Regulation der Enzymaktivität
Die Aktivität von Enzymen hängt von mehreren Faktoren ab: Temperatur, pH-Wert, Substratkonzentration, Enzymkonzentration und Hemmstoffen. Diese Faktoren beeinflussen, wie effektiv Enzyme arbeiten können und sind wichtig für die Steuerung von Stoffwechselprozessen.
Ein Beispiel für Enzymhemmung ist die kompetitive Hemmung, bei der ein Hemmstoff mit dem Substrat um das aktive Zentrum konkurriert. Der Hemmstoff blockiert das Enzym, sodass es kein Substrat binden kann. Je nach Konzentration des Hemmstoffs sinkt die Enzymaktivität entsprechend.
Besonders interessant sind allosterische Enzyme, die neben dem aktiven Zentrum ein weiteres, allosterisches Zentrum besitzen. Bindet ein Effektor (Aktivator oder Inhibitor) an dieses allosterische Zentrum, verändert sich die Form des aktiven Zentrums. Ein Aktivator erhöht die Enzymaktivität, während ein Inhibitor sie verringert.
⚠️ Wichtig für die Klausur: Die allosterische Regulation ist ein zentraler Mechanismus zur Steuerung des Stoffwechsels. Bei Klausuraufgaben solltest du Enzymreaktionen mit und ohne Effektoren vergleichen können und die Wirkungsmechanismen erklären!