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Aminosäuren und Proteine

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 Aminosäure
Strukturformel:
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H₂N-C-H
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L-Aminosäure
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› kommt in der Natur vor / Aminogruppe ist in der Fischer-Projektion links
COOH
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Aminosäure Strukturformel: COOH H₂N-C-H R L-Aminosäure ↳ › kommt in der Natur vor / Aminogruppe ist in der Fischer-Projektion links COOH I H3N-C-H | R COOH H-C-NH2 R D-Aminosäure/ NH₂ (Aminogruppe): Basegruppe / kann Protonen aufnehmen + COOH (Carboxylgruppe): Säuregruppe / kann Protonen abgeben - R (Rest): Seitenkette C (a-C-Atom) + Kation (positiv geladenes Ion) pH<1 + H₂O* - H₂O → der Unterschied liegt in der NH₂ Gruppe COO + H3N-C-H T R Zwitterion pH=6 + OH - H₂O → H₂N-C-H R Anion (negativ geladenes Ion) pH>13 A Aminosäuren sind Ampholyte und können daher als Säure oder auch als Base reagieren! COO Zwitterion: Innerhalb der Moleküle wirkt die Carboxylgruppe als Protonendonator (Säure) und die Aminogruppe als Protonenakzeptor (Base). Daher kommt es zur intramolekularen Protonenwanderung die zur Bildung eines Zwitterions führt. Da eine funktionelle Gruppe positiv und die andere negativ geladen ist, ist das Molekül insgesamt neutral. H HCOOH H₂N-C-H R Isoelektrischer Punkt: Der pH-Wert bei dem die höchste Konzentration an Zwitterionen vorliegt wird als Isoelektrischer Punkt bezeichnet. An diesem pH-Wert sind Aminogruppe und Carboxylgruppe nämlich ausgeglichen und die Aminosäuren wandern im elektrischen Feld nicht mehr, da die Summenladung neutral ist. Der Isoelektrische Punkt ist für alle Aminosäuren unterschiedlich und hängt von der Struktur der Seitenkette ab. pH<IEP→→ positive Summenladung Berechnung: pH>IEP → negative Summenladung pKs1 + pks2 2 COO | + H3N-C-H | R Spiegelbild-Isomerie: Moleküle der Aminosäuren haben am a-C-Atom ein asymmetrisches C-Atom weil es an vier verschiedene Substituenten gebunden ist. Dadurch sind die Aminosäuren chiral und optisch aktiv. Es existieren also von allen Aminosäuren zwei unterschiedliche Enantiomere die sich wie Bild und Spiegelbild verhalten. Sie unterscheiden sich nur in ihrer räumlichen Struktur und nicht in ihren chemischen...

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und physikalischen Eigenschaften. Proteinogene a-Aminosäuren: Es gibt 22 proteinogene Aminosäuren die als Bausteine der Proteine in Lebewesen vorkommen. Die unterschiedliche Struktur der Seitenkette beeinflusst die Eigenschaften der Aminosäure und deshalb werden sie in vier Gruppen eingeteilt: Neutrale Aminosäuren mit unpolarem Rest: Seitenkette besteht nur aus C,H Hydrophob → nicht wasserlöslich Neutrale Aminosäuren mit polarem Rest: Seitenkette besteht aus C,H,S,N,O,Se Hydrophil →wasserlöslich Saure Aminosäuren: weitere Carboxylgruppe (COOH) Basische Aminosäuren: weitere Aminogruppe (NH₂) COOH 1 H₂N-C-H 1 H Glycin Gly COOH 1 H₂N-C-H CH₂ H₂C-C-CH3 1 H Leucin Leu COOH H-N-H Prolin Pro COOH H₂N-C-H 1 CH₂-OH Serin Ser COOH H₂N-C-H H-C-OH 1 CH₂ Threonin Thr COOH 1 H₂N-C-H LZ-I H Tryptophan Trp Unpolare Aminosäuren COOH I H₂N-C-H I CH3 Alanin Ala COOH I H₂N-C-H H₂C-C-CH₂ || H CH3 Isoleucin lle COOH 1 H₂N-C-H Methionin Met Polare Aminosäuren CH₂-CH₂-S-CH3 COOH T H₂N-C-H CH₂-SH Cystein Cys COOH 1 H₂N-C-H 1 CH,−C – NH, O Asparagin Asn COOH 1 H₂N-C-H 1 CH₂ OH Tyrosin Tyr H₂N-C-H H₂C-C-CH3 1 H Valin Val COOH 1 H₂N-C-H 1 CH₂ Phenylalanin Phe COOH COOH H₂N-C-H CH₂-SeH Selenocystein Sec COOH H₂N-C-H CH,CH,CNH, Glutamin Gin essenzielle Aminosäuren Saure Aminosäuren H₂N-C-H Asparaginsäure Asp COOH 1 H₂N-C-H 1 COOH 1 H₂N-C-H Glutaminsäure Glu Basische Aminosäuren Lysin Lys COOH COOH I H₂N-C-H 1 CH,—CH,−CH,—CH,—NH, CH₂-COOH Arginin Arg COOH I H₂N-C-H 1 CH,—CH,—CH,−NH–C=NH CH₂-CH₂-COOH Histidin His COOH CH₂ N N H₂N-C-H 1 H I NH₂ Pyrrolysin Pyl H 1 CH₂-CH₂-CH₂-CH₂-N CH3. C O Titrationskurve Aminosäure: Glycin pH 11- 10- 9- 8- 7- 6- 5- 4- 3- 2- 16 VNaOH 1. am Anfang liegen mehr Kation (positiv geladene Ionen) vor Glycin 100% COOH | + H3N-C-H | H 2. beim zweiten Punkt liegen Kationen und Zwitterionen 50%/50% vor Pufferwirkung sehr stark IEP 3 COOH I COO I H3N-C-H H3N-C-H I H + COO | + H3N-C-H | H + 3. beim dritten Punkt liegen 100% Zwitterionen vor → Isoelektrischer Punkt H₂N-C-H H | H 4. beim vierten Punkt liegen Anionen und Zwitterionen 50%/50% vor →→>> Pufferwirkung sehr stark COO COO | + H3N-C-H T H 5. beim fünften Punkt liegen mehr Anionen (negativ geladene Ionen) vor COO T H₂N-C-H H Peptidbindung: Bei der Reaktion von zwei Aminosäuremolekülen verbinden sich diese unter Abspaltung eines Wassermoleküls (Kondensation) zu einem Dipeptid. Aus der Aminogruppe des einen Moleküls und der Carboxylgruppe des anderen Moleküls bildet sich die Peptidbindung -CO-NH-. Innerhalb des Peptidmoleküls unterscheidet man das N-terminale Ende, das C-terminale Ende und die Peptidbindung. Während die Peptidbindung sehr stabil ist, können die anderen beiden Enden des Dipeptidmoleküls mit anderen Aminosäuremolekülen zu langen Molekülketten weiterreagieren. Diese unterteilt man nach der Anzahl der Aminosäurereste der Peptidkette in Oligopeptide (2 bis 9), Polypeptide (10 bis 100) und Proteine (mehr als 100). H 1 I IN-C-C | CH3 Q-H Alanin H' 01 // 10 -Ca + H C-NI 1 Mesomere Grenzformeln: H HOI IN-C-C Glycin H Innerhalb der Peptidbindung lässt sich feststellen, dass das Sauerstoffatom eine wesentlich höhere Elektronegativität (3,5) besitzt als das Kohlenstoffatom (2,5). Dadurch zieht es das gemeinsame Elektronenpaar an sich. Da der Kohlenstoff auf vier Bindungen angewiesen ist, entzieht er das freie Elektronenpaar des benachbarten Stickstoffatoms. Somit entsteht für eine gewisse Zeit zwischen dem Kohlenstoff- und dem Stickstoffatom eine Doppelbindung. Da dadurch der Zustand zwischen diese beiden Bindungsverhältnissen stets wechselt und keine konstante und stabile Strukturformel angegeben werden kann, spricht man von einer sogenannten mesomeren Grenzstruktur. O-H H-R Ca -Ca Kondensation H C=N N-terminales Ende H Ca Peptid- bindung H H O` H ŌI I || I "/ IN-CC-N-C- I I CH3 H Alanynglycin I H Durch diesen Umstand ergibt sich eine Konsequenz für die Peptidbindung: Das Molekül ist an der Bindung zwischen dem Kohlenstoffatom und dem Stickstoffatom nicht beliebig drehbar, was bei einer Einfachbindung der Fall wäre. Grundsätzlich lässt sich auch sagen, dass ein mesomeres Molekül umso stabiler ist, umso mehr mesomere Grenzstrukturen es besitzt. Deshalb kann die Peptidbindung als eine relativ stabile Bindung angesehen werden. C-terminales Ende -H + 1.0(3,5) hat höhere Elektronegativität als C(2,5) 2.0 nimmt Elektronenpaar weg 3.C braucht vier Bindungen 4.Doppelbindung zwischen C und N H H Wasser Hydrolyse: Da die Peptidbindung durch eine Kondensationsreaktion entsteht kann man sie auch durch ihre Umkehrung, die Hydrolyse wieder aufspalten. Die Hydrolyse bezeichnet die Spaltung einer chemischen Verbindung durch eine Reaktion mit Wasser. Dabei bestehen mehrere Möglichkeiten, diese Hydrolysereaktion zu beschleunigen: 1.Anwendung einer Säure- oder Basekatalyse, wodurch die Bindung reaktionsfreudiger wird. 2.Erhöhung der Temperatur. H HO CH3 ŌI IN-C-C-N-C-C I H' CH3 HHO-H Optische Aktivität: Manche Stoffe, die man auch als optisch aktive Substanzen bezeichnet, können polarisiertes Licht drehen. Des weiteren besitzen optisch aktive Substanzen einen asymmetrischen Aufbau, weswegen man sie auch chiral nennt (4 versch. Substituenten). Diese Eigenschaft kann mithilfe eines Polarimeters gemessen werden und Nichtpolarisiertes Licht das Ergebnis dieser Messung wird Drehwert (a) genannt. Mithilfe dieses Drehwerts kann der spezifische Drehwinkel einen Stoffes bestimmt werden, welcher bei der Stoffanalyse hilft. Denn von jedem chiralen Molekül gibt es zwei Varianten, welche sich wie Bild und Spiegelbild zueinander verhalten und sich anhand des Drehwinkels unterscheiden lassen. Dabei dreht eines der Isomere das Licht immer nach rechts, das andere immer nach links. Verbindungen, die eine nach rechts weisende Drehrichtung besitzen erhalten zur Kennzeichnung ein (+) vor den Namen und Verbindungen die eine nach links weisende Drehrichtung besitzen erhalten zur Kennzeichnung ein (-) vor den Namen gestellt. Zwischen der Drehrichtung und der Zuordnung der Enantiomere zur D- oder L- Konfiguration besteht kein Zusammenhang. H₂N Der Drehwinkel a ist von der Massenkonzentration ß der Lösung, der Länge 1 der Messzelle sowie der Wellenlänge des verwendeten Lichts abhängig. Enantiomere drehen die Ebene des polarisierten Lichts um den gleichen Betrag in die entgegengesetzte Richtung. Deshalb zeigt ein 1:1 Gemisch zweier Enantiomere keine optische Aktivität, da sich die Drehwinkel gegenseitig aufheben. H3C COOH H rechtsdrehend + Polarisator Hydrolyse +H₂O Polarisiertes Licht J Juun Messzelle mit optisch aktiver Substanz H COOH Analysator NH₂ CH3 linksdrehend - H H ŌI IN-C-C H H ŌI IN-C-C H CH3 0-H H CH3 O-H Blickfeld dunkel + -Drehwinkel Blickfeld wird durch Drehung dunkel.

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Vielen Dank, wirklich hilfreich für mich, da wir gerade genau das Thema in der Schule haben 😁

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Die unterschiedliche Struktur der Seitenkette beeinflusst die Eigenschaften der Aminosäure und deshalb werden sie in vier Gruppen eingeteilt: Neutrale Aminosäuren mit unpolarem Rest: Seitenkette besteht nur aus C,H Hydrophob → nicht wasserlöslich Neutrale Aminosäuren mit polarem Rest: Seitenkette besteht aus C,H,S,N,O,Se Hydrophil →wasserlöslich Saure Aminosäuren: weitere Carboxylgruppe (COOH) Basische Aminosäuren: weitere Aminogruppe (NH₂) COOH 1 H₂N-C-H 1 H Glycin Gly COOH 1 H₂N-C-H CH₂ H₂C-C-CH3 1 H Leucin Leu COOH H-N-H Prolin Pro COOH H₂N-C-H 1 CH₂-OH Serin Ser COOH H₂N-C-H H-C-OH 1 CH₂ Threonin Thr COOH 1 H₂N-C-H LZ-I H Tryptophan Trp Unpolare Aminosäuren COOH I H₂N-C-H I CH3 Alanin Ala COOH I H₂N-C-H H₂C-C-CH₂ || H CH3 Isoleucin lle COOH 1 H₂N-C-H Methionin Met Polare Aminosäuren CH₂-CH₂-S-CH3 COOH T H₂N-C-H CH₂-SH Cystein Cys COOH 1 H₂N-C-H 1 CH,−C – NH, O Asparagin Asn COOH 1 H₂N-C-H 1 CH₂ OH Tyrosin Tyr H₂N-C-H H₂C-C-CH3 1 H Valin Val COOH 1 H₂N-C-H 1 CH₂ Phenylalanin Phe COOH COOH H₂N-C-H CH₂-SeH Selenocystein Sec COOH H₂N-C-H CH,CH,CNH, Glutamin Gin essenzielle Aminosäuren Saure Aminosäuren H₂N-C-H Asparaginsäure Asp COOH 1 H₂N-C-H 1 COOH 1 H₂N-C-H Glutaminsäure Glu Basische Aminosäuren Lysin Lys COOH COOH I H₂N-C-H 1 CH,—CH,−CH,—CH,—NH, CH₂-COOH Arginin Arg COOH I H₂N-C-H 1 CH,—CH,—CH,−NH–C=NH CH₂-CH₂-COOH Histidin His COOH CH₂ N N H₂N-C-H 1 H I NH₂ Pyrrolysin Pyl H 1 CH₂-CH₂-CH₂-CH₂-N CH3. C O Titrationskurve Aminosäure: Glycin pH 11- 10- 9- 8- 7- 6- 5- 4- 3- 2- 16 VNaOH 1. am Anfang liegen mehr Kation (positiv geladene Ionen) vor Glycin 100% COOH | + H3N-C-H | H 2. beim zweiten Punkt liegen Kationen und Zwitterionen 50%/50% vor Pufferwirkung sehr stark IEP 3 COOH I COO I H3N-C-H H3N-C-H I H + COO | + H3N-C-H | H + 3. beim dritten Punkt liegen 100% Zwitterionen vor → Isoelektrischer Punkt H₂N-C-H H | H 4. beim vierten Punkt liegen Anionen und Zwitterionen 50%/50% vor →→>> Pufferwirkung sehr stark COO COO | + H3N-C-H T H 5. beim fünften Punkt liegen mehr Anionen (negativ geladene Ionen) vor COO T H₂N-C-H H Peptidbindung: Bei der Reaktion von zwei Aminosäuremolekülen verbinden sich diese unter Abspaltung eines Wassermoleküls (Kondensation) zu einem Dipeptid. Aus der Aminogruppe des einen Moleküls und der Carboxylgruppe des anderen Moleküls bildet sich die Peptidbindung -CO-NH-. Innerhalb des Peptidmoleküls unterscheidet man das N-terminale Ende, das C-terminale Ende und die Peptidbindung. Während die Peptidbindung sehr stabil ist, können die anderen beiden Enden des Dipeptidmoleküls mit anderen Aminosäuremolekülen zu langen Molekülketten weiterreagieren. Diese unterteilt man nach der Anzahl der Aminosäurereste der Peptidkette in Oligopeptide (2 bis 9), Polypeptide (10 bis 100) und Proteine (mehr als 100). H 1 I IN-C-C | CH3 Q-H Alanin H' 01 // 10 -Ca + H C-NI 1 Mesomere Grenzformeln: H HOI IN-C-C Glycin H Innerhalb der Peptidbindung lässt sich feststellen, dass das Sauerstoffatom eine wesentlich höhere Elektronegativität (3,5) besitzt als das Kohlenstoffatom (2,5). Dadurch zieht es das gemeinsame Elektronenpaar an sich. Da der Kohlenstoff auf vier Bindungen angewiesen ist, entzieht er das freie Elektronenpaar des benachbarten Stickstoffatoms. Somit entsteht für eine gewisse Zeit zwischen dem Kohlenstoff- und dem Stickstoffatom eine Doppelbindung. Da dadurch der Zustand zwischen diese beiden Bindungsverhältnissen stets wechselt und keine konstante und stabile Strukturformel angegeben werden kann, spricht man von einer sogenannten mesomeren Grenzstruktur. O-H H-R Ca -Ca Kondensation H C=N N-terminales Ende H Ca Peptid- bindung H H O` H ŌI I || I "/ IN-CC-N-C- I I CH3 H Alanynglycin I H Durch diesen Umstand ergibt sich eine Konsequenz für die Peptidbindung: Das Molekül ist an der Bindung zwischen dem Kohlenstoffatom und dem Stickstoffatom nicht beliebig drehbar, was bei einer Einfachbindung der Fall wäre. Grundsätzlich lässt sich auch sagen, dass ein mesomeres Molekül umso stabiler ist, umso mehr mesomere Grenzstrukturen es besitzt. Deshalb kann die Peptidbindung als eine relativ stabile Bindung angesehen werden. C-terminales Ende -H + 1.0(3,5) hat höhere Elektronegativität als C(2,5) 2.0 nimmt Elektronenpaar weg 3.C braucht vier Bindungen 4.Doppelbindung zwischen C und N H H Wasser Hydrolyse: Da die Peptidbindung durch eine Kondensationsreaktion entsteht kann man sie auch durch ihre Umkehrung, die Hydrolyse wieder aufspalten. Die Hydrolyse bezeichnet die Spaltung einer chemischen Verbindung durch eine Reaktion mit Wasser. Dabei bestehen mehrere Möglichkeiten, diese Hydrolysereaktion zu beschleunigen: 1.Anwendung einer Säure- oder Basekatalyse, wodurch die Bindung reaktionsfreudiger wird. 2.Erhöhung der Temperatur. H HO CH3 ŌI IN-C-C-N-C-C I H' CH3 HHO-H Optische Aktivität: Manche Stoffe, die man auch als optisch aktive Substanzen bezeichnet, können polarisiertes Licht drehen. Des weiteren besitzen optisch aktive Substanzen einen asymmetrischen Aufbau, weswegen man sie auch chiral nennt (4 versch. Substituenten). Diese Eigenschaft kann mithilfe eines Polarimeters gemessen werden und Nichtpolarisiertes Licht das Ergebnis dieser Messung wird Drehwert (a) genannt. Mithilfe dieses Drehwerts kann der spezifische Drehwinkel einen Stoffes bestimmt werden, welcher bei der Stoffanalyse hilft. Denn von jedem chiralen Molekül gibt es zwei Varianten, welche sich wie Bild und Spiegelbild zueinander verhalten und sich anhand des Drehwinkels unterscheiden lassen. Dabei dreht eines der Isomere das Licht immer nach rechts, das andere immer nach links. Verbindungen, die eine nach rechts weisende Drehrichtung besitzen erhalten zur Kennzeichnung ein (+) vor den Namen und Verbindungen die eine nach links weisende Drehrichtung besitzen erhalten zur Kennzeichnung ein (-) vor den Namen gestellt. Zwischen der Drehrichtung und der Zuordnung der Enantiomere zur D- oder L- Konfiguration besteht kein Zusammenhang. H₂N Der Drehwinkel a ist von der Massenkonzentration ß der Lösung, der Länge 1 der Messzelle sowie der Wellenlänge des verwendeten Lichts abhängig. Enantiomere drehen die Ebene des polarisierten Lichts um den gleichen Betrag in die entgegengesetzte Richtung. Deshalb zeigt ein 1:1 Gemisch zweier Enantiomere keine optische Aktivität, da sich die Drehwinkel gegenseitig aufheben. H3C COOH H rechtsdrehend + Polarisator Hydrolyse +H₂O Polarisiertes Licht J Juun Messzelle mit optisch aktiver Substanz H COOH Analysator NH₂ CH3 linksdrehend - H H ŌI IN-C-C H H ŌI IN-C-C H CH3 0-H H CH3 O-H Blickfeld dunkel + -Drehwinkel Blickfeld wird durch Drehung dunkel.