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Enzyme - Klausur

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Cecile

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 Material 1: Schematische Darstellung der Enzymreaktion
Produkte
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Glucose
Fructose
ret. Einheiten
TTT
Saccharase
Quelle: Haus
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Material 1: Schematische Darstellung der Enzymreaktion Produkte chwindigkeit de Glucose Fructose ret. Einheiten TTT Saccharase Quelle: Hausfeld,R., Schulenberg, W., BIOskop (CD-Rom), 2009. Maltose Substrat alloster. Enzymt (Grenwert) grafisch eme Enzym 3 E Substrankonzentration Quelle: Remé, R, Sack, G, Schäfer, M, Steinert, C, Natura, Stuttgart 2010 (CD-Rom) Material 3: Geschwindigkeit des Substratumsatzes in Abhängigkeit der Substratkonzentration mit modellhafter Darstellung (a, b und c) für die Stellen 1, 2, und 3 Reaktion 1 Saccharose Reaktion 2 Enzym-Substrat- Komplex Reaktion 3 D Material 2: Enzymatische Reaktion unter zwei verschiedenen Bedingungen schematisch dargestellt. e6 B alloster. Enzym Quelle: Cornelsen Biologie Oberstufe Sil Handreichungen 1 Reaktionsgeschwindigkeit und Substroskonzentration Reaktionsprodukte Enzym Substrat Reaktionsprodukte Enzym Material 5: Stoffwechselabschnitt, an dem ein allosterisches Enzym beteiligt ist. Substrat- Quelle Cornelsen Biologie Oberstufe Sil Handreichungen (8 Substut E D Material 4: Diagramm mit gegensätzlicher Wirkung von zwei Effektoren (Aktivator und Inhibitor) auf die Reaktion eines allosterishcen Enzyms mit dem Substrat. (Unter Substartsättigung ist dabei der Anteil an Enzymmolekülen zu verstehen, an die Substratmoleküle gebunden haben) Substratsättigung 1,0 Enzym mit Aktivator Enzym ohne Effektor C 0,5 Enzym mit Inhibitor 0- O 0 Km 1 Km 2 1 Ke Substratkonzentration in 10 mol/ Quelle: Cornelsen Biologie Oberstufe Sil Handreichungen Biologie Klausur Nr. 1 1)a) Zuerst liegen das Enzym Saccharase und 2 Substrate, ein unbenanntes und einmal Maltose vor. Die Maltose passt nicht zu dem Enzym und kann somit nicht binden. Enzyme sind Substratspezifisch und deshalb kann die Saccharase nur Saccharose spalten. Dies ist mit dem latase Schlüssel Schloss- Prinzip zu erklären passende Im 2. Schritt bindet das Substrat an f Temperatur PH-Wert 2 das Enzym und ein Enzym - Substrat- Komplex entsteht, welcher von bspw. wasserst off brückenbindungen stabilisiert wird. Als nachstes wird das substrat vom Enzym gespalten. Wegen der Wirkungsspezifität von Enzymen wird Saccharose...

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nur in Glucose und Fructose gespalten. Zum Schluss verlassen die Produkte das Enzym und das Enzym E-R-KC Ablt steht unverändert für die nächste Reaktion passend zur Verfügung. 1 03.11.21 c) Je hoher die substratkonzentration, umso größer die Wahrscheinlichkeit, dass Enzym. und Substrat zueinander finden. 3 L-konkurrierende Stoffe ungendus, da Passendes Endym Sant Zubelland Substrat konzentration Enzymgifte (Z. B. Schwermetalle) Euhellend 7 zu halland Biologie Klausur Nr. 1 r Id) Bei a wird die Enzymaktivität, bzw. Rea- ktionsgeschwindigkeit höher sein, da sich in der Substratkonzentration zugehörigen überwiegend die passenden Substrate für das Enzym befinden. Bei b passen die Substrate zwar, können allerdings nicht umgesetzt werden, weil sie nicht die richtigen sind. Diesen Vorgang bezeichnet man ais kompetitive Hemmung. 2 a) Der Km-Wert (Michaelis - Menten-Konstante) beschreibt die Substrat konzentration, bei h der die Halbmaximale Reaktionsgeschwin- digkeit (& Vmax) erreicht wird b) Die Reaktionsgeschwindigkeit hängt mis der Michaelis - Menten - Konstante zusammen. Je geringer höher der Km-Wert, umso höher & max. 3a) Allosterische Enzyme haben neben dem Spor 03.11.2L passende Eiklörun Bumthana niedrigeren Daher hat das Enzym mit dem größeren Km-Wert eine höhere Reaktionsgewindigkeit. zuhelferd aktiven Zentrum ein allosterisches Zentrum, an dem positive and negative Effektoren. binden können. Dadurch wird der Konfor. mations zustand des aktiven Zentrums so verändert, dass eine Reaktion mit einem Substrat entweder verhindert oder ermög- zubellard licht wird. 2 Biologie Klausur Nr. 1 G 3b) Das Diagramm beschreibt die Substratsättigung in konzentration Abhängigkeit der Substratsättigung in 10° mol.4. Außerdem erkennt man den Reaktions verlauf von Enzymen mit einem Aktivator, einem den Inhibitor und ohne Effekter und die dazugehörigen Km-Wert. Das Enzym ohne Effektor hat die mittlere Reaktionsgeschwin- digkeit, da es nicht von einem Effektor beeinflusst wird. Wenn ein Enzym von einem Aktivator aktiviert wird, kann es substrate umsetzen und eine höhere Reaktionsgeschwin- digkeit erreichen. Ein Inhibitor verlangsamt, hemmt, oder verhindert Reaktionen, daher verläuft die Reaktion mit einem Inhibitor langsamer. c) K Ein Effektor kann, wie bspw. bei der Feedback-Hemmung, das Enzym verlassen, aber auch wieder erneut binden und somit die Reaktionsgeschwindigkeit regulieren. Daher lässt sich ein Km-Wert meistens nicht eindeutig feststellen, denn. die Reaktionsgeschwindigkeit variiert. L 03.11.21 are bune Einkiling passchade Analyor zu biethera (3) Biologie Klausur Nr. 1 G Bei 4a) to den 3 Reaktionen entsteht immer ein Produkt. das der nächsten Reaktion als Substrat dient. Das allosterische Enzym I spalter Substrat A zu Substrat B. Dieses passt als nächsten in Enzym 2, wo es zu Substrat ( gespalten wird. Substrat ( passt wiederum in Enzym 3 und wird zu Substrat D. Substrat D passt hun in eins der allosterischen Zentren von Enzym! sodass das Zentrum, was bei Reaktion I verwendet wurde, verändert wird. Somit wird eine weitere Reaktion mit Substrat A verhindert. Diesen Vorgang nennt man Endprodukt - Hemmung. INDON 103.11.21 passend b) Durch allosterische Enzyme und der Feedback- Endprodukt - Hemmung lassen sich Stoffwechsel- vorgänge genau regulieren. Somit werden wird die optimale Menge an Substraten gespalten. Durch die verschiedenen und auch anpassungsfähigen aktiven/allasterischen Zentren können auch mehrere substrate gespalten werden, oder eine unterschied passord liche Konformationsänderung bewirken. 3 Ic) Irgendwann sind jedoch alle Enzyme besetzt. Dann ist die maximale Reaktions geschwindigkeit (umat) erreicht. Ab da hat eine steigende Substrat konzentration keinen Einfluss mehr auf die Reaktionsgeschwindigkeit. Zu holland von Substraten zunkard (4) Die Aktivität von Enzymen ist maßgebend für den Stoffwechsel von Zellen, Geweben und Organen. Durch Regulation der Enzymaktivität kann der Stoffwechsel bedarfsgerecht gesteuert werden. Aufgabe 1: Enzymaktivität a) Erläutern Sie mit Hilfe von M1 den Mechanismus der Enzymwirkung unter Verwendung der entsprechenden Fachbegriffe. b) Nennen Sie Faktoren, von denen die Enzymaktivität abhängt. c) Erklären Sie, warum sich die Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzymreaktion mit steigender Substartkonzentration erhöht. d) Erklären Sie den Grund der unterschiedlichen Enzymaktivität bei gleichbleibender Enzym- und Substratkonzentration in der Grafik M2. Aufgabe 2: MICHAELIS-MENTEN-Konstatnte a) Erklären Sie den Km-Werts eines Enzyms. Als Hilfe können Sie M3 verwenden. Aufgabe 3: allosterische Enzyme a) Erklären Sie die Besonderheit im Aufbau eines allosterischen Enzyms. b) Analysieren Sie das Diagramm M4 und geben Sie an, wie sich die Effektoren auf die Reaktion auswirken. b) Angenommen, Sie haben zwei verschiedene Enzyme, die beide dasselbe Substrat. umsetzen. Welches Enzym setzt das Substrat schneller um: das mit einer hohen oder das mit einer niedrigen MICHAELIS-MENTEN-Konstante. Begründen Sie Ihre Aussage. c) Begründen Sie, warum die Angabe eines Km-Werts für allosterische Enzyme nicht eindeutig ist. (M4) Aufgabe 4: Enzyme sind beteiligt an Stoffwechselabschnitten a) Erklären Sie das Schema M5. b) erläutern Sie fachsprachlich mithilfe von M5 die Bedeutung allosterischer Enzyme im Stoffwechselgeschehen. erreichte Punkte/Gesamtpunkte: 95/100 Prozent: 95% 15/13 15 Punkte 6/5 7/7 10/10 5/5 5/5 8/8 15/13 414 15/15 10/0 Note: A

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So ein schöner Lernzettel 😍😍 super nützlich und hilfreich!

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Diesen Vorgang bezeichnet man ais kompetitive Hemmung. 2 a) Der Km-Wert (Michaelis - Menten-Konstante) beschreibt die Substrat konzentration, bei h der die Halbmaximale Reaktionsgeschwin- digkeit (& Vmax) erreicht wird b) Die Reaktionsgeschwindigkeit hängt mis der Michaelis - Menten - Konstante zusammen. Je geringer höher der Km-Wert, umso höher & max. 3a) Allosterische Enzyme haben neben dem Spor 03.11.2L passende Eiklörun Bumthana niedrigeren Daher hat das Enzym mit dem größeren Km-Wert eine höhere Reaktionsgewindigkeit. zuhelferd aktiven Zentrum ein allosterisches Zentrum, an dem positive and negative Effektoren. binden können. Dadurch wird der Konfor. mations zustand des aktiven Zentrums so verändert, dass eine Reaktion mit einem Substrat entweder verhindert oder ermög- zubellard licht wird. 2 Biologie Klausur Nr. 1 G 3b) Das Diagramm beschreibt die Substratsättigung in konzentration Abhängigkeit der Substratsättigung in 10° mol.4. Außerdem erkennt man den Reaktions verlauf von Enzymen mit einem Aktivator, einem den Inhibitor und ohne Effekter und die dazugehörigen Km-Wert. Das Enzym ohne Effektor hat die mittlere Reaktionsgeschwin- digkeit, da es nicht von einem Effektor beeinflusst wird. Wenn ein Enzym von einem Aktivator aktiviert wird, kann es substrate umsetzen und eine höhere Reaktionsgeschwin- digkeit erreichen. Ein Inhibitor verlangsamt, hemmt, oder verhindert Reaktionen, daher verläuft die Reaktion mit einem Inhibitor langsamer. c) K Ein Effektor kann, wie bspw. bei der Feedback-Hemmung, das Enzym verlassen, aber auch wieder erneut binden und somit die Reaktionsgeschwindigkeit regulieren. Daher lässt sich ein Km-Wert meistens nicht eindeutig feststellen, denn. die Reaktionsgeschwindigkeit variiert. L 03.11.21 are bune Einkiling passchade Analyor zu biethera (3) Biologie Klausur Nr. 1 G Bei 4a) to den 3 Reaktionen entsteht immer ein Produkt. das der nächsten Reaktion als Substrat dient. Das allosterische Enzym I spalter Substrat A zu Substrat B. Dieses passt als nächsten in Enzym 2, wo es zu Substrat ( gespalten wird. Substrat ( passt wiederum in Enzym 3 und wird zu Substrat D. Substrat D passt hun in eins der allosterischen Zentren von Enzym! sodass das Zentrum, was bei Reaktion I verwendet wurde, verändert wird. Somit wird eine weitere Reaktion mit Substrat A verhindert. Diesen Vorgang nennt man Endprodukt - Hemmung. INDON 103.11.21 passend b) Durch allosterische Enzyme und der Feedback- Endprodukt - Hemmung lassen sich Stoffwechsel- vorgänge genau regulieren. Somit werden wird die optimale Menge an Substraten gespalten. Durch die verschiedenen und auch anpassungsfähigen aktiven/allasterischen Zentren können auch mehrere substrate gespalten werden, oder eine unterschied passord liche Konformationsänderung bewirken. 3 Ic) Irgendwann sind jedoch alle Enzyme besetzt. Dann ist die maximale Reaktions geschwindigkeit (umat) erreicht. Ab da hat eine steigende Substrat konzentration keinen Einfluss mehr auf die Reaktionsgeschwindigkeit. Zu holland von Substraten zunkard (4) Die Aktivität von Enzymen ist maßgebend für den Stoffwechsel von Zellen, Geweben und Organen. Durch Regulation der Enzymaktivität kann der Stoffwechsel bedarfsgerecht gesteuert werden. Aufgabe 1: Enzymaktivität a) Erläutern Sie mit Hilfe von M1 den Mechanismus der Enzymwirkung unter Verwendung der entsprechenden Fachbegriffe. b) Nennen Sie Faktoren, von denen die Enzymaktivität abhängt. c) Erklären Sie, warum sich die Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzymreaktion mit steigender Substartkonzentration erhöht. d) Erklären Sie den Grund der unterschiedlichen Enzymaktivität bei gleichbleibender Enzym- und Substratkonzentration in der Grafik M2. Aufgabe 2: MICHAELIS-MENTEN-Konstatnte a) Erklären Sie den Km-Werts eines Enzyms. Als Hilfe können Sie M3 verwenden. Aufgabe 3: allosterische Enzyme a) Erklären Sie die Besonderheit im Aufbau eines allosterischen Enzyms. b) Analysieren Sie das Diagramm M4 und geben Sie an, wie sich die Effektoren auf die Reaktion auswirken. b) Angenommen, Sie haben zwei verschiedene Enzyme, die beide dasselbe Substrat. umsetzen. Welches Enzym setzt das Substrat schneller um: das mit einer hohen oder das mit einer niedrigen MICHAELIS-MENTEN-Konstante. Begründen Sie Ihre Aussage. c) Begründen Sie, warum die Angabe eines Km-Werts für allosterische Enzyme nicht eindeutig ist. (M4) Aufgabe 4: Enzyme sind beteiligt an Stoffwechselabschnitten a) Erklären Sie das Schema M5. b) erläutern Sie fachsprachlich mithilfe von M5 die Bedeutung allosterischer Enzyme im Stoffwechselgeschehen. erreichte Punkte/Gesamtpunkte: 95/100 Prozent: 95% 15/13 15 Punkte 6/5 7/7 10/10 5/5 5/5 8/8 15/13 414 15/15 10/0 Note: A