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Julia
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- Ablauf der Translation mit erklärender Abbildung - Aufbau und Beladen der t-RNA - Aufbau und Funktion von Ribosomen - Die Wobble-Theorie - Posttransionale Modifikationen
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Struktur und funktion t-RNA Transfer RNA Anticodon gepaarte Basenpaare 5'- Ende Transfer RNA 5 3'-Ende Beispiel - Transport der Aminosäuren zum Ribosomen - Es gibt für jede Aminosäure mindestens eine tRNA - für die Stopp-Codons gibt es keine passende tRNA t-RNA Anbindungsstelle für Aminosäure •Beladen der O-RNA Die t-RNA muss mit der zugehörigen Aminosäure beladen werden. Dafür gibt es spezielle Enzyme, die t-RNA-Synthetasen. Im aktiven Zentrum dieser Enzymmoleküle gibt es zwei spezifische Bindungsstellen AUG 1. An einer Stelle bindet nach Schlüssel-Schloss-Prinzip die Aminosäure 2. An der anderen Stelle lagert sich das t-RNA-Molekül mit passendem Anticodon an 3. Unter Abbau von ATP werden die Aminosäure und die t-RNA verknüpft 4. Das beladene t-RNA-Molekül wird freigesetzt (1) Aminosäure 2 ATP+H₂O AMP + 2P •UAC 3 (Met) Freisetzung •Die Wobble-Theoric Die ersten beiden Basen eines Codons paaren sich nach den Regeln der komplementären Basenpaarung mit dem Anticodon. An der 3. Base ist auch eine weniger feste Bindung einer nicht-komplementären Base möglich. Das funktioniert aufgrund der flexiblen Raumstruktur der tRNA-Moleküle. Vorteil dieser variablen Bindung ist die Schnelligkeit ihres Zustandekommens. Ribosomen Orte der Translation (Hier werden Aminosäuren zu langen Ketten verknüpft) · RNA-Proteinkomplexe, bestehend aus ribosomaler RNA (rRNA) und Proteinen - wirken als Enzyme (Ribozyme) = 8 Unterschied Translation 5' Die kleinere Untereinheit bindet das mRNA-Molekül. 50s Anticodons An der großen Untereinheit werden einzelne Aminosäureketten zu einer langen Kette (Polypeptid) verknüpft Prokaryoten 70s-Ribosomen 30s Eukaryoten 80s-Ribosomen Ribosomen kommen in Pro- und Eukaryotischen Zellen im Zellplasma vor. Bei Eukaryotischen Zellen sind sie an das raue ER gebunden. 60s wachsende Polypeptidkette 40S ooo પ્રવીણ 00000192900ના E-Stelle P-Stelle A-Stelle Aminosäure LEOMMENDONG Translationsrichtung t-RNA große Untereinheit 3' m-RNA kleine Untereinheit Translation -...
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findet im Zellplasma an den Ribosomen statt - Ribosom bewegt sich in 5'-3'- Richtung an einem m-RNA-Molekül entlang Bildung von Aminosäureketten anhand der Basenfolge eines m-RNA-Moleküls - Ablauf 1. Anlagerung eines m-RNA-Moleküls, mit dem ersten Start-Codon vom 5'-Ende aus betrachtet, an die kleine Untereinheit eines Ribosoms. 2. tRNA-Molekül mit passendem Anticodon bindet an das Start-Codon durch komplementäre Basenpaarung. 3. Jetzt bindet auch die große Untereinheit des Ribosoms an die m-RNA. Durch das Zusammensetzen der beiden Untereinheiten ist das Ribosom funktionsfähig und es entstehen 3 verschiedene t-RNA-Bindungsstellen (E, P und A-Stelle) 4. An der P-Stelle befindet sich das erste angelagerte t-RNA-Molekül. An der A-Stelle lagert sich nun ein weiteres t-RNA-Molekül an, dessen Anticodon zum nächsten Codon der m-RNA passt. 5. Die Aminosäuren der beiden t-RNA-Moleküle werden durch die enzymatische Aktivität der großen Untereinheit (Ribozym) mit einer Peptidbindung verknüpft. 6. Das Ribosom bewegt sich anschließend in in 5'--> 3'-Richtung (Translationsrichtung) um ein Basentriplett weiter. Das entladene t-RNA-Molekül verlässt das Ribosom an der E-Stelle und wird im Zellplasma wieder mit einem Aminosäuremolekül beladen. Das t-RNA-Molekül mit den beiden verknüpften Aminosäuren gelangt von der A-Stelle auf die P-Stelle. An der frei gewordenen A-Stelle bindet ein neues t-RNA-Molekül, dass sich mit dem passenden Anticodon an das m-RNA-Molekül anlagert und wieder mit einer Aminosäure beladen ist. Die Aminosäure bindet an die wachsende Polypeptidkette. 7. Das Polypeptid wächst an den Ribosomen jeweils um eine Aminosäure, bis ein Stopp- Codon an die A-Stelle gelangt. Für ein Stopp-Codon gibt es keine passende t-RNA. 8. Die Translation bricht ab. Das Ribosom zerfällt in seine beiden Untereinheiten und die entstandene Aminosäurekette löst sich. Posttransionale Modifikationen Nach der Translation werden die Polypeptidketten meist noch verändert. Dabei ist eine korrekte Faltung des Proteins entscheidend, damit es seine biologische Funktion erfüllen kann.
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findet im Zellplasma an den Ribosomen statt - Ribosom bewegt sich in 5'-3'- Richtung an einem m-RNA-Molekül entlang Bildung von Aminosäureketten anhand der Basenfolge eines m-RNA-Moleküls - Ablauf 1. Anlagerung eines m-RNA-Moleküls, mit dem ersten Start-Codon vom 5'-Ende aus betrachtet, an die kleine Untereinheit eines Ribosoms. 2. tRNA-Molekül mit passendem Anticodon bindet an das Start-Codon durch komplementäre Basenpaarung. 3. Jetzt bindet auch die große Untereinheit des Ribosoms an die m-RNA. Durch das Zusammensetzen der beiden Untereinheiten ist das Ribosom funktionsfähig und es entstehen 3 verschiedene t-RNA-Bindungsstellen (E, P und A-Stelle) 4. An der P-Stelle befindet sich das erste angelagerte t-RNA-Molekül. An der A-Stelle lagert sich nun ein weiteres t-RNA-Molekül an, dessen Anticodon zum nächsten Codon der m-RNA passt. 5. Die Aminosäuren der beiden t-RNA-Moleküle werden durch die enzymatische Aktivität der großen Untereinheit (Ribozym) mit einer Peptidbindung verknüpft. 6. Das Ribosom bewegt sich anschließend in in 5'--> 3'-Richtung (Translationsrichtung) um ein Basentriplett weiter. Das entladene t-RNA-Molekül verlässt das Ribosom an der E-Stelle und wird im Zellplasma wieder mit einem Aminosäuremolekül beladen. Das t-RNA-Molekül mit den beiden verknüpften Aminosäuren gelangt von der A-Stelle auf die P-Stelle. An der frei gewordenen A-Stelle bindet ein neues t-RNA-Molekül, dass sich mit dem passenden Anticodon an das m-RNA-Molekül anlagert und wieder mit einer Aminosäure beladen ist. Die Aminosäure bindet an die wachsende Polypeptidkette. 7. Das Polypeptid wächst an den Ribosomen jeweils um eine Aminosäure, bis ein Stopp- Codon an die A-Stelle gelangt. Für ein Stopp-Codon gibt es keine passende t-RNA. 8. Die Translation bricht ab. Das Ribosom zerfällt in seine beiden Untereinheiten und die entstandene Aminosäurekette löst sich. Posttransionale Modifikationen Nach der Translation werden die Polypeptidketten meist noch verändert. Dabei ist eine korrekte Faltung des Proteins entscheidend, damit es seine biologische Funktion erfüllen kann.