Aminosäuren, Peptidbindungen, Hormone und Enzyme

Isoelektrischer Punkt: → pH-Wert, bei dem die nöchste Konzentration an Zwitterionen einer Aminosäure vorliegt (IEP oder pHiso) → IEP hängt von den unterschiedlichen Seitenketten ab: neutrale AS saure AS basische AS Aminogruppe PHiso 6 pH iso < 5 PHiso > 7 L-α-Konfiguration Elektrophorese: → Wanderung elektrisch geladener Teilchen durch einen als Trägermaterial dienenden Stoff in einem elektrischen Feld Bsp.: Glycin saver →H₂N-C-H neutral mit unpolarem Rest →> Seitenkette der Moleküle besteht nur aus Kohlen- und wasserstoffatomen Klassifizierung von Aminosäuren: COOH I H₂N-C-H CH 3 Bsp.: Asparaginsäure COOH → Seitenbette enthält eine zu- sätzliche Carboxygruppe AMINOSAUREN COOH H₂N-C-H 1 CH₂ COOH R< essentielle Aminosäuren Bsp. Cystein proteinogene Aminosäuren basisch können nicht vom Körper selbst hergestellt werden und müssen deshalb durch die Nahrung aufgenommen werden → 8 - 10 Aminosäuren (2 sind semi - essentiell) Bsp.: Lysin →>>> Bausteine der Proteine von Lebewesen 20 Aminosäuren neutral mit polarem Rest →> Seitenkette der Moleküle besteht aus Kohlen- und wasserstoffatomen und weitere Atome COOH H₂N-C-H Carboxygruppe H₂N-C-H Seitenkette COOH Seitenkette enthält eine zusätzliche Aminogruppe CH₂-SH Aminosäureaufbau CHÍCH NHa Zwitterionen. H-N →>> carboxygruppe als Protonendonator Aminogruppe als Protonenakzeptor →>>> R H R H Glycin L-Histidin L-Isoleucin Aminosäure L-Alanin L-Arginin L-Asparagin L-Asparaginsäure Protonenakzeptor Protonendonator → Ammonium →> Carboxylat L-Cystein L-Glutamin L-Glutaminsäure L-Prolin L-Serin Es kommt zur intramolekularen Protonen- wanderung, die zur Bildung eines Zwitterions führt. Aminosäuren = Ampholyte C L-Leucin L-Lysin L-Methionin | L-Phenylalanin NH₂ HI L-Threonin L-Tryptophan L-Tyrosin L-Valin OH Dreibuchstabencode Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His lle Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val PEPTIDE & PROTEICE Peptidbindlungen carboxygruppe H H H KSR >K<-DIGIK N-C- N C OH H OH H R₁ N-terminales Ende (1) α- H H (2) N-C H₂N H R₁ ~o Glutaminsäure ALLGEMEIN ! nur x - PB! 101 1x x + 1x Seitenkette - W-Peptidbindungen H₂N. Biologische Funktionen: Schutz und Verteidigung ~Toxine x-Helix + Antikörper H NH₂ (3) Carboxygruppe und Aminogruppe stammen aus den Seitenketten →gent nur bei Lysin + Glutamin-/Asparaginsäure x-Aminogruppe 01 NH₂ R¹ entstehen durch Peptidbindung sekundārstruktur 1% OH Körperstruktur und Bewegung Keratine (Haare & Nägel) ~Kollagene (Haut, Bindegewebe, knochen) OH ~ Myosine & AK- tine (nuskein) →>beschreibt räumlich begrenzte Struk- turabschnitte, welche durch H-Brücken zwischen Peptidbindungen entsteht Intramolecolare H-Brocken intermolecular -Braaken 3-Faltblatt H R₂ 01 x- Peptidbindungen NH₂ H 101 Glycin ose 10/ NH₂ R!!! 19 Stoffumsatz Transport Signal funktion ~Enzyme ~Hormone ~lonenkanale ~ Transportpro- teine (Hämo- globin) . OH OH OH Reservestoffe 10 in Leber, Muskeln, Mile werden Pro- teine als Energie- lieferanten ge speichert Tertiärstruktur -> beschreibt die gesamte räumliche Struktur eines Proteinstranges, ent- Stent über ww der Seitenbetten Disulfid-Brücken (kovalente Bind- ungen aw. a Cystein-Resien) Peptidbindung H NH₂ lonenbindungen (saure + basische Seitenk...

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