Alternativer Bildtext:

welche durch vorgegeben ist die Aminosäuren sequenz (Primarstruktur) vor * durch äußere Einflüsse → Funktion beeinträchtigen! * Mutation durch Mutation Anderung der Basensequenz → Anderung der Primarstruktur → Anderung der Raum-Ladungs-Struktur K Denaturierung ↳ Proteine können ihre Tertiar Struktur verlieren und ſomit denaturieren. durch Hitze → Lösung von Schwachen Bindungen (H-Brücken) saure /Basen → veränderung der Ladungsverhältniffe. Anlagerung / Abgabe von Protonen (#*) Alkohol, organische Lösungsmittel Schwermetalle (Pb, Hg, cu) -> Lösung der Disulfid- Brücken → veranderung koralenter Bindungen Ablauf einer enzymatisch katalysierten Reaktion Substrat + + Enzym + Schlüssel Schloss-Prinzip ↳ Enzym & substrat "treffen" sich durch Brown'sche Moleku arbewegung ↳ wenn RLS von Substrat tum. Aktiven Zentrum passt bildet sich ein Enzym-subſtrat -Komplex ↳ durch Twischen molekulare Wechselwirkungen lockern" sich die Bindungen im Substrat, Aktivierungsenergie wird verringert ↳ Reaktion! → Produkt (e) trennen. Sich von Enzym Enzyme haben eine I sind: Substrat Enum Incluced-fitness. •Aktives Zentrum ↳ Passform wird erst durch Bindung des Substrates verursacht durch zwischen molekulare wechsel- wirkungen also gegenseitige Beeinflussung. katalytische Wirkung > Herabsetzung der Aktivierungsenergie. ermöglicht chemische Reaktion bei niedrigen Temperaturen (körpertemperatur) * substratspezifisch → nur bestimmtes Substrat kann katalysiert werden, selten auch mit ähnlicher Struktur, aber geringere Reaktionsgeschwindigkeit *Wirkungsspezifisch → Enzyme können hur bestimmte chemische Reaktionen katalysieren. Јеки külzer die Zeit, desto hohar iſt die Enzymaktivitat. 71 • 1/2 maximale Reaktionsgeschwindigkeit. * • Km ist ein Maß für die Enzymatinitat * Je kleiner km, desto hoher die Affinitat, desto hoher die Reaktions- geschwindigkeit, vor allem bei niedriger ſubstratkonzentration * Die Wechfelzahl (Wechsel zw substrat & Produkt) ist ein Maß für die maximale Reaktionsgeschwindigkeit eines einzelnen Enzym-Molekuls Enzymaktivitat (Temperatur & plt-wert) Enzymaktivität Anstieg nach RGT-Regel Temperatur- Optimum Denaturierung- cis 10 20 30 40 50 60 T[°C] * bei Steigender Temperatur nimmt die Enzymaktivität bis zu einem bestimmter Temperatur- bereich, dem Temperatur -Optimum, 70 * am Optimum ist die größtmögliche Zahl von Enzym-Substrat komplexen erreicht, die pro gebildet werden Zeit einheit * Enzymaktivitat nimmt wieder ab beginnende Denaturierung durch die Lösung von Bindungen → Veränderung der Tertiärstruktus und fomit auch dee RLS A ROT-Regel Bei einem Temperatur- anstily um 10°C erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit. chemische Reaktionen um das Zwei- bis Dreifache * nach Optimum verändert sia PLS immer stärker, das aktive Zentrum kann Substrat immer schlechter binder und umsetzen * zu hohe Temp - Hitze- denaturierung = Michaelis-Menten-Konstante Enzymaktivität Pepsin (Magen) Trypsin Amylase (Speichel) (Dünndarm) 8 10 pH-Wert 12 * bei bestimmten pH-Werk hat jedes Enzym ein PH-Optimum → maximale Aktivität ↳ RLS des Enzyms bzw. Aktiven zentrums ist optimal für die Enzym reaktion * Je größer die Abweichung vom optimalen pit-wen, desto stärker die Veränderung geringer wird die Enzym- aktivitat, weil manche Bereiche des Entyms eine andere Lachung erhalten, wenn der pH-Wer sial verändert & Beeinträchtigung der wirksamkeit + keine ESK bilden + Die RLS und somit die Tertiärstruktur der Enzymur ändert sich el kommt also tu Denaturierung 7 L . Hemmung kompetitive Hemmung Substrat Hematol Ehryn Enzym-Substrat Komplex Enrym Hemmstoff-Komplex Produkt(e) Substrat & Hemmstoff besitzen. annliche RLS, weshalb beide ans Aktive Zentrum binden ABER Hemm Stof bindet zwar reversibel mit dem Aktiven Zentrum, bildet aber KEIN Entym- substrat - Complex und wird auch NICHT umgesetzt! Be konkurrieren um das Aktive Zentrum (konzentration- abhängig) Je mehr Hemmstoft, desto mehr Enzyme werden kurzfristig gehemmt, deſto weniger ESK gibt es, die Reaktions- geschwindigkeit sinkt Erhöht man die Substrat- Konzentration, TO bilden. sich wieder häutige! ESK und die Reaktionsgesaw- indigkeit steigt WICHTIG Der Km Wert wird mit Hemm- Stoff großer, die maximale. Reaktionsgeschwindigkeit wird. dennoch erreicht (aber erst bei höherer Substration entration allosterische Hemmung H Iangor esser schar Zenu china Hemmstoff mit Heminstoff Hemmstoff allosterischer Hemmstoff bindet an allosterischem Zentrum, durch die Veränderung der RLS wird das aktive Zentrum aktiv. Keine ESK möglich! Produle(s) Maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird nicht erreicht, da abhängig von der Hemmstoffkonzentration, ein Teil der Enzyme ständig gehemmt wird. -110 En Барутить битута Елгут в Enzym C Α· • B allosterische Hemmung Endprodukt- oder feedback - Hemmung Das Endprodukt einer Synthedekette wirkt als allosterischer Hemmstoff des erſten Entyms der ſynthesekelte. und hemmt diefes Je mehr Endprodukt entstanden. iſt, desto mehr Schrittmacher- entyme werden gehemmt, delto weniger Zwischen- und End- produkte entstehen. Synthese kette. Mehrere Stoffwechselreaktionen, die von einem Ausgangsstofft über verſchiedene Zwisden produtle und wie entsprechenden Entyme tur Bildung eines Endproduktes filen. andere Möglichkeit Aktive pentrum ist normalerweire inaktiv → erst durch die Bindung. eines allosterischen Aktivators" an das allofterische Zentrum wird seine Ris inden aktiven Zustand versetzt.