Biologie /

Ausführliche Lernzettel Enzyme

Ausführliche Lernzettel Enzyme

user profile picture

Amina

13 Followers
 

Biologie

 

11/12/13

Lernzettel

Ausführliche Lernzettel Enzyme

 lernsettel Biologie
Thema: Enzyme & ihre Eigenschaften
1. Enzyme wirken als Katalysatoren:
• Enzyme sind
Sie...
-
Proteine, die für biochem

Kommentare (1)

Teilen

Speichern

40

Enzymeigenschaften ( Klasse 12) Themen: -Enzyme als Katalysatoren -Enzym+Substrat -Enzym zum Produkt -Regulation/Hemmung der Enzymaktivität -Beeinflussung der Enzymaktivität -Aufbau Proteine -Michaelis-Menten Konstante

Nichts passendes dabei? Erkunde andere Fachbereiche.

lernsettel Biologie Thema: Enzyme & ihre Eigenschaften 1. Enzyme wirken als Katalysatoren: • Enzyme sind Sie... - Proteine, die für biochemische Reaktionen unentbehrlich sind. erniedrigen die Aktivierungsenergie und ermöglichen damit Reaktionen, die sonst nicht oder nur sehr langsam ablaufen würden, - gehen aus der Reaktion unverändert hervor. Stoffe mit diesen Eigenschaften nennt man Biol-Katalysatoren) ↳ eröffnen für die Reaktion einen anderen Weg (energie ärmer). ·2.. Enzym + Substrat.: - aktives Zentrum: Bindungsstelle für Substrate ↳ Aufgrund der Anordnung der Aminosäuren & der durch sie bewirkten Ladungs verteilung hat das aktive spezifische Passform Zentrum eine ganz Ist nur für die Bindung eines Substrat spezifität 3. Substrat zum Produkt: Substrat bindet sich Wirkungsspezifisch => Jedes Enzym kann nur eine bestimmte Reaktion katalysieren. zwischenmolekulare Wechselwirkungen aus (Van der Waal, Dipol - Dipol, Wasserstoff- brückenbindungen, ionische ionische W.W. ↳ Enzym-Substrat - Komplex (ES-K) Übergangs zustand ans Enzym → Bindungsenergien destabilisieren Substrat → Bindungen im substrat werden geschwächt → Bindung sumlagerungen → Produkt löst sich vom Enzym (Affinität des Enzyms zum Produkt geringer als zum Übergangst zustand) 4. Regulation / Hemmung der Enzymkatalyse: kompetitive Hemmung. allosterische Hemmung reversibel • reversibel allostensches Zentrum • aktives Zentrum Hemmstoff /Aktivator bindet an das allostensche Zentrum, wodurch es zu kommt nicht mehr Substratspezifisch, Substrat • Hemmstoff & Substrat veränderungen der Raumstruktur des Enzyms weisen ähnliche chem. Struktur auf können kann nicht mehr am aktiven. Zentrum linden beide am aktiven Zentrum binden → kon- kurrieren um den Platz → Reaktion wird (Aktivator hingegen macht Reaktionen erst möglich) →→ Zahl der aktiven Enzyme wird...

Mit uns zu mehr Spaß am Lernen

Hilfe bei den Hausaufgaben

Mit dem Fragen-Feature hast du die Möglichkeit, jederzeit Fragen zu stellen und Antworten von anderen Schüler:innen zu erhalten.

Gemeinsam lernen

Mit Knowunity erhältest du Lerninhalte von anderen Schüler:innen auf eine moderne und gewohnte Art und Weise, um bestmöglich zu lernen. Schüler:innen teilen ihr Wissen, tauschen sich aus und helfen sich gegenseitig.

Sicher und geprüft

Ob Zusammenfassungen, Übungen oder Lernzettel - Knowunity kuratiert alle Inhalte und schafft eine sichere Lernumgebung zu der Ihr Kind jederzeit Zugang hat.

App herunterladen

Alternativer Bildtext:

durch Hemmstoff verringert v-max kann nicht erreicht werden → Erhöhung der Substrat konzentration hat keinen Einfluss, da Substrat & Hemmstoff nicht ums aktive Zentrum konkureren sondern an zwei unter- I gehemmt → Erhöhung der Substrathon- schiedlichen Zentren binden. zentration führt zur Ver- drängung des Hemmstoffs, da Affinitat zw. Substrat & Enzym höher → v-max kann erreicht werden Substrat und Hemm- stoff konkurrieren um das aktive Zentrum des Enzyms Enzym eines speziellen Substrat mole küls / gruppe geeignet. Substrat 1 Kompetitive Hemmung Hemmstoff Der Hemmstoff bindet nicht am akti ven Zentrum des Enzyms, sondem an einer anderen Stelle. Dadurch ver andert sich die Raumstruktur des En zyms so, dass es kein Substrat mehr binden kann Hemmstoff 2 Allosterische oder nichtkompetitive Hemmung Der Aktivator bindet nicht am aktiven Zentrum des Enzyms, sondern an e ner anderen Stelle. Dadurch verän dert sich die Raumstruktur des En zyms so, dass es Substrat binden kann Aktivation 3 Allosterische Aktivierung Feedback - Hemmung / Endprodukt hemmung • reversibel allosterisches Zentrum Enzym- Reaktionskette führt zu einem Endprodukt, welches das Anfangs enzym hemmen kann, wenn eine Zu hohe Konzentration des Produkts vorliegt. verändert Struktur des aktiven Zentrums Inhibitor oder Altivator (1) • . Endprodukt hemmt Enzym a Enzym a gehemmt A 4 Endprodukthemmung Gifte irreversibel .. binden daver haft. an das aktive Zentrum oder außerhalb des Enzyms macht Enzym unfä- hig / verändert Raum- struktur (Bsp. Schwermetalle) Ein Blei-Ion bindet fest an das aktive Zentrum, Das Enzym ist inaktiviert. keine Reaktion mit dem Substrat möglich 5 Irreversible Hemmung eines Enzyms durch Bleiionen (2) Enzyme haben ein Temperatur optimum ( bestimmte. Temperatur, bei der Sie am Besten arbeiten) RGT-Regel: 5. Beeinflussung der Enzymaktivität: L Erhöht sich die Temperatur um 10°C, dann erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit um das doppelte." n - Enzyme denaturieren ab ca. 40°C, weil die zwischenmolekularen Kräfte zwischen den Polypeptidketten sich lösen →Folge: Veränderung der Raumstruktur, Substrat kann nicht mehr binden - mit steigender Temperatur steigt die Teilchen bewegung → Zusammentreffen von Enzym & Substrat wird So begünstigt → Enzymaktivität steigt. 6. PH-Wert: 0. niedriger (saver) → viele Protonen (H+) PH-Wert ↳ Enzyme haben ein ph - optimum Abweichungen (zu hoch / zu niedrig) - führen zu (hierbei kommt es zur 7. Es werden Bindungen in der wodurch Polypeptidkette gelöst oder entstehen an anderer Stelle, Struktur des Enzyms ändert ( Konformations änderung) ob Aminosäure basisch oder sauer ist, hängt vom Alkylrest ab. sich die räumliche 7. Substrat konzentration: H N → mit steigender den & ein ES-K → Es werden schneller ES-K gebildet → schnellereir Reaktion / Abbau →Ab einer bestimmten Substratk kann die Geschwindigkeit / Enzymaktivität nicht weiter steigen. Maximalgeschwindigkeit. Alle Enzyme sind belegt und arbeiten mit ( Jedes Enzym besetzt → Sättigungskonzentration) Sättigungskurve K 8. Proteine - vom ph- Optimum Ladungsänderungen am Enzym und folglich zur Denaturierung. Abspaltung oder Anlagerung von Protonen). (alkalisch) (saver) R 14. hoher PH-Wert (alkalisch) - viele. OH lonen (Hydroxidionen) (meistens bei 7) -C H 20 Aminosäuren bilden Peptidketten aus hunderten (generisch festgelegt) Aminosäuregliedern Sekundärstruktur: C Substrat konzentration steigt die bilden. I c-c-O-H || H 0/ Wahrscheinlichkeit, dass Enzym & Substrat sich fin- e Aminogrippe Peptid binding Carboxygruppe Aminosäuren unterscheiden sich ledinglich im Alkylrest R. gehen vers. Wechselwirkungen ein, die dem Protein ihre bestimmte Struktur gibt. ↳ Primärstruktur : unverzweigte Aminosäuren sequenz - Helix Faltblatt platten förmig • Abschnitt polypeptidkette, beruht auf Wasserstaff b.6. zwischen benachbarten Aminosäuren spiralförmig Tertiärstruktur: • Charakteristische räumliche Anordnung einer Polypeptid- kette, die auf zw. molekularen Kräften zwischen weiter entfernten Aminosäuren beruht. Quartärstruktur: · Räumlicher Komplex aus mehreren Polypeptidketten . 9 Michaelis - Menten - Diagramm / Konstante : ↳ Abhängigkeit der Reaktions geschwindigkeit von der Substratkonzentration. Wechselzahl: Anzahl der Wechselzahl = V-max ][₂ Anzahl Enzyme ATP → Substrat moleküle NAD: Wasserstoff- transport → NAD+ binder H- Atom & gibt es wieder ab KM-Wert: Die Substrat konzentration bei der die die Hälfte der Enzyme mit Substraten besetzt → bei x gucken] [Km-Wert = V-max :2 → beix 10. speichert & überträgt Energie V= die 1 v-max. [s] KM + [S] Apoenzym + Wirkgruppe = Holoenzym (protein) (Cosubstrate) - zusätzliche komponenten Cosubstrate die vom Enzym abdi- soziieren und in einer weiteren Reaktion an ein anderes Apoenzym binden 2B. ATP & NAbt ein Enzym molekül pro Sekunde umsetzt.. L[ Bei Sättigungskonzentration) Enzyme mit halbmaximaler ist. Je kleiner der KM-Wert, desto höher die Affinität zw. Enzym & Substrat. Geschwindigkeit arbeiten/

Biologie /

Ausführliche Lernzettel Enzyme

Ausführliche Lernzettel Enzyme

user profile picture

Amina

13 Followers
 

Biologie

 

11/12/13

Lernzettel

Ausführliche Lernzettel Enzyme

Dieser Inhalt ist nur in der Knowunity App verfügbar.

 lernsettel Biologie
Thema: Enzyme & ihre Eigenschaften
1. Enzyme wirken als Katalysatoren:
• Enzyme sind
Sie...
-
Proteine, die für biochem

App öffnen

Teilen

Speichern

40

Kommentare (1)

H

Vielen Dank, wirklich hilfreich für mich, da wir gerade genau das Thema in der Schule haben 😁

Enzymeigenschaften ( Klasse 12) Themen: -Enzyme als Katalysatoren -Enzym+Substrat -Enzym zum Produkt -Regulation/Hemmung der Enzymaktivität -Beeinflussung der Enzymaktivität -Aufbau Proteine -Michaelis-Menten Konstante

Ähnliche Knows

Enzymatik

Know Enzymatik thumbnail

165

 

11/12/10

Enzymatik

Know Enzymatik thumbnail

879

 

11

Lernzettel Enzymatik

Know Lernzettel Enzymatik thumbnail

177

 

11/12/13

23

Abitur Lernzettel: Dissimilation & Assimilation

Know Abitur Lernzettel: Dissimilation & Assimilation  thumbnail

182

 

12/13

Mehr

lernsettel Biologie Thema: Enzyme & ihre Eigenschaften 1. Enzyme wirken als Katalysatoren: • Enzyme sind Sie... - Proteine, die für biochemische Reaktionen unentbehrlich sind. erniedrigen die Aktivierungsenergie und ermöglichen damit Reaktionen, die sonst nicht oder nur sehr langsam ablaufen würden, - gehen aus der Reaktion unverändert hervor. Stoffe mit diesen Eigenschaften nennt man Biol-Katalysatoren) ↳ eröffnen für die Reaktion einen anderen Weg (energie ärmer). ·2.. Enzym + Substrat.: - aktives Zentrum: Bindungsstelle für Substrate ↳ Aufgrund der Anordnung der Aminosäuren & der durch sie bewirkten Ladungs verteilung hat das aktive spezifische Passform Zentrum eine ganz Ist nur für die Bindung eines Substrat spezifität 3. Substrat zum Produkt: Substrat bindet sich Wirkungsspezifisch => Jedes Enzym kann nur eine bestimmte Reaktion katalysieren. zwischenmolekulare Wechselwirkungen aus (Van der Waal, Dipol - Dipol, Wasserstoff- brückenbindungen, ionische ionische W.W. ↳ Enzym-Substrat - Komplex (ES-K) Übergangs zustand ans Enzym → Bindungsenergien destabilisieren Substrat → Bindungen im substrat werden geschwächt → Bindung sumlagerungen → Produkt löst sich vom Enzym (Affinität des Enzyms zum Produkt geringer als zum Übergangst zustand) 4. Regulation / Hemmung der Enzymkatalyse: kompetitive Hemmung. allosterische Hemmung reversibel • reversibel allostensches Zentrum • aktives Zentrum Hemmstoff /Aktivator bindet an das allostensche Zentrum, wodurch es zu kommt nicht mehr Substratspezifisch, Substrat • Hemmstoff & Substrat veränderungen der Raumstruktur des Enzyms weisen ähnliche chem. Struktur auf können kann nicht mehr am aktiven. Zentrum linden beide am aktiven Zentrum binden → kon- kurrieren um den Platz → Reaktion wird (Aktivator hingegen macht Reaktionen erst möglich) →→ Zahl der aktiven Enzyme wird...

Nichts passendes dabei? Erkunde andere Fachbereiche.

Mit uns zu mehr Spaß am Lernen

Hilfe bei den Hausaufgaben

Mit dem Fragen-Feature hast du die Möglichkeit, jederzeit Fragen zu stellen und Antworten von anderen Schüler:innen zu erhalten.

Gemeinsam lernen

Mit Knowunity erhältest du Lerninhalte von anderen Schüler:innen auf eine moderne und gewohnte Art und Weise, um bestmöglich zu lernen. Schüler:innen teilen ihr Wissen, tauschen sich aus und helfen sich gegenseitig.

Sicher und geprüft

Ob Zusammenfassungen, Übungen oder Lernzettel - Knowunity kuratiert alle Inhalte und schafft eine sichere Lernumgebung zu der Ihr Kind jederzeit Zugang hat.

App herunterladen

Knowunity

Schule. Endlich Einfach.

App öffnen

Alternativer Bildtext:

durch Hemmstoff verringert v-max kann nicht erreicht werden → Erhöhung der Substrat konzentration hat keinen Einfluss, da Substrat & Hemmstoff nicht ums aktive Zentrum konkureren sondern an zwei unter- I gehemmt → Erhöhung der Substrathon- schiedlichen Zentren binden. zentration führt zur Ver- drängung des Hemmstoffs, da Affinitat zw. Substrat & Enzym höher → v-max kann erreicht werden Substrat und Hemm- stoff konkurrieren um das aktive Zentrum des Enzyms Enzym eines speziellen Substrat mole küls / gruppe geeignet. Substrat 1 Kompetitive Hemmung Hemmstoff Der Hemmstoff bindet nicht am akti ven Zentrum des Enzyms, sondem an einer anderen Stelle. Dadurch ver andert sich die Raumstruktur des En zyms so, dass es kein Substrat mehr binden kann Hemmstoff 2 Allosterische oder nichtkompetitive Hemmung Der Aktivator bindet nicht am aktiven Zentrum des Enzyms, sondern an e ner anderen Stelle. Dadurch verän dert sich die Raumstruktur des En zyms so, dass es Substrat binden kann Aktivation 3 Allosterische Aktivierung Feedback - Hemmung / Endprodukt hemmung • reversibel allosterisches Zentrum Enzym- Reaktionskette führt zu einem Endprodukt, welches das Anfangs enzym hemmen kann, wenn eine Zu hohe Konzentration des Produkts vorliegt. verändert Struktur des aktiven Zentrums Inhibitor oder Altivator (1) • . Endprodukt hemmt Enzym a Enzym a gehemmt A 4 Endprodukthemmung Gifte irreversibel .. binden daver haft. an das aktive Zentrum oder außerhalb des Enzyms macht Enzym unfä- hig / verändert Raum- struktur (Bsp. Schwermetalle) Ein Blei-Ion bindet fest an das aktive Zentrum, Das Enzym ist inaktiviert. keine Reaktion mit dem Substrat möglich 5 Irreversible Hemmung eines Enzyms durch Bleiionen (2) Enzyme haben ein Temperatur optimum ( bestimmte. Temperatur, bei der Sie am Besten arbeiten) RGT-Regel: 5. Beeinflussung der Enzymaktivität: L Erhöht sich die Temperatur um 10°C, dann erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit um das doppelte." n - Enzyme denaturieren ab ca. 40°C, weil die zwischenmolekularen Kräfte zwischen den Polypeptidketten sich lösen →Folge: Veränderung der Raumstruktur, Substrat kann nicht mehr binden - mit steigender Temperatur steigt die Teilchen bewegung → Zusammentreffen von Enzym & Substrat wird So begünstigt → Enzymaktivität steigt. 6. PH-Wert: 0. niedriger (saver) → viele Protonen (H+) PH-Wert ↳ Enzyme haben ein ph - optimum Abweichungen (zu hoch / zu niedrig) - führen zu (hierbei kommt es zur 7. Es werden Bindungen in der wodurch Polypeptidkette gelöst oder entstehen an anderer Stelle, Struktur des Enzyms ändert ( Konformations änderung) ob Aminosäure basisch oder sauer ist, hängt vom Alkylrest ab. sich die räumliche 7. Substrat konzentration: H N → mit steigender den & ein ES-K → Es werden schneller ES-K gebildet → schnellereir Reaktion / Abbau →Ab einer bestimmten Substratk kann die Geschwindigkeit / Enzymaktivität nicht weiter steigen. Maximalgeschwindigkeit. Alle Enzyme sind belegt und arbeiten mit ( Jedes Enzym besetzt → Sättigungskonzentration) Sättigungskurve K 8. Proteine - vom ph- Optimum Ladungsänderungen am Enzym und folglich zur Denaturierung. Abspaltung oder Anlagerung von Protonen). (alkalisch) (saver) R 14. hoher PH-Wert (alkalisch) - viele. OH lonen (Hydroxidionen) (meistens bei 7) -C H 20 Aminosäuren bilden Peptidketten aus hunderten (generisch festgelegt) Aminosäuregliedern Sekundärstruktur: C Substrat konzentration steigt die bilden. I c-c-O-H || H 0/ Wahrscheinlichkeit, dass Enzym & Substrat sich fin- e Aminogrippe Peptid binding Carboxygruppe Aminosäuren unterscheiden sich ledinglich im Alkylrest R. gehen vers. Wechselwirkungen ein, die dem Protein ihre bestimmte Struktur gibt. ↳ Primärstruktur : unverzweigte Aminosäuren sequenz - Helix Faltblatt platten förmig • Abschnitt polypeptidkette, beruht auf Wasserstaff b.6. zwischen benachbarten Aminosäuren spiralförmig Tertiärstruktur: • Charakteristische räumliche Anordnung einer Polypeptid- kette, die auf zw. molekularen Kräften zwischen weiter entfernten Aminosäuren beruht. Quartärstruktur: · Räumlicher Komplex aus mehreren Polypeptidketten . 9 Michaelis - Menten - Diagramm / Konstante : ↳ Abhängigkeit der Reaktions geschwindigkeit von der Substratkonzentration. Wechselzahl: Anzahl der Wechselzahl = V-max ][₂ Anzahl Enzyme ATP → Substrat moleküle NAD: Wasserstoff- transport → NAD+ binder H- Atom & gibt es wieder ab KM-Wert: Die Substrat konzentration bei der die die Hälfte der Enzyme mit Substraten besetzt → bei x gucken] [Km-Wert = V-max :2 → beix 10. speichert & überträgt Energie V= die 1 v-max. [s] KM + [S] Apoenzym + Wirkgruppe = Holoenzym (protein) (Cosubstrate) - zusätzliche komponenten Cosubstrate die vom Enzym abdi- soziieren und in einer weiteren Reaktion an ein anderes Apoenzym binden 2B. ATP & NAbt ein Enzym molekül pro Sekunde umsetzt.. L[ Bei Sättigungskonzentration) Enzyme mit halbmaximaler ist. Je kleiner der KM-Wert, desto höher die Affinität zw. Enzym & Substrat. Geschwindigkeit arbeiten/