Enzyme und ihre Wirkung
Zuerst liegen das Enzym Saccharase und 2 Substrate, ein unbenanntes und einmal Maltose vor. Die Maltose passt nicht zum Enzym und kann somit nicht binden. Enzyme sind Substratspezifisch und deshalb kann die Saccharase nur Saccharose spalten. Dies ist mit dem Schlüssel-Schloss-Prinzip zu erklären. Im 2. Schritt bindet das Substrat an das Enzym und ein Enzym-Substrat-Komplex entsteht, welcher von Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert wird. Als nächstes wird das Substrat vom Enzym gespalten. Wegen der Wirkungsspezifität von Enzymen wird Saccharose nur in Glucose und Fructose gespalten.
Bedeutung der Substratkonzentration
Je höher die Substratkonzentration, desto größer ist die Wahrscheinlichkeit, dass Enzym und Substrat zueinander finden. Konkurrierende Stoffe und Enzymgifte (z.B. Schwermetalle) können die Enzymaktivität beeinflussen.
Darstellung der enzymatischen Reaktion
Es gibt verschiedene Bedingungen, die die enzymatische Reaktion beeinflussen können. Die Geschwindigkeit des Substratumsatzes hängt von der Substratkonzentration ab, wie in Material 3 schematisch dargestellt ist. Auch die Temperatur, der pH-Wert und die Substratkonzentration beeinflussen die Enzymaktivität.
Einfluss der Michaelis-Menten-Konstante auf die Enzymaktivität
Die Michaelis-Menten-Konstante (Km) beschreibt die Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird. Die Reaktionsgeschwindigkeit hängt mit der Michaelis-Menten-Konstante zusammen. Je geringer der Km-Wert, desto höher ist die maximale Reaktionsgeschwindigkeit.
Rolle der allosterischen Enzyme im Stoffwechsel
Allosterische Enzyme haben neben dem aktiven Zentrum ein allosterisches Zentrum, an dem positive und negative Effektoren binden können. Dadurch wird der Konformationszustand des Enzyms verändert, was sich auf die Enzymaktivität auswirkt.
Die Aktivität von Enzymen ist maßgebend für den Stoffwechsel von Zellen, Geweben und Organen. Durch Regulation der Enzymaktivität kann der Stoffwechsel bedarfsgerecht gesteuert werden.
- Erläutern Sie den Mechanismus der Enzymwirkung unter Verwendung der entsprechenden Fachbegriffe.
- Nennen Sie Faktoren, von denen die Enzymaktivität abhängt.
- Erklären Sie, warum sich die Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzymreaktion mit steigender Substratkonzentration erhöht.
- Erklären Sie den Grund der unterschiedlichen Enzymaktivität bei gleichbleibender Enzym- und Substratkonzentration in der Grafik M2.
- Erklären Sie den Km-Wert eines Enzyms.
- Erklären Sie die Besonderheit im Aufbau eines allosterischen Enzyms.
- Analysieren Sie das Diagramm M4 und geben Sie an, wie sich die Effektoren auf die Reaktion auswirken.
Die Enzymaktivität ist von verschiedenen Faktoren abhängig, die die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion beeinflussen können. Die spezifische Enzymaktivität kann durch Temperatur, pH-Wert, Substratkonzentration und weitere Faktoren beeinflusst werden. Die Michaelis-Menten-Konstante ist ein wichtiger Parameter, um die Kinematik von Enzymreaktionen zu beschreiben.
Durch das Verständnis dieser verschiedenen Aspekte können die Mechanismen der Enzymwirkung und ihre Bedeutung im Stoffwechsel besser verstanden werden.
