Enzymaktivität und Enzym-Substrat-Wechselwirkungen
Die Enzyme spielen eine zentrale Rolle im Stoffwechsel lebender Organismen. Die Wirkungsspezifität von Enzymen basiert auf dem fundamentalen Schlüssel-Schloss-Prinzip. Dieses Prinzip erklärt, warum bestimmte Enzyme nur mit spezifischen Substraten reagieren können.
Bei der enzymatischen Reaktion bildet sich zunächst ein Enzym-Substrat-Komplex. Dieser Komplex wird durch verschiedene molekulare Wechselwirkungen, insbesondere Wasserstoffbrückenbindungen, stabilisiert. Die Substratspezifität gewährleistet, dass nur passende Substrate gebunden und umgesetzt werden können. Im Fall der Saccharase wird beispielsweise ausschließlich Saccharose in Glucose und Fructose gespalten, während Maltose nicht als Substrat akzeptiert wird.
Definition: Die Enzymaktivität wird von verschiedenen Faktoren beeinflusst: Temperatur, pH-Wert und Substratkonzentration. Mit steigender Substratkonzentration erhöht sich die Wahrscheinlichkeit erfolgreicher Enzym-Substrat-Kollisionen, was zu einer höheren Reaktionsgeschwindigkeit führt.
Die Michaelis-Menten-Konstante Km−Wert ist ein wichtiger Parameter zur Charakterisierung der Enzymkinetik. Sie beschreibt die Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird. Ein niedriger Km-Wert bedeutet eine hohe Affinität zwischen Enzym und Substrat.