Knowunity
Schule. Endlich einfach.
Biologie /
Enzymaktivität; Reaktionsbedingungen
Enzymaktivität; Reaktionsbedingungen
Enzymaktivität; Reaktionsbedingungen
Hanna Kienle
133 Followers
Teilen
Speichern
108
11
Lernzettel
Substratkonzentration, Temperatur und pH-Wert
Nichts passendes dabei? Erkunde andere Fachbereiche.
Reaktionshedingungen Enzymaktivität: Substrate, die pro Sekunde von den Enzymen umgesetzt werden Maß für die Wirksamkeit eines Enzyms. Substratkonzentration: niedriege Substratkonzentration->geringe Geschwindigkeit der Substratumsetzung. je höher die Substrat konzentration, desto höher die Substratumsetzung (II). bis die maximale Geschwindigkeit (Vmax) der Substratumsetzung erreicht wir zum Ermitteln ließt man Vmax der Sättigungskurve ab, da sich Vmax Schlecht ablesen lässt bei niedriger Substratkonzentration sind nicht alle Enzyme mit Substratteilchen beladen. →› niedriege Wahrscheinlichkeit, dass sich Substrat und Enzym treffen (I) bei Vmax ist die Sättigung erreicht (substrate können a.2. nicht schneller besetzen, da sich das Produkt der vorherigen Reaktion noch vom Enzym trennen muss) bei zu hoher Substratkonzentration behindern sich Substratmoleküle dabei das aktive Zentrum zu besetzen -> Substrathemmung (II) Temperatur: - -> Stoffwechselprozesse sind temperaturabhängig → Ablauf enzymatischer Reaktionen: steigende Temperaturen-> starke Erhöhung d Reaktionsgeschwindigkeit bei Enzymen (Maximum: zwischen 30°C und 50°C) - bei Überschreitung der Maximalwerte nimmt die Geschwindigkeit schnell ab → Enzym hat keine Wirkung mehr höhere Temperaturen = stärkere Teilchenbewegung → Enzym und substrat treffen höchstwahrscheinlich aufeinander Bindungen zwischen Atomen werden gelockert bei einer enzymatisch katalysierten Reaktion erhöht sich die Reaktions- geschwindigkeit bei einer Erhöhung um 10°C um den Faktor 2-4 -> Reaktionsgeschwindigkeit - Temperatur - Regel. ( RGT-Regel) - bei Temperatur überschreitung wird aktives Zentrum verändert (denaturiert) Geschwindigkeit der Substratumsetzung Reaktionsgeschwindigkeit v einer chemischen Reaktion Substratkonzentration (III) rel. Einheiten 1.0 (I) B. (I) 20 30 Temperatur (°C) 8 enzymatisch katalysier te Reaktion дов 40 Vmax (Grenzwert) AVmax 2 (grafisch ermittelt). 50 Stabilität eines Enzymmoleküls Reaktionshedingungen pH-Wert Aktivität des Enzyms ist abhängig vom pH-wat -...
Mit uns zu mehr Spaß am Lernen
Hilfe bei den Hausaufgaben
Mit dem Fragen-Feature hast du die Möglichkeit, jederzeit Fragen zu stellen und Antworten von anderen Schüler:innen zu erhalten.
Gemeinsam lernen
Mit Knowunity erhältest du Lerninhalte von anderen Schüler:innen auf eine moderne und gewohnte Art und Weise, um bestmöglich zu lernen. Schüler:innen teilen ihr Wissen, tauschen sich aus und helfen sich gegenseitig.
Sicher und geprüft
Ob Zusammenfassungen, Übungen oder Lernzettel - Knowunity kuratiert alle Inhalte und schafft eine sichere Lernumgebung zu der Ihr Kind jederzeit Zugang hat.
App herunterladen
Alternativer Bildtext:
jedes Enzym hat ein pH-Optimum → Aktivität nimmt bei höheren oder niedrigen pH-Werten ab bis Nullwert erreicht wird Grund: Denaturierung des Enzyms durch H* -lonen Anlagerung oder Abspaltung Raumstruktur und Struktur des aktiven Zentrums gehen verloren Amylase pH = 7 Mundspeichel saure Lösung pH wert < 7 H. HT H*. H* hohe Ht konzentration Pepsin pH = = 1,5-2,5 Mägensäure alkalische Lösung pH-Wert >7 H+ Protease" Amy lase/Trypsin pH = 7,5 Dünndarm/ Bauchspeicheldrüse S H* niedriege H+ Konzentration.
Biologie /
Enzymaktivität; Reaktionsbedingungen
Hanna Kienle •
Follow
133 Followers
Substratkonzentration, Temperatur und pH-Wert
Ähnliche Knows
Reaktionshedingungen Enzymaktivität: Substrate, die pro Sekunde von den Enzymen umgesetzt werden Maß für die Wirksamkeit eines Enzyms. Substratkonzentration: niedriege Substratkonzentration->geringe Geschwindigkeit der Substratumsetzung. je höher die Substrat konzentration, desto höher die Substratumsetzung (II). bis die maximale Geschwindigkeit (Vmax) der Substratumsetzung erreicht wir zum Ermitteln ließt man Vmax der Sättigungskurve ab, da sich Vmax Schlecht ablesen lässt bei niedriger Substratkonzentration sind nicht alle Enzyme mit Substratteilchen beladen. →› niedriege Wahrscheinlichkeit, dass sich Substrat und Enzym treffen (I) bei Vmax ist die Sättigung erreicht (substrate können a.2. nicht schneller besetzen, da sich das Produkt der vorherigen Reaktion noch vom Enzym trennen muss) bei zu hoher Substratkonzentration behindern sich Substratmoleküle dabei das aktive Zentrum zu besetzen -> Substrathemmung (II) Temperatur: - -> Stoffwechselprozesse sind temperaturabhängig → Ablauf enzymatischer Reaktionen: steigende Temperaturen-> starke Erhöhung d Reaktionsgeschwindigkeit bei Enzymen (Maximum: zwischen 30°C und 50°C) - bei Überschreitung der Maximalwerte nimmt die Geschwindigkeit schnell ab → Enzym hat keine Wirkung mehr höhere Temperaturen = stärkere Teilchenbewegung → Enzym und substrat treffen höchstwahrscheinlich aufeinander Bindungen zwischen Atomen werden gelockert bei einer enzymatisch katalysierten Reaktion erhöht sich die Reaktions- geschwindigkeit bei einer Erhöhung um 10°C um den Faktor 2-4 -> Reaktionsgeschwindigkeit - Temperatur - Regel. ( RGT-Regel) - bei Temperatur überschreitung wird aktives Zentrum verändert (denaturiert) Geschwindigkeit der Substratumsetzung Reaktionsgeschwindigkeit v einer chemischen Reaktion Substratkonzentration (III) rel. Einheiten 1.0 (I) B. (I) 20 30 Temperatur (°C) 8 enzymatisch katalysier te Reaktion дов 40 Vmax (Grenzwert) AVmax 2 (grafisch ermittelt). 50 Stabilität eines Enzymmoleküls Reaktionshedingungen pH-Wert Aktivität des Enzyms ist abhängig vom pH-wat -...
Nichts passendes dabei? Erkunde andere Fachbereiche.
Mit uns zu mehr Spaß am Lernen
Hilfe bei den Hausaufgaben
Mit dem Fragen-Feature hast du die Möglichkeit, jederzeit Fragen zu stellen und Antworten von anderen Schüler:innen zu erhalten.
Gemeinsam lernen
Mit Knowunity erhältest du Lerninhalte von anderen Schüler:innen auf eine moderne und gewohnte Art und Weise, um bestmöglich zu lernen. Schüler:innen teilen ihr Wissen, tauschen sich aus und helfen sich gegenseitig.
Sicher und geprüft
Ob Zusammenfassungen, Übungen oder Lernzettel - Knowunity kuratiert alle Inhalte und schafft eine sichere Lernumgebung zu der Ihr Kind jederzeit Zugang hat.
App herunterladen
Alternativer Bildtext:
jedes Enzym hat ein pH-Optimum → Aktivität nimmt bei höheren oder niedrigen pH-Werten ab bis Nullwert erreicht wird Grund: Denaturierung des Enzyms durch H* -lonen Anlagerung oder Abspaltung Raumstruktur und Struktur des aktiven Zentrums gehen verloren Amylase pH = 7 Mundspeichel saure Lösung pH wert < 7 H. HT H*. H* hohe Ht konzentration Pepsin pH = = 1,5-2,5 Mägensäure alkalische Lösung pH-Wert >7 H+ Protease" Amy lase/Trypsin pH = 7,5 Dünndarm/ Bauchspeicheldrüse S H* niedriege H+ Konzentration.