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Enzymatik und Stoffwechsel

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Alles zur Enzymatik: Biokatalysator,Enzymhemmung,Enzymregulation,Enzymabhängigkeit,Hemmstoff Orlistat und zum Stoffwechsel: Dissimilation,Kohlenhydrate, Struktur von ATP, Energiekopplungszyklus, Glykolyse und Citratzyklus. (24 Seiten)

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aktives Zentrum ABLAUF EINER ENZYMATISCHEN KATALYSIERTEN REAKTION PENZYMATIK Reaktionsenergie S 34 E Ausgangs- stoffe A+B Enzym E + Substrat S ENZYME-WERKZEUGE DER ZELLE I was sind Enzyme? => Enzyme sind meistens Proteine => Enzyme dienen als Biokatalysatoren, indem sie die Aktivierungsenergie reduzieren ↳ Enzyme besitzten eine Konformation (Raumstruktur) H- Brūcken, hydrophobe Wechselwirkungen L> aktives Zentrum → substratspezifisch →> Schlüssel- Schloss-Prinzip → Katalysiert immer die gleiche Reaktion (→ wirkungsspezifitāt) 5 ES -> Enzym-Substrat-Komplex ES Aktivierungsenergie unkatalysiert mit Enzym Es kann immer nur ein Substrat an aktiven Zentrum binden Endprodukte C+D || Reaktionsweg 1 Enzymatisch katalysierte Reaktionen benötigen eine geringere Aktivierungsenergie als unkatalysierte Reaktionen. PP M Enzym E+ Produkte P E Enzym-Substrat - Komplex Das Substrat wird vorrübergehend im aktiven Zentrum in einer gunstigen Position gebunden-> Übergangszustand => Bindungen im Substratmolekúl werden instabil gemacht <=> passende räumliche Ausrichtung, physikalische Spannung, hinzufügen von Ladungen) Induced-fit- Hechanismus Bei der Aktivierung" des Enzyms durch das Substrat ändert sich die Raumstruktur (Konformation) des artiven 11 Zentrum. . a C COENZYME, COFAKTOREN UND PROSTHETISCHE GRUPPEN D Coenzyme/Cosubstrate 1 Enzyme versetzen ihr Substrat in einen Übergangszustand mit verringerter Aktivierungsenergie. Das kann durch passende räumliche Ausrichtung (a), physikalische Spannung (b) oder Hinzufügen von Ladungen erfolgen (c). Kleine organische Holekūle die nur lose mit dem Apoenzym (11 Hauptenzym) verbunden sind - Herden bei der Rea- ktion umgesetzt (Bsp. ATP) ·änlich wie ein substrat. Hann regeneriert werden Bsp: ATP, ADP, NAD □ Cofaktoren Substrat 1 Prostehtische Gruppen Produkt 3 Enzym 1 Metallionen, die mit dem Apoenzym fest verbunden sind/ oft wichtige Spurelemente) an Enzym gebunden Für Funktion notwendig Enzym 2 Dauerhaft an das Apoenzym...

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gebunden. Oft Überträger von Wasserstoff oder Elektronen. Coenzym Apoenzym Coenzym reagiert mit Substrat STR 2 Wirkungsweise von Coenzymen Produkte Coenzym wird regeneriert Chariyer Substrat 2 Holoenzym Subrica Enzym 1 Enzym 2 wad ● TEMPERATURABHÄNGIGKEIT DER REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT BEI EINER ENZYM KATA LYSIERTEN REAKTION Reaktionsgeschwindigkeit Enzymaktivität in relativen Einheiten Eis- fisch Regenbogen- forelle die Temperatur beeinflusst die Reaktionsgeschwindigneit. Je warmer, desto schneller hännen sich die Enzyme bewegen und ein substrat treffen. Die RGT-Regel ( Reaktionsgeschwindigheit- Temperatur- Regell besagt, dass bei einer Ernohung der Temperatur um 10°C sich die Reaktionsgeschwindigheit veldoppelt bis veldrelfacnt Das Enzym besitat ein Temperaturoptimum/niel ist Geschwindignelt des Enzyms am nöchsten). Wird dieses Temperatur- optimum überschritten .nimmt die enzymantivitat ab und das Enzym, welches größtenteil aus Proteinen bestent, wurde bei einer zu hohen Temperatur denauturieren. 10 TEMPERATUROPTIMUM BEI ENZYMEN UNTERSCH. LEBEWESEN +8 Mensch 2 30 Temperatur 40 Temperatur in C 1. Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit auf- grund der zunehmenden Bewegung der Enzym- und Substratmolekule 2 Temperatur optimum des Enzyms. Die Teilchen - bewegung der Molekule ist relativ schnell und die Konformation des Enzyms ist noch nicht oder kaum verandert 3. Abnahme der Reaktionsgeschwindigkeit infolge der Denaturierung der Enzym- molekule ABHÄNGIKEIT DER ENZYMAKTIVITÄT VON DER SUBSTRATKONZENTRATION - Enzymkinetik: Bei Konstanten umweit bedindungen und Konstanter Enzym Konzentration hängt die Reaktionsgeschwindigkeit von der substiatíonzentration ab. Je mehr Substr at vorhanden ist, desto ment Enzyme konnen besetzt werden und die Reaktion hervorrufen Substrat sáttigung: Ao einer gewissen Substrathonzentration liegen alle Enzyme in Enzym- substrat - komplex vor und damit ist are maximale Geschwindigkeit V-max für diese Enzymmenge erreicht. Abhängigkeit der Enzymaktivität von der ml Sauerstoffentwicklung in 5 min 15 14 13 12 11 10 9 8 r 7 6 5 Reaktionsgeschwindigkeit + 1 Substratkonzentration ½ Vmax "a Vmax Km @joe! 0 12 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 Ки Wasserstoffperoxid pro 100 ml Reaktionslösung (Substratkonzentration) -ml Sauerstoffentwicklung in 5 min Vmax 1/2 Vmax Michaelis- Menten Konstante: Die Substiat konz- entration km, bei der dre Hälfte der max. Reantionsgeschwindignelt vorliegt, neißt Michaeli's. - Menten Konstante. Sie ist ein Maß für die Affinität eines Enzym zu seinem Substrat a.n je kleiner Mm ist, desto nōher ist die Enzym- substrat - Affinität, umso weniger Substrat ist nötig um die Hälfte aller Bindungsstellen lantive a entren) der Enzyme (Enzym- Substrat- Affinität): Tendenz eines zu besetzen Enzym- substrat - Komplex zu bilden. Verschiedene Enzyme besitaren inre typische Michaelis - Menten- Konstante. Bei einer verdopplung der Enzymanzani verdoppelt sich aurch die Reantions geschwindigkeit von v max. Die Michaelis - Menten - Konstante (kml ändert sich jedoch nicht. Wechselzahl: Die Wechsel zanı gibt die Anzahl von Substratmolekulen an, die ein Enzymmolekul in einer Sekunde umsetzen kann, wenn das Enzym vollständig mit Substrat ges- ättigt ist. Substratkonzentration Substratuberschuss: Liegen mehr substratmolenule vor, als durch die Enzyme gebunden werden können, wird die Reaktionsgeschwindigkeit dadurch nicht mehr gesteigert. 1 Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substrat- konzentration - ABHÄNGIGKEIT DER ENZYHAKTIVITÄT VOM PH-WERT Enzymaktivität wird auch durch den pH-Wert des umgebenden Mediums beeinflusst • die Wechselwirkungen zwischen den Seitennetten der Aminosauren eines Proteins andem sich in Abhängigkeit vom pit- wert. es nommt aur Añderungen der Renformation ‹ Enzym Denauturiert), da 2.6 bei einem zu niedrigen PH- Wert die Ht lonen an die negativ geladene proteine anlage in und somit denauturieren ( Enzymaktivität in relativen Einheiten 2 Fettsäure Glycerin 2 pH-Abhängigkeit menschlicher Verdauungsenzyme Fettsäure Pepsin Amylase Orlistat WW Lipase w Lipase 4 MEDIKAMENT ORLISTAT hemmstoff Bsp für Hemmung Substrat Edukt Fettsäure 6 Enzym 8 Inhibitor Enzym Trypsin Fettsäure 10 pH-Wert Glycerin Fettsäure PH-OPTIMUM Fettsäure Reaktionsprodukt Glycerin Fettsäure Lipase Enzym-Substrat-Komplex Enzym Inhibitor Orlistat CTD Lipase Enzym-Inhibitor-Komplex Enzym Fettsäure Lipase Fettsäure M Lipase Orlistat

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