Temperaturabhängigkeit und Denaturierung von Enzymen
Die Temperatur hat einen signifikanten Einfluss auf die Enzymaktivität. Bei steigender Temperatur erhöht sich zunächst die Reaktionsgeschwindigkeit, da die Molekülbewegungen zunehmen und somit mehr Kollisionen zwischen Enzym und Substrat stattfinden.
Highlight: Das Temperaturoptimum eines Enzyms ist der Punkt, an dem es seine maximale Aktivität erreicht.
Überschreitet die Temperatur jedoch das Optimum, kommt es zu einem rapiden Abfall der Enzymaktivität. Dies liegt an der Denaturierung des Enzyms:
- Erhöhte Temperatur führt zur Lösung intermolekularer Kräfte.
- Die Eiweißstrukturen (Tertiär-, Quartär-, Sekundärstruktur) zerfallen.
- Das Enzym verliert seine funktionelle Form und kann nicht mehr wirken.
Vocabulary: Denaturierung bezeichnet den Verlust der nativen Proteinstruktur durch äußere Einflüsse wie Temperatur oder pH-Wert.
Menschliche Enzyme können im Vergleich zu denen von Polarfischen höhere Temperaturen tolerieren. Dies liegt an ihrer stabileren Struktur:
Example: Menschliche Enzyme besitzen mehr stärkere zwischenmolekulare Kräfte, wie Disulfidbrückenbindungen oder Ionenbindungen.
Die Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratkonzentration wird durch die Michaelis-Menten-Kinetik beschrieben. Das entsprechende Diagramm zeigt, wie die Reaktionsgeschwindigkeit mit zunehmender Substratkonzentration ansteigt, bis eine Sättigung erreicht ist.
Definition: Die Michaelis-Menten-Konstante (Km) ist die Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird.
Bei niedriger Substratkonzentration ist die Wahrscheinlichkeit gering, dass Substrat und Enzym aufeinandertreffen. Mit steigender Konzentration erhöht sich diese Wahrscheinlichkeit, bis alle Enzymmoleküle besetzt sind und die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht ist.
