Enzymatik und Stoffwechsel

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Überträger von Wasserstoff oder Elektronen. Enzym 1 Produkt 3 Enzym 2 Coenzym Apoenzym Coenzym reagiert mit Substrat 2 Wirkungsweise von Coenzymen Produkte, Holoenzym Substrat 2 Coenzym wird regeneriert Enzym 1 Enzym 2 Suk TEMPERATURABHÄNGIGKEIT DER REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT BEI EINER ENZYM KATA LYSIERTEN REAKTION Reaktionsgeschwindigkeit Enzymaktivität in relativen Einheiten Regenbogen- forelle TA Eis- fisch Mensch 10 die Temperatur beeinflusst die Reaktionsgeschwindigneir. Je warmer, desto schneller hönnen sich die Enzyme bewegen und ein substrat treffen. Die ROT-Regel ( Reaktionsgeschwindigheit- Temperatur- Regell besagt, dass bei einer Ernōhung der Temperatur um 10°C sich die Reaktionsgeschwindigheit veldoppelt bis veidrelfacnt Das Enzym besitat ein Temperaturoptimum / hier ist Geschwindignelt des Enzyms am nächsten). Wild dieses Temperatur- optimum überschritten nimmt die Enzymantivitat ab und das Enzym, welches größtenteil aus Proteinen bestent, bei einer zu hohen Temperatur denauturieren. Wū 20 2 TEMPERATUROPTIMUM BEI ENZYMEN UNTERSCH. LEBEWESEN 30 Temperatur 40 Temperatur in 'C 1. Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit auf- grund der zunehmenden Bewegung der Enzym- und Substratmolekule 2 Temperatur optimum des Enzyms. Die Teilchen- bewegung der Molekule ist relativ schnell und die Konformation des Enzyms ist noch nicht oder kaum verandert 3. Abnahme der Reaktionsgeschwindigkeit infolge der Denaturierung der Enzym- molekule ABHÄNGIKEIT DER ENZYMAKTIVITÄT VON DER SUBSTRATKONZENTRATION - Enzymkinetik: Bei Konstanten umweit bedindungen und Konstanter Enzym Konzentration hängt die Reaktionsgeschwindigkeit von der substiationzentration ab. Je mehr Substr at vorhanden ist, desto mehr Enzyme können besetzt werden und die Reaktion hervorrufen • Substratsättigung: Ab einer gewissen Substrathonzentration liegen alle Enzyme in Enzym- substrat - komplex vor und damit ist are maximale Geschwindigkeit V-max für diese Enzymmenge erreicht. Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratkonzentration nl Sauerstoffentwicklung in 5 min 15 14 13 12 11 10 9 Reaktionsgeschwindigkeit I 91 211 Ку 20 ½ Vmax 4 5 6 7 89 10 11 12 13 Wasserstoffperoxid pro 100 ml Reaktionslösung (Substratkonzentration) Km -ml Sauerstoffentwicklung in 5 min Vmax Michaelis- Menten Honstante: Die Substiat konz- entration km, bei der are Hälfte der max. Reantionsgeschwindigkeit vorliegt, neißt Michaelis - Menten Konstante. Sie ist ein Maß für die Affinität eines Enzym zu seinem Substrat a.n. je kleiner Mm ist, desto nōher ist die Enzym substrat - Affinitāt, umso weniger Substrat ist nōtig um die Hälfte aller Bindungsstellen (antive a entren). der Enzyme zu besetzen (Enzym- substrat - Affinitāt): Tendenz eines Enzym- substrat - Komplex zu bilden. Verschiedene Enzyme besitaten inre typische Michaelis - Menten- Konstante. Bei einer verdopplung der Enzymanzanl verdoppelt sich aurch die ReanTions geschwindigkeit von V max. Die Michaelis - Menten - Konstante (km) ändert sich jedoch nicht. Wechselzahl: Die Wechsel - zani gibt die Anzahl von Substratmolekulen an, die ein Enzymmolekul in einer Sekunde umsetzen kann, wenn das Enzym vollständig mit substrat ges- ättigt ist. 1/2 Vmax Substratuberschuss Liegen mehr substratmolenule vor, als durch die Enzyme gebunden werden Kronnen, wird die Reaktionsgeschwindigkeit dadurch nicht mehr gesteigert. Substratkonzentration 1 Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substrat- konzentration ABHÄNGIGKEIT DER ENZYMAKTIVITAT VOM PH-WERT Enzymaktivität wird auch durch den pH-Wert des umgebenden Mediums beeinflusst - die Wechselwirkungen zwischen den Seitennetren der Aminosäuren eines Proteins andem sich in Abhängigkeit vom pH- wert. es nommt aur Añderungen der Renformation i Enzym Denauturiert), da 2.6 bei einem zu niedrigen PH- Wert die HT lonen an aie negariv geladene proteine anlage in und somit denauturieren Enzymaktivität in relativen Einheiten 2 Fettsäure Glycerin 2 pH-Abhängigkeit menschlicher Verdauungsenzyme Fettsäure Lipase Pepsin Amylase Orlistat MEDIKAMENT ORLISTAT hemmstoff Substrat/ Edukt w Lipase 4 6 Fettsäure 8 Inhibitor Enzym Trypsin Fettsäure 10 pH-Wert Glycerin Fettsäure Fettsäure PH-OPTIMUM BSP für Hemmung Reaktionsprodukt Lipase Enzym Enzym-Substrat-Komplex Enzym Fettsäure Inhibitor Orlistat UTD Lipase Enzym-Inhibitor-Komplex Enzym Glycerin Fettsäure Lipase Fettsäure W Lipase Orlistat KOMPETIVE HEMMUNG Substraráhnliche Innibitolen binden an das antive Zentrum, ohne umgesetzt zu werden. Sie stenen somir mit dem Substrat im 11 Wettbewerb " um das artive zentrum, Bei genügend noner Substrathonzentration wird der Innibitor vom Substrat velarángt und das substiat Hann umgesetzt werden lireversible Hemmung) v-max kann erreicht werden. NICHTKOMPETIVE HEMMUNG Der Innibitor binder nicht am artiven zentrum sondern an einer anderer Stelle des Enzyms, dem allosterischen bzw. requiatorischem Zentrum. Dadurch wird die Honformation des antiven zentrums verandert und Vmax wild Mleiner. Erfolgt die Bindung am allosterischen Zentrum i spricht man von einer allostelischen Hemmung. Reaktionsgeschwindigkeit HEMMUNG DURCH SCHWERHETALLIONEN Abhängig von Enzym können Schwer metallionen sowon am antiven Zentrum oder außerhalb dieser enzymatisch essentieller Struktur oingen. Ihre Bindung ist irreversibel (nicht rückgängig machbarl irreversible Hemmung. Heine dauerhafte Bindung der Inhibitoren möglich Bsp. Antibiotikum - Penicillin ohne Hemmung Km/Km Km bei kompetitiver Hemmung Vmax ½ Vmax Vmax bei nichtkompetitiver Hemmung ½ Vmax Substratkonzentration ENZYHREGULATION Regulation durch Endprodukt hemmung (reversibel) Regulation von Stoffwechselabschnitte aus mehreren aufeinander folgenden Reaktionen / Multienzymkomplex). Das Endprodukt des Stoffwechselabschnitts wirkt als Hemmstoff negative Rückkopplung( feedback-Hemmung) Kein unnötiger Rohstoff- und Energieaufwand • Kompetitiver Hemmstoff (reversibel) Enzym Hemmstoff Substrat 1 Kompetitive Hemmung. Links: Hemmstoffkonzentration hoch Endprodukthemmung Regulation durch Phosphorylierung (reversibell Ausgangs- substrat Inhibitor ähnelt dem Substrat und bindet an das aktive Zentrum. Substrat und Inhibitor treten in einen Wettbewerb" um das aktive Zentrum. Steigt die Substrathonzentration lässt Hemmung nach → Vmax bleibt gleich Enzym 1 Enzym 3 Enzym 2 Multienzymkomplex kompetitive Hemmung Hemmstoff nicht-kompetitive Hemmung irreversible Hemmung durch Schwermetalle Substrat Hemmstoff Enzym 4 Das Enzym wird durch ein Phosphatrest von ATP aktiviert - Hoher Energieverbrauch Substrat alloste- risches Zentrum End- produkt Produkte allosterische Hemmung Substrat Aallosterischer Hemmstoff □Allosterische Regulation: Viele Enzyme besitzen an einer vom aktiven Zentrum raumlich getrennten Stelle ein oder mehrere regulatorische Zentren für Effektoren. So eine Struktur wird auch allosterisches Zentrum genannt. Han unterscheidet zwei Arten von Effektoren; *** Aktivatoren begünstigen die Bindung und Umsetzung des Substrats, indem.. Inhibitoren wirken hemmend auf das Enzym, indem.... sie die Konformation (Raumstruktur) des Enzyms und des aktiven Zentrums verändern, Enzyme mit allosterischen Zentren sind oft, Schrittmacher- oder Schlüsselenzyme". Unter- einheiten Aktivierung Aktivator Enzymatisch katalysierte Reaktion 2 Kompetitive Hemmung aktives Zentrum Allosterische Hemmung Hemmung allosterische Zentren RÜCKKOPPLUNG Effektor (Hemmstoff) Reaktionsgeschwindigkeit v Substratkonzentration Substrat 2 Modell eines allosterischen Enzyms aus zwei Untereinheiten Substrat aktives Zentrum- mit Akti- vator Enzym Enzym-Substrat- Komplex Substrat Hemmstoff Substrate Inhibitor aktives Zentrum blockiert Enzym-Substrat- Komplex Vmax - mit Inhibitor ohne Effektor ½/2 Vmax Reaktions produkte ΕΛΕΝΗ (unverandert) Substrat kann nicht umgesetzt werden Reak- tions- produkt Substrate können nicht umgesetzt werden. Allosterische Enzyme: antives Zentrum Schlüsselenzyme: regulatorische Zentren MC ju sind oft an Schlüssel positionen posit Reantions Mette rt Enzym regulation in der Medizin am Bsp. von Penicillin Penicillinmolekül und Angriffspunkte von Enzymen Penicillinacylase H Seitenkettenrest Penicillinderivate Propicillin CH₂ -CN U=O C₂H5 H Methicillin OCH3 B-Lac- tämring H N B-Lactamase OCH3 Oxacillin H CH3 CH3 COOH Ampicillin CH- I ΝΗΣ 3 Penicillin: Bau des Moleküls und der Derivate sowie Angriffs- punkte von Enzymen irreversible Hemmung. L> gent eine irreversiblle Bindung mit Aminosäurerest ein können keine Banteriellen - Zellwände aufgebaut werden -> woraufhin das Enzym inantiv wird -> Banterium stirbt Kataboler Stoffwechsel (Dissimilation, Energiestoffwechsel oder Betriebsstoffwechsel): Zum katabolen Stoffwechsel rechnet man alle Stoffwechselwege, bei denen Stoffe abgebaut werden, um so Energie für alle Lebensvorgänge bereitzustellen 2.B die Zellatmung. Anaboler Stoffwechsel (Assimilation oder Baustoffwechsel) Beim anabolen Stoffwechsel werden meist niedermolekularen körperfremde Stoffe in körpereigene Stoffe in körpereigene Stoffe umgebaut, sei es beim Aufbau von Körper substanzen aus Nahrungsbestandteilen oder bei der Fotosynthese. Kohlenhydrate H H-C O OH CH₂OH STOFFWECHSEL с H 1 н-С-он T CH ₂ OH O H-C-OH I н-С-он | H-C-OH | CH ₂ OH O Aldehydgruppe 0: C I H HC-OH I H - C - OH CH₂OH Die Atome C₁ H und 0 treten im Verhältnis 1:2:1 auf, daraus resultiert die allgemeine Formel CnHn.2 On für Kohlen- hydrate (z. B C6H₁2 06 für Glucose oder D-Glyceraldehyd). CH₂OH | C=0 I HO - C - H I HO -C-H I H-C-OH T H-C-OH T CH₂OH R-C O H Kohlenhydrate besitzen als funktionelle Gruppen entweder ein Aldehyd oder Keton. Aldebryd R₁ Н Hiczo C = O 7 Keton R₂ H-C-OH I но-С-н 1 H-C-OH - OH H-C I CH ₂ OH Entsprechend der Anzahl C-Atome in der Kohlenstoffhette werden Zucker unterteilt in: Anzahl C-Atome MJSON 3 4 5 6 7 ¹C I H-²C-OH Ta | Bezeichnung Tu HO-³C-H Triose 1 H-C-OH Ta H-C-OH H-C-OH H Tetrose Pentose zeichnen Sie die Struktur formel von D-Glucose (C6H₁₂ 06). Monosaccharide Bsp. Glucose Hexose Kettenform H O| Aldehyd Ta-TU-TA-TA MERKHILFE gruppe Heptose Glucose C6H₁2O6 1-0-2 H C HO CH₂OH с H 5-0-1 OH 4 ९ OH H C OH OUT न्स H Monosaccharide Kettenform Aldehyd gruppe H - ² C - OH Ta Тü но-с-н I H-C - OH Ta H-C-OH Ta H — C — OH Н н С Г НО Glucose C6H₁2O6 Ringform 6CH2OH Г SC Н ОН I C 31 Н ОН т-о- 21 OH Н I 4C HO <CH OH SC "1 Н «С НО Н ОН C 31 Н 6 CH₂OH I SC н ОН C 31 Н Н 1. OH 2 ОН Н C 21 ОН a-Glucose ОН BGlucose Monosaccharide Triosen Glycerinaldehyd (wichtig in Glykolyse und Calvinzyklus) HIC-OH Hexosen 0= B-Fructose (Fruchtzucker; in süßen Früchten, Honig, Baustein von Saccharose) H CH₂OH CH₂OH OH CH₂OH HO H Disaccharide (Rohrzucker, Haushaltszucker; Reservestoff bei Zuckerrohr und -rübe) Saccharose Polysaccharide CH₂OH -1,2-Bindung Amylose OH CH₂OH -1,4-Bindung CH₂OH Pentosen B-Ribose (Bestandteil der RNA) CH₂OH (Bestandteile der Stärke) HO OH CH₂OH OH H OH Amylopektin a-Glucose B-Glucose (Traubenzucker; Endprodukt der Fotosynthese und Ausgangsstoff für die Zellatmung; in süßen Früchten; Baustein von Di- und Polysacchariden) CH₂OH OH Maltose (Malzzucker; Abbauprodukt bei der Stärke- spaltung durch Amylase) CH₂OH CH₂OH a-1,4-Bindung OH a-1.4- und a-1,6-Bindung B-Desoxyribose (Bestandteil der DNA) CH₂OH H OH HO он H H CH₂OH H Cellobiose (Abbauprodukt bei der Cellulosespaltung) OH Section B-1,4-Bindung CH₂OH Glykogen (tierische Stärke; Reservestoff in Leber und Muskel) -1,4- und a-1,6-Bindung Ribulose (wichtige Verbindung im Calvinzyklus der Fotosynthese) HO OH H Но я B-Galactose (in Milch; Baustein von Lactose) CH₂OH 6 он H OH OH CH₂OH 2 CH₂OH . Он Lactose (Milchzucker; Hauptkohlenhydrat der Milch) H CH₂OH 6-1,4-Bindung Cellulose (Gerüstsubstanz pflanzlicher Zellwände) guguguga gdgdged gardeded pagdeded 6-1,4-Bindung DISACCHARIDE (Allgemein) CH2OH НО Н Н НО н a-D- Glucose Disaccharide CH₂OH н ОН Н Н Н ОН Н SC Hydrolyse Н a-D-Glucose CH2OH ОН Н ОН - Н ОН Н DISACCHARIDE (BSP. HALTOSE) Н,0 ОН НО ОН І но НО | H,0 Н ОН rations Н Н CH₂OH CH₂OH Н CH2OH н ОН Н ОН Н н a-D-Glucose н Но 0 Н н ОН a-D-Glucose ОН CH2OH Н ОН ОН B-Fructose OH-GRUPPE oben Hexosen: B-Fructose н ОН 1,4-glykosidische Bindung нн Н ОН 10 Kondensation Hydrolyse Maltose CH₂OH Н н ОН НО н Н ОН 1,4-glykosidische Bindung CH₂OH CH₂OH Н О н н L ОН н ОН ОН нн J1 4L О Н ОН Н н 0 Maltose ОН н ОН ENERGIEWAHRUNG ATP ATP die universelle Energiewährung bzw. der ,,wiederaufladbare ,,Einheitsakku" Zellatmung mit Hilfe von Sauerstoff (aerobe Dissimilation) Gärung ohne Sauerstoff (anaerobe Dissimilation) Verwendung von ATP: Transport: Aktiver Transport Mechanische Arbeit z. B. Muskelkontraktion Informationsverarbeitung: Nervensystem Chemische Arbeit z. B. Biosynthese ERGÄNZUNGEN: Struktur von ATP Bei der Spaltungin ADP und P, wird freie Enthalpie abgegeben, weil diese Produkte energie- armer sind. Phosphatgruppen n DDI 10-P 01PIO O-P 01PIO ATP Adenin N H-C O-P. 0- CH₂ C T H н NH₂ H C H OH OH Ribose Adenosin Adenosintriphosphat) с-н AMP (Adenosinmonophosphat) ADP (Adenosindiphosphat) ENERGIEKOPPLUNGSZYKLUS exergonische Reaktion: (setzt Energie frei) ● Zellatmung ● Katabolismus Adenin-Ribose-O- Energie ATP ATP+H₂0<=> ADP+Ⓡ+H* Energiedifferenz 29 Hj/Hol Panorganischen Phosphat Adenin-Ribose-O Synthese von ATP aus ADP und P₁ benötigt Energie. 11 O O || O ADP 0~ 612=0 O O- -O-P. || O Struktur von ATP • ATP ist ein Nucleotid aus der organischen Base Adenin I dem zucker Ribose) -> einer Pentose und drei Phosphatgruppen Anordnung: dicht gedrängt, negativ geladene Phospatgruppen endständige energiereiche Phosphat gruppe unter Beteiligung von Hasser (durch Hydrolysel leicht abgespalten aus ATP entstehen das energieärmere Adenosindiphosphat (ADP) und anorganisches Phosphat: O ● ADP + Pi O ATP ·O + H₂O OH + HO-P-O P₁ endergonischer Prozess: (benötigt Energie) aktiver Transport Zellbewegungen Anabolismus Energie Hydrolyse von ATP zu ADP und P₁ setzt Energie frei. ATP überträgt Energie in Form von Phosphat- gruppen an das Substr und wird zu ADP - das ADP Rann wiede- rum Energie (in Form von Phosphatgruppen1 von Substraten aufn- enmen Energetische Kopplung •zelle nutzt ATP häufig zur Aktivierung von chemischen Reaktionen: indem dritte Phosphatgruppe eines ATP- Molehüls mit- nilfe von Enzymen auf ein anderes Molekül überträgt => durch Phosphorylierung wird das betreffende Holekül in einen energiereicheren Zustand überführt. · ist ein Energie benötigender Prozess direkt an die anschließende Abspaltung der Phosphatgruppe gekoppelt => kann die dabei frei werdende Energie von der Zelle zur Verrichtung von Arbeit verwendet werden Zellmemb- ·ATP: liefert Energie für den aktiven Transport von Molekülen durch ranen, ermöglicht mechanische Arbeit bei d. Muskelkontiantion u. beim Transport von Zellorganellen sowie chemische Arbeit bei a. Biosynthese vieler Stoffe als Wärme frei. Tell d. Energie wird allerdings ungenutzt Kataboler Stoffwechselweg (Dissimilation) Erster Schritt der Zellatmung (aerobe Dissimilation) Findet im Cytoplasma (Zellplasma) statt Im ersten Schritt der Glykolyse wird Energie verbraucht, indem Glucose durch Phosphorylierung zu Glucose-6-phosphat umgewandelt wird. → Glucose reaktionsfreudiger, Glucose-6-phosphat kann die Zellmembran nicht mehr passieren → Konzentrationsgradient von Glucose wird aufrechterhalten Kann in ,,zwei Phasen" unterteilt werden Energieinvestitionsphase (Vorbereitungsphase): → unter Verbrauch von zwei ATP-Molekülen werden zwei Phosphatreste an die Hexose (Glucose bzw. Fructose) geknüpft. Energiegewinnungsphase: ADP Aktivierung durch Regulation der Glykolyse: Feedbackhemmung (negative Rückkopplung) am allosterischen Schlüssel- enzym Phosphofructokinase durch ATP. Sowohl ATP als auch ADP binden am allosterischen Zentrum. ADP Viel ATP (wenig ADP) → Hemmung des Enzyms: Verlangsamung der Glykolyse → ATP wird in Körperfunktionen verbraucht → Konzentration an ADP steigt → viel ADP/AMP (wenig ATP) → Er- höhung der Aktivität der Phosphofructokinase! Phosphofructokinase Fructose-1,6-bisphosphat 0 (P)-OH₂C H P-OH₂CCH₂OH H HO OH H Steckbrief Glykolyse ■ CH₂0-P OH Energierückgewinnung durch Substratkettenphosphorylie- rung bei der Reaktion 1,3 Bisphosphoglycerat zu 3- Phosphoglycerat Energiegewinn durch Substratkettenphosphorylierung bei der Reaktion von Phosphoenolpyruvat zu Pyruvat. ATP Fructose- 6-phosphat Hemmung durch keine Reaktion ATP Phosphofructokinase ATP + Aktivator ADP AMP AMP ADP Phospho- fructo- kinase Fruc- tose-6- phosphat (3) Fruc- tose-1,6- bis- phosphat ADP Fruc- tose-6- phosphat kinase Schlüssel enzym? +ATP Phospho- ATP ATP fructo- Fruc- tose-1,6- bis- phosphat Inhibitor ADP Reaktionsgleichung: C6H₁2O6 (Glucose) + 2 NAD* + 2 ADP + 2 P₁ → 2 C3H3O3 (Pyruvat) + (2 NADH + H*) + 2 ATP + 2 H₂O Energiebilanz: Nettogewinn = 2 ATP-Moleküle Es wird kein Sauerstoffverbraucht ENERGIEEINSATZ ENERGIE RÜCKGEWINNUNG ENERGIE GEHINN OH OH OHH OH H-C-C-C-C-C-C²- 1 I II HHH OHH NAD+ NADH+H* Glycerinaldehyd-3-phosphat ATP ADP 13-Bisphosphoglycerat (H₂O) ATP Glucose-6- Phosphat ADP Fructose 6- Phosphat 3-Phosphoglycerat 2-Phosphoglycerat Pyruvat Glucose Phosphoenopyruvat Fructose-116- Phosphat Phosphat ATP ATP Phosphat Coenzym/ Dihydroxyacetonphosphat Glycerinaldehyd-3-phosphat Cosubstrat Coemy m/ Cosubstrat (ADP ADP Coenzym/substrat 0⁹⁰ H₂C-²C-COO- Allostais Нетпри NAD+ NADH+H 1,3-Bisphosphoglycerat ADP 3-Phosphoglycerat 2-Phosphoglycerat Pyruvat ATP (H₂O) Phosphoenol pyruvat ADP ATP Citratzyklus OOC-C-CH₂-COO™ "OOC-CH-CH₂-COO OH H H H1U 700C CC-COO™ OOC-CH₂-CH₂-COO™ Malat NADH Oxalacetat Fumarat Succinyl-CoA NAD +H* Pyruvat Acetyl-CoA H₂O -S-COA Citratzyklus S- COA CoA CoA CoA NADH H NADH +Ht H₂O Citrat NAD 0000-S-CoA Succinyl-CoA Isocitrat 00000 a-ketoglutarat * CO₂ CoA H₂C-C-S-COA Strukturformel COO™ OOC-CH₂-C-CH₂-COO OH COO™ -OOC-CH₂-C-CH-COO 1 H CO₂ I OH OOC-CH₂-CH₂-C-COO™ ¡ OOC-CH₂-CH₂-C-S-COA H₂--² ZELLATMUNG 1 ring förmige DN4 2 innere Membran 3. Ribosomen. 4.Außenmembran 5...RNA Die Zellatmung: C6H₁2O6 + 60₂ Glucosemolehűl ↓ ZELLE 6. ATP- Synthase Komplex + Sauerstoff W 6C0₂ WASSER 889 MOHLENSTOFFDIOXID 7... intermembion raum + 6H₂O C6H₁2 + 60₂ 6CO₂ + 6H₂ Or Energie 8 cristal + ATP (=Energie) VERSUCH ZUR ZEILATMUNG Glucose losung Sauerstoff- elektrode Magnet- rührstab Magnet ruhrer wird Versuchsansatz 1 8% 0₂ Vollständiges Zellhomo- genat mit Mitochondrien Bei einem vollständigen Zellhomogenat mit M. Sauerstoffverbraucht Magnet rührer statt. 10% Versuchsansatz 2 Ohne Mitochondrien findet kein Sauerstoffverbrauch Zellhomo- genat ohne Mitochondrien 61OSSAR KONDENSATION: wenn Wasser enstent HYDROLYSE: Wasserabspaltung → Sauerstoff wird in den Mitochondrien verbraucht Magnet rührer 10% 0₂ Mitochondrien aus Homo- genat in Nährlösung Versuchsansatz 3 Mitochondrien in Wasser verbrauchen auch kein Sauerstoff → Glucose muss in dem Zellhomogenat zuerst umgewandelt werden Pyruvat wird in den Mitochondrien unter verbrauch von Sauerstoff umgesetzt Citratzyklus Das Acetyl-CoA (C2 Körper) reagiert mit Oxalacetat (C4-Körper) zu Citrat (C6-Körper). Anhand der radioaktiv markierten Kohlenstoffatome kann man erken- nen, dass das Acetyl-Molekül unverändert mit dem Oxalacetat zu Citrat verbunden wird. Durch diesen Vorgang wird das aktivierte Pyruvat, welches in der Glykolyse entstanden ist, in den Citratzyklus eingeschleust. Die Abspaltung des Kohlenstoffdioxidmoleküls erfolgt an den Kohlenstoffatomen des ursprüngli- chen Oxalacetat-Moleküls, nicht an dem Teil des Acetyl-CoA (aktivierten Pyruvats). Somit ist das Oxalacetat-Molekül kein Trägermolekül, welches nicht dau- erhaft erhalten bleibt. Es befindet sich in einem ständigen Um- bzw. Abbau und kann deshalb nur als Akzeptor bezeichnet werden. Reaktionsgleichungen: Zellatmung: C6H12O6 (Glucose) + 6 0₂ Glykolyse: C6H12O6 (Glucose) + 2 NAD + 2 ADP + 2 Pi (Phosphat) Citratzyklus: 2x (C3H3O3 (Pyruvat) + 3 H₂O + 4 NAD + ADP + P₁ (Phosphat) + FAD Gly+Citrat: C6H12O6 (Glucose) + 6 H₂O + 10 NAD + 4 ADP + 4 P₁ + 2 FAD Wo wird der Sauerstoff verbraucht? → 6 CO₂ + 6 H₂O + Energie (ATP) →2 C3H3O3 (Pyruvat) + 2 H₂O + 2 NADH+H* + 2 ATP → 3 CO₂ + 4 NADH+H* + ATP + FADH+H*) → 6 CO₂ + 2 H₂O + 4 ATP + 2 FADH+H* + 10 NADH+H* CITRATZYKLUS S-COA C-0 "CH₂ Acetyl-CoA (2 C) *C: Kohlenstoffatom aus der aktivierten Essig- säure im zweiten Durchlauf *C: radioaktiv markiertes Kohlenstoffatom NADH + HA *COOH 0-C CH₂ *COOH COOH HỌ CH H₂O -NAD* CH₂ COOH Oxalacetat (4C) "СООН "CH₂ HỌC…COO- CH₂ *COOH Citrat (6C) COA Malat (4 C) H₂O Fumarat (4C) *COOH *CH CH COOH FAD FADH+H* *COOH I *CH₂ HC-*COO HỌ–CH *COOH Isocitrat (6C) CO₂ a-Ketoglutarat (5C) Succinat(4C) NAD Succinyl-CoA (4C) *COOH 1 "CH₂ CH₂ COOH COA NADH+H* ADP +P *COOH *CH₂ CH₂ ç-o *COOH NAD CoA *COOH *CH₂ CH₂ C-0 S-COA ATP *CO₂ NADH + H