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Proteine

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 →Makromoleküle
•Aminogruppe-
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Ihre Bausteine sind a - Aminosäuren
-> bedeutet, dass die beiden funktionellen Gruppen am selben und zwa

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Leonie070

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• Aufgabe • Aufbau Aminosäure • Aufbau Proteine • Eigenschaften der Strukturen

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→Makromoleküle •Aminogruppe- (NH₂) Ihre Bausteine sind a - Aminosäuren -> bedeutet, dass die beiden funktionellen Gruppen am selben und zwar am ersten C-Atom sitzen -> sie wirkt basisch, kann ein Proton aufnehmen • eine fehlende oder zerstörte AS kann schon alles ändern (z.B. Funktion) PROTEINE 2- AUFBAU [AMINOSAURE] H abspaltung N- AS 1 R OL I 41 H-C-C I NH₂ 1 NH₂ Rest -> ist unterschiedlich -> 20 verschiedene OH Möglichkeiten, da 20 verschiedene Aminosäuren Wasser-Kondensation DIPEPTID 4 R 1 H-C ·C-N I 1 NH₂ Peptidbindung H I AUFBAU [PROTEINE] • Proteine bestehen aus einer oder mehreren Polypeptidketten, Die eine dreidenensionale Struktur einnehmen -> 4 Strukturebenen (Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartiärstruktur) 1 Primärstruktur relativ stabil Die Aminosäuren werden durch Peptidbindungen miteinander verbunden: H R 0¹ 1 || ... H-C-C-N T H ol 11 POLYPEPTID + H-C-C H OH HAN 1 H R 01 11 AS 2 R ol * RO 1 11 Umkehrreation: Hydrolyse •Auflösung durch Wasser + n. AS n. H₂O г салбохудгиррет (COOH) 2 N H -> wirkt saurisch, kann ein Proton abgeben HIDIA -> bestimmt den Säurecharakter der Aminosäure, je mehr Protonen gelöst sind, desto sauerer die Lösung OH WASSER "Moleküle des Lebens": Proteine + ONA H 11 01 1 \ H с C-N-C..... 1 H • Aminosäurensequenz / Primärstruktur eines Proteins -> Abfolge der verschiedenen Aminosäuren in einem Peptid EIGENSCHAFTEN DER STRUKTUREN Bei Erwärmung der Tertiärstruktur geht diese in die Sekundärstruktur über, bei weiterer Erwärmung sogar in die Primärstruktur. -> Dieser Prozess heißt ,,denaturieren". Nach dem Abkühlen können sich die Ausgangstrukturen wieder ausbilden (Geht aber nur bei vorsichtigem Erwärmen) -> Dieser Prozess heißt: ,,renaturieren" Große Hitze (kochen) bewirkt, dass die Primärstruktur (= kovalente Atombindung) aufgebrochen wird -> Dieser Prozess heißt: ,,irreversibles Denaturieren" • Fieber von über 41°C ist deshalb für den menschlichen Körper sehr gefährlich Glycin (einfachste AS) -> R= H-Atom Alanin -> R= CH3 Glutaminsäure -> R = C-COOH Rest ist Immer unterschiedlich ESELSBRUCKE: [AUFBAU] > Sonnentau (Pflanze) lebot auf Stickstoffarmen Boden →nimmt Stickstoff aus seiner...

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Beute > Proteinloedarf der Jungtiere ist höher, da sich die Zelte öfters teilt -> Dipeptid -> Tripeptid 2 AS 3 AS Bis zu 10 AS -> Oligopeptid 10 bis 100 AS -> Polypeptid Über 100 AS -> Protein Stickstoff N Kohlenstoff C Wasserstoff H Schwefelstoff S Sauerstoff O Phosphor P a - Helix CHONS P H-Brücken innerhalb der Molekülkette -> schraubiges Aufwinden a-Helix-Struktur Tertiärstruktur AUFGABE • Transport und Speicherung -> Hämoglobin • Strukturbildung -> Collagen (Haare, Haut, Knochen) -> Fibrinogen (Blutgerinnung) • Bewegungsvorgänge -> Tubulin (Cytoskelett) -> Aktin-/Myosinflamente (Muskelkontraktion) Sekundärstruktur Primärkette verformt sich durch Wasserstoffbrücken (H-Brücken) axa-Ketten • Enzymreaktion -> Verdauumgsenzyme (z.b Pepsin, Laktase) • Infektionsabwehr -> Antikörper 28 • Regulationsfunktion -> Proteinhormone (Insulin, Glukagon) • Speicherfunktion / Reservestoff -> z.b Sojabohne, Hülsenfrüchte →nicht so stabil nicht so stabil Helix-Struktur Faltblatt-Struktur Tertiärstruktur kommt durch H-Brücken oder anderen zwischenmolekularen Kräfte (Van-der-Waals-Kräfte, lonenbindungen, Disulfidbrücken), zwischen den Resten, zustande Dadurch wird die sekundäre Struktur ,,geknäult" (3D-Form) Erst durch die Tertiärstruktur bekommt ein Protein seine Form und damit seine Funktion 2x B-Ketten B - Faltblatt Hämgruppe z.B. Hämoglobin H-Brücken zwischen zwei Molekülketten - Abschnitten -> Zick-Zack-Faltung H H-N N°C-C-N-CN-C-C-N-C 00 Asn00000lys CH₂ CO spritzen, da es sonst im Magen abgebaut wird B-Faltblatt-Struktur 10 N-H CH₂ H CH₂ 500 000 he ooo cool CH₂ CH₂ CH₂ CH₂ Wasserstoff- brücken Quartarstruktur → relativ leicht zu zerstören Eine Quartärstruktur haben nicht alle Proteine H-H 004 Wenn mehrere Peptidketten in Tertiärstruktur zu einem Molekül zusammentreten, spricht man von der Quartiärstruktur HO C-O CH₂ CH₂ CH₂ CH₂ Gin Asp000 he 00 Cys000 α-Helix Van- der-Waals- lonen- Kräfte bindung Disulfid- brücke

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