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Proteine & Enzyme🩠

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‱ bio 2012
-AminosÀuren
L
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allg. Schema
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Amino-
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Rest
* besondere Eigenschaften hÀngen vom Rest ab
1. nur C, H (S

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‱ AminosĂ€uren (Rest,Peptidbindungen) ‱ Proteine (Strukturen) ‱ EnzymaktivitĂ€t (pH, Temp, Konzentration)

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a → ‱ bio 2012 -AminosĂ€uren L . allg. Schema O Amino- gruppe H H 1 с-с 1 R Rest * besondere Eigenschaften hĂ€ngen vom Rest ab 1. nur C, H (S und NH) deuten auf unpolares Rest (lipophi)) Van-der-Waals 2. NH₂, SH & OH deuten auf polares Best (hydrophil) 3.0 deutet auf elektrisch geladen + Sauer Rest Wasserstoff 0 N H OH 1 H CH₂ 1 (Anionen) 4. NH3, NH₂, NH* deuten auf elektrisch geladen + basischer Rest (Kationen) Ser * menschlicher Körper kann nicht alle ZOAS selbst synthetisieren → 8AS mĂŒssen mit Nahrung aufgenommen werden Peptidbindung. Aminosauren verketten sich miteinander auf immer gleiche chemische Art und Weise. Die Reaktion zwischen der Carboxyl- gruppe der einen und der Aminogruppe einer anderen As fĂŒhrt zur Bildung einer sogenannten Peptidbindung. Dabei wird Wasser freigesetzt, weshalb es sich um eine Kondensations reaktion handelt. H₂C (umgekehrt kann diese Reaktion durch Hydrolyse (Wasser anlagerung) wieder rĂŒckgĂ€ngig gemacht werden. Tripeptid H 1 H-N CICIN 1 ||| 4 0 // H₂O V 1 0-H CH 1 1 H 1 Carboxylgruppe Yal CH3 C-C-N-CC-OH 1 H 11 0 OH A H CH₂ CH₂ 1 H₂O 11 0 S-BrĂŒcken, Ato mbindung lonenbindung Tyr D JI . Struktur von Proteinen 1) Primarstruktur ↳ Reihenfolge der AS in einem Protein = AminosĂ€uren sequenz 150 Protein mit 150AS 20 versch. Varianten. Bsp: His-Lys-Ala-His-Val-... 2) SekundĂ€r struktur 1. α-Helix (Spirale). 2. B-Faltblatt ‱ Stabilisierung durch WasserstoffbrĂŒckenbindungen zw. C= 0 & N-H₂ zw. parallel liegenden AS-Ketten. Bsp. Keratin (Haare) Bsp: Jeide, Spinnennetz ↳ Schwach bindende wechselwirkung → Losung durch ErwĂ€rmen 31 Tertiar struktur ↳raumliche Anordnung der gesamten AS-Kette des Peptids oder Proteins = Konformation ↳ Stabilisierung durch Van-der-Waals-KrĂ€fte (schwach), Wasser- StoffbrĂŒcken, lonenbindungen, Atombindungen Disulfid- BrĂŒcken (kovalente Atombindung) und 4) QuartĂ€r Struktur ↳ Zusammenlagerung von zwei oder mehr AS-Kelten zu einem funktionsfĂ€higen ProteinmolekĂŒl Bsp. HĂ€mogobin besteht aus 4 AS-Ketten_ . Raum-Ladungs-Struktur * Proteine besitzen spezifische Raumladungsstruktur...

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welche durch vorgegeben ist die AminosĂ€uren sequenz (Primarstruktur) vor * durch Ă€ußere EinflĂŒsse → Funktion beeintrĂ€chtigen! * Mutation durch Mutation Anderung der Basensequenz → Anderung der Primarstruktur → Anderung der Raum-Ladungs-Struktur K Denaturierung ↳ Proteine können ihre Tertiar Struktur verlieren und Ćżomit denaturieren. durch Hitze → Lösung von Schwachen Bindungen (H-BrĂŒcken) saure /Basen → verĂ€nderung der LadungsverhĂ€ltniffe. Anlagerung / Abgabe von Protonen (#*) Alkohol, organische Lösungsmittel Schwermetalle (Pb, Hg, cu) -> Lösung der Disulfid- BrĂŒcken → veranderung koralenter Bindungen Ablauf einer enzymatisch katalysierten Reaktion Substrat + + Enzym + SchlĂŒssel Schloss-Prinzip ↳ Enzym & substrat "treffen" sich durch Brown'sche Moleku arbewegung ↳ wenn RLS von Substrat tum. Aktiven Zentrum passt bildet sich ein Enzym-subĆżtrat -Komplex ↳ durch Twischen molekulare Wechselwirkungen lockern" sich die Bindungen im Substrat, Aktivierungsenergie wird verringert ↳ Reaktion! → Produkt (e) trennen. Sich von Enzym Enzyme haben eine I sind: Substrat Enum Incluced-fitness. ‱Aktives Zentrum ↳ Passform wird erst durch Bindung des Substrates verursacht durch zwischen molekulare wechsel- wirkungen also gegenseitige Beeinflussung. katalytische Wirkung > Herabsetzung der Aktivierungsenergie. ermöglicht chemische Reaktion bei niedrigen Temperaturen (körpertemperatur) * substratspezifisch → nur bestimmtes Substrat kann katalysiert werden, selten auch mit Ă€hnlicher Struktur, aber geringere Reaktionsgeschwindigkeit *Wirkungsspezifisch → Enzyme können hur bestimmte chemische Reaktionen katalysieren. ЈДĐșĐž kĂŒlzer die Zeit, desto hohar iĆżt die Enzymaktivitat. 71 ‱ 1/2 maximale Reaktionsgeschwindigkeit. * ‱ Km ist ein Maß fĂŒr die Enzymatinitat * Je kleiner km, desto hoher die Affinitat, desto hoher die Reaktions- geschwindigkeit, vor allem bei niedriger Ćżubstratkonzentration * Die Wechfelzahl (Wechsel zw substrat & Produkt) ist ein Maß fĂŒr die maximale Reaktionsgeschwindigkeit eines einzelnen Enzym-Molekuls Enzymaktivitat (Temperatur & plt-wert) EnzymaktivitĂ€t Anstieg nach RGT-Regel Temperatur- Optimum Denaturierung- cis 10 20 30 40 50 60 T[°C] * bei Steigender Temperatur nimmt die EnzymaktivitĂ€t bis zu einem bestimmter Temperatur- bereich, dem Temperatur -Optimum, 70 * am Optimum ist die grĂ¶ĂŸtmögliche Zahl von Enzym-Substrat komplexen erreicht, die pro gebildet werden Zeit einheit * Enzymaktivitat nimmt wieder ab beginnende Denaturierung durch die Lösung von Bindungen → VerĂ€nderung der TertiĂ€rstruktus und fomit auch dee RLS A ROT-Regel Bei einem Temperatur- anstily um 10°C erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit. chemische Reaktionen um das Zwei- bis Dreifache * nach Optimum verĂ€ndert sia PLS immer stĂ€rker, das aktive Zentrum kann Substrat immer schlechter binder und umsetzen * zu hohe Temp - Hitze- denaturierung = Michaelis-Menten-Konstante EnzymaktivitĂ€t Pepsin (Magen) Trypsin Amylase (Speichel) (DĂŒnndarm) 8 10 pH-Wert 12 * bei bestimmten pH-Werk hat jedes Enzym ein PH-Optimum → maximale AktivitĂ€t ↳ RLS des Enzyms bzw. Aktiven zentrums ist optimal fĂŒr die Enzym reaktion * Je grĂ¶ĂŸer die Abweichung vom optimalen pit-wen, desto stĂ€rker die VerĂ€nderung geringer wird die Enzym- aktivitat, weil manche Bereiche des Entyms eine andere Lachung erhalten, wenn der pH-Wer sial verĂ€ndert & BeeintrĂ€chtigung der wirksamkeit + keine ESK bilden + Die RLS und somit die TertiĂ€rstruktur der Enzymur Ă€ndert sich el kommt also tu Denaturierung 7 L . Hemmung kompetitive Hemmung Substrat Hematol Ehryn Enzym-Substrat Komplex Enrym Hemmstoff-Komplex Produkt(e) Substrat & Hemmstoff besitzen. annliche RLS, weshalb beide ans Aktive Zentrum binden ABER Hemm Stof bindet zwar reversibel mit dem Aktiven Zentrum, bildet aber KEIN Entym- substrat - Complex und wird auch NICHT umgesetzt! Be konkurrieren um das Aktive Zentrum (konzentration- abhĂ€ngig) Je mehr Hemmstoft, desto mehr Enzyme werden kurzfristig gehemmt, deĆżto weniger ESK gibt es, die Reaktions- geschwindigkeit sinkt Erhöht man die Substrat- Konzentration, TO bilden. sich wieder hĂ€utige! ESK und die Reaktionsgesaw- indigkeit steigt WICHTIG Der Km Wert wird mit Hemm- Stoff großer, die maximale. Reaktionsgeschwindigkeit wird. dennoch erreicht (aber erst bei höherer Substration entration allosterische Hemmung H Iangor esser schar Zenu china Hemmstoff mit Heminstoff Hemmstoff allosterischer Hemmstoff bindet an allosterischem Zentrum, durch die VerĂ€nderung der RLS wird das aktive Zentrum aktiv. Keine ESK möglich! Produle(s) Maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird nicht erreicht, da abhĂ€ngig von der Hemmstoffkonzentration, ein Teil der Enzyme stĂ€ndig gehemmt wird. -110 En Барутоть Đ±ĐžŃ‚ŃƒŃ‚Đ° Đ•Đ»ĐłŃƒŃ‚ ĐČ Enzym C Α· ‱ B allosterische Hemmung Endprodukt- oder feedback - Hemmung Das Endprodukt einer Synthedekette wirkt als allosterischer Hemmstoff des erĆżten Entyms der Ćżynthesekelte. und hemmt diefes Je mehr Endprodukt entstanden. iĆżt, desto mehr Schrittmacher- entyme werden gehemmt, delto weniger Zwischen- und End- produkte entstehen. Synthese kette. Mehrere Stoffwechselreaktionen, die von einem Ausgangsstofft ĂŒber verĆżchiedene Zwisden produtle und wie entsprechenden Entyme tur Bildung eines Endproduktes filen. andere Möglichkeit Aktive pentrum ist normalerweire inaktiv → erst durch die Bindung. eines allosterischen Aktivators" an das allofterische Zentrum wird seine Ris inden aktiven Zustand versetzt.

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Cool, mit dem Lernzettel konnte ich mich richtig gut auf meine Klassenarbeit vorbereiten. Danke 👍👍

‱ AminosĂ€uren (Rest,Peptidbindungen) ‱ Proteine (Strukturen) ‱ EnzymaktivitĂ€t (pH, Temp, Konzentration)

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Aktiven Zentrum passt bildet sich ein Enzym-subĆżtrat -Komplex ↳ durch Twischen molekulare Wechselwirkungen lockern" sich die Bindungen im Substrat, Aktivierungsenergie wird verringert ↳ Reaktion! → Produkt (e) trennen. Sich von Enzym Enzyme haben eine I sind: Substrat Enum Incluced-fitness. ‱Aktives Zentrum ↳ Passform wird erst durch Bindung des Substrates verursacht durch zwischen molekulare wechsel- wirkungen also gegenseitige Beeinflussung. katalytische Wirkung > Herabsetzung der Aktivierungsenergie. ermöglicht chemische Reaktion bei niedrigen Temperaturen (körpertemperatur) * substratspezifisch → nur bestimmtes Substrat kann katalysiert werden, selten auch mit Ă€hnlicher Struktur, aber geringere Reaktionsgeschwindigkeit *Wirkungsspezifisch → Enzyme können hur bestimmte chemische Reaktionen katalysieren. ЈДĐșĐž kĂŒlzer die Zeit, desto hohar iĆżt die Enzymaktivitat. 71 ‱ 1/2 maximale Reaktionsgeschwindigkeit. * ‱ Km ist ein Maß fĂŒr die Enzymatinitat * Je kleiner km, desto hoher die Affinitat, desto hoher die Reaktions- geschwindigkeit, vor allem bei niedriger Ćżubstratkonzentration * Die Wechfelzahl (Wechsel zw substrat & Produkt) ist ein Maß fĂŒr die maximale Reaktionsgeschwindigkeit eines einzelnen Enzym-Molekuls Enzymaktivitat (Temperatur & plt-wert) EnzymaktivitĂ€t Anstieg nach RGT-Regel Temperatur- Optimum Denaturierung- cis 10 20 30 40 50 60 T[°C] * bei Steigender Temperatur nimmt die EnzymaktivitĂ€t bis zu einem bestimmter Temperatur- bereich, dem Temperatur -Optimum, 70 * am Optimum ist die grĂ¶ĂŸtmögliche Zahl von Enzym-Substrat komplexen erreicht, die pro gebildet werden Zeit einheit * Enzymaktivitat nimmt wieder ab beginnende Denaturierung durch die Lösung von Bindungen → VerĂ€nderung der TertiĂ€rstruktus und fomit auch dee RLS A ROT-Regel Bei einem Temperatur- anstily um 10°C erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit. chemische Reaktionen um das Zwei- bis Dreifache * nach Optimum verĂ€ndert sia PLS immer stĂ€rker, das aktive Zentrum kann Substrat immer schlechter binder und umsetzen * zu hohe Temp - Hitze- denaturierung = Michaelis-Menten-Konstante EnzymaktivitĂ€t Pepsin (Magen) Trypsin Amylase (Speichel) (DĂŒnndarm) 8 10 pH-Wert 12 * bei bestimmten pH-Werk hat jedes Enzym ein PH-Optimum → maximale AktivitĂ€t ↳ RLS des Enzyms bzw. Aktiven zentrums ist optimal fĂŒr die Enzym reaktion * Je grĂ¶ĂŸer die Abweichung vom optimalen pit-wen, desto stĂ€rker die VerĂ€nderung geringer wird die Enzym- aktivitat, weil manche Bereiche des Entyms eine andere Lachung erhalten, wenn der pH-Wer sial verĂ€ndert & BeeintrĂ€chtigung der wirksamkeit + keine ESK bilden + Die RLS und somit die TertiĂ€rstruktur der Enzymur Ă€ndert sich el kommt also tu Denaturierung 7 L . Hemmung kompetitive Hemmung Substrat Hematol Ehryn Enzym-Substrat Komplex Enrym Hemmstoff-Komplex Produkt(e) Substrat & Hemmstoff besitzen. annliche RLS, weshalb beide ans Aktive Zentrum binden ABER Hemm Stof bindet zwar reversibel mit dem Aktiven Zentrum, bildet aber KEIN Entym- substrat - Complex und wird auch NICHT umgesetzt! Be konkurrieren um das Aktive Zentrum (konzentration- abhĂ€ngig) Je mehr Hemmstoft, desto mehr Enzyme werden kurzfristig gehemmt, deĆżto weniger ESK gibt es, die Reaktions- geschwindigkeit sinkt Erhöht man die Substrat- Konzentration, TO bilden. sich wieder hĂ€utige! ESK und die Reaktionsgesaw- indigkeit steigt WICHTIG Der Km Wert wird mit Hemm- Stoff großer, die maximale. Reaktionsgeschwindigkeit wird. dennoch erreicht (aber erst bei höherer Substration entration allosterische Hemmung H Iangor esser schar Zenu china Hemmstoff mit Heminstoff Hemmstoff allosterischer Hemmstoff bindet an allosterischem Zentrum, durch die VerĂ€nderung der RLS wird das aktive Zentrum aktiv. Keine ESK möglich! Produle(s) Maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird nicht erreicht, da abhĂ€ngig von der Hemmstoffkonzentration, ein Teil der Enzyme stĂ€ndig gehemmt wird. -110 En Барутоть Đ±ĐžŃ‚ŃƒŃ‚Đ° Đ•Đ»ĐłŃƒŃ‚ ĐČ Enzym C Α· ‱ B allosterische Hemmung Endprodukt- oder feedback - Hemmung Das Endprodukt einer Synthedekette wirkt als allosterischer Hemmstoff des erĆżten Entyms der Ćżynthesekelte. und hemmt diefes Je mehr Endprodukt entstanden. iĆżt, desto mehr Schrittmacher- entyme werden gehemmt, delto weniger Zwischen- und End- produkte entstehen. Synthese kette. Mehrere Stoffwechselreaktionen, die von einem Ausgangsstofft ĂŒber verĆżchiedene Zwisden produtle und wie entsprechenden Entyme tur Bildung eines Endproduktes filen. andere Möglichkeit Aktive pentrum ist normalerweire inaktiv → erst durch die Bindung. eines allosterischen Aktivators" an das allofterische Zentrum wird seine Ris inden aktiven Zustand versetzt.