Enzyme sind biologische Katalysatoren, die biochemische Reaktionen im Organismus beschleunigen und steuern.

Die Enzyme besitzen eine besondere Wirkungsspezifität und arbeiten nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip. Dabei bindet das Substrat an das aktive Zentrum des Enzyms und bildet einen Enzym-Substrat-Komplex. Diese Substratspezifität ermöglicht es den Enzymen, sehr selektiv nur bestimmte Reaktionen zu katalysieren. Der Aufbau der Enzyme besteht meist aus Proteinen, die eine dreidimensionale Struktur aufweisen. Im Stoffwechsel sind Enzyme unerlässlich, da sie zahlreiche metabolische Prozesse ermöglichen und regulieren.

Die Enzymaktivität wird von verschiedenen Faktoren beeinflusst. Die Temperatur spielt eine wichtige Rolle, da Enzyme bei zu hohen Temperaturen denaturieren können. Auch der pH-Wert hat einen entscheidenden Einfluss auf die Aktivität - jedes Enzym hat einen optimalen pH-Bereich. Die Substratkonzentration beeinflusst die Reaktionsgeschwindigkeit gemäß der Michaelis-Menten-Kinetik. Diese wird durch die Michaelis-Menten-Gleichung beschrieben, wobei die Michaelis-Menten-Konstante (Km) die Substratkonzentration angibt, bei der die halbe maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird. Die Reaktionsgeschwindigkeit kann mithilfe des Lineweaver-Burk-Diagramms graphisch dargestellt werden. Die spezifische Enzymaktivität gibt an, wie viel Substrat pro Zeiteinheit und Enzymmenge umgesetzt wird. Diese komplexen Zusammenhänge sind wichtig für das Verständnis enzymatischer Reaktionen in biologischen Systemen.