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ENZYMATIK Begriffe BIOKATALYSATOR: ENZYME SIND PROTEINE, DIE ALS BIOLKATALYSATOR BIOCHEMISCHE PROZESSE IN UNSEREM STOFFWECHSEL BESCHLEUNIGEN, OHNE DABEI SELBST VERBRAUCHT ZU WERDEN. SIE SIND IN DER LAGE AKTIVIERUNGSENERGIE HERABZUSETZEN, UM SO DIE REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT ZU ERHÖHEN. AKTIVIERUNGSENERGIE: DIE AKTIVIERUNGSENERGIE IST FÜR CHEMISCHE REAKTIONEN NOTWENDIG. SIE DIENT DAZU, DIE AUSGANGSSTOFFE ENERGIEREICHER ZU MACHEN. IST DIE BENÖTIGTE AKTIVIERUNGSENERGIE HOCH, SO LÄUFT DIE REAKTION GAR NICHT ODER NUR LANGSAM AB. JEDOCH IST FÜR DIE VON DEN ENZYMEN ERMÖGLICHTEN ALTERNATIVEN REAKTIONSWEGE WENIGER AKTIVIERUNGSENERGIE NOTWENDIG, WODURCH DIE REAKTION SCHNELLER WIRD. AKTIVES ZENTRUM: DER UMSETZENDE STOFF (DAS SUBSTRAT) WIRD AN EINE BESTIMMTE STELLE DES ENZYMS, DAS SOGENANNTE AKTIVE ZENTRUM, ÜBER ZWISCHENMOLEKULARE WECHSELWIRKUNGEN GEBUNDEN. ES ENTSTEHT EIN ENZYM-SUBSTRAT-KOMPLEX. DAS SUBSTRAT WIRD UMGESETZT UND DAS REAKTIONSPRODUKT GELÖST. DAS ENZYM BLEIBT UNVERÄNDERT. SUBSTRAT: AUSGANGSSTOFF, DIE VON ENZYMEN UMGESETZT WERDEN, NENNT MAN SUBSTRAT. SCHLÜSSEL-SCHLOSS-PRINZIP: DAS AKTIVE ZENTRUM DES ENZYMS IST SO GEFORMT, SO DASS EIN SUBSTRAT NUR IN EINER GANZ BESTIMMTEN ORIENTIERUNG BINDEN KANN. DAS SCHLÜSSEL-SCHLOSS-MODELL GEHT VOM ZUSAMMENPASSEN VON MOLEKÜLEN AUFGRUND IHRE KOMPLEMENTÄREN BAUS AUS. ENZYM UND SUBSTRAT PASSEN ZUSAMMEN WIE DER SCHLÜSSEL ZUM SCHLOSS. DIESER MECHANISMUS FÜHRT ZUR BILDUNG DES E-S-KOMPLEX. SUBSTRATSPEZIFITÄT: EIN BESTIMMTES ENZYM KATALYSIERT NICHT JEDE BELIEBIGE REAKTION SONDERN SETZT NUR GANZ BESTIMMTE SUBSTRATE ZU GANZ BESTIMMTEN PRODUKTEN UM. DIE EIGENSCHAFT NENNT MAN SUBSTRATSPEZIFITÄT. ES PASSEN DEMNACH NUR BESTIMMTE SUBSTRATE IN DAS AKTIVE ZENTRUM. WIRKUNGSSPEZIFITÄT: ENZYME KATALYSIEREN NUR EINEN...
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GANZ BESTIMMTEN REAKTIONSABLAUF DIE EINZELNEN ENZYME UNTERSCHEIDEN SICH ALSO IN DER WIRKUNG, DIE SIE AUF DIE SUBSTRATE HABEN. (Z. B. AMYLASE = HYDROLASE, KATALASE = REDOXREAKTION) relativer Energiegehalt Energiegehalt ● Substrat ● Enzym Enzymatische Reaktion aktives Zentrum AE ohne Enzym AE mit Enz. freigesetzte Reaktionsenergie Reaktionsverlauf Substratkonzentration JE HÖHER DIE SUBSTRATKONZENTRATION, DESTO HÖHER DIE GESCHWINDIGKEIT DES SUBSTRATUMSATZES (WAHRSCHEINLICHKEIT EINES E-S-Komplex Einflussfaktoren E-S-KOMPLEX HÖHER) BEI EINEM SÄTTIGUNGSWERT IST DIE MAXIMALGESCHWINDIGKEIT ERREICHT DAS ENZYM BESITZT EIN AKTIVES ZENTRUM, AN DIESEM EIN SPEZIFISCHES SUBSTRAT BINDEN KANN. ES BILDET SICH EIN E-S-KOMPLEX AUS, DER AUF DEM SCHLÜSSEL-SCHLOSS-PRINZIP BERUHT. DAS SUBSTRAT WIRD DABEI IN PRODUKTE UMGEWANDELT. DA DAS ENZYM DIE REAKTION BESCHLEUNIGT (DEN BERG KLEINER MACHT), OHNE SICH SELBST ZU VERÄNDERN, WIRD ES ALS BIOLKATALYSATOR BEZEICHNET UND KANN ERNEUT EINEN E-S- KOMPLEX EINGEHEN. Reaktionsgeschwindigkeit (V) Vmax Vmax Produkt Produkt KM ·»>- (PERMANENTE BESETZUNG DER ENZYME) DIE MICHAELIS-MENTEN-KONSTANTE ENTSPRICHT DER SUBSTRATKONZENTRATION BEI HALBER MAXIMALGESCHWINDIGKEIT (GANZE SCHWER ABLESBAR), KLEINE KM = HOHE ENZYM-SUBSTRAT-AFFINITÄT (TENDENZ EINES ENZYMS EINEN E-S-KOMPLEX ZU BILDEN) ph-Wert JEDES ENZYM HAT PH-OPTIMUM, BEI DEM ES MIT MAXIMALER GESCHWINDIGKEIT ARBEITET AURERHALB DES OPTIMUMS VERLANGSAMUNG BZW. DENATURIERUNG ZUGABE EINER SÄURE/BASE = VERÄNDERUNG DER TERTIÄRSTRUKTUR, IONENBINDUNGEN LÖSEN SICH AUF Substratkonzentration Enzymaktivität Pepsin Amylase Trypsin M 4 6 Temperatur ● ● ● 2 ● ● T 8 10 pH-Wert JEDES ENZYM EIN AN DEN LEBENSRAUM ANGEPASSTES TEMPERATUROPTIMUM RGT-REGEL (REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT- TEMPERATUR-REGEL) +10 GRAD = ZWEI-VIERFACHE GESCHWINDIGKEIT (EXPONENTIELL) - ERHÖHTE TEILCHENBEWEGUNG AB 40 GRAD DENATURIERUNG DES ENZYMS, TERTIÄRSTRUKTUR GEHT VERLOREN, SCHLÜSSEL- SCHLOSS-PRINZIP VERSAGT, WENIGE AUSNAHMEN DENATURIERUNG IRREVERSIBLE VERÄNDERUNG DER AMINOSÄURENKETTEN Pepsin: aktiv im Magensaft, pH-Optimum bei 2 (sauer) Amylase: aktiv im Mundspeichel, pH-Optimum bei 7 (neutral) Trypsin: aktiv im Dünndarm, pH-Optimum bei 9 (alkalisch) Geschwindigkeit des Substratumsatzes 0 Kompetetive Hemmung EIN INHIBITOR KANN AN EIN ENZYM BINDEN UND DIE BINDUNG EINES SUBSTRATS, ZUM BEISPIEL DURCH ANLAGERUNG AN DAS AKTIVE ZENTRUM, HEMMEN INHIBITOR „KONKURRIERT" MIT SUBSTRAT O ÄHNLICHE STRUKTUR WIE SUBSTRAT 10 20 30 Hemmung / Aktivierung REVERSIBEL, DA DER INHIBITOR DAS AKTIVE ZENTRUM WIEDER VERLASSEN KANN SUBSTRATKONZENTRATION > HEMMSTOFFKONZENTRATION = ANNÄHERUNG AN MAXIMALGESCHWINDIGKEIT 40 50 Enzym Hitzedenaturierung Substrat und Hemm- stoff konkurrieren um das aktive Zentrum des Enzyms Substrat T in °C € Hemmstoff Allosterische oder nicht kompetetive Hemmung INHIBITOR LAGERT SICH AN ALLOSTERISCHES ZENTRUM UND VERÄNDERT DESSEN RAUMSTRUKTUR INHIBITOR KEINE STRUKTURELLE ÄHNLICHKEIT ZU SUBSTRAT KONFORMATION DES ENZYMS REVERSIBEL MAXIMALGESCHWINDIGKEIT KANN NIE ERREICHT WERDEN KANN AUCH ALS ALLOSTERISCHE AKTIVIERUNG FUNGIEREN (INHIBITOR-AKTIVATOR) ● ● Irreversible Hemmung VERGIFTUNG DES ENZYMS ● ● ● INHIBITOREN (SCHWERMETALLIONEN, GIFTE) BINDEN SO FEST AN DAS ENZYMS, DASS ES NICHT FUNKTIONSTÜCHTIG IST AKTIVITÄT DES ENZYMS GEHT VERLOREN Der Hemmstoff bindet nicht am aktiven Zentrum des Enzyms, sondern an einer anderen Stelle. Dadurch verändert sich die Raumstruktur des Enzyms so, dass es kein Substrat mehr binden kann. Pes Hemmstoff my Der Aktivator bindet nicht am aktiven Zentrum des Enzyms, sondern an einer anderen Stelle. Dadurch verändert sich die Raumstruktur des Enzyms so, dass es Substrat binden kann. Aktivator Endprodukt hemmt Enzym a Enzym a gehemmt B NA เ TH DESE
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