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Wirkungsweise der Enzyme
21.4.2021
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Substrat - aktives Zentrum Reaktionsgeschwindigkeit Amylase Anstieg Enzym Enzym Polarfisch Lipase Protease WIRKUNGSWEISE Anstieg N-C Substrat Optimum M Lipide Fette Polysaccarid Disaccarid Monosaccarid Welche Substrate Spalten die Lipase und welche Bindungen? 1. Abhängig von der Temperatur ésé ico Proteine 0 Abstieg Substrat spezifitat Schlüssel-Schloss - Prinzip Enzym-Substrat → Komplex Mensch Toleranz- kurven R N-C-C I I H H Unterschiede: Optima, Minimum, Maximum " Minimum Maximum Präferendum OH Tin 'C mögliche Bindung Reaktionsbedingungen bestimmen die Enzymaktivität Esterbindung glycosidische Bindung Reaktionsspezifisch (nur bestimmte Bindungen & Produkte Peptit bindung Gem. Enzum werden gelockert oder gebildet) allg Aufbou mögliche Produkte Glycerin Fettsäuren Glucose Oligopeptide → Dipeptide → As unverändert Beschreibung: Das Diagramm stellt die Abhängigkeit der Reaktionsge- Schwindigkeit von der Temp. dar Es wird wird der Mensch mit dem Polarfisch verglichen Begründung: Warum steigt Reaktionsgeschwindigkeit vom Minimum bis zum Optimum an? RGT-Regel Reaktionsgeschwindigkeits- Temperatur - Regel > Erhöht man die Temp. um 10 K verdoppelt bis verdreifacht Sich die Reaktionsgeschwindigkeit 2 warum sinkt die Reaktionsgeschwindigkeit nach überschreitung des Optimums? Erhöht sich die Temp. bewegen sich die Teilchen Schneller. Das Enzymeiweiß kann seine Aufgabe nur erfüllen, wenn es Seine Struktur (z.B. aktives Zentrum) behält. Erhöht sich die Temp. werden einige zwischen molekulare kräfte gelöst. Die Eiweißstrukturen zerfallen (z.B. Tertiar struktur, Quartär str., Sekundārstr.) das Enzym kann nicht mehr wirken. 2 (3) Warum können z.B. die menschlichen Enzyme eine Höhere Temp. verkraften bevor sie zerstört werden? Die menschlichen Enzymei weiße sind bei höheren Temperaturen stabiler, weil Sie mehr stärkere zwischenmolekulare Kräfte haben als die Enzymeiweiße des Polarfisches (z.B. Disulfidbrückenbindungen oder lonenbindungen...) 2. Abhängigkeit der Enzym aktivität von der Substrat konzentration Geschwindigkeit des Substratumsatzes be konstanter Enzymmenge V max- Vmax. Km Michaeles-Menten- konstante Substrat- konzentration Da sich die Maximalgeschwindigkeit schlecht bestimmen lässt, er- mittelt man für Vergleiche Km Beschreibung: Das Diagramm stellt die Abgängigkeit der Geschwindigkeit des Substratumsatzes bei konstanter Enzymmenge von der Substratkonzentration dargestellt Mit zunehmender Substratkonzentration wird...
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Alternativer Bildtext:
die Reaktionsgeschwind- igkeit höher bis eine max. Geschwindigkeit erreicht ist Begründung: Enzym Substrat Bei einer niedrigen Substrat konzentration ist die wahrscheinlichkeit gering, dass sich das Substratmolekul mit dem Enzym trift. Diese wahrscheinlichkeit steigt mit zunehmender Substrat konzentration bis alle Enzymmolekule besetzt sind. Dann ist die Reaktionsgeschwindigkeit von der Umsetzungsgeschwindigkeit abhängig. 3. Abhängigkeit der Enzymaktivität vom Ph-Wert Bsp. Mundhöhle Magen Dünndarm Enzymaktivitāt ^ - Optimum Minimum (Speichel) (Magensäure) 2 Pepsin 3 4 Reste sind verantwortlich für die Zmk H V pH = 7 PH= 1-2,5 PH= 8 (leicht basisch) Präfer endum unterschiedlicher Aufbau der Eiweiße H 5 N 1 6 Amylase Beschreibung: Das Diagramm stellt die Abhängigkeit der Enzymaktivität und des PH-Wertes dar Es werden die Toleranzkurven der 3 Enzyme dargestellt sauer basisch, polar, unpolar Pepsin Liegt im sauren Bereich, Amylase im neutralen und Trypsin im basischen. Alle Enzyme weißen das gleiche Optimum auf. D.h. die 3 Enzyme erreichen die gleiche Aktivität, trotz unters. ptt-Wert. Begründung Warum haben die Enzyme ihre höchste Enzymaktivität bei unters. pH-Werten? Der Bau bestimmt die Eigenschaften! 7 ΕΙΝΕΙ ΒΕ H- I с R 8 Enzyme können ihre Funktion aufgrund der Struktur anderung nicht mehr erfüllen saurerest wird in Base neutralisiert und andersrum 7 Reste verändern sich → weniger zwischen Molekulare kräfte → Struktur der Enzymeiweiße zerfällt Maximum 11 9 Trypsin 10 HO pH vert Pepsin spaltet Eiweiße im Magen Amylase spaltet stärke Voraussetzung für Zmk 3 Voraussetzung für Sekundär-, Tertiár-, Primar- u. QuartarStruktur Trypsin spaltet Eiweiße im Dünndarm im Speichel + Dünndarm