestrang-Matrize + (2.6) Die Ligase verknüpft die Okazaki Fragmente, nachdem der RNA- Primer durch DNA ersetzt wurde. knüpft DNA-Nucleotide an vervollständigung zum Ponnelstrang a.) Leitstrang: kontinuierliche Replikation > DNA- Polymerase III läuft durch Nucleotide werden am 3 Ende angefügt. Die Hellcase entspiralisiert und offnet den Doppelstrang Eine Replikationsgabel entsteht. -DNA-Nucleotide A.T.C.G RNA Primer th S'm 50 w Proteine stabilisieren die Einreistränge 0 Beide Einzelstränge werden komplementär ergänzt DNA- 1.1 Tonoisomerase Weitere Enzyme beseitigen starke Verdrillungen der DNA Am Leitstrang und am Folgestrang erzeugt die Primase RNA-Primer. Übersicht: Fortschreiten der Replikation 3 Ende Primers 00000000; Doooc: Die Replika wächst. O PUA-Polymerase arbeitet hur 573' (kuunft nur am 3' Ende (2.3 DNA-Ligase: ooox: Nuclecticle aus. Quelle: Markl Biologie Oberstufe, O Ernst Klett Verlag GmbH, Stuttgart 2011 von verbindet Okazaki- Fragmente (kovalente Bin- dung zwischen Zucker und kovalente Binclung: Form der chemischen Bindungen und sorgt für den ferten Zusam menhalt von Atomen 2. DUA-Polymerase I: tauscht RNA-Nucleotide aus Primer durch DNA- ZARZ PARASIITIE Konformationsanderung eines Proking, Struktur hängt Proteine sind in der Lage, ihre räumliche Strukker zu andern als Teil ihre Funktion oder um suktion aus ueber ↑ der Amino- Proteine: Aufbau und Struktur eine Säuresequenz ab Primärstruktur Sekundärstruktur raumliche Strukturen, die Polypeptid-Rückgrat, vorkommen Wasserstoffbrücken gibt die Reihen-E folge der einzelnen Aminosaurea au (Amino- Säure sequenz) bestimmt die Eigenschaft des Profiumdeküls die gibt Anordnung mehrerer Untereinheiten au (z. B. Hamo- globin) DO Aminosäuren, Polypeptidkette Quartärstruktur Zusammen- halt durch zwischenmole- kulare Kräfte Funktionen: - Katalysator (Enzyme) - Transport -Informationen übertragen (Hermany)) -Schutz - Informationen aus Vurgebung aufnehmen -Bewegung (Muskulatur Stabilität & Struktur Lou L-Helix, B-Faltblatt: parallel, kautiparallel Tertiärstruktur •Strukker der ganzen Kette > bestimmt des ↓ Strukturdo- mane: geord- Teile church hele Bereiche unstrukturiere Aminosäure- wie Helix oder Faltbluth Sequenzen Grafik: Blut einzelne verbunden Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Co- und NH- Gruppen stabilisie- ren die Struktur Peptide: -Peptid bindungen: NH₂ Aminosäure (Aufbau) basisch OO Amino- Rest gruppe H #>N-C-C² H²N- e Pineptid: 2 Aminosauren Oligopeptid: 2-10 Aminosanten Polypeptid: mehr als 10 Amino- Protein: mehr als 100 Aminosamen Sauron H- 4- ²N-C-0 - Molekülkette, hintereinander Aminosauven OH HOHH -C-N-C-0 (V & Pentid- R₂ 6indung folgende COOH leur Carboxyl- gruppe 2) Anziehungskräfte & wechsel-/ wirkungen zwischen Amino- funktionelle Gruppe saureresen für Stabilität C der Pena turierung: Verandering Sekundär- und der Tertiärstruktur (evtl. auch Quartär struktur) ales Proteins Zerstörung Essenzielle Aminosauven: durch Nahrung aufzunehmen protein ogene Aminosäurey.. to verschiedene besonders häufig + -CLOH NH₂ Rest `OH Corte cessera 6- Kondensation Spa (lung) coo 2 Stränge -Basen: Innen - Phosphat & Zucker außen - (groß) Purinen: Guanin, Adenin - (Kleinen) Pyrimidinen: Thymia, Cyfosin 5'Ende 8 -Adenin & Thymin gegenüber (ART) - Guanin & Cytosin gegenüber (G+C) Chargaff-Regel llenge A = Menge T Menge G = менде -Desoxyribose (Zucker) hält Phosphat und Basen S'HA Ein Nucleotid besteht aus Base, Zucker und Phosphat - Suivale -Die genetische Information stedet in der Basenabfolge 11010 Am 3-Ende des Zuckers wird das nächste Nucleotid angeknüpft. DNA 3 Ende A G gegenläufige Nucleotid strange zu einem Doppel 3' Ende A und T hinden über 2 Wasserstoffbrücken Cund G binden über 3 Wasserstoffbrücken -Ende 5-Ende Die violetten Bander stellen das Zucker Phosphat Rückgrat dar 3-Ende amp-o Komplementarität. A&T (2-H-Brücken) G & C (3-H-Brücken) wassersteddf Grückentindey Grelativ schwache Вінсвинден Die beiden Einzelstränge ver laufen in entgegengesetzte Richtungen, dem 5'-Ende liegt ein T-Ende gegenüber 5-Ende 5 Ende ucleosid Antiparallelität: Ein Einzelstrang verlaight von 5'3', der andere Strang von 3'->5' Quelle: Marki Biologie Oberstufe, O Emst Klett Verlag GmbH, Stuttgart 2011 → Bindung revischen G+C ist stärker, weil sie eine Wasserstoff- brüche nel besitzen Pabi £ Triplett: Dreiergyle von Basen -> 1. Basen triplett ⇒ Codon (64) 20 verschiedene Aminosäuren - vom 5' -> 3' wird abgelesen. - Frage: welche m-Ria соавия welche Amino- Sauven codieren Der genetische Code Glycin Phenylalanin Leucin Phe/ Leu/ Glutaminsäure Gly Asparaginsäure -austatt Thymin: Alanin Oracil in der m-RNA -nor Start- Gir Stoppcodon Valin Ala Val LA C Arginin Arg A C Ser U Serin Lysin Asparagia Threonin Lys Asp G P Asn Glu CAGUCAGUCAGUCAG GU U G A Thr 01.10. GU A C C C UG A Met/ lle Arg Start Isoleucin Arginin Serin Ser G U Gin Tyr C 4 Stopp His tyrosin G Stopp U Cys C A Stopp GTrp U GUGACUGACUGACUGAO OVOC с A Cystein Tryptophan Leu Leucin Pro Prolin Histidin Glutamin degeneriert: off mehreve Colors für eine Amino- Saue D https://www.youtube.com /watch?v=19AoX0g 5Pw einfach I durch U ersetzen • universell: gleicher Code bei fast allen Organismen • degeneriert: oft mehrere Codons für eine Aminosäure • eindeutig: ein bestimmtes Basentriplett → eine bestimmte Aminosäure • komma- und überlappungsfrei: durchgehend abgelesen, keine Trennzeichen TUDUch DNA: S' GCT AAT GCC 3' (uichet codo gener strang Eigenschaften des genetischen Codes Triplettcode: 64 verschiedene Codons 3 CGATTA CGGS' (codogene mRNA 5¹ G CU AAU GCC 3' Strang Aminosäuren: Ala-Asu - Ala MOCHOU) •Komplementäre Fasen, nor dass A+ U рааген 1 -jedes Enzym - jedes Euzy'un Proteine die meisten A Ency me sind reine froteine andere bestehen aus Proteinandeilt wirkgruppe (Avolne you tynische Umsetzung septimum ist abhängig het z. pH-Wert you 3 Parometern: 1. 3. Substrat konzentration allosterisches Zentrum Holoenzym 3 verschiedene wirkgruppen: Cofaktoren: fest verbundene Metallionen Prosthetische Gruppen dauerhaft ans Ароекчүй девствен die meisten übertragen. vor allem Wasserstoff und Elektronen ist ist substratspezifisch, also es passt. nur ein Substrat zum Enzym. » Schlüssel- wirkungsspezifisch, es kann nur ein Produkt synthetisiert werden) Schloss- Prinzin Regulationsproteine Kontraktile Proteine berclegewicht Molekile - lose mit dem Anoenzyon gebundena -Otorbragung vey 42.8. wasse sold, +Podg Protonen - wichtige coruz. A l'a →Enzyme Enzym Coenzyme: Enzym-Substrat-Komplex: Wenn das substrat vorüber. auch oft Corvestad gehend an das Euryon -klane organische gebunden wird. aktives Zentrum Substrat Strukturproteine Transportproteine Produkt Aktivatori Enzym in seine akuve Form Gringen irreversibel: nicht richanging Konzentration von d+Bin% 0010 Energiegehalt Hill ABi dire Kabelysator Emil Robalsschal apy on Substrat- molekül n Energie wird frei: exer gonische C+D Konzentration Reaktion Produktmolekül(e) you Kouzeumetial Proteine des Immunsystems từ thi reversibel: Umkehrbar Inhibitor wenn das Enzyon die Veränderung ke out and aber kann aus Eużym binde durch-Hemmstoff kann nicht ingesetzt werden. Substraty -schnellere -Konzentration ist ausschlag- Einstellung des Gleich gebend für gerichts die Reaktion, zwischen, also do Hin- oder Ausgangsstoffen Rüchreaktion und Endprodhulden Aktivierungsenergie ohne enzymatische Katalyse Aktivierungsenergie geschwindig- mit enzymatischer Keit durch die Senkung der Affinierungs- Katalyse bei der Reaktion freigesetzte Energie Reaktionsverlauf endergonische Reaktion: Zufuhr von Energie wird benötigt Kompetitive Hemmory: -abhaugig Hemmstoff Katalysator Hoff, der die Reaktions- energie einer chemischen Reaktion er höht, ohne, dabei selbst verbraucht zu werden allosterische Hemming JEnzyon PrakticnJEnzym) keine Reaktion gewenstoff vennenste of