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Denaturierung
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Proteine (Eiweiße) + Experiment
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Vorkommen und Bedeutung: • N Aufbau: ● Setzen Aktivierungsenergie chemischer Reaktionen herab ➜ Biokatalysatoren Antikörper (zur Abwehr von Krankheitserregern) ● In den Proteinen treten große, kennförmige Moleküle, die sich aus Aminosäuren als Grundbausteine zusammensetzen Bauprinzip einer Aminosäure: Amino-Gruppe 8+ H 18T IN- Struktur: 8th H R Aminosäure-Rest 2.2 Eiweiße (Proteine) 8+ Primärstruktur Aminosäuren (AS) werden durch die (2) Moleküle miteinander verknüpft in einer sogenannten Kondensationsreaktion => Bildung eines Dipeptids (Proteine bestehen aus mind. 100 Bausteinen) Carboxy-Gruppe Proteinkonformation Aminosäure (Glycerin): C₂H5NO2 Aminosäure (Alanin): C3H7C₂ ➜ Dipeptid (Alanylglycine): C5H10N2O3 ➜ Wasser: H₂O R = organischer Rest (Aminosäuren-Rest) R = H -> Glycin R = CH3 -> C3H8O3 Helix Sekundärstruktur Faltblatt H H IN-C-C T 1 H H H di Aminosäure (Glycin) 17 H -H Tertiärstruktur H HOHH OI 11 + L IN-C-C-N-C-C H Dipeptid H H IN-C-C H-C-HO-H HH-C-HO-H Kondensation 01 H Aminosäure (Alanin) 41 + H H + Wasser Denaturierung = bezeichnet eine strukturelle Veränderung von Biomolekülen wie Proteinen (Eiweiße) oder Desoxyribonukleinsäure, die in den meisten Fällen mit einem Verlust der biologischen Funktion dieser Moleküle verbunden ist, obgleich deren Primärstruktur unverändert bleibt. Die durch äußere Einflüsse hervorgerufene Veränderung der Proteinstruktur, insbesondere der Sekundär-und Tertiärstruktur eines Proteins erfolgt, ohne dass sich die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. → Vorgang kann irreversibel sein, d.h. der ursprüngliche räumliche Aufbau kann nicht wiederhergestellt werden. → es gibt auch reversible Veränderungen, die durch die Neutralisation der Situation wieder rückgängig zu machen sind ➜ In der Regel führt die Denaturierung dazu, dass das Molekül seine Funktion, die in der Molekularbiologie oft in enger Verbindung mit der Struktur steht, nicht mehr korrekt ausführen kann. Ursachen für Eiweißdenatunierung: ● Chemische Substanzen: Säuren, Basen, Salze Extreme Temperaturen UV-Strahlung Beispiele: z. B. beim Garen sowie bei der Herstellung von Tofu -> durch die Denaturierung beim Garen wird...
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die Verdauung erleichtert -> im Nahrungsmittel werden befindliche Mikroorganismen abgetötet und Viren inaktiviert Bei der Erzeugung einer Dauerwelle werden Haare denaturiert, um ihre Form zu verändern Hühnerei wird beim Kochen fest, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat. Der ursprüngliche, flüssige Zustand kann nicht mehr hergestellt werden. Alanin Lysin Glutaminsäure Strukturformel H H -C -H H₂N-C -COOH H Polar/unpolar? unpolar NH₂ CH₂ CH₂ CH₂ CH₂ H₂N-C- -COOH Basisch COOH H-C-H H-C-H H₂N-C-COOH Sauer, unpolar Threonin COOH NH2-C-H Polar HC - OH I CH 3 L-Threonin Experiment Trenne von 2 Eiern das Eiweiß in einer Tasse (Eigelb weg) Eiweiß in 4 Schnapsgläser verteilen Gib folgendes hinzu und rühre um: Durchführung Glas 1: Zitronensaft Glas 2: Zucker Glas 3: Essig Glas 4: heißes Wasser Stelle anschließend alle Gläser nebeneinander mit der Chemikalie dahinter und mache ein Foto: Beobachtung In allen Schnapsgläsern gerinnt das Eiweiß. Durch die unterschiedlichen Methoden (Arten der Substanzen, die dazu gegeben wurden), sprich Säure, Wärme, Alkohol und Zucker, sieht die Gerinnung in jedem Glas anders aus: Erklärung (deute die Versuchsergebnisse) DELIKATO WEIN BRANNTWEN ESSIG 3% Surs, biologisch gewenner Glas 1: setzt sich nicht ab, sondern eine Masse Glas 2: Zucker bildet ,,eigene Schicht" und setzt sich auf dem Boden ab Glas 3: Essig setzt sich ebenfalls eher im unteren Teil ab Glas 4: bildet eigene Ebene an der Oberfläche Polypeptid/Protein ILO Wärme, Säure, Alkohol, Zerstörung der Sekundär- und Tertiärstruktur = wenn Proteine erhitzt werden (wie beim heißen Wasser) ist die zugeführte Wärme stark genug, um die relativ schwachen Wasserstoffbrücken aufzulösen. Dadurch werden die Sekundär-und Tertiärstruktur zerstört, die Primärstruktur bleit jedoch erhalten.
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