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Enzymaktivität; Reaktionsbedingungen

Enzymaktivität; Reaktionsbedingungen

 Reaktionshedingungen
Enzymaktivität:
Substrate, die pro Sekunde von den Enzymen umgesetzt werden
Maß für die Wirksamkeit eines Enzyms.
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Hanna Kienle

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Reaktionshedingungen Enzymaktivität: Substrate, die pro Sekunde von den Enzymen umgesetzt werden Maß für die Wirksamkeit eines Enzyms. Substratkonzentration: niedriege Substratkonzentration->geringe Geschwindigkeit der Substratumsetzung. je höher die Substrat konzentration, desto höher die Substratumsetzung (II). bis die maximale Geschwindigkeit (Vmax) der Substratumsetzung erreicht wir zum Ermitteln ließt man Vmax der Sättigungskurve ab, da sich Vmax Schlecht ablesen lässt bei niedriger Substratkonzentration sind nicht alle Enzyme mit Substratteilchen beladen. →› niedriege Wahrscheinlichkeit, dass sich Substrat und Enzym treffen (I) bei Vmax ist die Sättigung erreicht (substrate können a.2. nicht schneller besetzen, da sich das Produkt der vorherigen Reaktion noch vom Enzym trennen muss) bei zu hoher Substratkonzentration behindern sich Substratmoleküle dabei das aktive Zentrum zu besetzen -> Substrathemmung (II) Temperatur: - -> Stoffwechselprozesse sind temperaturabhängig → Ablauf enzymatischer Reaktionen: steigende Temperaturen-> starke Erhöhung d Reaktionsgeschwindigkeit bei Enzymen (Maximum: zwischen 30°C und 50°C) - bei Überschreitung der Maximalwerte nimmt die Geschwindigkeit schnell ab → Enzym hat keine Wirkung mehr höhere Temperaturen = stärkere Teilchenbewegung → Enzym und substrat treffen höchstwahrscheinlich aufeinander Bindungen zwischen Atomen werden gelockert bei einer enzymatisch katalysierten Reaktion erhöht sich die Reaktions- geschwindigkeit bei einer Erhöhung um 10°C um den Faktor 2-4 -> Reaktionsgeschwindigkeit - Temperatur - Regel. ( RGT-Regel) - bei Temperatur überschreitung wird aktives Zentrum verändert (denaturiert) Geschwindigkeit der Substratumsetzung Reaktionsgeschwindigkeit v einer chemischen Reaktion Substratkonzentration (III) rel. Einheiten 1.0 (I) B. (I) 20 30 Temperatur (°C) 8 enzymatisch katalysier te Reaktion дов 40 Vmax (Grenzwert) AVmax 2 (grafisch ermittelt). 50 Stabilität eines Enzymmoleküls Reaktionshedingungen pH-Wert Aktivität des Enzyms ist abhängig vom pH-wat -...

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jedes Enzym hat ein pH-Optimum → Aktivität nimmt bei höheren oder niedrigen pH-Werten ab bis Nullwert erreicht wird Grund: Denaturierung des Enzyms durch H* -lonen Anlagerung oder Abspaltung Raumstruktur und Struktur des aktiven Zentrums gehen verloren Amylase pH = 7 Mundspeichel saure Lösung pH wert < 7 H. HT H*. H* hohe Ht konzentration Pepsin pH = = 1,5-2,5 Mägensäure alkalische Lösung pH-Wert >7 H+ Protease" Amy lase/Trypsin pH = 7,5 Dünndarm/ Bauchspeicheldrüse S H* niedriege H+ Konzentration.

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