Proteine & Enzyme🦠

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welche durch die Aminosäuren requenz (Primarstruktur) vorgegeben ist * durch äußere Einflusse → Funktion beeinträchtigen! * Mutation durch Mutation Anderung der Basensequenz → Anderung der Primarstruktur Änderung der Raum-Ladungs-Struktur * Denaturierung ↳ Proteine können ihre Tertiar Struktur verlieren und somit denaturieren. durch Hitze Lösung von Schwachen Bindungen (H-Brücken) Säure/Basen → veränderung der Ladungsverhältnisse, Anlagerung / Abgabe von Protonen (#*) Alkohol, organische Lösungsmittel Schwermetalle (Pb, itg, cu) - Lösung der Disulfid-Brücken → veranderung koralenter Bindungen IL • Ablauf einer enzymatisch katalysierten Reaktion (substrat + Substrat + theym Schlussel-Schloss-Prinzip ↳ Enzym & substrat "treffen" sich durch Brown'sche Molekularbewegung o wenn RLS von Substrat tum. Aktiven zentrum passt bildet sich ein Enzym-subſtrat -Komplex 6 durch zwischen molekulare Wechselwirkungen lockern" sich die Bindungen im Substrat, Aktivierungsenergie wird verringert ↳ Reaktion! → Produkt (e) trennen. Sich von Enzym Enzyme haben eine / sind: Enzym Induced-fitness Je kürzer •Aktives Zentrum ↳ Passform wird erst durch Bindung des Substrates verursacht ↳durch zwischen molekulare wechsel- wirkungen, also gegenseitige Beeinflussung → रै Katalytische Wirkung > Herabsetzung der Aktivierungs energie ermoglight chemische Reaktion bei niedrigen Temperaturen (körpertemperatur) * substratspezifisch & nur bestimmtes substrat kann katalysiert werden, selten auch mil ähnlicher Struktur, aber geringere Reaktionsgeschwindigkeit *wirkungsspezifisch → Enzyme können hur bestimmte chemische Reaktionen katalysieren. izer die Zeit, desto höher iſt die Enzymaktivitat. IL L IG 1/2 maximale Reaktionsgeschwindigkeit • Km ist ein Maß für die Enzymaltinität Je kleiner km, desto hoher die Affinität desto hoher die Reaktions- geschwindigkeit, vor allem bei niedriger Substratkonzentration *Die wechselzahl (Wechsel zw substrat & Produkt) ist ein Maß für die maximale Reaktionsgeschwindigkeit eines einzelnen Enzym-Molekuls • Enzymaktivitat (Temperatur & plt-wert) Enzymaktivität Anstleg nach RGT-Regel Temperatur- Optimum Denaturierung- OPIA 10 20 30 40 * 50 60 T[C] * bei Steigender Temperatur nimmt die Enzymaktivität bis zu einem bestimmten Temperatur- bereich, dem Temperatur -Optimum, 70 xam Optimum ist die größtmögliche Zahl von Enzym-Substrat komplexen erreicht, die Zeit einheit pro gebildet werden * •Enzymaktivität nimmt wieder ab beginnende Denaturierung durch die Lösung von Bindungen → Veränderung der Tertiarstructus und fomit auch decRLS * ROT-Regel Bei einem Temperatur- anſtily um 10°C erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit chemische Reaktionen um das Zwei- bis Dreifache * nach Optimum verändert sia PLS immer stärker, das aktive Zentrum kann Substrat immer schlechter. binden und umsetzen zu hohe Temp → Hitze- denaturierung = Michaels-Menten-Konstante Enzymaktivität Pepsin (Magen) Amylase (Speichel) 8 Trypsin (Dünndarm) 10 pH-Wert 12 * bei bestimmten pH-Werk hat jedes Enzym ein PH-Optimum → maximale Aktivität ↳RLS des Enzyms bzw. Aktiven zentrums ist optimal für die Enzym reaktion * Je größer die Abweichung vor optimalen pit-wen, desto stärker die veränderung + geringer wird die Enzym- aktivitat, weil manche Bereiche des Entyms eine andere Ladung erhalten, wenn der pH-Wer sich verändert & Beeinträchtigung der wirksamkeit + keine ESK bilden. + Die RLS und romit die Tertiärstruktur der Enzymur ändert sich, ef kommt alſo tu Denaturierung 71 L IG Hemmung kompetitive Hemmung Baron Exzym dubstrat Komple M Enrym Hemmstoff-Komplex Produ Substrat & Hemmstoff besitzen. annliche RLS, weshalb beide ans Aktive zentrum binden ABER Hemm Stof bindet twar reversibel mit dem Aktiven Zentrum, bildet aber KEIN Entym- substrat - Complex und wird auch NICHT umgesetzt! Beide konkurrieren um das Aktive 7entrum (konzentration- abhängig) Je mehr Hemmstoft, desto mehr Enzyme werden kurzfristig gehemmt, deſto weniger ESK gibt es, die Reaktions- geschwindigkeit sinkt Erhöht man die Substrat- Konzentration, so bilden sich wieder häutige! ESK und die Reaktionsgeldw- indigkeit steigt WICHTIG Der Km -Wert wird mit Hemm- Stoff größer, die maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird dennoch erreicht laber erst bei höherer Substration tentration. allosterische Hemmung ·H Hemmstoff 11 Pod() allosterischer Hemmstoff bindet an allosterischem Zentrum, durch die Veränderung der RLS wird das aktive Zentrum aktiv. Keine ESK möglich! Maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird nicht erreicht, da abhängig von der Hemmstoffkonzentration,. ein Teil der Enzyme ständig. gehemmt wird. En tymi1 Eutym 2 Enzym. 3 A -- B allosterische Hemmung C D Endprodukt- oder feedback - Hemmung Das Endprodukt einer Synthedekelte. wirkt als allosterischer Hemmstoff des erſten Entyms der ſynthesekettle und hemmt diefes Je mehr Endprodukt entstanden. 'iſt, desto mehr Schrittmacher- entyme werden gehemmt, delto weniger Zwischen- und End- produkte entstehen. Synthese kelte. Mehrere Stoffwechselreaktionen, die von einem Auſgangsstoff über. verſchiedene twisden produtle und wie entsprechenden Entyme tur Bildung eines Endproduktes filen. andere Möglichkeit - Aktive pentrum ist normalerweire inaktiv → erst durch die Bindung. eines allosterischen "Alctivators" an das allofterische Zentrum wird seine RLS in der aktiven Zustand versetzt. DI 9 L IG . Enzymaktivität (Subitrationzentration) Bei geringerer Substratkonzentration sind nur wenige Enzymmolekule von Subſtratmolekülen besetzt, es existieren nur wenige ESK. Kommen weitere substratmolekule hinzu, so tretten diese schnell auf freie, unbesetzte En tymmolekule. Bei hoher Substrat konzentration ift an falt alle Entymmolekule ein subſtratmolekül gebunden. Wenn nun noch mehe substrat angeboten wird so welten dife Moleküle nur noch selten aut ein freies Enzym. Die Sättigungskonzentration iſt erreicht, wenn an alle Enzyme ein substratmolekul gebunden iſt. wenn also nur Entym-Substratkomplexe vorliegen. kleiner km-Wert → hat eine hohe Aktivitat, tilt also zu einer schnell ansteigenden Reaktionsgeschwindigkeit, wenn die substrationzentration erhöht wird. → bindet sia berser an das Enzym und wird schneller umgesetzt r 71