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16.4.2023
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b) Tierzelle Themen - Zelltypen (Aufbau, Funktionen, Mikroskopische Bilder) Biomembran (Aufbau, Funktionen, Konzentration, etc.) ✓ 1. Zelltypen Enzyme (Funktionsprinzip, Abhängigkeit d. Enzymaktivität, Hemmungen + Diagramme) ✓ -Fotosynthese(ATP, NADP+, Außenfaktoren FS-Rate + Diagramme, Blackboxmodel, Sauerstoffherkunft, Aufbau Chloroplast. Fotosystem) Protocyte/Procyte (Prokaryoten) ohne Zellkern, DNA liegt frei im Cytoplasma → Bakterienzelle GREEVES raues ER SOLD Mitochondrium * Zellmembran -Cytoplasma roues ER glattes ER Zelkern Biologie Klausur Nukleolus Ribosom Mikroskopische Aufnahmen + Funktion: Mitochondrium Lysosom Dictysom / Golgi- Apparat Zentnolen Mikrotubuli Golgi-Apparat Chloroplast Zelltypen Protocyte Eucyle a) Pfanzenzele 152, Mittelamele Zelkem mit Nucleolus Eucyte (Eukaryoten) → DNA mit Zellkern → Protisten- (Pantoffeltierchen), Tier-, Pflanzen- & Pilszelle Tapfel Beterans O Sing Schleimhulle Zellwand Vesikel Zellmembran Hitelamele Kenne - Mikrowlove Ribosom Membranenstulpung Cytoplasma Plasmid ringformige DNA (Nucleaid) Ribosome Geßel Zelmembran Cytoplasma ·Dietysam/Odg: Apparat (Gesamihel a Dictysomen) Nukleus roues endoplasm Resolu giottes ER Mitochondrium Peroxisom Chloroplast Mikrobodys raues ER Membransystem, Synthese von Lipiden + Proteinen, Stofftransport durch vesikelbildung - Golgi- Apparat: Modifikation von Proteinen, Stofftr. durch Vesikellbildung -Zellkern, Nucleolus: Steuerzentrale, enthält lineare DNS + Proteine; Nucleo- lus, rRNA-Bildung > Ribosomen -Mitochondrium: Zellatmung (C6H₁₂ + 60₂ 600₂ +6+₂0 + E) -Chloroplast: Fotosynthese (611₂0+600₂ + E 6C6H₁₂O6 + 60₂) - Ribosomen: Proteinsynthese Mikrotubuli ellwand Vakuole Zentriolen Lysosomen Peroxisomen / Microbodies X X x ✓ ✓ x 0 0 X 1 XXO 1 XX1 Bilden Stützsystem aus röhrenförmigen Strukturen Schutz, Stabilität und Formgebung Speicherorgan, Einlagerung von Giftstoffen, Stoffabbau durch Enzyme, Zellwand Gegenspieler Bildung des Spindelapparats bei Mitose + Meiose, Stütztfunktion Stoffabbau durch Enzyme Stoffabbau durch Enzyme, z.B. Wasserstoffperoxid 2. Biomembran Funktionen: Aufbau Phosphorlipid- doppelschicht mit hydrophopen Kern Stoffo - Kompartimentierung (Abtrennung von Reaktionsräumen mit versch. Bedingungen (ph-W., Saz%) - Schutz, Stabilität + Flexibilitat 0 selektive Durchlässigkeit von Stoffen -Signalweiterleitung, Stofftransport + Umwandlung d. Membranproteine Kontaktstellen zw. Zellen d. Kohlenhydratketti 1.c) Das Fluid- bzw. Flüssig-Mosaik-Modell: Die Zellmembran als Beispiel für eine Biomembran Glycolipid (Lipid+ extrazellulärer F E Tunnelprotein A Roum 0 TRABA មមមម с Суторкаета B Zelle hypotonisch, Medium hypertonisch; Wasser drängt aus Zelle Diffusion - Eigenbewegung der Teilchen führt ohne E.aufwand zur Konzentrationsausgleich von Stoffen hohere Konzentration → niedrigeren ENDOCYTOSE Kohlenhydratgruppe) immer extrazelluär RABARA AARA มนุมนุม...
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แบบ VI G peripheres Protein endo nach innen ↑ ↓ D ↳ Membran stulpt sich nach innen ein, nimmt so Stoff auf & schnürt sich als Vesikel ab Endocytose 58 Exocytose Zelle hyperlonisch, Medium hypotonisch Wasser drängt rein ^ ↓ !!.. integrales Poten mit Glycoprotein (Kohlenhydral gruppe) wie O & BARA AR 888 beide isotonisch: kein Druckausgleich EXOCYTOSE ↓ dringen ein, haben aber keinen Ourchgang exo nach außen a) Endocytose Die Plasmamembran um fließt einen Teil des Außen- milieus und schnürt ein Vesikel ab. ↳> Vesikel verschmilzt mit Membran → •Entstehung einer Öffnung, durch die der Stoff nach außen wird abgegeben b) Exocytose Ein Vesikel vereinigt sich mit der Plasmamembran. Der Ve sikelinhalt wird freigesetzt und die Vesikelmembran wird Teil der Plasmamembran. ● Plasma- membran Vesikel sekretorisches Vesikel 3 Enzyme ·senken Aktivierungsenergie - chem. Reaktionen / Sloffwechselvorgänge (37°C) erhöhen Reaktionsgeschwindigkeit, werden aber nicht verbraucht aktives Zentrum in das Substrat passt (wird umgesetzt) Funktionen: ↑ S Vmax E Enzymaktivitāt Enzymaktivitāt aktives → Zentrum Peptidase: spattet Proteine zu Aminosauren Lipase spallet Fette zu Glycerin Fettsäuren Amylase spallet Polysaccarid (Stärke) Ligasen verknüpfen Moleküle Proteine, die als Katalysatoren in 1 b) Temperatur Außenfaktoren Enzymaktivität (Außenfaktoren) a) Substralkonzentration (Versuch Kartoffel in H₂O₂) 10 nicht mehr 5 können an E andocken 2 Zunahme durch RTG PH-Wert enzymspezifisches ESK S E 20 30 40 Umwandlung → in Produkte Enzym-Substrat-Komplex Enzym- Produkt-Komplex Schlüssel-Schloss-P.) n 50 3 Temp. optimum Lebewesen wirken = Biokatalysator Denaturierung Enzyme P₁ P₂ Doppelzucker Mallose, Mallase das dann in Glukose Tin°C E Amino- Gruppe S konzentration c(S) COOH (Carboxyl-Gruppe) 1 _H₂N-C-H R . Mehr S höhere E aktivitāt • 1+ geringe SK; S treffen mit hoher Wsk auf unbesetzte E → V steigt • 2 - mittlere SK; Wsk, dass 5 unbesetzte E findet sinkt > V-Anstieg verlangsant • 3- hohe Sk; alle E sind mit S beladen → Vmax erreicht • Reaktionsgeschwindigkeitsregel Temp.erhöhung um 10°C steigert V um 2-3 fache, weil T steigt → Teilchenbewegung nimmt zu → höhere Wisk für erfolgreichen Teilchenzsmstoß v steigt Anstieg bis zum enzymspezifischen Temp. optimum • Abfall wegen Hitzedenaturierung (→→ Enzym-Ver- formung kan Enzymsubstratkomplex) jedes Enzym hat sein spezifisches Ph-Optimum, bei devtlichen Abweichungen wird Ladvingsverieilung im Enzym verändert » spezif. Molekullfalltung geht verloren → Konformationsänderung (räum! Anordnung) im Enzym → Funktionslosigkeit 1 Km Km Hemmungen der Enzyme a) Irreversible Hemmung: Hitze oder Schwermetall-lonen zerstören Irreversibel E-Struktur → unterbindet S-Umsetzung dauerhaft. b) Kompetitive Hemmung Reaktionsgeschw. V Vmax ungehemmt c) Allosterische Hemmung. Reaktionsgeschw. V Vmax vmax genemm ungehemmt gehemmt Substratk. (S) Substralk. c(S) FS • Hemmstoff (HS) ähnelt S, sie konkurrieren. ums aktive Zentrum HS bindet reversibel an aktives Zentrum, wird nicht umgesetzt • vmax bleibt gleich, wird später erreicht Substrat aktives Zentrum O Enzymhemmung Inhibitor Q • E mit zusätzlichem allosterischen Zentrum. • HS bindet daran reversibel aktives 2. deformiert → S kann nicht umgesetzt werden weniger S binden an E → max sinkt Inhibitor Enzym >gehemmt >Kata'tor Substrat O aktives Zentrum | Enzym >gehemmt > Kata, ator allosterisches Zentrum d) Mechaelis-Menten Konstante (km) · Substratkonzentration, be der das Enzym die halbe max, erreicht hat. 4. Fotosynthese ↳> Pflanzen, Algen, etc. sind fotoautotroph: absorbieren und binden lichtenergie chemisch, wo- durch sie sich ernähren können. Assimilation Stoffwechselvorgänge bei denen aus e.armen Stoffen (CO₂, H₂0) ereiche (C611206) gebidel werden. 6H₂0 + 6CO₂ + E → C6H₁₂O6 + 0₂ ↳ • heterotrophe Organismen: nehmen mit Nahrung chem gebundene E. quf, Fresetzung in Zelotmung Dissimilation SW-V. bei denen ereiche Stoffe zu earmen unter Efreisetzung abgebaut werden ZA: C6H1₂O6 + 60₂ → 6CO₂ + 6H₂O + E Reduktion E-Aufnahme (Oxidationsmittel wird reduziert) Zahl kleiner, da e--Aufnahme Oxidation: E-Abgabe (Reduktionsmittel wird oxidiert) Zahl größer, da e-- Abgabe ADP/ATP System Adenosin Adenin (PXP) NAD(P) FS- Rate Adenosindiphosphat= ADP energiearme Form Rib ↳> FS- Rate P) System: a) CO₂ Konzentration 0.03% in Atmosphäre ↓ NADP+ Nicotinsäureamid- Adenin- Dinukleotid- (Phosphat) NAD Nicotinsäureamid- Adenin - Dinukleotid Außenfaktoren FS-Rate : 0,05 (b) Temperatur Ezufuhr (endotherm.) 0,10 0 0 11 11 HO-P - P-P-0 T OH OH OH • kurzfristiger E. speicher & Eüberträger durch H-lonen (Protonen) & Elektronen > Redox - Especher NADP) + 2H+ 2e = NADPH, H+ Reaktionsäquivalente energiearim energiereich Oxidierte Form reduzierte F E freisetzung (ext) 0,MS ATP Starklicht Schwachlicht 0,20 8 CO₂ NH₂ Tin co Adenin -->> Rib (PXPXP) Adenosintriphosphat - ATP ↳ • energiereiche Form CO₂-Anreicherung führt zu hohen Ertragssteigerung der FS Starklicht FS Rate ist T abhängig, folgt RTG-Regel bis Hitzedenaturierung • Schwachlicht: limitierender Faktor ist ucht → Temp. abhängigkeit fast nicht ersichtlich c) Lichtquantitat (Menge) FS- Rate LK FS- Rate 400 5000 d) Uchtqualität /Wellenlange Blackboxmodell H ₂0 > Licht ↓ ↓ Ог Sonnenpflanzen 10000 500 lichtabhängige Reaktion Stammt O₂ aus Primärreaktion 15000 a) Die Hill-Reaktion V1: Licht 600 ATP NADPH,H ADP NADP H₂O 0 aus CO₂? LS 700 • Lichtkompensationspunkt: 0₂ Produktion in FS = O₂ Verlorauch in Zellatmung . • Lichtsättigungspunkt: FS-Leistung kann nicht mehr gesteigert werden. Schattenpflanzen sind bei schwächeren Lichtstärken gesättigt & verwerten überschüssiges Licht • haben auch günstigere LKPS → können bei Schwachlicht FS betreiben . Beleuchtungsstärke in bx ↓ H₂O • Schatten- & Sonnenblätter CO₂ ✓ • Engelmannscher Bakterien versuch: Alge wird mit Spekralfarben in Anwesenheit sauerstoffliebender Bakterien bestrahu →diese sammeln sich beim roten & blauen Licht, weil dort durch hohe FS-Rate vel 0₂ produziert wird • Absorption erfolgt durch Chlorophyll A&B und Carotinoide Wellenlänge (nm) lichtunabhängige Reaktion ↓ Cot1200 Sekundarreaktion isolierte Chloroplasten • H2O • Hill-Reagenz: Fe³ +-Ionen (fungieren als Oxidationsmittel) • kein CO2! sind ähnlich • Lichtreaktion liefert E & Reaktionsä. zur Dunkelreaktion & wird dort verbraucht → ADP & NADP+ stehen Lichtreaktion zur Verfügung Wasser ist nötig für LR. & ist in der FS -Gleichung bereits gekürzt B1: O2-Entwicklung V1: Bei der Hill-Reaktion wird typischerweise O2, aber keine Glucose gebildet: H2O > 1/2 O2 + 2H+ + 2e Diese e- müssen einen ,,Abnehmer" finden, sonst kann kein O2 entstehen 1 > 2 Fe ³+ + 2e -> 2Fe2+ Erst in Gegenwart der Eisenionen setzt dann die Sauerstoffbildung ein Somit ergibt sich folgende FS-Gleichung: 12H2O + 6CO2 -> C6H12O6 + 602 + 6H2O El: Der bei der FS entstehende O2 muss aus H2O stammen, weil O2 auch in Abwesenheit von CO2 entsteht. -> liefert Hinweis dafür, dass FS aus 2 Teilprozessen besteht, da sich O2-Bildung von 02- Umsetzung abtrennen lässt b) Tracer-Methode V2: B2: a) Licht, H2O*, CO2 a) entstandener Sauerstoff ist radioaktiv Aufbau Chloroplast Fotosystem Lipidtropfens Ribosomen 7 Granum 6. (Thylakoidslopel) E2: Der in der FS gebildete Sauerstoff stammt aus Wasser, da radioaktive Sauerstoff nur entsteht, wenn radioaktives Wasser eingesetzt wird. Licht * radioaktives Sauerstoff-Isotop Thylakoide » Membraneinstülpung enthält Blatt farbstoffe, Ort der FS 9 10 Stärkekom 670 Carotinoide 80 Chlorophyll b b) Licht, H2O, CO2* Chlorophyll a Reaktionszentrum b) entstandener Sauerstoff ist nicht radioaktiv 9₂ -1 außere Membran ·2 innere Membran 3 Intermembran -4 ringförmige DNS -5 Stroma •in Thylakoid memoran verankert enthalten FS Farbstoffe, Chlorophyll A, B und Carotinoide • Lichtsammelfalle absorbieren Lichte. geben sie ans Reaktionszentrum weiter