Wirkungsweise und Spezifität von Enzymen
Enzyme sind hochspezifische biologische Katalysatoren, die biochemische Reaktionen beschleunigen. Ihre Wirkungsweise basiert auf dem Schlüssel-Schloss-Prinzip, wobei das aktive Zentrum des Enzyms spezifisch mit dem Substrat interagiert.
Definition: Das Schlüssel-Schloss-Prinzip beschreibt die spezifische Passung zwischen Enzym und Substrat.
Enzyme zeigen eine hohe Substratspezifität und können nur bestimmte Bindungen spalten oder bilden. Beispielsweise spaltet die Lipase Esterbindungen in Lipiden, während die Amylase glycosidische Bindungen in Polysacchariden trennt.
Example: Die Lipase spaltet Fette in Glycerin und Fettsäuren, während die Protease Peptidbindungen in Proteinen löst.
Die Enzymaktivität wird durch verschiedene Reaktionsbedingungen beeinflusst, wobei Temperatur und pH-Wert eine besonders wichtige Rolle spielen.
Highlight: Die Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität zeigt typischerweise einen Anstieg bis zu einem Optimum, gefolgt von einem raschen Abfall bei höheren Temperaturen.
Das Diagramm zur Temperaturabhängigkeit vergleicht die Enzymaktivität beim Menschen und bei Polarfischen. Es zeigt, dass jeder Organismus an seine spezifischen Umweltbedingungen angepasst ist.
Vocabulary: Das Präferendum bezeichnet den Temperaturbereich, in dem ein Organismus optimal funktioniert.
Die Zunahme der Reaktionsgeschwindigkeit mit steigender Temperatur bis zum Optimum lässt sich durch die RGT-Regel Reaktionsgeschwindigkeits−Temperatur−Regel erklären.
Quote: "Erhöht man die Temperatur um 10 K, verdoppelt bis verdreifacht sich die Reaktionsgeschwindigkeit."
