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Stereochemie
Chiral: grundsätzliche Bezeichnung für ein beliebiges Objekt (auch ein Molekül), das nicht
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NATURSTOFFE Stereochemie Chiral: grundsätzliche Bezeichnung für ein beliebiges Objekt (auch ein Molekül), das nicht mit seinem Spiegelbild übereinstimmt (Hand) chirale Moleküle besitzen ein oder mehrere Chiralitätszentren-> asym. Substituiertes C- Atom (C*)= C-Atom mit 4 unterschiedlichen Resten; n Chiralitätszentren -> 2n Stereoisomere= Moleküle, die sich in ihrer räumlichen Ausrichtung ihrer (gleichen) Reste am asym. Substituierten C-Atom unterscheiden: Enantiomere: Stereoisomere, die sich wie Bild und Spiegelbild verhalten Diasteomere: Stereoisomere, die sich nicht wie Bild und Spiegelbild verhalten Anomere: Sonderfall der Diastereomere; Anomere unterscheiden sich durch die Stellung der Hydroxylgruppe am durch Ringschluss neu entstandenen asymmetrischen C-Atom → a&ß Form eines Kohenhydrats sind Anomere Fischerprojektion: Regeln 1.) C-Kette wird vertikal (senkrecht) dargestellt 2.) C-Atom mit höchster Oxidationszahl kommt nach oben 3.) wenn das Chiralilitätszentrum in er Zeichen pene liegt, sind oben-und unterhalb stehende Atome nach hinten; rechts und links stehende nach vorne gerichtet D- => Rest am unteren Chiralitätszentrum ist rechts (zwei Enantiomere) L- => Rest am unteren Chiralitätszentrum ist links (zwei Enantiomere) Der wesentliche Unterschied der D-und L-Form besteht in ihrer optischen Aktivität. Dies lässt sich im Polarimeter nachweisen Lichtquelle 3+2 Na-Dampflampe mit kunst. Weikentänge! Folarisator Ø Kuvette mit Testlesung Analyantor winkelmesser Einblick JA Ischwingungsebene dreht sich linear polarisiores sricht reine Schwingungsebene gedreht, bis das Sehfeld gleichmäßig dunkel ist, dann kann → Drehwinkel ist abhängig von Stoffart, Konzentration, Kettenlänge → für den gemessenen Drehwinkel gilt:a =Aspez. * * 1 der Winkel (a) abgelesen werden Aminosäuren allgemein: Aminosäuren sind Monomere, aus denen Proteine (Polymere) entstehen. einfachste...

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AS: Glycerin: R = H und Alanin: R = CH3 Enantiomere zeigen im Polarimeter unterschiedliche Drehrichtung, aber einen gleichen Drehwinkel. Die Drehrichtung im Polarimeter wird mit (+) (rechtsdrehend) und (-) (linksdrehend) gekennzeichnet. Die Drehrichtung ist unabhängig von D-und L- Bezeichnung! D (+)| L (-) und D (-)| L (+) ist beides möglich Analysator wird Meso: optisch inaktiv-> 2x das Gleiche nur um 180° gedreht (oben& unten gleiche Ox.zahl) Amino-Gruppe 8+ H 8+, IN- - H R Aminosäure-Rest 10101 8+ Carboxy-Gruppe 1 Verhalten von Aminosäuren in wässrigen Lösungen: Mit einer stark sauren Lösung (viele Oxonium-Ionen, pH =1) reagiert sie als Base zu einem Kation (nimmt H an Aminogruppe auf). Mit einer stark alkalischen Lösung (viele Hydroxid-Ionen, pH=13) reagiert sie als Säure zu einem Anion (gibt ein H von der Carboxylgruppe ab) Am isoelektrischen Punkt liegt sie als Zwitterion vor, sie hat ein zusätzliches H an der Aminogruppe jedoch fehlt eines H an der Carboxylgruppe (+ und -). Aminosäuren liegen auch als Reinstoffe als Zwitterion vor. Daraus ergibt sich der kristalline Aufbau (Ionengitter) und die vergleichsweise hohe Schmelztemperatur. Es gibt ca. 200 bekannte Aminosäuren, davon 20 proteinogene Aminosäuren, davon 8 essenzielle Aminosäuren, welche mit der Nahrung aufgenommen werden müssen. Einteilung der proteinogenen Aminosäuren (nach dem Bau des Restes): 1. neutrale Aminosäuren: besitzen polare und Bildung von Peptiden: Kondensation Reaktion zweier Moleküle an ihren funktionellen Gruppen, die unter Abspaltung von Wasser oder ähnlichen kleinen Molekülen stattfindet. Die Umkehrung davon ist die Hydrolyse. Wenn zusätzlich Sauerstoff- / Schwefelatome vorliegen → AS ist +/- hydrophil 2. Saure Aminosäuren: besitzen zusätzliche Carboxylgruppe im Rest, auch diese kann Protonen abgeben und die Ionen bilden-> erhöht Hydrophilie (H₂O Dipol an - ) 3. basische Aminosäuren: besitzen eine zusätzliche Aminogruppe im Rest welche zusätzlich Protonen aufnehmen und Ionen bilden kann-> erhöht Hydrophilie H 201 = reffproben DC-Folie meist Kieselgel (stationäre Phase) H Chromatographie- kammer unpolare Reste Alkylreste → AS ist +/- hydrophob 10-0 Oligopeptide (2-9 AS), Polypeptide (10-100 AS), Proteine (meist> 100 AS+spez. Funktion) Peptidketten sind linear, unverzweigt und gerichtet (Aminoende→ Carboxylende) Laufmittel (mobile Phase 1 HO || H D-H H HH 1 N-C-C -N-C-C Chromatographie: Adsorption: ein in der mobilen Phase gelöster Stoff lagert sich aufgrund seiner molekularen Eigenschaften an der Oberfläche der stationären Phase an. Er ist absorbiert und somit beim Fließen auf der stationären Phase gebremst worden. Verteilung: tritt zwischen den in der mobilen Phase gelösten Stoffen auf. Aufgrund der unterschiedlichen Löslichkeit ergeben sich stoffspez. Fließgeschwindigkeiten, die für die -Laufmittelfront N-C-C -Startlinie (-Vergleichswert, wenn Dadinando =01 R 10-H nebandent 10-H Verteilung der Komponenten auf der stationären Phase wesentlich sind. Je höher das Bestreben einer Substanz ist in der mobilen Phase gelöst zu werden, desto näher wird sie an die Laufmittelfront gelangen. + H₂O 2 Durchführung: 1. Startlinie ca. 1,5 cm vom unteren Rand der Dünnschichtfolie entfernt mit Bleistift zeichnen und darauf 4 Startpunkte markieren 2. mit einer Mikropipette die Probelösungen und eventuell Vergleichslösungen auftragen 3. ca. 1 cm Hochlaufmittel in die Chromatografie Kammer füllen 4. die DC-Folie in die Kammer stellen und warten 5. die DC-Folie entnommen werden, die Laufmittelfront markieren und föhnen 6. zum sichtbar machen von Aminosäuren, mit Ninhydrin-Sprühlösung einsprühen 7. die eingespielte Folie für ca. 10 Minuten in einen auf 100 °C eingestellten Trockenschrank legen und anschließend die RF Werte berechnen Nachweisreaktionen zum Nachweis von Aminosäuren 1. Nachweis mit Ninhydrin Versetzen der Probe mit einigen Tropfen Ninhydrin-Lösung und zum Sieden erhitzen -> intensiv blau-violette Färbung wenn Aminosäuren vorliegen 2. Biuret-Reaktion Probelösung mit Natronlauge stark alkalisch machen, dann tropfenweise Zugabe von Kupfer (II)-Sulfat-Lösung -> Bildung eines blauen oder violetten löslichen Komplexes, wenn Aminosäuren vorhanden sind. Struktur von Proteinen 1. Primärstruktur - - 2. Sekundärstruktur - Wird durch Reihenfolge der AS (ASsequenz) bestimmt wird durch Peptidbindungen zusammengehalten Oft nur abschnittsweise vorhanden typische Beispiele: a-Helix und ß-Faltblattstruktur (stabilisiert durch Wasserstoffbrücken zwischen den Peptidgruppen) 3. Tertiärstruktur - für jedes Protein genetisch festgelegt hat Auswirkungen auf die übrigen Raumstrukturen (Sekundär- und Tertiärstruktur) - a-helix Übergeordnete Raumstruktur wird durch zwischenmolekulare Kräfte bzw. Bindungen zwischen Aminosäureresten stabilisiert nach Tertiärstruktur lassen sich unterscheiden: HN A-C R-C H-N CR ONC N-HOC CON 4. Quartärstruktur Bei komplexen Proteinen aus mehreren Untereinheiten, Bindungen wie in Tertiärstrukturen N CROHN LORD H-N • globuläre Proteine (mehr oder weniger kugelförmig) → in Wasser& Salzlösungen kolloidal löslich • fibrilläre Proteine (fadenförmig) → unlöslich (zum Beispiel Haare) O-C H-N C-R CR N-HOC G-O COH N Ç-Al B-pleated sheet CHO C=O A-C N-H/ R N-H 3 Bindungstypen in Tertiär- und Quartärstrukturen Temporäre Dipolmomente van der Waals- Kräfte aufgrund ungeordneter Wasserstoff- brücken Ionenbindungen Elektronenpaar Bindungen Elektronenbewegung Starke Dipol-Dipol-Kräfte aufgrund der hohen Elektronegativität von Sauerstoff Anziehung zwischen unterschiedlich geladenen Ionen Beruht auf Ausbildung gemeinsamer bindender (Atombindungen) Elektronenpaare (Disulfidbrücken) Wirkung von Enzymen: Enzyme (Protein) → chemische Reaktionen im Körper beschleunigen oder überhaupt erst ablaufen lassen (ermöglichen) Zwischen unpolaren Resten (Alkylreste) Substratspezifisch = Enzyme reagieren nur auf spezielle Ausgangsstoffe, sie interagieren nur mit einem bestimmten Substrat Substrate aktives Zentrum Zwischen Hydroxylgruppen an Aminosäure-Resten Wirkungsspezifisch = Jedes ym kann nur eine bestimmte Reaktionsart katalysieren (z. B. Hydrolyse, Redoxreaktion,...) Substrat betritt aktives Zentrum Zwischen Carboxyl- und Aminogruppen im Rest Nur zwischen Cystein- Resten ...S-H + H-S-... → ...-S-S-... + H₂ Enzym/Substrat- Komplex Enzym ändert Form während Substratbindung Enzym/Produkt- Komplex Jedes Enzym hat ein Temperaturoptimum → höhere Temp. beschleunigen die Brown'sche Molekularbewegung -> Enzym& Substrat treffen mit größeren Wahrscheinlichkeit aufeinander -> schnellerer Stoffumsatz => RGT-Regel: 10°C Temperaturerhöhung -> 2-4 fache Reaktionsgeschwindigkeit Je höher die Substratkonzentration ist, desto schneller ist die Reaktion. Wenn aber alle aktiven Zentren besetzt sind, ist der Schwellenwert VMax erreicht (nur noch Enzym-Substrat-Komplexe liegen vor) -> keine Steigerung der Reaktionsgeschwindigkeit mehr. Km heißt Michaelis-Menten-Konstante und beschreibt die Substratkonzentration, bei der die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird Produkte Produkte verschwinden aktives Zentrum des Enzym aber: Aktivitätsmaximum -> bei zu hohen Temperaturen wird die Tertiärstruktur der Enzyme zerstört -> die Enzyme denaturieren (irreversibel) (Ausnahme wenn Tertiärstruktur zusätzlich durch Diluslfidbrücken stabilisiert wird) Reaktionsgeschwindigkeit vo 5 Jedes Enzym hat ein spezifisches pH-Optimum, welches meistens im mittleren pH-Bereich liegt. Weichen die pH-Werte ab, so sinkt die Aktivität des Enzyms. Vmax 1/2 Vmax KM Substratkonzentration [S] 4 Denaturierung von Enzymen (123): Hohe Temperaturen zerstören die Sekundär- und Tertiärstruktur der Proteine (Enzyme), d. h. die räumliche Anordnung wird zerstört (Denaturierung) und das Enzym kann nicht mehr funktionieren. 1. irreversible Hemmung: dauerhafte Inaktivierung des Enzyms durch: Blockade des aktiven Zentrums -> Hemmstoff (z.B. O 2. reversible Hemmung: die Hemmung ist rückgängig zu machen und ist in ihrem Ausmaß von der Konzentration des Hemmstoffs abhängig ● ■ O Kompetitive Hemmung Hemmstoffe, die dem Substrat eines Enzyms sehr ähneln, können an das aktive Zentrum binden jedoch ohne umgesetzt zu werden -> Substrat und Enzym sind im Wettbewerb, der Stoff der in größerer Konzentration vorhanden ist gewinnt bei einigen Stoffwechselreaktionen ist es nützlich, da immer nur so viel Produkt synthetisiert wird wie gebraucht wird => Rohstoff-& Energieeinsparung des Organismus (dadurch, dass das Produkt als Hemmstoff wirkt) ● Schwermetall) bindet im aktiven Zentrum Veränderungen der räumlichen Struktur des aktiven Zentrums -> Hemmstoff bewirkt bleibende Konformationsänderung des gesamten Enzyms -> Substrat passt nicht mehr rein -> kann nicht mehr umgesetzt werden ● Allosterische Hemmung bestimmte Enzyme haben zwei Bindungsstellen, eine für das Substrat, eine für einen Inhibitor (Hemmstoff) oder einen Aktivator die Passform des Enzyms verändert sich wenn ein Hemmstoff gebunden ist so, dass das Substrat nicht umgesetzt werden kann -> wichtig bei der Regulation vieler Stoffwechselprozesse Kohlenhydrate 127 allgemein: generelle Zusammensetzung Cm(H₂O)n → Kohlen-Hydrat, Endung -ose mengenmäßig wichtigste Klasse von Biomolekülen niedermolekuläre Kohlenhydrate werden oft als Zucker bezeichnet Funktionen: 1. in niedermolekularer Form: wichtige Energiequelle (Pflanzen, Tiere, Zellatmung) 2. in polymerer Form: Reservestoffe (Speicherpolysaccharide) (Pflanzen, Tiere, Stärke, Glykogen) 3. polymere Form: auch als Gerüstsubstanzen (Gerüstpolysaccharide) (nur Pflanzen, Zellulose) 5

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AS: Glycerin: R = H und Alanin: R = CH3 Enantiomere zeigen im Polarimeter unterschiedliche Drehrichtung, aber einen gleichen Drehwinkel. Die Drehrichtung im Polarimeter wird mit (+) (rechtsdrehend) und (-) (linksdrehend) gekennzeichnet. Die Drehrichtung ist unabhängig von D-und L- Bezeichnung! D (+)| L (-) und D (-)| L (+) ist beides möglich Analysator wird Meso: optisch inaktiv-> 2x das Gleiche nur um 180° gedreht (oben& unten gleiche Ox.zahl) Amino-Gruppe 8+ H 8+, IN- - H R Aminosäure-Rest 10101 8+ Carboxy-Gruppe 1 Verhalten von Aminosäuren in wässrigen Lösungen: Mit einer stark sauren Lösung (viele Oxonium-Ionen, pH =1) reagiert sie als Base zu einem Kation (nimmt H an Aminogruppe auf). Mit einer stark alkalischen Lösung (viele Hydroxid-Ionen, pH=13) reagiert sie als Säure zu einem Anion (gibt ein H von der Carboxylgruppe ab) Am isoelektrischen Punkt liegt sie als Zwitterion vor, sie hat ein zusätzliches H an der Aminogruppe jedoch fehlt eines H an der Carboxylgruppe (+ und -). Aminosäuren liegen auch als Reinstoffe als Zwitterion vor. Daraus ergibt sich der kristalline Aufbau (Ionengitter) und die vergleichsweise hohe Schmelztemperatur. Es gibt ca. 200 bekannte Aminosäuren, davon 20 proteinogene Aminosäuren, davon 8 essenzielle Aminosäuren, welche mit der Nahrung aufgenommen werden müssen. Einteilung der proteinogenen Aminosäuren (nach dem Bau des Restes): 1. neutrale Aminosäuren: besitzen polare und Bildung von Peptiden: Kondensation Reaktion zweier Moleküle an ihren funktionellen Gruppen, die unter Abspaltung von Wasser oder ähnlichen kleinen Molekülen stattfindet. Die Umkehrung davon ist die Hydrolyse. Wenn zusätzlich Sauerstoff- / Schwefelatome vorliegen → AS ist +/- hydrophil 2. Saure Aminosäuren: besitzen zusätzliche Carboxylgruppe im Rest, auch diese kann Protonen abgeben und die Ionen bilden-> erhöht Hydrophilie (H₂O Dipol an - ) 3. basische Aminosäuren: besitzen eine zusätzliche Aminogruppe im Rest welche zusätzlich Protonen aufnehmen und Ionen bilden kann-> erhöht Hydrophilie H 201 = reffproben DC-Folie meist Kieselgel (stationäre Phase) H Chromatographie- kammer unpolare Reste Alkylreste → AS ist +/- hydrophob 10-0 Oligopeptide (2-9 AS), Polypeptide (10-100 AS), Proteine (meist> 100 AS+spez. Funktion) Peptidketten sind linear, unverzweigt und gerichtet (Aminoende→ Carboxylende) Laufmittel (mobile Phase 1 HO || H D-H H HH 1 N-C-C -N-C-C Chromatographie: Adsorption: ein in der mobilen Phase gelöster Stoff lagert sich aufgrund seiner molekularen Eigenschaften an der Oberfläche der stationären Phase an. Er ist absorbiert und somit beim Fließen auf der stationären Phase gebremst worden. 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Startlinie ca. 1,5 cm vom unteren Rand der Dünnschichtfolie entfernt mit Bleistift zeichnen und darauf 4 Startpunkte markieren 2. mit einer Mikropipette die Probelösungen und eventuell Vergleichslösungen auftragen 3. ca. 1 cm Hochlaufmittel in die Chromatografie Kammer füllen 4. die DC-Folie in die Kammer stellen und warten 5. die DC-Folie entnommen werden, die Laufmittelfront markieren und föhnen 6. zum sichtbar machen von Aminosäuren, mit Ninhydrin-Sprühlösung einsprühen 7. die eingespielte Folie für ca. 10 Minuten in einen auf 100 °C eingestellten Trockenschrank legen und anschließend die RF Werte berechnen Nachweisreaktionen zum Nachweis von Aminosäuren 1. Nachweis mit Ninhydrin Versetzen der Probe mit einigen Tropfen Ninhydrin-Lösung und zum Sieden erhitzen -> intensiv blau-violette Färbung wenn Aminosäuren vorliegen 2. Biuret-Reaktion Probelösung mit Natronlauge stark alkalisch machen, dann tropfenweise Zugabe von Kupfer (II)-Sulfat-Lösung -> Bildung eines blauen oder violetten löslichen Komplexes, wenn Aminosäuren vorhanden sind. Struktur von Proteinen 1. Primärstruktur - - 2. Sekundärstruktur - Wird durch Reihenfolge der AS (ASsequenz) bestimmt wird durch Peptidbindungen zusammengehalten Oft nur abschnittsweise vorhanden typische Beispiele: a-Helix und ß-Faltblattstruktur (stabilisiert durch Wasserstoffbrücken zwischen den Peptidgruppen) 3. Tertiärstruktur - für jedes Protein genetisch festgelegt hat Auswirkungen auf die übrigen Raumstrukturen (Sekundär- und Tertiärstruktur) - a-helix Übergeordnete Raumstruktur wird durch zwischenmolekulare Kräfte bzw. Bindungen zwischen Aminosäureresten stabilisiert nach Tertiärstruktur lassen sich unterscheiden: HN A-C R-C H-N CR ONC N-HOC CON 4. Quartärstruktur Bei komplexen Proteinen aus mehreren Untereinheiten, Bindungen wie in Tertiärstrukturen N CROHN LORD H-N • globuläre Proteine (mehr oder weniger kugelförmig) → in Wasser& Salzlösungen kolloidal löslich • fibrilläre Proteine (fadenförmig) → unlöslich (zum Beispiel Haare) O-C H-N C-R CR N-HOC G-O COH N Ç-Al B-pleated sheet CHO C=O A-C N-H/ R N-H 3 Bindungstypen in Tertiär- und Quartärstrukturen Temporäre Dipolmomente van der Waals- Kräfte aufgrund ungeordneter Wasserstoff- brücken Ionenbindungen Elektronenpaar Bindungen Elektronenbewegung Starke Dipol-Dipol-Kräfte aufgrund der hohen Elektronegativität von Sauerstoff Anziehung zwischen unterschiedlich geladenen Ionen Beruht auf Ausbildung gemeinsamer bindender (Atombindungen) Elektronenpaare (Disulfidbrücken) Wirkung von Enzymen: Enzyme (Protein) → chemische Reaktionen im Körper beschleunigen oder überhaupt erst ablaufen lassen (ermöglichen) Zwischen unpolaren Resten (Alkylreste) Substratspezifisch = Enzyme reagieren nur auf spezielle Ausgangsstoffe, sie interagieren nur mit einem bestimmten Substrat Substrate aktives Zentrum Zwischen Hydroxylgruppen an Aminosäure-Resten Wirkungsspezifisch = Jedes ym kann nur eine bestimmte Reaktionsart katalysieren (z. B. Hydrolyse, Redoxreaktion,...) Substrat betritt aktives Zentrum Zwischen Carboxyl- und Aminogruppen im Rest Nur zwischen Cystein- Resten ...S-H + H-S-... → ...-S-S-... + H₂ Enzym/Substrat- Komplex Enzym ändert Form während Substratbindung Enzym/Produkt- Komplex Jedes Enzym hat ein Temperaturoptimum → höhere Temp. beschleunigen die Brown'sche Molekularbewegung -> Enzym& Substrat treffen mit größeren Wahrscheinlichkeit aufeinander -> schnellerer Stoffumsatz => RGT-Regel: 10°C Temperaturerhöhung -> 2-4 fache Reaktionsgeschwindigkeit Je höher die Substratkonzentration ist, desto schneller ist die Reaktion. Wenn aber alle aktiven Zentren besetzt sind, ist der Schwellenwert VMax erreicht (nur noch Enzym-Substrat-Komplexe liegen vor) -> keine Steigerung der Reaktionsgeschwindigkeit mehr. Km heißt Michaelis-Menten-Konstante und beschreibt die Substratkonzentration, bei der die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird Produkte Produkte verschwinden aktives Zentrum des Enzym aber: Aktivitätsmaximum -> bei zu hohen Temperaturen wird die Tertiärstruktur der Enzyme zerstört -> die Enzyme denaturieren (irreversibel) (Ausnahme wenn Tertiärstruktur zusätzlich durch Diluslfidbrücken stabilisiert wird) Reaktionsgeschwindigkeit vo 5 Jedes Enzym hat ein spezifisches pH-Optimum, welches meistens im mittleren pH-Bereich liegt. Weichen die pH-Werte ab, so sinkt die Aktivität des Enzyms. Vmax 1/2 Vmax KM Substratkonzentration [S] 4 Denaturierung von Enzymen (123): Hohe Temperaturen zerstören die Sekundär- und Tertiärstruktur der Proteine (Enzyme), d. h. die räumliche Anordnung wird zerstört (Denaturierung) und das Enzym kann nicht mehr funktionieren. 1. irreversible Hemmung: dauerhafte Inaktivierung des Enzyms durch: Blockade des aktiven Zentrums -> Hemmstoff (z.B. O 2. reversible Hemmung: die Hemmung ist rückgängig zu machen und ist in ihrem Ausmaß von der Konzentration des Hemmstoffs abhängig ● ■ O Kompetitive Hemmung Hemmstoffe, die dem Substrat eines Enzyms sehr ähneln, können an das aktive Zentrum binden jedoch ohne umgesetzt zu werden -> Substrat und Enzym sind im Wettbewerb, der Stoff der in größerer Konzentration vorhanden ist gewinnt bei einigen Stoffwechselreaktionen ist es nützlich, da immer nur so viel Produkt synthetisiert wird wie gebraucht wird => Rohstoff-& Energieeinsparung des Organismus (dadurch, dass das Produkt als Hemmstoff wirkt) ● Schwermetall) bindet im aktiven Zentrum Veränderungen der räumlichen Struktur des aktiven Zentrums -> Hemmstoff bewirkt bleibende Konformationsänderung des gesamten Enzyms -> Substrat passt nicht mehr rein -> kann nicht mehr umgesetzt werden ● Allosterische Hemmung bestimmte Enzyme haben zwei Bindungsstellen, eine für das Substrat, eine für einen Inhibitor (Hemmstoff) oder einen Aktivator die Passform des Enzyms verändert sich wenn ein Hemmstoff gebunden ist so, dass das Substrat nicht umgesetzt werden kann -> wichtig bei der Regulation vieler Stoffwechselprozesse Kohlenhydrate 127 allgemein: generelle Zusammensetzung Cm(H₂O)n → Kohlen-Hydrat, Endung -ose mengenmäßig wichtigste Klasse von Biomolekülen niedermolekuläre Kohlenhydrate werden oft als Zucker bezeichnet Funktionen: 1. in niedermolekularer Form: wichtige Energiequelle (Pflanzen, Tiere, Zellatmung) 2. in polymerer Form: Reservestoffe (Speicherpolysaccharide) (Pflanzen, Tiere, Stärke, Glykogen) 3. polymere Form: auch als Gerüstsubstanzen (Gerüstpolysaccharide) (nur Pflanzen, Zellulose) 5