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Naturstoffe - Kohlenhydrate, Fette und Aminosäuren
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Annalena
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11/12/13
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Zusammenfassung für das Abitur | Kohlenhydrate | Stärke | Fette | Aminosäuren | Proteine
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Isomerie gleiche Formel, andere Struktur konstitutionsisomerie: Strukturisomerie, Alome sind in unterschiedlicher Reihenfolge aneinander gebunden Stereoisomerie: gleiche konstitution, aber unterschiedliche, räumliche Andordnung → Konformationsisomerie durch Drehung um eine Einfach bindung - - НО - Н Enantiomere: H + OH HOH ineinander überführbar HO+H Konfigurationsisomerie: nur durch Brechen und Neuknüpfen von Bindungen ineinander überführbar CH₂OH CH ₂ OH CH₂OH D-Erythrose L-Erythrose Diasteromere: -HO- но - н OH но - н '0¹ 11 CH₂OH cis-trans-Isomerie: entstehen durch einge- schränkte Drehbarkeit um eine Doppelbindung Enantiomere: verhalten sich wie Bild und Spiegel- Ibild zueinander 3 Diasteromere: verhalten sich nicht wie Bild und Spiegel- bild zueinander Fette Struktur Fette sind Gemische aus Tricarbonsäureestern | H₂C-0-C-R₂ H₂C-0-C-R₁ 10° U 10¹ Glycerin reagiert mit 3 Fettsäuren, Bildung von Triglyceriden Eigenschaften des Fetts werden durch die Fettsäuren bestimmt ungesättigte Fettsäuren: durch Doppelbindungen gewinkelle Gestalt (geringere zwischen molekulare Wechselwirkungen) gesättigte Fettsäuren: höhere Siede- und Schmelztemperaturen H₂C-0-C-R₂ L - Eigenschaften • besitzen nur Schmelz bereiche weitestgehend un polare verbindungen alkalische Hydrolyse: Entstehung von Glycerin und Alhalisalze der Fettsäuren = Seifen mit 0₂ + Licht: Oxidation, Aufspaltung von Doppelbindungen Aldehyde, ketone usw. entstehen: Fett wird ranzig Nachweis ungesättigter Fettsäuren Fetthärtung durch Brom Aminosäuren Bausteine der Proteine (Eiweiße), fast alle Aminosäuren hōönnen selbst gebildet werden, bis auf acht essentielle Aminosäuren: Valin, Phenylalanin, Isoleucin, Leucin, Methionin, Threonin, Tryptophan, Lysin Struktur = Aminogruppe -NH₂ + Carboxygruppe -COOH + organischer Rest ausschlaggebend für DIL ist Stellung der Aminogruppe • man unterscheidet: saure Aminosäuren (z. B. Asparaginsäure) basische Aminosäuren (z. B. Arginin) neutrale Aminosäuren (polarer /unpolarer Rest) Peptide der hond H H H с H-C-OH 0. OH OH 01 Kohlenhydrate monosacchhavide OH OH но- H H OH НО CH₂OH D- Erythrose CH ₂ OH O OH OH CH3 Alanin с HO-C-H CH₂OH CH₂OH 0-Glycerinaldehyd L-Glycerinaldehyd Chirale Verbindungen sind optisch aktiv, sie drehen die Ebene des linear polarisierten Lichts. Enantiomerpaare drehen...
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in die entge- gengesetzte Richtungen, das 1:1 Gemisch wird Racemal genannt (optisch inaktiv) Erythrose CH₂OH Enantiomer H von Aminosäuren entstehen Peptide. '0' 11 H H HO H H Glycylalanin Glycin Oligopeptide (bis 10), Polypeptide (10-100), Proteine (>100) NATURSTOFFG 0 .0¹ >+||+¾ 6-H OH N-termin. Ende H ·OH OH CH₂OH HO H 0 " H H OH НО - CH₂OH Diasteromer H- H H " C-N-C-C CH ₂ OH OH OH H CH₂OH Diasteromer OH H I CH3 OH OH di B-Glucose a- Glucose →im basischen Ringöffnung, sonst CHO durch Ring mashiert + H₂O Q-H ↳ C-termin. Ende Projektion HO H Eigenschaften kristallin, gut wasserlöslich • hohe Schmelz / Zersetzungstemperaturen mesomere Grenzstrukturen (Amino- sauren existieren als Base (lation), Saure (Anion), Zwitterion) CH ₂ c=0 Coo Coo COOH H₂N-C-H H₂N-C-H H₂N-C-H 1 R - H он + HOM PH CH₂OH Zwitterion Kation Fischer - Projektion • Kohlenstoffkette vertikal schreiben, der kohlenstoff mit höchster OZ kommt nach oben • vertikale Bindungen weisen vom Betrachter weg • horizontale Bindungen weisen zum Betrachter hin • chirales C-Atom am weitesten von -CHO weg (2) Haworth - Projektion perspektivisch zeichnen, Substituenten senkrecht • Fischer rechts Haworth unten + → Glucose -Ring erfolgt über intramolekulare Addition unter Bildung eines Halbacetals →G wird dadurch zu weiterem chiralen C-Atom →anomeres C-Atom (bei Fructose (₂-Atom) → OH-Gruppe hier besonders aktiv → Bindungen CHzон, о CH₂OH он/ он Anion OH Pufferwirkung durch kation und Anion • deshalb 3 Äquivalenzp. • Aminosäuren sind amphotere Verbindungen C(NaOH) AMPHOLYTE Furanose он OH ·O CH₂OH OH - OH Pyranose Proteinstrukturen Primärstruktur: Aminosäure bausteine als lange helte Sekundärstruktur: Moleküle nehmen dreidimensionale Strukturen an a-Helix und B-Faltblatt, stabilisiert durch intramolekulare WSB Tertiärstruktur: vollständiger räumlicher Aufbau, Verwindung des Proteins bewirkt Funktionsfähigkeit und Stabilität: Elektronenpaare (Disulfidbrücken), lonenbindung (Coo", NH ₂*), WSB, Van-der-Waals (4) Quartärstruktur: mehrere Proteine bilden funktionale Einheit, Zusammenhalt wie bei Tertiärstruktur + zwischenmolekulare WW Eigenschaften Löslichkeit • hängt von Strukturebenen des Proteins ab, Seiten ketten haben Einfluss Proteine bilden holloidale lösungen, die Sole - Denaturierung •Tyndall-Effekt H I Aussalzen: Proteinlösungen mit Salzen versekt → verloren · Niederschlag fällt aus Zerstörung der Proteinstruktur durch: Säuren, Laugen, org. Lösemittel, Schwermetallsalze, Ten side, Erhitzen oder Bestrahlen Nachweise • Biuretreaktion: OH- + CuSO4 • Xanto protein: Wärme, HNO₂ Nachweise Fehling-Probe (für -CHO → Cu₂04), Tollens - Probe ABER: Fehling auch bei Fructose positiv wegen keto - Enol - Tautomerie →im basischen wird die Aldose form begünstigt →intramolekulare Umla- gerung von Doppelbindungen H - C - OH I C=0 I R hetoform Hydrathulle geht H I с-OH 11 C-OH 1 R Enolform H 1 C=0 1 H-C-OM I R Aldose form : Seliwanow-Probe Zucherlösung + HCI + ethanolische Resorcin- lösung erhitzen → Rotfarbung bei hetogruppe Disaccharide Lo Sauerstoffbrüche OH Maltose: a-1,4-glycosidische Bindung (Glucose + Glucose) → Nachweis mit felling positiv, Ringöffnung am anomeren CCC HO Saccharose a-1,2-glycosidische Bindung (a-Glucose + ß-Fructose) Fehling nur positiv mit Säure / Hitze beide anomeren C gebunden Lactose: B-1,4-glycosidische Bindung (B- Galactose + B-Glucose) Polymere: Stärhe (Amylose + Amylopelitin, Nachweis durch lod- Stärhe-Reaktion, besteht aus Glucose - Bausteinen) Cellulose (B-1.4, Glucose, lineare Makromolekuate mit WSB (stabil)
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