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AS: Glycerin: R = H und Alanin: R = CH3 Enantiomere zeigen im Polarimeter unterschiedliche Drehrichtung, aber einen gleichen Drehwinkel. Die Drehrichtung im Polarimeter wird mit (+) (rechtsdrehend) und (-) (linksdrehend) gekennzeichnet. Die Drehrichtung ist unabhängig von D-und L- Bezeichnung! D (+)| L (-) und D (-)| L (+) ist beides möglich Analysator wird Meso: optisch inaktiv-> 2x das Gleiche nur um 180° gedreht (oben& unten gleiche Ox.zahl) Amino-Gruppe 8+ H 8+, IN- - H R Aminosäure-Rest 10101 8+ Carboxy-Gruppe 1 Verhalten von Aminosäuren in wässrigen Lösungen: Mit einer stark sauren Lösung (viele Oxonium-Ionen, pH =1) reagiert sie als Base zu einem Kation (nimmt H an Aminogruppe auf). Mit einer stark alkalischen Lösung (viele Hydroxid-Ionen, pH=13) reagiert sie als Säure zu einem Anion (gibt ein H von der Carboxylgruppe ab) Am isoelektrischen Punkt liegt sie als Zwitterion vor, sie hat ein zusätzliches H an der Aminogruppe jedoch fehlt eines H an der Carboxylgruppe (+ und -). Aminosäuren liegen auch als Reinstoffe als Zwitterion vor. Daraus ergibt sich der kristalline Aufbau (Ionengitter) und die vergleichsweise hohe Schmelztemperatur. Es gibt ca. 200 bekannte Aminosäuren, davon 20 proteinogene Aminosäuren, davon 8 essenzielle Aminosäuren, welche mit der Nahrung aufgenommen werden müssen. Einteilung der proteinogenen Aminosäuren (nach dem Bau des Restes): 1. neutrale Aminosäuren: besitzen polare und Bildung von Peptiden: Kondensation Reaktion zweier Moleküle an ihren funktionellen Gruppen, die unter Abspaltung von Wasser oder ähnlichen kleinen Molekülen stattfindet. Die Umkehrung davon ist die Hydrolyse. Wenn zusätzlich Sauerstoff- / Schwefelatome vorliegen → AS ist +/- hydrophil 2. Saure Aminosäuren: besitzen zusätzliche Carboxylgruppe im Rest, auch diese kann Protonen abgeben und die Ionen bilden-> erhöht Hydrophilie (H₂O Dipol an - ) 3. basische Aminosäuren: besitzen eine zusätzliche Aminogruppe im Rest welche zusätzlich Protonen aufnehmen und Ionen bilden kann-> erhöht Hydrophilie H 201 R 10-H H = reffproben DC-Folie meist Kieselgel (stationäre Phase) Oligopeptide (2-9 AS), Polypeptide (10-100 AS), Proteine (meist> 100 AS+spez. Funktion) Peptidketten sind linear, unverzweigt und gerichtet (Aminoende→ Carboxylende) unpolare Reste Alkylreste → AS ist +/- hydrophob H N-C- Chromatographie- kammer -Laufmittel (mobile Phase HO || N-C-C Verteilung: tritt zwischen den in der mobilen Phase gelösten Stoffen auf. Aufgrund der unterschiedlichen Löslichkeit ergeben sich stoffspez. Fließgeschwindigkeiten, die für die -Laufmittelfront 1 Chromatographie: Adsorption: ein in der mobilen Phase gelöster Stoff lagert sich aufgrund seiner molekularen Eigenschaften an der Oberfläche der stationären Phase an. Er ist absorbiert und somit beim Fließen auf der stationären Phase gebremst worden. HH I -N-C-C R N-C-C -Startlinie (-Vergleichswert, wenn -01 Dadinah unoon -andent Verteilung der Komponenten auf der stationären Phase wesentlich sind. Je höher das Bestreben einer Substanz ist in der mobilen Phase gelöst zu werden, desto näher wird sie an die Laufmittelfront gelangen. 10-H 10-H + H₂O 2 Durchführung: 1. Startlinie ca. 1,5 cm vom unteren Rand der Dünnschichtfolie entfernt mit Bleistift zeichnen und darauf 4 Startpunkte markieren 2. mit einer Mikropipette die Probelösungen und eventuell Vergleichslösungen auftragen 3. ca. 1 cm Hochlaufmittel in die Chromatografie Kammer füllen 4. die DC-Folie in die Kammer stellen und warten 5. die DC-Folie entnommen werden, die Laufmittelfront markieren und föhnen 6. zum sichtbar machen von Aminosäuren, mit Ninhydrin-Sprühlösung einsprühen 7. die eingespielte Folie für ca. 10 Minuten in einen auf 100 °C eingestellten Trockenschrank legen und anschließend die RF Werte berechnen Nachweisreaktionen zum Nachweis von Aminosäuren 1. Nachweis mit Ninhydrin Versetzen der Probe mit einigen Tropfen Ninhydrin-Lösung und zum Sieden erhitzen -> intensiv blau-violette Färbung wenn Aminosäuren vorliegen 2. Biuret-Reaktion Probelösung mit Natronlauge stark alkalisch machen, dann tropfenweise Zugabe von Kupfer (II)-Sulfat-Lösung -> Bildung eines blauen oder violetten löslichen Komplexes, wenn Aminosäuren vorhanden sind. Struktur von Proteinen 1. Primärstruktur - - 2. Sekundärstruktur - Wird durch Reihenfolge der AS (ASsequenz) bestimmt wird durch Peptidbindungen zusammengehalten Oft nur abschnittsweise vorhanden typische Beispiele: a-Helix und ß-Faltblattstruktur (stabilisiert durch Wasserstoffbrücken zwischen den Peptidgruppen) 3. Tertiärstruktur - für jedes Protein genetisch festgelegt hat Auswirkungen auf die übrigen Raumstrukturen (Sekundär- und Tertiärstruktur) - a-helix Übergeordnete Raumstruktur wird durch zwischenmolekulare Kräfte bzw. Bindungen zwischen Aminosäureresten stabilisiert nach Tertiärstruktur lassen sich unterscheiden: HN A-C R-C 4. Quartärstruktur Bei komplexen Proteinen aus mehreren Untereinheiten, Bindungen wie in Tertiärstrukturen H-N CR ONC N-HOC CON N CROHN LORD H-N • globuläre Proteine (mehr oder weniger kugelförmig) → in Wasser& Salzlösungen kolloidal löslich • fibrilläre Proteine (fadenförmig) → unlöslich (zum Beispiel Haare) CHO O-C H-N C-R CR N-HOC G-O COH N Ç-Al B-pleated sheet C=O A-C N-H/ R N-H 3 Bindungstypen in Tertiär- und Quartärstrukturen van der Waals- Kräfte Temporäre Dipolmomente aufgrund ungeordneter Wasserstoff- brücken Ionenbindungen Elektronenpaar Bindungen Elektronenbewegung Starke Dipol-Dipol-Kräfte aufgrund der hohen Elektronegativität von Sauerstoff Anziehung zwischen gemeinsamer bindender (Atombindungen) Elektronenpaare (Disulfidbrücken) unterschiedlich geladenen Ionen Beruht auf Ausbildung Wirkung von Enzymen: = Enzyme (Protein) → chemische Reaktionen im Körper beschleunigen oder überhaupt erst ablaufen lassen (ermöglichen) Substratspezifisch = Enzyme reagieren nur auf spezielle Ausgangsstoffe, sie interagieren nur mit einem bestimmten Substrat Zwischen unpolaren Resten (Alkylreste) Wirkungsspezifisch Jedes Enzym kann nur eine bestimmte Reaktionsart katalysieren (z.B. Hydrolyse, Redoxreaktion,...) Substrate aktives Zentrum Zwischen Hydroxylgruppen an Aminosäure-Resten Substrat betritt aktives Zentrum Zwischen Carboxyl- und Aminogruppen im Rest Nur zwischen Cystein- Resten ...S-H + H-S-... → ...-S-S-... + H₂ Enzym/Substrat- Komplex Enzym ändert Form während Substratbindung Enzym/Produkt- Komplex Jedes Enzym hat ein Temperaturoptimum → höhere Temp. beschleunigen die Brown'sche Molekularbewegung -> Enzym& Substrat treffen mit größeren Wahrscheinlichkeit aufeinander -> schnellerer Stoffumsatz => RGT-Regel: 10°C Temperaturerhöhung fache Reaktionsgeschwindigkeit Je höher die Substratkonzentration ist, desto schneller ist die Reaktion. Wenn aber alle aktiven Zentren besetzt sind, ist der Schwellenwert Vmax erreicht (nur noch Enzym-Substrat-Komplexe liegen vor) -> keine Steigerung der Reaktionsgeschwindigkeit mehr. Km heißt Michaelis-Menten-Konstante und beschreibt die Substratkonzentration, bei der die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird Produkte Produkte verschwinden aktives Zentrum des Enzym Reaktionsgeschwindigkeit vo 5 aber: Aktivitätsmaximum -> bei zu hohen Temperaturen wird die Tertiärstruktur der Enzyme zerstört -> die Enzyme denaturieren (irreversibel) (Ausnahme wenn Tertiärstruktur zusätzlich durch Diluslfidbrücken stabilisiert wird) Jedes Enzym hat ein spezifisches pH-Optimum, welches meistens im mittleren pH-Bereich liegt. Weichen die pH-Werte ab, so sinkt die Aktivität des Enzyms. Vmax 1/2 Vmax -> 2-4 KM Substratkonzentration [S] 4 Denaturierung von Enzymen (123): Hohe Temperaturen zerstören die Sekundär- und Tertiärstruktur der Proteine (Enzyme), d. h. die räumliche Anordnung wird zerstört (Denaturierung) und das Enzym kann nicht mehr funktionieren. 1. irreversible Hemmung: dauerhafte Inaktivierung des Enzyms durch: Blockade des aktiven Zentrums -> Hemmstoff (z.B. O 2. reversible Hemmung: die Hemmung ist rückgängig zu machen und ist in ihrem Ausmaß von der Konzentration des Hemmstoffs abhängig ● ■ O Kompetitive Hemmung Hemmstoffe, die dem Substrat eines Enzyms sehr ähneln, können an das aktive Zentrum binden jedoch ohne umgesetzt zu werden -> Substrat und Enzym sind im Wettbewerb, der Stoff der in größerer Konzentration vorhanden ist gewinnt bei einigen Stoffwechselreaktionen ist es nützlich, da immer nur so viel Produkt synthetisiert wird wie gebraucht wird => Rohstoff-& Energieeinsparung des Organismus (dadurch, dass das Produkt als Hemmstoff wirkt) ● Schwermetall) bindet im aktiven Zentrum Veränderungen der räumlichen Struktur des aktiven Zentrums -> Hemmstoff bewirkt bleibende Konformationsänderung des gesamten Enzyms -> Substrat passt nicht mehr rein -> kann nicht mehr umgesetzt werden ● Allosterische Hemmung bestimmte Enzyme haben zwei Bindungsstellen, eine für das Substrat, eine für einen Inhibitor (Hemmstoff) oder einen Aktivator die Passform des Enzyms verändert sich wenn ein Hemmstoff gebunden ist so, dass das Substrat nicht umgesetzt werden kann -> wichtig bei der Regulation vieler Stoffwechselprozesse Kohlenhydrate 127 allgemein: generelle Zusammensetzung Cm(H₂O)n → Kohlen-Hydrat, Endung -ose mengenmäßig wichtigste Klasse von Biomolekülen niedermolekuläre Kohlenhydrate werden oft als Zucker bezeichnet Funktionen: 1. in niedermolekularer Form: wichtige Energiequelle (Pflanzen, Tiere, Zellatmung) 2. in polymerer Form: Reservestoffe (Speicherpolysaccharide) (Pflanzen, Tiere, Stärke, Glykogen) 3. polymere Form: auch als Gerüstsubstanzen (Gerüstpolysaccharide) (nur Pflanzen, Zellulose) 5 НО CH₂OH Einteilung: Gruppe Monosaccharide 1 H Disaccharide OH H Polysaccharide >20 Kohlenhydrate erhält man durch Oxidation von mehrwertigenen Alkoholen, die an jedem C-Atom eine Hydroxylgruppe tragen: durch Oxidation am C-Atom 1 entsteht eine Aldose, während man durch Oxidation an einem sekundären C Atom eine Ketose erhält. Monosaccharide Klassifizierung: nach Anzahl der Kohlenstoffatome: Triolen (drei), Tetrosen (vier), Pentosen (fünf), Hexosen (sechs),... OH OH a-D-glucose ● Glucose ● C6H12O6; Grundbaustein für Zellulose und Stärke Vorkommen in der Natur: in süßen Früchten, Honig, Blutzucker im Blut wichtiger Energielieferant im pflanzlichen, tierischen und menschlichen Organismus • kristallin, gut wasserlöslich, wirkt reduzierend Glucose (positive Fehling-und Tollens Probe) ے ● ● Nach funktionellen Gruppen: Aldosen (Polyhydroxyaldehyde → mit Aldehydgruppe - CHO), Ketosen (Polyhydroxyketone → mit Ketogruppe (-CH₂-CO-CH₂-) H H-C-OH OH-C-H H -OH H-C-OH HC-OH Fructose Zuckereinheiten H H-C-OH C=O HO-C-H 2 ہے H-C-OH H-C-O-H H-C-OH │ H D-(-)-Fructose HO CH₂OH O, OH OH H H OH Beispiele Glukose (Traubenzucker), Fructose (Fruchtzucker), Ribose,... Saccharose (Tafelzucker), Maltose (Malzzucker), Lactose (Milchzucker), . Stärke, Zellulose,.... H B-D-glucose C6H12O6; in vielen Früchten und Honig löst sich nicht in wässriger Lösung, sondern bildet eine sirupartige Flüssigkeit kompliziertere Ringbildung, da in wässriger Lösung vier unterschiedliche Ringformen existieren, die sich alle miteinander im Gleichgewicht befinden: O Pyranosen: wenn die Hydroxylgruppe am C-Atom 6 mit der Ketogruppe reagiert → sechseckiger Ring mit zwei Anomeren (a+ß) O Furanosen: wenn die Hydroxylgruppe an C-Atom 5 mit der Ketogruppe reagiert → fünfeckiger Ring mit zwei Anomeren (a+ß) zeigt typische Aldehyd-Reaktionen (Fehling-Probe und Tollens-Probe sind positiv) obwohl im Molekül keine Aldehydgruppe vorliegt, da es sich zu Glukose umlagert und somit eine Aldehydgruppe besitzt → Keto-Enol-Tautomerie https://www.youtube.com/watch?v=c3zjWXQD_Ds ● übliche D-Form ist optisch rechtsdrehend OH-Gruppen: ,, ta tü ta ta" Mutarotation = Übergang zwischen a und ß Form (Gleichgewichtsreaktion, erfolgt immer durch Ringöffnung und erneuten Ringschluss) OH H-C C-OH H HO-C-H H-C-OH H-C H-C-OH T H 101 HOH₂C a-D-(-)-Fructose OH HO CH₂OH OH 6 unpolar/hydrophob Н. С НО polar/neutral NH₂ L-a-Aminosäuren proteingene AS Am a-C-Atom (der Carboxylgruppe am nächsten) eine Aminogruppe& in der L-Form Glycin H Methionin -NH Prolin NH₂ Tyrosin ОН НО I Н-С-ОН ● ● ОН ● NH₂ HO-C-H I Н-С-он н-с-о-н< CH₂OH ОН Ringbildung ОН NH₂ Serin H.C. H3C. H C NH₂ Alanin CH3 NH₂ Leucin Tryptophan ОН ОН HS NH₂ Threonin OH NH₂ OH OH NH₂ Cystein OH ОН H3C. H3C H₂N н-с- I CH₂OH H₂N CH3 об NH₂ Phenylalanin Н-С-ОН HO-C-H 101 T н-ҫ-он NH₂ Valin CH3 Isoleucin NH₂ Glutamin Н Asparagin Но NH₂ NH₂ Н Н OH Но Н Н ОН OH OH OH н ОН Н HO HỌ https://www.youtube.com/watch?v=MXCZEgjXOds https://www.youtube.com/watch?v=Y8iNnix5ms8 Bildung eines Halbacetal Reaktion des fünften C-Atoms mit dem Carbonyl-C-Atom nucleophile Addition führt zur Bildung des Halbacetals und somit zum Ringschluss bei Fructose komplizierter, da in wässriger Lösung 4 unterschiedliche Ringformen existieren, die sich alle miteinander im GGW befinden Н Н Н Н н basisch Pyranosen: OH-Gruppe an C6 reagiert mit Ketogruppe → 6eckiger Ring mit 2 Anomeren (a & ß) ОН H2N H₂N² Furanosen: OH-Gruppe an C5 reagiert mit Ketogruppe → 5eckiger Ring mit 2 Anomeren (a & ß) CH₂OH CH₂OH H ОН OH OH a-D-Fructopyranose sauer НО -О-Н Н NH ОН НО. =0 НО -о-н CH₂OH Н Н Но Lysin Arginin H Н NH₂ Histidin H Н NH₂ Glutaminsäure NH₂ Asparaginsäure NH₂ NH₂ CH₂OH HO ОН ОН OH ОН OH ОН OH Н B-D-Fructopyranose Н CH₂OH НО ОН НОН С Н Н н н НОН С ОН О Но н Н ОН Н H OH ОН OH НО a-D-Fructofuranose Н CHOH HOH C CHOH н Н OH HO Н OH CH₂OH B-D-Fructofuranose Maltose (Disaccharid) -C-O-H ↑ UT Disaccharide 133 Entstehen, wenn 2 Monosaccharid-Moleküle miteinander reagieren Reaktion wird durch Enzyme oder Säuren katalysiert Entstehende Bindung glycosidische Bindung a-D-Glucose (Pyranose-Form) H 4 HO ● ● 5 H H-O C C10-H H OH 3 10-H H-OI - c H-01 H ---H HO T C10-H H-01 - H-O1-H₂O (Kondensation) 2 CH₂OH H H B-D-Glucose H 10% O OH ↑ a 1,4-glykosidische Bindung a-D-Glucopyranosyl-1,4-a-D-glucopyranose H C₂ α-Glucose-Rest (L) Cellobiose: ß -1,4-glycosidische Bindung zweier Glucosebausteinen OH = Schmelztemp. 180-165 °C reduzierender Zucker (da am 2. Baustein eine Ringöffnung möglich ist (OH-Gruppe ist nicht „verbaut“)) kann durch Enzyme oder Säuren in D-Glukose zerlegt werden (Hydrolyse) -C-O-H GAB ¹CH₂OH BC₂ - α-D-Glucose Cellobiose H ---H 10-H 3 I H-01 с 1/1 C10-H - o 4 1/1 C10-H H-OI (Pyranose-Form) Saccharose (=Haushaltszucker) (Rohr-/Rübenzucker)139 a-ß-1,2- glycosidische Bindung→ kein reduzierender Zucker 6CH₂OH OH H CH₂CH H OH H B-Fructose-Rest CH₂OH 6 Maltose (Malzzucker) ist ein reduzierender Zucker, tritt in keimenden Samen auf (z.B. Gerstenmalz) OH entsteht bei Stärke-Verdauung durch enzymischen Stärkeabbau Ausgangsstoff für Gärung zur Produktion alkoholischer Getränke Bildung von Geschmacks-und Duftstoffen durch Maillard- Reaktion mit Aminosäuren ● farblos, kristallin, gut wasserlöslich, süßer Geschmack, optisch rechts drehend B-D-Glucose ● OH Grundbaustein der Cellulose reduzierender Zucker löst sich leicht in polaren Lösungsmitteln wie Wasser/ Ethanol kommt in nahezu allen Pflanzen vor, größere Mengen in Zuckerrohr und Zuckerrübe wichtigstes Süßungsmittel, Energielieferant, Konservierungsmittel Inversion von Saccharose beruht auf saurer Hydrolyse: C12H22O11 + H₂O--Kat--→ C6H₁2O6 + C6H₁2O6 Saccharose (Rechtsdrehend) Glucose (R) Fructose Linksdrehend ,,Invertzucker" 8 Stärke 139, 145/ Amylose kommt in allen Pflanzen vor, besonders viel in Speicherorganen (Sprossknollen der Kartoffel) & Samen (Getreide); Bestandteil d. Mehls& daraus hergestellter Lebensmittel wichtigster Energiespeicher der Pflanzen, wichtige Energiequelle für Tiere& Menschen fest, weiß, geruchslos, geschmackslos, beim Erhitzen erfolgt Zersetzung ● in kaltem Wasser unlöslich, in Warmem erfolgt Quellung ca. 20 % der Stärke sind in heißem Wasser kolloidal löslich (wasserlöslicher Teil Amylose; wasserunlöslicher Teil Amylopectin) Monomer ist a-D-Glukose, lange Ketten mit a- 1,4-glycosidischer Bindung Amylose: unverzweigt, helical (schraubig gewunden), 1000-4500 Glucoseeinheiten, löslich in Wasser (Kolloide-> „Stärkekörner"), Jod-Reaktion: blau-violette Färbung wird verwendet um Nahrungsmittel herzustellen, Verzuckerung zur Glukose- Gewinnung, Herstellung abbaubarer Kunststoffe durch saure Hydrolyse abbaubar, von Menschen durch Enzyme (Amylasen) zu Maltose Cellulose 145 ● ● ● ● ● ● ● geradlinig, lineare Struktur, B-1,4-glycosidische Verbindung von ß-D-Glucose unlöslich (in Wasser), bildet Fasern abbaubar durch saure Hydrolyse, jedoch nicht durch Tiere, Pflanzen und Menschen, nur durch Pilze und Bakterien strukturgebend, wichtigster Baustoff der Pflanzen (Zellwand), Papierherstellung, Brennstoff zum Kochen und Heizen Nachweis von Kohlenhydraten/ reduzierenden Zuckern GOD-Test Oxidation: Teststreifen kurz in zu prüfende Lösung tauchen, wenn Verfärbung des Testfeld von gelb nach grün (nach blau) ist Glukose vorhanden Beruht auf Enzymwirkung dar, daher nicht für heiße, stark saure oder alkalische Flüssigkeiten anwendbar Fehling-Probe Fehling I (Kupfer (II) Sulfat Lösung → giftig) und Fehling II (ätzend) in Reagenzglas mischen, zu prüfende Substanz zu geben und im Wasserbad erhitzen. Wenn ziegelroter Niederschlag (Cu₂O) → Aldehyd oder reduzierender Zucker vorhanden Reduktion: 2 Cu² 2 CU (2) Oxiolation: Redox Redox-Reaktion: : R-C R Reduktion: 2Ag+ + 2e I + I C 2+ 20u² H + + 2e + Tollens-/Silberspiegelprobe +1 H₂07 R-C + 2OH- + 2OH- + 2Ag+ +20H 20H* R-C" 01 = H + нон R-C 2Ag +1110¹ +I → Cu₂0↓ + H₂O R-C -0-H -07 +111 0₁ → Cu₂0↓ + R - C -O-H R-C O-H + 2e 15200000 + 20 + 2Ag + H₂O 01 = O-H H₂0 + 2 H₂O Im Reagenzglas Silbernitrat-Lösung mit + H₂o Ammoniak-Lösung versetzen, bis sich der anfängliche Niederschlag (AgOH) auflöst. Zu prüfende Substanz zugeben und im Wasserbad erhitzen. Bildet sich ein Silberspiegel (oder graubraune Verfärbung), liegen Aldehyde oder reduzierende Zucker vor. 9 DNA Aufbau: 5' Ende Adenin Phosphat- desoxyribose Rückgrat Thymin NH 21 NH 20 N....HN Ở H2N ● OH 3' Ende ● OH2 N NH N 3' Ende OH Η2 Ν 0... NH.... NH 2 Guanin Pentose: D-2-Desoxyribose als B-Furanose Cytosin 5' Ende NH₂ N Cytosin НО. NH₂ Adenin N ОН OH Purin-Basen Pyrimidin-Basen NH Thymin (DNA) Komdensation am C3-Atom der Pentose mit nächstem Phosphorsäurerest → Nukleotidstrang (RNA) H-Brücken zwischen Basen stabilisieren den Doppelstrang (komplementäre Basenpaarung: AT - 2 H-Brücken & CG - 3 H-Brücken) Phosphorsäure H H H CHO -H Verknüpfung : Ribose+Adenin Kondensation am C1-Atom der Pentose (N-glycosidische Bindung)-- → Adenosin (Nukleosid) OH -OH CH₂OH $ - Nukleosid + Phosphorsäure – Kondensation (Veresterung) am C5-Atom der Pentose--→ Adenosin- Monophosphat ΝΗ Guanin DNA: zweisträngig, 2 gegenläufige Nukleinsäurestränge → Doppelstrang, helical O gewunden, oft mehrere 100mio. Basenpaare || HO-P-OH OH NH₂ Vorkommen: in allen Zellen aller Lebewesen und auch in Viren; In eukaryotischen Zellen befindet sich die meiste DNA im Zellkern (obwohl einige DNA auch in anderen Organellen enthalten ist, wie in den Mitochondrien und dem Chloroplast bei Pflanzen). Die nukleare DNA ist in lineare Moleküle organisiert, die Chromosomen genannt werden. Funktion: primärer Erbinfospeicher für alle Lebewesen und viele Viren, sowie als Speicher wichtiger Infos Speicherung von allen Erbinformationen, die ein Organismus zur Entwicklung, Funktion und Reproduktion benötigt. Uracil (RNA) NH 10