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Enzymatik Bio Abi

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 Struktur der Proteine
ENZYMATIK
1. Primärstruktur
Aneinanderreihung verschiedener Aminosäuren in unterschiedlicher Abfolge
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Struktur der Proteine ENZYMATIK 1. Primärstruktur Aneinanderreihung verschiedener Aminosäuren in unterschiedlicher Abfolge Bindung: Peptidbindung 2. Sekundärstruktur Erste räumliche Anordnung in X- Helix- Struktur oder - B- Faltblatt-Struktur Bindung: Wasserstoffbrücken 3. Tertiärstruktur Weiter/ endgültige räumliche Anordnung Bindungen: weitere Wasserstoffbrückenbindung, lonenbindungen, Disulfidbindungen 4. Quartärstruktur: Nur bei sehr großen Proteinen z.B. Homoglobin Zusammenschluss verschiedener Polypeptidketten, die in der Tertiärstruktur vorliegen Funktion Proteine Stofftransport (z.B. Sauerstoff), Stoffaustausch zwischen Zellen, Strukturproteine, Bewegung von Muskeln und Zellen, Hormone, Enzyme, Antikörper, Nährstoffreserven, Signalübermittlung Aufbau: Grundbaustein: Aminosäuren ( 20 Verschiedene, 8 essentiell) Allgemeines Schema einer Aminosäure CH IN Aminogruppe-NH2 R Rest mit unterschiedlichen Eigenschaften OH Carboxylgruppe- COOH Peptidbindung Bindung zwischen 2 Aminosäuren = Die Carboxylgruppe (-COOH) der ersten Aminosäure verbindet sich dabei unter Wasserabspaltung (H2O) mit der Aminogruppe (-NH2) der zweiten Aminosäure 1. H - Î↓ Bau&Funktionsweise eines Enzyms =0, Ra 101 || 82 XR H Enzyme - Enzyme gehören zur Stoffgruppe der Proteine & sind dementsprechend aus 20 Aminosäuren aufgebaut - regulieren Stoffwechselvorgänge - Enzyme sind BIOKATALYSATOREN, d.h. sie setzen die Aktivierungsenergie die eine biochemische Reaktion braucht, um ablaufen zu können, herunter Grund: In den meisten Organismen herrscht eine konstante Körpertemperatur (gleichwarm)/ ein festgelegter Temperaturbereich (wechselwarm) - alle Enzyme enden auf -ase Aktives Zentrum (mit spezifischen Bindungsstellen für ein best. Substrat Enzym Enzym-Substrat- Komplex 10, + =0, O OH Substrat O z * 10 Enzym (unverändert) + C 2 2a) Effektor wirkt als INHIBITOR ) Allosterisches Zentrum ) <- 01 b) Effektor wirkt als AKTIVATOR ) + е то + + S 8 + 8 x () + 80 = (0 O + O O X Keine Umsetzung der Substrate in Produkte € 3 Fazit: Durch das Binden von Effektoren an das allosterische Zentrum kommt es zu einer KONFORMATIONSÄNDERUNG im aktiven Zentrum. Bei a) ist das aktive Zentrum dadurch so verformt, dass das...

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Substrat nicht binden kann -> INHIBITOR Bei b) wird das aktive Zentrum dadurch erst so geformt, dass das Substrat binden kann -> AKTIVATOR Bioluminiszenz = Leuchtfähigkeit biologischer Organismen Dabei handelt es sich um einen biochemischen Prozess, der auf der Oxidation bestimmter Leuchtstoffe beruht, z.B. Luziferine. Der Großteil der bei dieser Reaktion freigesetzten Energie tritt als Licht/Leuchten auf. Die dabei mitwirkenden Enzyme heißen Luziferasen. Enzymeigenschaften Substratspezifität = - Jedes Enzym ist auf ein bestimmtes Substrat spezialisiert und nur dieses passt in das aktive Zentrum (-> Schlüssel- Schloss-Prinzip) Wirkungsspezifität = jedes Enzym katalysiert genau eine bestimmte Reaktion ( in beide Richtungen, d.h je nach vorhandenen Konzentrationen an Stoffen werden sie auf- oder abgebaut Wechselzahl = Anzahl an umgesetzten/ katalysierten Substraten pro Sekunde -> diese ist auch charakteristisch für jedes Enzym Temperatur-Optimum = Jedes Enzym besitz ein charakteristisches Temperatur-Optimum, bei dem seine Enzymaktivität am höchsten ist, d.h. Eine Temperatur bei der es am besten arbeitet pH-Optimum = jedes Enzym besitzt ein charakteristisches pH-Optimum bei dem es am besten arbeitet J Negative Einflüsse auf seine Enzymwirkung ENZYMGIFTE: 1) Schwermetalle, z.B. Blei, Arsen, Quecksilber Diese binden an die Schwefelbrücken des Enzyms, wodurch das Enzym & damit auch das aktive Zentrum sich verformt -> Enzym inaktiv und irreversibel geschädigt 2) Amanitin-Gift des Knollenblätterpilzes) Blockiert die RNA-Polymerase -> keine Proteinbiosynthese -> Tod 3) E605-Insektizid Blockiert Acetylcholinesterase-> verstärkte Reizweiterleitung -> zittern und Krämpfe-> Tod durch Lähmung 4) Cyanide Inaktivieren irreversibel ein Enzym der Atmungskette (= Cytochromoxidase) -> Tod durch ersticken Weitere Einflüsse auf die Enzymwirkung Substratkonzentration Es gilt: Je mehr Substrat vorhanden ist, desto schneller erfolgt eine enzymatische Reaktion (Substart und Enzym treffen schneller aufeinander) -> Substratkonzentration beeinflusst die Reaktionsgeschwindigkeit der enzymatischen Katalyse ! Ein linearer Zusammenhang besteht allerdings nur bei geringen Konzentrationen -> 1/2 Umax Merke: bei höheren Substratkonzentrationen besteht kein Zusammenhang/ Einfluss mehr auf die Reaktionsgeschwindigkeit, da alle Enzyme mit Substraten gesättigt sind Michaelis-Menten-Konstante (=KM) KM= Substratkonzentration bei 1/2 Umax -> Je kleiner KM, desto stärker nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit mit steigender Substratkonzentration zu. Kompetitive Hemmung Bei dieser konkurrieren Substrat und Hemmstoff (= Inhibitor) um einen Platz im aktiven Zentrum. Bindet der Inhibitor an das aktive Zentrum, so findet keine Reaktion statt. Mit steigender Substratkonzentration kann die Hemmung wieder aufgehoben werden Nicht-kompetitive (allosterische) Hemmung Inhibitor bindet and das allosterische Zentrum -> aktives Zentrum wird verformt ( Konformationsänderung) -> Substrat kann nicht mehr binden-> keine Reaktion -> Umax kleiner

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Vielen Dank, wirklich hilfreich für mich, da wir gerade genau das Thema in der Schule haben 😁

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Substrat nicht binden kann -> INHIBITOR Bei b) wird das aktive Zentrum dadurch erst so geformt, dass das Substrat binden kann -> AKTIVATOR Bioluminiszenz = Leuchtfähigkeit biologischer Organismen Dabei handelt es sich um einen biochemischen Prozess, der auf der Oxidation bestimmter Leuchtstoffe beruht, z.B. Luziferine. Der Großteil der bei dieser Reaktion freigesetzten Energie tritt als Licht/Leuchten auf. Die dabei mitwirkenden Enzyme heißen Luziferasen. Enzymeigenschaften Substratspezifität = - Jedes Enzym ist auf ein bestimmtes Substrat spezialisiert und nur dieses passt in das aktive Zentrum (-> Schlüssel- Schloss-Prinzip) Wirkungsspezifität = jedes Enzym katalysiert genau eine bestimmte Reaktion ( in beide Richtungen, d.h je nach vorhandenen Konzentrationen an Stoffen werden sie auf- oder abgebaut Wechselzahl = Anzahl an umgesetzten/ katalysierten Substraten pro Sekunde -> diese ist auch charakteristisch für jedes Enzym Temperatur-Optimum = Jedes Enzym besitz ein charakteristisches Temperatur-Optimum, bei dem seine Enzymaktivität am höchsten ist, d.h. Eine Temperatur bei der es am besten arbeitet pH-Optimum = jedes Enzym besitzt ein charakteristisches pH-Optimum bei dem es am besten arbeitet J Negative Einflüsse auf seine Enzymwirkung ENZYMGIFTE: 1) Schwermetalle, z.B. Blei, Arsen, Quecksilber Diese binden an die Schwefelbrücken des Enzyms, wodurch das Enzym & damit auch das aktive Zentrum sich verformt -> Enzym inaktiv und irreversibel geschädigt 2) Amanitin-Gift des Knollenblätterpilzes) Blockiert die RNA-Polymerase -> keine Proteinbiosynthese -> Tod 3) E605-Insektizid Blockiert Acetylcholinesterase-> verstärkte Reizweiterleitung -> zittern und Krämpfe-> Tod durch Lähmung 4) Cyanide Inaktivieren irreversibel ein Enzym der Atmungskette (= Cytochromoxidase) -> Tod durch ersticken Weitere Einflüsse auf die Enzymwirkung Substratkonzentration Es gilt: Je mehr Substrat vorhanden ist, desto schneller erfolgt eine enzymatische Reaktion (Substart und Enzym treffen schneller aufeinander) -> Substratkonzentration beeinflusst die Reaktionsgeschwindigkeit der enzymatischen Katalyse ! Ein linearer Zusammenhang besteht allerdings nur bei geringen Konzentrationen -> 1/2 Umax Merke: bei höheren Substratkonzentrationen besteht kein Zusammenhang/ Einfluss mehr auf die Reaktionsgeschwindigkeit, da alle Enzyme mit Substraten gesättigt sind Michaelis-Menten-Konstante (=KM) KM= Substratkonzentration bei 1/2 Umax -> Je kleiner KM, desto stärker nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit mit steigender Substratkonzentration zu. Kompetitive Hemmung Bei dieser konkurrieren Substrat und Hemmstoff (= Inhibitor) um einen Platz im aktiven Zentrum. Bindet der Inhibitor an das aktive Zentrum, so findet keine Reaktion statt. Mit steigender Substratkonzentration kann die Hemmung wieder aufgehoben werden Nicht-kompetitive (allosterische) Hemmung Inhibitor bindet and das allosterische Zentrum -> aktives Zentrum wird verformt ( Konformationsänderung) -> Substrat kann nicht mehr binden-> keine Reaktion -> Umax kleiner