Zell- und Molekularbiologie

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unpolaren Fettsäurereste sorgt für Zusammenhalten der Membran. Membranproteine Integrale Proteine: Tief in der Lipidschicht liegende langgestreckte Proteine Periphere Proteine: Liegen der Membran an den Außenseiten auf 2/21 Lipid-Doppelschicht integrales Kanalprotein Phospholipid polarer, hydrophiler Kopf unpolarer, hydrophober Schwanz Anordnung von Phospholipiden an einer Wasseroberfläche Permeabilität selektive Biologie Abitur Zell- und Molekularbiologie Wichtige Eigenschaften: - Alle Membranen haben die gleiche Grundstruktur Spezifische Funktionen durch Einlagerung besonderer Proteine - Membranen sind geschlossene Gebilde und enden nicht - Erschwerter Durchtritt für geladene lonen (haben Wasserhülle) aufgrund hydrophoben Bereich - Kleine Teilchen wie Wassermoleküle, Sauerstoff oder Kohlenstoffdioxid können Membran passieren - Integrale Proteine lassen auch größere Moleküle unter bestimmten Bedingungen passieren - Membranfluss: Vesikel sind aus der Membran herauslösbar und mit der Membran verschmelzbar (Oberflächenvergrößerung/-verringerung) Exocytose: Vesikel wandern durch das Zytoplasma Richtung Zellgrenze und verschmelzen dort mit der Plasmalemma → Membran vergrößert sich Endocytose: Ein Bläschen schnürt sich an der Zellgrenzmembran nach innen ab und wandert ins zytoplasma hinein Phagocytose: Feste Substanz wird aufgenommen Pinocytose: Flüssige substanz wurde aufgenommen → Membran verkleinert sich Wichtige Funktionen: - Barriere und Vermittler zur Außenwelt: Abgrenzung der Zellen nach außen, Wahrnehmung und Reaktion auf Umweltveränderungen - Zell-Zell-Erkennung: Oberflächenbeschaffenheit (Kohlenhydratketten) - Kompartimentierung (Abgrenzung einzelner Zellen → Plasmalemma) - Stofftransport: Kontrollierter Stofftransport durch Membran durch Tunnelproteine - Aufbau und Erhalt elektrischer Potentiale: z.B Ruhepotential - Informationsaufnahme: Membranproteine als Rezeptormoleküle für Hormone, Neurotransmitter, Signalstoffe - Zellverbindung (tight/gap junction): aneinander gekoppelte Membranproteine - Stabilität: Membranproteine sind mit Zytoskelett verbunden für mehr Stabilität der Zelle 2.2. Stofftransport durch die Membran Diffusion Ausgleich von Konzentrations Unterschieden aufgrund der brownschen Molekularbewegung (1) (2) (3) Passiver Transport Benötigt keine Energiezufuhr Von höherer zur niedrigeren Konzentration durch Diffusion Osmose Eingeschränkte Diffusion durch eine selektiv permeable Membran لاور Semipermeable Membran 3/21 Hohe Konzentration Lösungsmittel Geringe Konzentration Im Endzustand: Hydrostatischer Druck = Osmotischer Druck Aktiver Transport Benötigt Energie Entgegen des Konzentrationsunterschiedes Biologie Abitur hypotonisch Stoffkonzentration in der Zelle ist niedriger Plasmolyse Turgor wird größer, Wasser strömt in Zelle Zellwand- semipermeable Membranen Turgor Druck der in der Vakuole enthaltenen Flüssigkeit auf die Zellwand, welcher der Pflanzenzelle Stabilität gibt Zytoplasma Zellkern Zellsaftraum isotonisch Zelle unter natürlichen Bedingungen Stoffkonzentration in der Zelle ist gleich Normalzustand optimaler Turgor Zelle in einer hypertonischen Lösung hypertonisch isotonisch hypotonisch Plasmolyse Zell- und Molekularbiologie hypertonisch Stoffkonzentration in der Zelle ist höher Deplasmolyse Turgor schrumpft, Zelle verliert Wasser Zelle in einer hypotonischen Lösung Deplasmolyse Passiver Transport: außen Lipid-Doppelschicht Zellplasma kleine Moleküle innen einfache Diffusion Kanal- dod gesteuerter lonenkanal kanalvermittelte Diffusion große Moleküle und lonen Signal erleichterte Diffusion Carrier - Einfache Diffusion: Kleine Moleküle gelangen direkt durch Lipiddoppelschicht durch Diffusion 4/21 carriervermittelte Diffusion 1 - Erleichterte Diffusion: Größere Moleküle oder von Hydrathülle umgebende lonen gelangen nur mit Hilfe von Tunnelproteinen hindurch - Kanäle für bestimmte Stoffe (z.B. Aquaporine für Wasser) dauerhaft geöffnet oder offen durch chemische oder elektrische Signale - Carriervermittelte Diffusion: Durch Bindung an Carrier ändert sich die Raumstruktur des Carriers, sodass ein gebundenes Molekül hindurch gelangen kann → Carrier = Transportproteine welche Bindungsstellen für bestimmte Moleküle (Schlüssel-Schloss Prinzip) aufweisen Biologie Abitur Aktiver Transport: - Unterteilt sich in primär aktiv und sekundär aktiv Primär aktiver Transport: - Prozesse direkt mit energetischen Vorgängen verbunden - Richtung des Transports durch Struktur des Membranproteins gegeben aktiver Transport als Uniport Zufuhr von Energie Carrier/ lonenpumpe aktiver Transport als Symport Zufuhr von Energie Zell- und Molekularbiologie aktiver Transport als Antiport Carrier/ lonenpumpe Zufuhr von Energie Nur eine bestimmte lonen/Molekül-Sorte wird transportiert Uniport Symport Zwei verschiedene Teilchen in die gleiche Richtung Antiport Zwei verschiedene Teilchen in die entgegengesetzte Richtung Sekundär aktiver Transport: - Energiequelle nur indirekt beteiligt → Konzentrationsunterschied eines anderen Stoffs (oft H+) wird aufgebaut und liefert dann Energie für den sekundären Transport - Bei Rückstrom der lonen wird der zu transportierende Stoff gegen ein Konzentrationsgefälle mitbefördert - ATP wird durch Beförderung zur geringen Konzentration erzeugt Lipid-Doppelschicht Zufuhr von Energie Zellplasma Uniport OH Symport U Wasserstoff- lonenpumpe ∞ Lactose Carrier 5/21 ∞ Biologie Abitur 2.3. Die Organellen der eukaryotischen Zelle Zellorganellen mit Doppelmembran: Zellorganell Bau/Bestandteil Zellkern (Nucleus) Mitochondrium Plastide (Nur in Pflanzen- zellen!!) Kernmembran mit Kernporen (mit ER verbunden) - Kernkörper (Nucleolus) Endoplasmatis ches Reticulum Zell- und Molekularbiologie Ansammlung von RNA und Enzymen Herstellung der Untereinheit von Ribosomen - stark gefaltete innere Membran (Cristae) - Matrix-Raum (Plasma) - Mitochondriale DNA Ribosomen (70s-Typ) Zellorganellen mit einfacher Membran: Zellorganell Bau/Bestandteil - Thylakoidmembran mit zahlreichen gestapelten Thylakoiden (Grana) und Chlorophyll (Farbstoff) Stroma (Plasma) DNA, RNA Ribosomen (70s-Typ) Membranumschlossenes Kanalsystem Hohlraumsystem (Zisternen) Raues ER mit Ribosomen Glattes ER ohne Ribosomen Funktion - Steuerzentrale der Zelle Träger der Erbinformation - kontrolliert Stoffaustausch - Stoffwechsel: Fettsäure-/ Aminosäureabbau Dissimilation (Zellatmung und ATP-Gewinn) C6H12O6 + 60₂ 6CO₂ + 6H₂O - Leukoplasten: Nährstoffspeicher - Chromoplasten: Färben Teile von Pflanzen - Chloroplasten: Fotosynthese 6CO₂ + 6H₂O → C6H₁2O6 + 60₂ - Lichtreaktion: ATP-Bildung - Dunkelreaktion: CO2-Einstrom für Glucoseaufbau Funktion - raues ER: Proteinbiosynthese, Stofftransport glattes ER: Entgiftung, Stoffumwandlungsprozesse Bild Bild 6/21 Biologie Abitur Dictyosom/ Golgi Apparat Lysosomen (Nur Tierzelle!) Vesikel Vakuole (Nur Pflanzenzelle!) Ribosom Zellorganellen ohne Membran: Zellorganell Mikrotubuli Flache, leicht gewölbte, übereinander gestapelte Räume (Zisterne) - Membranumschlossene Bläschen (Golgi-Vesikel) - Membran zum Schutz vor Selbstverdauung - Verdauungsenzyme - Membranbläschen um nicht-plasmatischen Raum - Flüssigkeitsgefüllter Hohlraum Bau/Bestandteil Zell- und Molekularbiologie große und kleine Untereinheiten bestehend aus Protein und RNA - Polysom: viele Ribosomen hintereinander angereiht Dünne, röhrenförmige Stäbchen Zellwand Aus Cellulose (Nur Pflanze!!) - Turgor wirkt - Proteine erreichen Golgi-Apparat durch ER und werden gespeichert oder verändert - Bildung von Lysosomen - Transport von Proteinen - Abbau von Zellmaterial durch Verdauungsenzyme - pH-Wert = 5 Stofftransport, Endo-/Exocytose - Lagerraum für giftige Substanzen - Drückt Cytoplasma an Zellwand Funktion Ort der Proteinbiosynthese: synthetisiert Peptidketten nach Muster der mRNA wichtig bei Meiose, Mitose (Kernspindeln) bildet Zytoskelett aus - Bewegungsfähigkeit der Zelle (Geißeln und Wimpern) Stütz- und Schutzhülle Bild 7/21 Biologie Abitur Tierische und Pflanzliche Zelle im Vergleich: Mitochondrium Plasmodesmen Zellmembran Zellwand. Mitellamelle Ribosomen Golgi-Apparat (Dictyosom) Zellmembran Mikrotubuli Mitochondrium Mikrofilamente Ribosomen Tonoplast Golgi-Apparat (Dictyosom) Zellsaftvakuole Golgi-Vesikel Peroxisom Mikrotubuli EV12 wwwwww glattes raues endoplasmatisches Reticulum wwwwww Centriolen wwwwwww Peroxisom Kernpore Lysosom (glattes) (raues) endoplasmatisches Reticulum Chloroplast Mikrofilamente Cytoplasma Kernhülle Chromatin Nucleolus Abi Blick Keratin Desmosom Cytoplasma Kernhülle Chromatin Nucleolus Kernpore AbiBlick Zell- und Molekularbiologie Wichtige Aufbauten: Chloroplast: -äußere Membran innere Membran Thylakoid 80 Chloroplastenhülle 80 Ribosomen Granum (Thylakoidstapel) Stärkekorn 80 0 DNA Stroma Matrix Funktionsweise eines Golgi-Apparates: Mitochondrium: DNA Matrix äußere Membran Ribosom Einstülpungen (Cristae / Tubuli) 1 = Synthese des Proteins an Ribosomen (raues ER) 2= Transport der Proteine in Vesikeln, die sich aus dem ER abschnüren 3= Verschmelzen der Vesikel mit den Zisternen des Dictyosoms (Golgi-Apparat) 4= Veränderung des Proteins im Dictyosom 5 = Transport des Proteins in Vesikeln, die sich vom Dictyosom abschnüren (Golgi-Vesikel) 8/21 6 = Verschmelzen der Vesikel mit der Zellgrenz- membran (Exozytose) innere Membran Biologie Abitur 3. Die Zelle als Grundeinheit des Lebens 3.1 Geschlossene Systeme - weder Stoffzufuhr noch -abfluss (chem. Gleichgewicht) A B C (Reaktion und Rückreaktion, vollständige Umwandlung eines Stoffes ist unmöglich) Kann keine Energie für die Verrichtung von Arbeit liefern Bsp: Esterbildung 3.2 Offene Systeme Zell- und Molekularbiologie - Fließgleichgewicht: Stoffe fließen ständig zu und ab (kein chem. Gleichgewicht) -A→A→B→C→C (vollständige Umwandlung eines Stoffes möglich) - Kann Energie für die Verrichtung von Arbeit liefern - Jede lebende Zelle ist autoregulierend; Anpassung der Gleichgewichte an Umweltbedingungen - Aufrechterhaltung nur durch ständige Energiezufuhr - Beispiel: Alkoholabbau in der Leber, Zellatmung (Glykolyse, Citratzyklus, Atmungskette) Zeichen des Lebens - Stoffwechsel: Ab-, Auf-, Umbau von Stoffen - Reizbarkeit: Reize führen zu Reaktionen - Wachstum: Anreicherung von Verbindungen in einer Zelle - Fortpflanzung: Autoregulation, Autoreproduktion Entropie Maß für die Unordnung in Systemen, Tendenz zur Vergrößerung dieser - Entgegenwirken erfordert Energiezufuhr (Aufbau geordneter Strukturen aus weniger geordnetem Ausgangsmaterial), z.B. Foto-/Proteinbiosynthese Zellen sind biologische Systeme hoher Ordnung in ungeordneter Umgebung Tod: Maximum an Entropie, da keine Energiezufuhr mehr 3.3 Energieumwandlung in der Zelle Endergonische Prozesse Energieverbrauchende Reaktionen - Entropie der Zelle wird erhöht Freie Energie AG: 9/21 Exergonische Prozesse - Energieliefernde Reaktionen - Entropie der Zelle wird vermindert - freigesetzte Energie für chemische-, mechanische-, oder Transportarbeit - Energie, die eine chemische Reaktion zur Verrichtung von Arbeit liefert - Quelle: Licht (bei Tieren: Nährstoffe, die ihre Energie aus Licht ziehen) - exergonisch: Energieinhalt nimmt ab, AG mit negativem Vorzeichen - endergonisch: Energieinhalt nimmt zu, AG mit negativem Vorzeichen Biologie Abitur Adenosintriphosphat (ATP): OIPIO 0- 0=2-0 High energy bond H₂N OH OH Zell- und Molekularbiologie - Aus stickstoffhaltiger Purinbase Adenin, C.-Zucker Ribose und drei Phosphatgruppen - Phosphorylierung: Freie Energie wird durch Übertragung einer Phosphatgruppe des ATP auf eine der Ausgangssubstanzen erhöht - Bei Abspaltung der dritten Phosphatgruppe werden 30 kJ mol-¹ frei, es entsteht ADP (Adenosindiphosphat): ATP → ADP + P (exergonisch, AG = -30 kJ mol¹) ADP + P → ATP (endergonisch, AG = 30 kJ. mol-¹) -Bindung von festgelegter Energieportion von 30 kJ. mol-¹ bedeutet: → Bei endergonischer Reaktion mit weniger Gebrauch wird Rest als Wärme frei (Ein Teil der Energie geht verloren) → Bei exergonischen Reaktion mit mehr Energiefreigabe wird Rest als Wärme freigesetzt (Nutzbare Energie geht verloren) → Bei Prozessen mit viel Energie-Gebrauch erfolgt die Energieanreicherung nur in mehreren Schritten - ATP wird in Mitochondrien gebildet und wird per Diffusion in der Zelle verteilt Kopplung exergonischer und endergonischer Reaktionen: - Endo- und exergonische Abläufe müssen gekoppelt, aber in getrennten Orten ablaufen - Überträger Verbindungen: Energieaufnahme aus exergonischen Vorgängen und Energieabgabe an endergonische Vorgänge - Aus ATP gewonnene Energie verpufft nicht als Wärme, sondern wird in chemische Energie umgewandelt Stoff A exergonische Reaktion (-4G) Stoff B endergonische Reaktion (+AG) ATP ADP+P exergonische Reaktion (-AG) Experimente zum Nachweis der ATP-Abhängigkeit: 10/21 Stoff D endergonische Reaktion (+AG) Stoff C Reaktionsablauf - Bei Leuchtreaktionen: Gemisch aus nicht-leuchtendem Luciferin und dem Enzym Luciferase leuchtet erst auf, wenn ATP hinzugefügt wird - Stärkenachweis mit Lugol'scher Lösung nach Verkettung von Glucose zu Stärke (Glucosephosphat muss enthalten sein) - ATP-Lösung auf vorgespanntes Muskelgewebe: Gewebe kontrahiert Biologie Abitur 4. Moleküle des Lebens 4.1 Stoffliche Zusammensetzung der Zelle - Wichtige chemische Elemente: Kohlenstoff (C), Wasserstoff (H), Sauerstoff (O), Stickstoff (N), - Wichtige lonen: Schwefel (S), Phosphor (P), Kalium (K), Natrium (Na), Calcium (Ca), Magnesium (Mg), Chlor (CI) - Anorganische Verbindungen: Wasser, Salzionen - Organische Verbindungen: Verbindungen Kohlenhydrate Fette Eiweiße (Proteine) Nukleinsäuren Farbstoffe (Pigmente) Zell- und Molekularbiologie Funktionen Energiespeicher (z.B. Stärke); Baustoffe (z.B. Cellulose) Energiespeicher; Baustoffe (z. B. Membranlipide) Baustoffe; Botenstoffe; Enzyme; Rezeptoren; Transportmoleküle Speicher und Überträger genetischer Informationen (DNA, RNA) - Chlorophyll: Umwandlung von Lichtenergie in chemische Energie Hämoglobin: Bindung und transport von O₂ Sehfarbstoff: Umwandlung von Lichtenergie in elektrische Energie - Man unterscheidet bei allen chemischen Reaktionen des Stoffwechsels zwischen dem Energie- und dem Baustoffwechsel: Energiestoffwechsel: Reaktionen des Energiehaushaltes der Zelle Baustoffwechsel: chem. Prozesse, die eigene Substanzen auf-/umbauen 4.2 Aufbau und Eigenschaften von Proteinen - Proteine sind Makromoleküle aus Aminosäureketten - Es gibt 20 Aminosäuren, 8 davon sind essentiell Strukturelle Merkmale von Aminosäuren: - gleichbleibender Aufbau, unterscheiden sich im variablen Rest (-R): Carboxygruppe COOH H₂N-C-H R variabler Rest Amino- gruppe Wasserstoff - Aminosäuren werden in vier Gruppen eingeteilt: → Unpolarer Rest: gleichmäßige Ladungsverteilung, lipophil (Gly, Ala) Polarer Rest: ungleiche Ladungsverteilung, hydrophil (Ser, Asn) → Saure AS: Protonendonatoren, negativ geladen, Anionen (Asp) → Basische AS: Protonenakzeptoren, positive geladen, Kationen (Lys) Eigenschaften der Peptidbindung: - Die Bindung bei der Reaktion zwischen zwei Aminosäuren nennt man Peptidbindung - Bei der Verbindung wird Wasser freigesetzt, es handelt sich um eine Kondensationsreaktion CH3-CH-C OH H -N-CH₂ NH₂ Alanin H Glycin 11/21 -C-OH CH3-CH-C-N-CH₂-C-OH + H₂O NH₂ Biologie Abitur Struktur von Proteinen: - Proteine bestehen aus Ketten beliebiger Reihenfolge von Aminosäuren, die in gleicher Weise über Peptidbindungen miteinander verbunden sind Anzahl der AS 2 3 bis zu 10 bis zu 100 mehr als 100 - Die genetisch festgelegte Abfolge (Sequenz) der Aminosäuren eines Proteins wird als seine Primärstruktur bezeichnet Bezeichnung Dipeptid Tripeptid Oligopeptid Polypeptid Protein - Durch Wechselwirkungen zwischen den Resten der AS entsteht eine unterschiedliche räumliche Struktur und Anordnung: Bsp: Keratin (cc-Helix) Sekundärstruktur x-Helix Spirale: Wasserstoffbrückenbindung innerhalb einer Kette Tertiärstruktur Zell- und Molekularbiologie Quartärstruktur B- Faltblatt: Mehrere Ketten bilden untereinander Wasserstoffbrückenbindungen aus "Geknäulte" Aminosäurekette durch - Van-der-Waals-Kräfte Wasserstoffbrückenbindung - lonenbindung - Disulfid-Brücken Peptidketten in komplexen Protein-Einheiten Beispiel: Blutfarbstoff Hämoglobin (4 AS-Ketten) Vielfalt der Funktionen von Proteinen: Proteintypen Enzyme Gerüstelemente Transportmoleküle Hormone Rezeptormoleküle kontraktile Moleküle Abwehrproteine Denaturierung: Funktion und Beispiele Katalyse von Reaktionen und Steuerung des Stoffwechsels, z.B. DNA-Polymerase 12/21 Festigung, z.B, Keratin in Haaren, Nägeln und Hufen; Kollagen im Bindegewebe - O₂- Transport, z.B. Hämoglobin - Transport an Membranen, z.B. Carrier Protein, Tunnelproteine Beeinflussung des Stoffwechsels, z.B. Insulin Informationsweiterleitung, z.B. Acetylcholinrezeptoren, Antigenrezeptoren Bewegung, z.B. in Muskelzellen und Immunreaktionen, z.B. Antikörper Geißeln Proteine verlieren ihre Tertiärstruktur durch: - Starke Erwärmung: Lösung schwacher Bindungen (z.B. H-Brücken) - Säuren und Basen: Veränderung der Ladungsverhältnisse in den Resten durch Anlagerung von oder Abgabe von Protonen (H+) - Schwermetalle: Veränderung kovalenter Bindungen, Lösung der Disulfidbrücken durch Reaktion mit den Schwefelatomen Biologie Abitur 4.3 Proteine als Enzyme Enzyme als Biokatalysatoren: - Enzyme setzen die Aktivierungsenergie chemischer Reaktionen soweit herab, dass in menschlichen Zellen die Prozesse des Stoffwechsels bei 36-37°C ablaufen können - Enzyme gehen wie Katalysatoren unverändert aus der Reaktion hervor → Können in sehr geringen Mengen viele Moleküle zur Reaktion bringen freie Enthalpie Substrate ohne Enzym Bau von Enzymen: mit Enzym Reaktionsverlauf Aktivierungs- energie ohne | Enzym Aktivierungs- Energie mit Enzym Zell- und Molekularbiologie freie Reaktions- enthalpie Produkte - Proteine mit aktivem Zentrum: - Aktives Zentrum: Vertiefung der Moleküloberfläche mit einem charakteristischen elektrischen Ladungsmuster (Andocken nach Schlüssel-Schloss-Prinzip, induzierte Passform) - Einfaches Enzym: hochmolekulares Enzym aus einer einzigen langen AS-Kette - Zusammengesetztes Enzym: hochmolekulares Apoenzym (Proteinanteil) und niedermolekulares Coenzym (nicht-eiweißartige Verbindung, wie Vitamine, ATP, Mg, Fe) Ablauf enzymatisch katalysierter Reaktionen (Katalytischer Zyklus): 1. Enzym und Substrat-Molekül bilden für kurze Zeit einen Enzym-Substrat-Komplex → Substratmolekül nun reaktionsfreudig und in mechanischer Spannung 2. Katalysiert durch das Enzym läuft eine chemische Reaktion ab → Ladungsverschiebung 3. Die Reaktionsprodukte lösen sich vom Enzym durch geringere Affinität zum Enzymmolekül. Das Enzymmolekül liegt unverändert vor Enzym + Substrat Substrat aktives Zentrum Bindung aktives Zentrum Substrat A Enzym l Enzym-Substrat- Komplex Substrat- und Wirkungsspezifität: - Substratspezifität: Komplex wird nur gebildet, wenn Substrat- und Enzymmolekül räumlich zueinander passen (Schlüssel-Schloss-Prinzip) Reaktionsprodukte Substrat B Produkte Enzym + Produkt(e) 13/21 keine keine Reaktion Bindung Reaktion Enzym-Substrat-Komplex Enzym I Biologie Abitur - Wirkungsspezifität: Jedes Enzym kann nur immer die gleiche Reaktion katalysieren, z.B. Spaltung des Substrats an bestimmter Stelle Substrat A Enzym I z. B. Hydrolyse Pepsin (Magen) Reaktions- produkte P₁ P₂ aktives Zentrum- 2 Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Temperatur: 4 Substrat A - Temperaturoptimum: Größtmöglichen Zahl von Enzym-Substrat-Komplexen pro Zeiteinheit (höchstmögliche Reaktionsgeschwindigkeit) 6 Enzym II - Überschreiten des Optimums: Denaturierung - Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel (RGT-Regel): Pro Temperaturerhöhung um 10°C erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit um das Zwei- bis Dreifache (Wärmebewegung der Teilchen nimmt zu, mehr Enzyme und Substrate treffen aufeinander) Abhängigkeit der Enzymaktivität von dem pH-Wert: Amylase Trypsin (Speichel) (Dünndarm) - pH-Optimum: höchstmögliche Reaktionsgeschwindigkeit - Änderung des pH-Werts: Beeinträchtigung der Bindung mit Substrat (andere Ladungsverteilung im Enzym und im aktiven Zentrum durch Aufnahme/Abgabe von Wasserstoffmolekülen, Denaturierung) 8 10 z. B. O₂- Abspaltung 12 Zell- und Molekularbiologie Reaktions- produkte pH-Wert P3 P4 Anstieg nach RGT-Regel Denaturierung 10 20 30 Temperatur- Optimum 40 50 60 T[°C] Hemmung und Regulation der Enzymwirkung: - kompetitive Hemmung: ähnliches Substrat (Inhibitor) konkurriert mit dem Zielsubstrat um das aktive Zentrum, reversibel (Senkt je nach Konzentrierung die Enzymaktivität) Substrat Hemmstoff Enzym Substrat Enzym - Schwermetallvergiftung: Blei, Cadmium, Quecksilber verändern die Tertiärstruktur (nicht-kompetitive Hemmung), irreversibel - allosterische Hemmung: Aktivatoren/Inhibitoren setzt sich in das allosterische Zentrum und erhöhen/senken die Enzymaktivität •H-H allosterisches Zentrum Enzym-Substrat-Komplex Hemmstoff Enzym l Enzym-Hemmstoff-Komplex A-1 ohne Hemmstoff mit Hemmstoff Produkt(e) - Endprodukthemmung: Das Endprodukt einer Stoffwechselkette hemmt ein Enzym welches am Anfang der Kette steht (positive Rückkopplung, Menge des gebildeten Endprodukts lässt sich so regeln) allosterische Hemmung Enzym II Enzym III -C------- D 14/21 Produkt(e) Biologie Abitur Abhängigkeit enzymatischer Reaktionen von der Substratkonzentration: - Bei geringer Substratkonzentration: Nur wenige Enzym-Substrat-Komplexe - Bei hoher Substratkonzentration: Viele Enzym-Substrat-Komplexe, Sättigungskonzentration ist erreicht - Reaktionsgeschwindigkeit im Verhältnis der Substratkonzentration, für jedes Enzym verschieden: Reaktionsgeschwindigkeit Vmax ½/2 Vmax KM Zell- und Molekularbiologie Substratkonzentration [S] Die Michaelis-Konstante Km gibt diejenige Substratkonzentration an, bei der die Hälfte der Enzymmoleküle als Komplex vorliegt Hohe Aktivität wenn schnell steigende Reaktionsgeschwindigkeit (kleine Michaelis Konstante) Steuerung des Stoffwechsels durch Enzyme: - Zelle steuert den Stoffwechsel durch gezielte Veränderung der Bedingungen für ihre enzymatisch katalysierten Reaktionen (Reaktion auf Angebot und Nachfrage) Maßnahmen: - Veränderung des Angebots an Substrat und Energie - Veränderung der Nachfrage nach dem Endprodukt einer Reaktionskette (Abbau oder Abgabe aus der Zelle) - Veränderung der Konzentration des entsprechenden allosterischen Hemm- oder Aktivierungsstoffes (nur bei allosterischen Enzymen) - Steuerung der Genaktivität (Veränderung der Proteinbiosynthese erhöht die Menge des Enzyms) Enzymklasse Hydrolase Lyase Transferase Oxidoreduktase Ligase Isomerase Aufgabe, katalysierte Reaktion Substratspaltung mit H₂O Substratspaltung ohne H2O Transfer von chemischen Gruppen Oxidation/Reduktion Molekül Verknüpfung Umbau im Substratmolekül 15/21 Wichtige Begriffe: - Cofaktoren: Zusätzliche Komponente zur Entfaltung der katalytischen Wirkung von Enzymen, muss von anderem Enzym regeneriert werden Prosthetische Gruppen: Dauerhaft gebundene Cofaktoren, essenziell - Cosubstrate: Kurzfristig gebundene Cofaktoren (z.B. ATP) - Wechselzahl: Maß für die Geschwindigkeit von enzymatischen Reaktionen, umgewandelte Substrate pro Sekunde am aktiven Zentrum Biologie Abitur Beispiel Enzyme: Urease: - Spaltet Harnstoff in Ammoniak und Kohlenstoffdioxid - kommt in vielen Pflanzen, Schimmelpilzen und Bodenbakterien vor CO2 + 2 NH3 + 2 H2O 2 NH4+ + HCO3- + OH- Katalase: - Spaltet das bei der Zellatmung anfallende Zellgift Wasserstoffperoxid in Wasser und Sauerstoff - kommt in allen pflanzlichen und tierischen Organen vor 2 H₂O₂ 2 H₂O + O₂ Katalase Zell- und Molekularbiologie Amylase: - Spaltet Polysaccharide (z. B. Stärke) an den Glykosidbindungen zu Zucker - In Speichel enthalten, auch in Pflanzen Beispiel Versuche zu Enzymreaktionen: - Kartoffelscheibe mit heißer Kupfer-Münze + H₂O₂ → Beheizter Teil: Keine Reaktion mit H₂O₂ → Unbeheizter Teil (Kontrollversuch): Schaumbildung Erklärung: Katalase durch Hitze zerstört worden, Katalase in Kartoffeln baut Wasserstoffperoxid ab - H₂O₂ und... ...Sand → keine Reaktion (Kontrollversuch) ...Braunstein → Gasbildung (Braunstein als Katalysator) ... Kartoffel → Gasbildung (Katalase in Kartoffel als Katalysator) 4.4 Nukleinsäuren → Zwei Arten von Nukleinsäuren: Desoxyribonukleinsäure (DNA) und Ribonukleinsäure (RNA) DNA RNA Chemie und Struktur der Nukleinsäuren: Nukleinsäuren bestehen aus langen Ketten von einander ähnlichen Bausteinen, den Nukleotiden Nukleotide bestehen jeweils aus: - Fünffach-Zucker (Bei DNA Desoxyribose, bei RNA Ribose) Phosphat Trägt die genetische Information einer Zelle - Ist in verschiedenen Formen an der Realisierung der genetischen Information beteiligt, z.B. Proteinbiosynthese - Einige Viren speichern ihre genetische Information in RNA-Molekülen, z.B. AIDS-Virus - Eine an das fünfte C-Atom des Zuckers gebundene Phosphorsäure - Eine von vier verschiedenen organischen Basen: Cytosin, Adenin, Guanin, Thymin (bei RNA statt Thymin Uracil) 5' 3' Zucker 16/21 1' Nukleotid Base Biologie Abitur Nukleinsäurestränge: - Nukleinsäurestrang bildet sich durch kovalente Bindung zwischen eines Nukleotids mit einer Phosphatgruppe eines anderen Nukleotids B B Z P = Phosphat Z = Zucker (Pentose) B = Organische Base B B Baumerkmale von DNA-Molekülen: Zell- und Molekularbiologie Z 3' - Nukleinsäurestrang besitzt ein 5'-Ende (Am C5-Atom des Zuckers gebundener Phosphatrest) und ein 3'-Ende (Zuckermolekül dessen C3-Atom bereit für ein weiteres Nukleotid ist) - Genetische Information unterscheidet sich bei der Sequenz der vier verschiedenen Basen - DNA-Doppelhelix aus zwei gegenläufigen, spiralig umeinander gewundenen Nukleinsäuresträngen - Antiparallelität: Das 3'-Ende steht dem 5'-Ende gegenüber - Die Basen beider Stränge stehen sich genau gegenüber und sind mit Wasserstoffbrücken verbunden: Adenin und Thymin mit zwei, und Cytosin und Guanin mit drei Wasserstoffbrücken: A CEG T - Leiterartiges Gebilde - Die Nukleinstränge sind komplementär, aber nicht identisch zueinander - Als Watson-Crick-Modell bezeichnet: Basen- paare Zucker- Phosphat- Rückgrat Q5' A Baumerkmale von RNA-Molekülen: GEO CD 17/21 GEO - Nur ein Einzelstrang trägt die Basenfolge, die ein Gen ausmacht - DNA Abschnitte sehr lang, da nur 4 Basenpaare - Nur ein kleiner Teil der Basensequenz beinhaltet sinnvolle Informationen - Aus nur einem Nukleinstrang - ähnlicher Aufbau wie bei DNA; Anderer Zucker und statt Thymin Uracil Biologie Abitur Zell- und Molekularbiologie Einfacher Versuch zur Isolierung von Nukleinsäuren aus Zellen: 1. Zerstörung der Zellen im Mörser 2. Abtrennung von Zellbruchstücken in einem groben Filter 3. Abtrennung der Proteine von der DNA durch starke Detergenzien, z.B. durch Spülmittel oder Waschmittel 4. Ausfällung der Nukleinsäuren mit eisgekühltem Ethanol - Nukleinsäuren erscheinen als zähflüssige helle Substanz - Nachweis durch zugabe von DNase; DNA Stücke werden klein geschnitten was zur Dünnflüssigkeit der Lösung führt Replikation: - Genetische Information wird weitergegeben mit Mitose oder Meiose durch Verdopplung der DNA (= Replikation) 1. Das Enzym Topoisomerase entspiralisiert die Doppelhelix und Helicase trennt die Stränge unter ATP-Verbrauch 2. RNA-Primase katalysiert die Synthese von Primern (Startmolekül) 3. Am 3'-Ende des Primers beginnt die DNA-Polymerase (von 5' zu 3') und synthetisiert einen neuen DNA Strang aus freien einzelnen Nukleotiden 4. Primer wird durch Enzyme entfernt und die Lücke wird mit Nukleotiden durch DNA-Polymerase ersetzt 5. Ligase verbindet letzte Lücke unter ATP Verbrauch - Primer an den äußersten Enden werden entfernt aber nicht ersetzt; DNA wird jedes Mal kürzer - Bei Eukaryoten: Telomere am Ende; Keine genetische Information geht verloren Replikations- richtung Da - ba DO DB po ← bo 5 ....... boo RNA- Primase RNA-Primer DNA- Polymerase Nukleotide Helicase Proteine DNA-Polymerase RNA-Primer 5 18/21 Replikations- richtung Biologie Abitur Folgestrang Leitstrang Okazaki-Fragmente Telomere Schleifenmodell Replikationsgabel 5' 3' Helicase D ← Gabel 2 Wichtige Begriffe und Erklärungen 3' Ende entfernt sich immer weiter von Replikationsgabel, wird also diskontinuierlich verlängert 3' Ende kann kontinuierlich verlängert werden Einzeln synthetisierte Stücke der DNA (100-200 Nukleotide) Endabschnitt der Chromosomen ohne genetische Information (Bei Eukaryoten) 2 Replikationsgabel Zell- und Molekularbiologie DNA-Polymerase läuft nur ein eine Richtung (von zu 3'), Folgestrang muss wie Schleife drehen Leitstrang der Gabel 2 Abschnitt eines DNA-Strangs, der nach dem Auftrennen der Basenpaare entsteht Okazaki-Fragment Folgestrang der Gabel 2 Primer Okazaki-Fragment Folgestrang der Gabel 1 Helicase Leitstrang der Gabel 1 Laur Gabel 1- 3' 5' DNA repliziert sich semi-konservativ, da sie neu entstandenen Moleküle je zur Hälfte aus der zugrunde liegenden Ausgangsverbindung besteht: zu replizierender DNA-Doppelstrang alter DNA-Einzelstrang- neuer DNA-Doppelstrang. 19/21 www Biologie Abitur Chromosomen: - Aus DNA und Proteinen (Histone) - Chromosomen liegen in zwei Formen vor: Transportform Während Mitose und Meiose Mehrfach spiralig aufgewickelt - Kurz und dick Chromatide über Centromer verbunden Genetische Information nicht zugänglich Erforderlich um Chromosomen bewegen zu können Zelle Nucleus Basenpaar Histone Chromosom Chromatiden DNA- Telomer Centromer Telomer Doppelstrang Arbeitsform - Zwischen zwei Mitosen - langgestreckt, wenig spiralisiert - Chromatide sind getrennt - Unter Elektronenmikroskop sichtbar - Genetische Information ist zugänglich Zentromer Zell- und Molekularbiologie mon -DNA-Molekül (Doppelhelix) Chromosom in Arbeitsform (langgestreckt, entspiralisiert) Zentromer 12 Ein-Chromatid- Ein-Chromatid- Chromosom Chromosom ,Zentromer Trennung der Chromatiden (Anaphase der Mitose) Homologe Chromosomen des Menschen: - Eine Körperzelle des Menschen enthält 46 Chromosomen - Diploider Chromosomensatz; besteht aus zwei einfachen (haploiden) Sätzen mit je 23 Chromosomen (Mutter und Vater) - Homologe Chromosome: In jeder Körperzelle hat jedes Chromosom einen Partner der die gleichen Gene enthält - 23. Chromosomenpaar bei Mann und Frau unterschiedlich: → Mann: XY (Y-Chromosom fast genleer und klein) → Frau: XX - Karyogramm: Geordnete Darstellung aller Chromosome in einer Zelle X? X K( 11 (7) 6 7 8 9 13 14 19 15 VIN 20 10 16 38 21 !! !! 5 11 17 22 X 12 18 30 20/21 X/Y Biologie Abitur 5. Zellzyklus Prophase G₂-Kontrollpunkt G₂-Phase Doppel- chromo- somen 3 Zellzyklus Metaphase Anaphase M- Kontrollpunkt Mitose Dauer beim Menschen ca. 20 Minuten Interphase Dauer beim Menschen ca. 10-24 Stunden DNA-Synthese (Verdopplung der Chromosomen) (S-Phase) Mitose: → ungeschlechtliche Zellteilung 1. Prophase: - Chromosomen verdichten sich zur Transportform - Spindelapparat (aus Mikrotubuli) wird gebildet - Kernhülle und Nucleolus löst sich auf G₁-Phase Einzel chromo- somen Zell- und Molekularbiologie Telophase Dauer- gewebe G-Phase G₁-Kontrollpunkt Differenzierung zu einer spezialisierten Zelle Spindelapparat (888) 2. Metaphase: - Spindelapparat vollständig ausgebildet und an den Polen - Chromosome sind maximal verkürzt und am Centromer mit dem Spindelapparat in der Äquatorialebene verbunden 3. Anaphase: - Spindelfasern verkürzen sich - Chromosom wird in zwei Ein-chromatid-chromosomen getrennt - Bewegung zu Zellpolen 4. Telophase: - Spindelapparat löst sich auf - Bildung von neuen Membranen - Zwei neue Tochterzellen - Chromosome entfalten sich wieder Interphase: Pol Spindel- fasern 21/21 -Doppel- chromosom Äquatorial- ebene Einzel- chromosom Pol G₁-Phase: Zellen wachsen zu Mutterzellen heran S-Phase: Verdopplung des Genetischen Materials G₂-Phase: Zellkontakte werden gelöst für nächste Teilung Kontrollpunkte: - G₁-Kontrollpunkt: Überprüfung der Größe - G₂-Kontrollpunkt: Zyklus wird angehalten, bis Schäden am genetischen Material repariert sind → Irreparable Schäden = Selbstzerstörung (Apoptose)