Strukturebenen von Proteinen
Proteine weisen vier verschiedene Strukturebenen auf, die ihre Form und Funktion bestimmen:
- Primärstruktur: Die Reihenfolge der Aminosäuren in der Proteinkette.
Definition: Die Primärstruktur eines Proteins ist die lineare Abfolge der Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verknüpft sind.
- Sekundärstruktur: Regelmäßige Faltungsmuster der Aminosäurekette.
Example: Zwei häufige Sekundärstrukturen sind die α-Helix (spiralförmig) und das β-Faltblatt (parallel liegende Ketten).
- Tertiärstruktur: Die dreidimensionale Anordnung der gesamten Aminosäurekette.
Highlight: Die Tertiärstruktur wird durch verschiedene Wechselwirkungen stabilisiert, darunter Van-der-Waals-Kräfte, Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen und Disulfidbrücken.
- Quartärstruktur: Die Zusammenlagerung mehrerer Aminosäureketten zu einem funktionsfähigen Proteinmolekül.
Example: Das Hämoglobin, ein wichtiges Transportprotein für Sauerstoff, besteht aus vier Aminosäureketten.
Die spezifische Raumladungsstruktur eines Proteins, die durch die Primärstruktur vorgegeben wird, ist entscheidend für seine Funktion. Äußere Einflüsse oder Mutationen können diese Struktur und damit die Proteinfunktion beeinträchtigen.
Vocabulary: Denaturierung - Der Verlust der Tertiärstruktur eines Proteins durch äußere Einflüsse wie Hitze, Säuren, Basen oder organische Lösungsmittel.
