Temperaturabhängigkeit und Denaturierung von Enzymen

Die Temperatur hat einen signifikanten Einfluss auf die Enzymaktivität. Bei steigender Temperatur erhöht sich zunächst die Reaktionsgeschwindigkeit, da die Molekülbewegungen zunehmen und somit mehr Kollisionen zwischen Enzym und Substrat stattfinden.

Highlight: Das Temperaturoptimum eines Enzyms ist der Punkt, an dem es seine maximale Aktivität erreicht.

Überschreitet die Temperatur jedoch das Optimum, kommt es zu einem rapiden Abfall der Enzymaktivität. Dies liegt an der Denaturierung des Enzyms:

1. Erhöhte Temperatur führt zur Lösung intermolekularer Kräfte.
2. Die Eiweißstrukturen (Tertiär-, Quartär-, Sekundärstruktur) zerfallen.
3. Das Enzym verliert seine funktionelle Form und kann nicht mehr wirken.

Vocabulary: Denaturierung bezeichnet den Verlust der nativen Proteinstruktur durch äußere Einflüsse wie Temperatur oder pH-Wert.

Menschliche Enzyme können im Vergleich zu denen von Polarfischen höhere Temperaturen tolerieren. Dies liegt an ihrer stabileren Struktur:

Example: Menschliche Enzyme besitzen mehr stärkere zwischenmolekulare Kräfte, wie Disulfidbrückenbindungen oder Ionenbindungen.

Die Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratkonzentration wird durch die Michaelis-Menten-Kinetik beschrieben. Das entsprechende Diagramm zeigt, wie die Reaktionsgeschwindigkeit mit zunehmender Substratkonzentration ansteigt, bis eine Sättigung erreicht ist.

Definition: Die Michaelis-Menten-Konstante (Km) ist die Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird.

Bei niedriger Substratkonzentration ist die Wahrscheinlichkeit gering, dass Substrat und Enzym aufeinandertreffen. Mit steigender Konzentration erhöht sich diese Wahrscheinlichkeit, bis alle Enzymmoleküle besetzt sind und die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht ist.

Wirkungsweise und Spezifität von Enzymen

Enzyme sind hochspezifische biologische Katalysatoren, die biochemische Reaktionen beschleunigen. Ihre Wirkungsweise basiert auf dem Schlüssel-Schloss-Prinzip, wobei das aktive Zentrum des Enzyms spezifisch mit dem Substrat interagiert.

Definition: Das Schlüssel-Schloss-Prinzip beschreibt die spezifische Passung zwischen Enzym und Substrat.

Enzyme zeigen eine hohe Substratspezifität und können nur bestimmte Bindungen spalten oder bilden. Beispielsweise spaltet die Lipase Esterbindungen in Lipiden, während die Amylase glycosidische Bindungen in Polysacchariden trennt.

Example: Die Lipase spaltet Fette in Glycerin und Fettsäuren, während die Protease Peptidbindungen in Proteinen löst.

Die Enzymaktivität wird durch verschiedene Reaktionsbedingungen beeinflusst, wobei Temperatur und pH-Wert eine besonders wichtige Rolle spielen.

Highlight: Die Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität zeigt typischerweise einen Anstieg bis zu einem Optimum, gefolgt von einem raschen Abfall bei höheren Temperaturen.

Das Diagramm zur Temperaturabhängigkeit vergleicht die Enzymaktivität beim Menschen und bei Polarfischen. Es zeigt, dass jeder Organismus an seine spezifischen Umweltbedingungen angepasst ist.

Vocabulary: Das Präferendum bezeichnet den Temperaturbereich, in dem ein Organismus optimal funktioniert.

Die Zunahme der Reaktionsgeschwindigkeit mit steigender Temperatur bis zum Optimum lässt sich durch die RGT-Regel (Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel) erklären.

Quote: "Erhöht man die Temperatur um 10 K, verdoppelt bis verdreifacht sich die Reaktionsgeschwindigkeit."