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Einfacher Guide: Citratzyklus und Oxidative Decarboxylierung

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marie🫧

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Der Stoffwechsel und die Rolle von Enzymen sind zentrale Themen in der Biochemie. Enzyme sind Proteine, die biochemische Reaktionen katalysieren und den Stoffwechsel regulieren. Sie besitzen ein aktives Zentrum, an dem Substrate binden und umgesetzt werden. Die Regulation der Enzymaktivität erfolgt durch verschiedene Mechanismen wie Aktivierung, Hemmung und Feedback-Kontrolle. Wichtige Prozesse wie die Glykolyse, die oxidative Decarboxylierung und der Citratzyklus werden durch Enzyme gesteuert und sind essentiell für die Energiegewinnung in Zellen. Die oxidative Phosphorylierung in den Mitochondrien stellt den Hauptweg der ATP-Produktion dar.

19.11.2023

4743

STOFFWECHSEL
Enzyme : Bau & Eigenschaften
-Enzyme sind Molekule, die stoffwechselvorgänge im Körper katalysieren.
warend sie im organismus d

Aufbau der ATP-Synthase

Die ATP-Synthase ist ein komplexes Enzym, das in der inneren Mitochondrienmembran lokalisiert ist. Es besteht aus zwei Hauptkomponenten:

  1. F₀-Komponente:

    • Hydrophobe Peptide
    • In der Membran eingebettet
    • Durchlässig für Wasserstoffionen (Protonen)
    • Durch Protonenbewegung drehbar
  2. F₁-Komponente:

    • Hydrophile Bestandteile
    • Außerhalb der Membran
    • Enthält drei aktive Zentren zur ATP-Bildung
    • Besitzt einen drehbaren Stiel in der Mitte

Funktionsweise:

  • Protonen strömen durch F₀ und treiben die Rotation an
  • Die Rotation überträgt sich auf F₁
  • In F₁ werden ADP und Phosphat zu ATP verbunden

Vocabulary: Ein integrales Protein ist ein Protein, das die Membran ganz durchdringt.

Highlight: Die ATP-Synthase ist ein beeindruckendes Beispiel für ein molekulares Rotationsenzym, das die Energie des Protonengradienten in chemische Energie (ATP) umwandelt.

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Unterschiedliche Arten der Enzymhemmung

Es gibt verschiedene Mechanismen, wie Enzyme in ihrer Aktivität gehemmt werden können. Diese lassen sich in zwei Hauptkategorien einteilen:

  1. Irreversible Hemmung:

    • Nicht rückgängig zu machen
    • Hemmstoff bindet fest ans aktive Zentrum
    • Keine Produkte mehr möglich
  2. Reversible Hemmung:

    • Rückgängig zu machen
    • Hemmstoff bindet nicht fest ans aktive Zentrum

Die reversible Hemmung kann weiter unterteilt werden in:

a) Kompetitive Hemmung:

  • Hemmstoff konkurriert mit Substrat um aktives Zentrum
  • Ähnliche Struktur von Hemmstoff und Substrat
  • Bei Substraterhöhung kann Hemmung verhindert werden

b) Allosterische Hemmung:

  • Hemmstoff bindet an anderes Zentrum (allosterisches Zentrum)
  • Verändert die Form des aktiven Zentrums
  • Substrat kann nicht mehr binden

c) Unkompetitive Hemmung:

  • Hemmstoff bindet an Enzym-Substrat-Komplex
  • Substrat wird aus aktivem Zentrum verdrängt

Highlight: Die Regulation der Enzymaktivität durch verschiedene Hemmmechanismen ist ein wichtiger Kontrollmechanismus im Stoffwechsel.

Vocabulary: Allosterische Enzyme sind Enzyme, deren Aktivität durch die Bindung von Regulatormolekülen an eine vom aktiven Zentrum verschiedene Stelle beeinflusst wird.

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Das Coenzym NAD+

NAD+ (Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid) ist ein wichtiges Coenzym im Stoffwechsel:

  • Fungiert als Transportmittel für Elektronen und Wasserstoffprotonen
  • Kann zwischen oxidierter (NAD+) und reduzierter (NADH+H+) Form wechseln
  • Kleines, bewegliches Molekül, das durch die Zelle diffundieren kann

Die Rolle von NAD+ im Energiestoffwechsel:

  1. Nimmt Elektronen bei Oxidationsreaktionen auf (z.B. Glykolyse)
  2. Gibt Elektronen bei Reduktionsreaktionen ab (z.B. Atmungskette)
  3. Wichtig für die ATP-Produktion in den Mitochondrien

Die ATP-Synthase:

  • Protein in der inneren Mitochondrienmembran
  • Synthetisiert ATP aus ADP und Phosphat
  • Nutzt den Protonengradienten zur ATP-Produktion
  • Form der Substratkettenphosphorylierung

Definition: Die oxidative Phosphorylierung ist der Prozess der ATP-Bildung in den Mitochondrien unter Nutzung des Protonengradienten.

Highlight: NAD+ spielt eine zentrale Rolle im Energiestoffwechsel und verbindet verschiedene Stoffwechselwege wie Glykolyse, Citratzyklus und Atmungskette.

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Enzymregulation und -hemmung

Die Regulation der Enzymaktivität ist ein wichtiger Mechanismus zur Steuerung des Stoffwechsels. Enzyme können durch verschiedene Moleküle reguliert werden:

  • Aktivatoren erhöhen die Enzymaktivität
  • Inhibitoren reduzieren die Enzymaktivität

Eine wichtige Form der Enzymregulation ist die Feedbackhemmung, auch Endprodukthemmung genannt:

  • Das Endprodukt einer Reaktionskette wirkt als Hemmstoff für ein früheres Enzym
  • Verhindert die Überproduktion von Zwischenprodukten und Endprodukten
  • Energetisch effizient für die Zelle

Der Prozess der Feedbackhemmung läuft wie folgt ab:

  1. Ein Multienzymkomplex wird durchlaufen
  2. Das Endprodukt bindet an das allosterische Zentrum des ersten Enzyms (Schrittmacherenzym)
  3. Die Bindung des Substrats wird verhindert
  4. Keine weiteren Zwischenprodukte werden hergestellt
  5. Bei Verbrauch der Endprodukte löst sich die Hemmung

Vocabulary: Allosterische Regulation bezeichnet die Steuerung der Enzymaktivität durch Bindung von Molekülen an eine vom aktiven Zentrum verschiedene Stelle.

Example: In der Glykolyse hemmt ein Überschuss an ATP die Phosphofruktokinase und reguliert so den Abbau von Glucose.

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Glykolyse

Die Glykolyse ist ein zentraler Stoffwechselweg zur Energiegewinnung aus Glucose. Wichtige Merkmale sind:

  • Findet im Cytoplasma statt (bei Pflanzenzellen auch in Chloroplasten)
  • Benötigt keinen Sauerstoff (anaerober Prozess)
  • Glucose wird in 10 Schritten zu Pyruvat umgewandelt

Ablauf der Glykolyse:

  1. Vorbereitungsphase ("Investitionsphase"):

    • Glucose wird phosphoryliert (verbraucht 1 ATP)
    • Glucose-6-phosphat wird zu Fructose-6-phosphat umgewandelt
  2. Gewinnphase:

    • Spaltung in zwei C3-Moleküle
    • Bildung von Pyruvat
    • Gewinnung von ATP und NADH+H+

Bilanz der Glykolyse:

  • Aus 1 Glucose entstehen 2 Pyruvat
  • Netto-Gewinn: 2 ATP und 2 NADH+H+

Weiterer Weg des Pyruvats:

  • Aerob: Transport in Mitochondrien für Citratzyklus und Atmungskette
  • Anaerob: Gärung (z.B. Milchsäuregärung oder alkoholische Gärung)

Highlight: Die Glykolyse ist ein universeller Stoffwechselweg, der in fast allen Organismen vorkommt und die Grundlage für weitere energieliefernde Prozesse bildet.

Vocabulary: Stoffwechselregulation auf Enzymebene bezeichnet die Steuerung metabolischer Prozesse durch Beeinflussung der Enzymaktivität, wie es bei der Glykolyse der Fall ist.

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Enzyme: Bau und Eigenschaften

Enzyme spielen eine zentrale Rolle im Stoffwechsel von Organismen. Sie sind Proteinmoleküle, die biochemische Reaktionen katalysieren, ohne sich dabei selbst zu verändern.

Die wichtigsten Eigenschaften von Enzymen sind:

  • Sie ermöglichen und beschleunigen biochemische Reaktionen im Körper
  • Viele Enzyme sind substratspezifisch und binden nur bestimmte Moleküle
  • Ihre Wirkung entfalten sie oft erst durch Aktivierung mit Cofaktoren
  • Sie senken die notwendige Aktivierungsenergie für Reaktionen

Der Aufbau von Enzymen lässt sich wie folgt beschreiben:

  • Sie bestehen aus Proteinen (Apoenzym)
  • Besitzen ein aktives Zentrum als Bindungsstelle für Substrate
  • Funktionieren nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip

Definition: Katalysieren bedeutet die Beschleunigung, Verlangsamung oder Auslösung einer chemischen Stoffumsetzung.

Highlight: Enzyme sind hochspezifische biologische Katalysatoren, die den Stoffwechsel steuern und lebenswichtige Prozesse ermöglichen.

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Die ATP-Synthase ist ein komplexes Enzym, das in der inneren Mitochondrienmembran lokalisiert ist. Es besteht aus zwei Hauptkomponenten:

  1. F₀-Komponente:

    • Hydrophobe Peptide
    • In der Membran eingebettet
    • Durchlässig für Wasserstoffionen (Protonen)
    • Durch Protonenbewegung drehbar
  2. F₁-Komponente:

    • Hydrophile Bestandteile
    • Außerhalb der Membran
    • Enthält drei aktive Zentren zur ATP-Bildung
    • Besitzt einen drehbaren Stiel in der Mitte

Funktionsweise:

  • Protonen strömen durch F₀ und treiben die Rotation an
  • Die Rotation überträgt sich auf F₁
  • In F₁ werden ADP und Phosphat zu ATP verbunden

Vocabulary: Ein integrales Protein ist ein Protein, das die Membran ganz durchdringt.

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Es gibt verschiedene Mechanismen, wie Enzyme in ihrer Aktivität gehemmt werden können. Diese lassen sich in zwei Hauptkategorien einteilen:

  1. Irreversible Hemmung:

    • Nicht rückgängig zu machen
    • Hemmstoff bindet fest ans aktive Zentrum
    • Keine Produkte mehr möglich
  2. Reversible Hemmung:

    • Rückgängig zu machen
    • Hemmstoff bindet nicht fest ans aktive Zentrum

Die reversible Hemmung kann weiter unterteilt werden in:

a) Kompetitive Hemmung:

  • Hemmstoff konkurriert mit Substrat um aktives Zentrum
  • Ähnliche Struktur von Hemmstoff und Substrat
  • Bei Substraterhöhung kann Hemmung verhindert werden

b) Allosterische Hemmung:

  • Hemmstoff bindet an anderes Zentrum (allosterisches Zentrum)
  • Verändert die Form des aktiven Zentrums
  • Substrat kann nicht mehr binden

c) Unkompetitive Hemmung:

  • Hemmstoff bindet an Enzym-Substrat-Komplex
  • Substrat wird aus aktivem Zentrum verdrängt

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NAD+ (Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid) ist ein wichtiges Coenzym im Stoffwechsel:

  • Fungiert als Transportmittel für Elektronen und Wasserstoffprotonen
  • Kann zwischen oxidierter (NAD+) und reduzierter (NADH+H+) Form wechseln
  • Kleines, bewegliches Molekül, das durch die Zelle diffundieren kann

Die Rolle von NAD+ im Energiestoffwechsel:

  1. Nimmt Elektronen bei Oxidationsreaktionen auf (z.B. Glykolyse)
  2. Gibt Elektronen bei Reduktionsreaktionen ab (z.B. Atmungskette)
  3. Wichtig für die ATP-Produktion in den Mitochondrien

Die ATP-Synthase:

  • Protein in der inneren Mitochondrienmembran
  • Synthetisiert ATP aus ADP und Phosphat
  • Nutzt den Protonengradienten zur ATP-Produktion
  • Form der Substratkettenphosphorylierung

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Die Regulation der Enzymaktivität ist ein wichtiger Mechanismus zur Steuerung des Stoffwechsels. Enzyme können durch verschiedene Moleküle reguliert werden:

  • Aktivatoren erhöhen die Enzymaktivität
  • Inhibitoren reduzieren die Enzymaktivität

Eine wichtige Form der Enzymregulation ist die Feedbackhemmung, auch Endprodukthemmung genannt:

  • Das Endprodukt einer Reaktionskette wirkt als Hemmstoff für ein früheres Enzym
  • Verhindert die Überproduktion von Zwischenprodukten und Endprodukten
  • Energetisch effizient für die Zelle

Der Prozess der Feedbackhemmung läuft wie folgt ab:

  1. Ein Multienzymkomplex wird durchlaufen
  2. Das Endprodukt bindet an das allosterische Zentrum des ersten Enzyms (Schrittmacherenzym)
  3. Die Bindung des Substrats wird verhindert
  4. Keine weiteren Zwischenprodukte werden hergestellt
  5. Bei Verbrauch der Endprodukte löst sich die Hemmung

Vocabulary: Allosterische Regulation bezeichnet die Steuerung der Enzymaktivität durch Bindung von Molekülen an eine vom aktiven Zentrum verschiedene Stelle.

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Glykolyse

Die Glykolyse ist ein zentraler Stoffwechselweg zur Energiegewinnung aus Glucose. Wichtige Merkmale sind:

  • Findet im Cytoplasma statt (bei Pflanzenzellen auch in Chloroplasten)
  • Benötigt keinen Sauerstoff (anaerober Prozess)
  • Glucose wird in 10 Schritten zu Pyruvat umgewandelt

Ablauf der Glykolyse:

  1. Vorbereitungsphase ("Investitionsphase"):

    • Glucose wird phosphoryliert (verbraucht 1 ATP)
    • Glucose-6-phosphat wird zu Fructose-6-phosphat umgewandelt
  2. Gewinnphase:

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    • Bildung von Pyruvat
    • Gewinnung von ATP und NADH+H+

Bilanz der Glykolyse:

  • Aus 1 Glucose entstehen 2 Pyruvat
  • Netto-Gewinn: 2 ATP und 2 NADH+H+

Weiterer Weg des Pyruvats:

  • Aerob: Transport in Mitochondrien für Citratzyklus und Atmungskette
  • Anaerob: Gärung (z.B. Milchsäuregärung oder alkoholische Gärung)

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Enzyme spielen eine zentrale Rolle im Stoffwechsel von Organismen. Sie sind Proteinmoleküle, die biochemische Reaktionen katalysieren, ohne sich dabei selbst zu verändern.

Die wichtigsten Eigenschaften von Enzymen sind:

  • Sie ermöglichen und beschleunigen biochemische Reaktionen im Körper
  • Viele Enzyme sind substratspezifisch und binden nur bestimmte Moleküle
  • Ihre Wirkung entfalten sie oft erst durch Aktivierung mit Cofaktoren
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