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Enzymatik und Energiestoffwechsel

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Jill

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Klausur

Enzymatik und Energiestoffwechsel

 GK EF
1.1
Aufgabe 1: Enzymatik (46 Punkte)
1.2
1.3
-Gesamtschule
2.1
02.06.2021
2.2
Liu
3. BIOLOGIE-KLAUSUR
Bearbeitungszeit: 90 Minuten
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Biologie GK-Klausur, EF, 14 Punkte (1), Enzymatik, Energiestoffwechsel, MIT ERWARTUNGSHORIZONT

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GK EF 1.1 Aufgabe 1: Enzymatik (46 Punkte) 1.2 1.3 -Gesamtschule 2.1 02.06.2021 2.2 Liu 3. BIOLOGIE-KLAUSUR Bearbeitungszeit: 90 Minuten Beschreiben Sie den Ablauf einer enzymatisch katalysierten Reaktion und legen Sie anschließend unter Zuhilfenahme des Materials 1 (I und II) dar, welche zwei grund- legenden Eigenschaften ein Enzym aufweist. (14 Punkte) Stellen Sie die Versuchsergebnisse (Material 2) graphisch dar und beschreiben Sie den Graphen ,,Succinat ohne Malonat". Erläutern Sie anschließend den Einfluss der Substratkonzentration auf die Enzym- reaktion am Beispiel ,,Succinat ohne Malonat". (16 Punkte) Aufgabe 2: Energiestoffwechsel (24 Punkte) Beschreiben Sie in einem zusammenhängenden Text den Ablauf der Glykolyse. (12 Punkte) Erklären Sie, welchen Einfluss der Zusatz von Malonat auf die Enzymreaktion hat (Hinweis: Vergleichen Sie dazu die beiden Strukturformeln von Succinat und Malo- nat!) und begründen Sie, weshalb bei beiden Reaktionen die maximale Reaktions- geschwindigkeit (Vmax) den gleichen Wert besitzt. (16 Punkte) Erläutern Sie die Wirkung von ADP bzw. ATP auf die Phosphofructokinase und be- nennen Sie in diesem Zusammenhang die Art der Enzymhemmung (Material 3). Erläutern Sie anschließend, wie sich die Zelle durch Regulation der Phosphofructo- kinase auf einen veränderten Energiebedarf einstellt. (12 Punkte) -Gesamtschule EA EA Material 1: Schematische Darstellung der spezifischen Eigenschaften und Wirkungsweisen von Enzymen S1 S2 c(S) c(P) ohne M. Jiu 02.06.2021 0,5 1,8 0,4 keine Reaktion 1 2,8 0,8 EA Ев coo CH₂ CH₂ COO Succinat S1 S1 Substrat sperifisch Material 2: Versuchsreihe mit Succinat-Lösungen In einer Versuchsreihe versetzt man Succinat-Lösungen mit jeweils gleichen Mengen des Enzyms Succinat-Dehydrogenase. In einer zweiten Versuchsreihe versetzt man Succinat-Lösungen mit je- weils gleichen Mengen des Enzyms...

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Succinat-Dehydrogenase und einer weiteren Substanz, der Ma- lonat-Lösung. Nach bestimmter Zeit misst man jeweils die entstandene Menge des Produkts (Fuma- rat). Man erhält die folgende Wertetabelle: 3. BIOLOGIE-KLAUSUR Bearbeitungszeit: 90 Minuten 2 3 5 4,0 4,8 5,7 c(P) mit M. 1.3 1,9 3,0 c(S): Konzentration an Succinat in mmol pro Liter c(P)ohne M.: Produktkonzentration (Fumarat) ohne Malonatzusatz in mmol pro Liter c(P) mit M.: Produktkonzentration (Fumarat) mit Malonatzusatz in mmol pro Liter Zusatzinformationen: Strukturformeln von Succinat und Malonat EA Ев COO CH₂ COO Malonat wirkungs spezifisch 10 6,5 4,7 15 6,7 5,6 kompetetive Hemmung 20 6,8 6,7 Gesamtschule 02.06.2021 Material 3: Regulation der Phosphofructokinase ADP Ein Reaktionsschritt in der Glykolyse ist die Umwandlung von Fructose-6-phosphat zu Fructose-1- 6-biphoshat. Die Reaktion wird durch das Enzym Phosphofructokinase katalysiert. POH,C Aktivierung durch ADP Jiu CH,OH 3. BIOLOGIE-KLAUSUR Bearbeitungszeit: 90 Minuten Fructose- 6-phosphat OH HO Hemmung durch ATP ATP Phosphofructokinase Phosphofructokinase ‡ Fructose-1,6-bisphosphat keine Reaktion allosterische Hemmung Erwartungshorizont zur Klausur Teilauf- gabe 1.1 1.2 1.3 2. a 2. b Note Der Schüler/Die Schülerin beschreibt, dass legt dar, dass . Punkte insg. Jill das Enzym ein Substrat am aktiven Zentrum nach dem Schlüssel-Schloß-Prinzip kurzzeitig bindet ein Enzym-Substrat-Komplex entsteht, durch die Bindung die Aktivierungsenergie herabgesetzt wird das Enzym unverändert aus der Reaktion hervortritt, Produkte enstehen ● ● . stellt die Versuchsergebnisse graphisch übersichtlich, treffend and exakt in einem Koordinatensystem dar, nennt sinnvolle Achsenbeschreibungen beschreibt den Graphen als Sättigungskurve erläutert, dass ● Enzyme substratspezifisch sind, d.h. jedes Enzym aufgrund der spezifisch geformten Bindungsstelle nur ein Substrat aufnehmen kann V S1 kann aufgrund der Form binden und es enstehen Produkte, S2 kann aufgrund der Form nicht binden und es läuft keine Reaktion ab erläutert, dass . Enzyme wirkungsspezifisch sind, d.h. immer die gleiche Reaktion katalysieren S1 kann auf zwei unterschiedliche Arten gespalten werden, dafür benötigt es aber zwei verschiedene Enzyme (EA und EB) Malonat und Succinat zwei sehr ähnlich aufgebaute Stoffe sind (Hinweis auf Strukturformeln) die beiden Stoffe um das aktive Zentrum des Enzyms konkurrieren und somit eine kompetitive Hemmung vorliegt die Reaktionsgeschwindigkeit durch die kompetitive Hemmung insgesamt vermindert ist (Vergleich zur Reaktion ohne Malonat) begründet, dass bei steigender Substratkonzentration sich das Verhältnis zwischen Succinat und Malonat verschiebt. Die Wahrscheinlichkeit, dass Malonat ans Enzym bindet, sinkt mit der Erhöhung der Succinatkonzentration (analog) Vmax auch bei einer kompetitiv gehemmten Reaktion erreicht wird, im Vergleich zur Reaktion ohne Malonat aber erst später bei niedriger Substratkonzentration die Substrate sofort von den Enzymen umgesetzt werden, daher ein linearer Anstieg der Kurve beschreibt, dass in der Glykolyse Glucose, durch ATP an beiden Enden aktiviert, in zwei Moleküle BTS (C3-Körper) zerlegt wird. Zwischenprodukte werden unter Energiegewinnung (2 ATP, 2 NADH) oxidiert. Ort: Zellplasma. ✓ bei hoher Substratkonzentration alle Enzyme betegt sind, ihre Kapazität erschöpft ist, so dass es keine weitere Steigung der Reaktionsgeschwindigkeit mehr erfolgt Vmax wird erreicht, wenn jedes Enzymmolekül mit einem Substratmolekül im [ES] vorliegt erläutert, dass durch die Bindung von ATP bzw. ADP an ein allosterisches Zentrum die Tertiärstruktur des Enzyms sich 6 $19 15 NAME: benennt den Vorgang ATP fungiert hier als Hemmstoff verändert bei ADP verändert sich das aktive Zentrum so, dass Substrate besser gebunden werden können ATP bewirkt eine Verformung des aktiven Zentrums, so dass die Substrate schlechter gebunden werden und somit keine Reaktion stattfinden kann als allosterische Hemmung, da an einer zweiten Bindungsstelle ein Hemmstoff bindet und die Tertiärsturktur und damit das aktive Zentrum des Enzyms verändert erläutert, dass Darstellungsleistung: • führt seine Gedanken schlüssig, stringent und klar aus. • strukturiert seine Darstellung sachgerecht. • verwendet eine differenzierte und präzise Sprache (Fachsprache). • veranschaulicht seine Ausführungen durch geeignete Skizzen, Schemata etc. . gestaltet seine Arbeit formal ansprechend. bei Energiemangel die Konzentration an ATP gering ist und dementsprechend die Konzentration an ADP hoch ist. Die Wahrscheinlichkeit das ADP an das Enzym bindet und die Reaktion beschleunigt ist erhöht. ATP wird somit hergestellt ist genügend ATP verfügbar, bindet ATP aufgrund der hohen Konzentration häufig ans Enzym und verlangsamt die Reaktion. Es wird weniger ATP hergestellt es wird also nicht unnötig ATP hergestellt bzw. keine Energie verschwendet 52 20 16 5 27 21 Die Klausur wird abschließend mit der Note: 5+ 33 26 4- 39 30 Summe 4 45 35 sels got 4+ 50 39 Unterschrift, Datum: 3- 55 43 3 60 47 Summe 365 3+ 51 bewertet. Insgesamt: 2- 70 55 2 75 59 02.06.21 2+ 80 62 Punkte 65 4 4 4 66 6 22 44 44 44 22 46 12 4 3 55 22 53 24 8 00 78 1- 85 66 1 90 70 Erreichte Punkte 14 16 14 16 12 16 42 12 12 12 10 22 8 72 1+ 295 74 GK EF 02.06.202.1 3. Biologie-Klausur Jill Aufgabe 1: Enzymatik 1.1. Viele Prozesse werden durch Katalysatoren beschleunigt. Körper- eigene Prozesse werden häufig mit Hilfe von Biokatalysatoren, den. Enzymen, beschleunigt. Um dies genauer zu betrachten ist zunächst der Aufbau bzw. die Eigenschaften dieser Biokatalysators wichtig. Enzyme sind proteinogen und werden im Körper selbstständig hergestellt. Enzyme beschleunigen Stoffwechselprozesse, indem sie die Aktivierungs- energie bei einer chemischen Reaktion herabsetzen. Damit Reaktionen. stattfinden können, muss die Aktivierungsenergie, die mindestens benötigt z wird, erreicht werden, damit die Reaktion stattfinden kann und sich aus Reaktanden Produkte bilden können. Enzyme helfon bei den Reaktionen, da sie diese Energieschwelle herab- setzen und sie so besser aberwindbar machen. Ohne die Zugabe. des Biokatalysators wäre die Reaktion maßgeblich verlangsamt, da die Mindest energie schwer aufgebracht werden kann. Die Enzyme sind für die Beschleunigung von Prozessen, besonders bei Menschen, überaus gut geignet, da sie substrat- und wirkungs- spezifisch sind. Diese Eigenschaften tragen dazu bei, dass immer die | Material. gleichen Produkte entstehen, bedingt durch die Wirkungsspezifität. Am Material 1. Bild 1, kann man gut erkennen, dass die Enzyme. lediglich das Substrat ans aktive Zentrum binden lassen, das passt. Si kann an das aktive Zentrum binden wie ein Schlüssel in das bezus passende Schloss S2 (M₁) hingegen hat eine andere Form, weshall dieser Substrat nicht mit der Enzym reagieren kann. Dieses Schlüssel-Schloss-Prinzip" sorgt dafür, dass nur die Reaktionen kata- lysiert werden, die beeinflusst werden sollen. So kann eine Reaktion auch unter milden Bedingungen, wie niedrigen Temperaturen, statt- finden. 12/14

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So ein schöner Lernzettel 😍😍 super nützlich und hilfreich!

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BIOLOGIE-KLAUSUR Bearbeitungszeit: 90 Minuten Fructose- 6-phosphat OH HO Hemmung durch ATP ATP Phosphofructokinase Phosphofructokinase ‡ Fructose-1,6-bisphosphat keine Reaktion allosterische Hemmung Erwartungshorizont zur Klausur Teilauf- gabe 1.1 1.2 1.3 2. a 2. b Note Der Schüler/Die Schülerin beschreibt, dass legt dar, dass . Punkte insg. Jill das Enzym ein Substrat am aktiven Zentrum nach dem Schlüssel-Schloß-Prinzip kurzzeitig bindet ein Enzym-Substrat-Komplex entsteht, durch die Bindung die Aktivierungsenergie herabgesetzt wird das Enzym unverändert aus der Reaktion hervortritt, Produkte enstehen ● ● . stellt die Versuchsergebnisse graphisch übersichtlich, treffend and exakt in einem Koordinatensystem dar, nennt sinnvolle Achsenbeschreibungen beschreibt den Graphen als Sättigungskurve erläutert, dass ● Enzyme substratspezifisch sind, d.h. jedes Enzym aufgrund der spezifisch geformten Bindungsstelle nur ein Substrat aufnehmen kann V S1 kann aufgrund der Form binden und es enstehen Produkte, S2 kann aufgrund der Form nicht binden und es läuft keine Reaktion ab erläutert, dass . Enzyme wirkungsspezifisch sind, d.h. immer die gleiche Reaktion katalysieren S1 kann auf zwei unterschiedliche Arten gespalten werden, dafür benötigt es aber zwei verschiedene Enzyme (EA und EB) Malonat und Succinat zwei sehr ähnlich aufgebaute Stoffe sind (Hinweis auf Strukturformeln) die beiden Stoffe um das aktive Zentrum des Enzyms konkurrieren und somit eine kompetitive Hemmung vorliegt die Reaktionsgeschwindigkeit durch die kompetitive Hemmung insgesamt vermindert ist (Vergleich zur Reaktion ohne Malonat) begründet, dass bei steigender Substratkonzentration sich das Verhältnis zwischen Succinat und Malonat verschiebt. Die Wahrscheinlichkeit, dass Malonat ans Enzym bindet, sinkt mit der Erhöhung der Succinatkonzentration (analog) Vmax auch bei einer kompetitiv gehemmten Reaktion erreicht wird, im Vergleich zur Reaktion ohne Malonat aber erst später bei niedriger Substratkonzentration die Substrate sofort von den Enzymen umgesetzt werden, daher ein linearer Anstieg der Kurve beschreibt, dass in der Glykolyse Glucose, durch ATP an beiden Enden aktiviert, in zwei Moleküle BTS (C3-Körper) zerlegt wird. Zwischenprodukte werden unter Energiegewinnung (2 ATP, 2 NADH) oxidiert. Ort: Zellplasma. ✓ bei hoher Substratkonzentration alle Enzyme betegt sind, ihre Kapazität erschöpft ist, so dass es keine weitere Steigung der Reaktionsgeschwindigkeit mehr erfolgt Vmax wird erreicht, wenn jedes Enzymmolekül mit einem Substratmolekül im [ES] vorliegt erläutert, dass durch die Bindung von ATP bzw. ADP an ein allosterisches Zentrum die Tertiärstruktur des Enzyms sich 6 $19 15 NAME: benennt den Vorgang ATP fungiert hier als Hemmstoff verändert bei ADP verändert sich das aktive Zentrum so, dass Substrate besser gebunden werden können ATP bewirkt eine Verformung des aktiven Zentrums, so dass die Substrate schlechter gebunden werden und somit keine Reaktion stattfinden kann als allosterische Hemmung, da an einer zweiten Bindungsstelle ein Hemmstoff bindet und die Tertiärsturktur und damit das aktive Zentrum des Enzyms verändert erläutert, dass Darstellungsleistung: • führt seine Gedanken schlüssig, stringent und klar aus. • strukturiert seine Darstellung sachgerecht. • verwendet eine differenzierte und präzise Sprache (Fachsprache). • veranschaulicht seine Ausführungen durch geeignete Skizzen, Schemata etc. . gestaltet seine Arbeit formal ansprechend. bei Energiemangel die Konzentration an ATP gering ist und dementsprechend die Konzentration an ADP hoch ist. Die Wahrscheinlichkeit das ADP an das Enzym bindet und die Reaktion beschleunigt ist erhöht. ATP wird somit hergestellt ist genügend ATP verfügbar, bindet ATP aufgrund der hohen Konzentration häufig ans Enzym und verlangsamt die Reaktion. Es wird weniger ATP hergestellt es wird also nicht unnötig ATP hergestellt bzw. keine Energie verschwendet 52 20 16 5 27 21 Die Klausur wird abschließend mit der Note: 5+ 33 26 4- 39 30 Summe 4 45 35 sels got 4+ 50 39 Unterschrift, Datum: 3- 55 43 3 60 47 Summe 365 3+ 51 bewertet. Insgesamt: 2- 70 55 2 75 59 02.06.21 2+ 80 62 Punkte 65 4 4 4 66 6 22 44 44 44 22 46 12 4 3 55 22 53 24 8 00 78 1- 85 66 1 90 70 Erreichte Punkte 14 16 14 16 12 16 42 12 12 12 10 22 8 72 1+ 295 74 GK EF 02.06.202.1 3. Biologie-Klausur Jill Aufgabe 1: Enzymatik 1.1. Viele Prozesse werden durch Katalysatoren beschleunigt. Körper- eigene Prozesse werden häufig mit Hilfe von Biokatalysatoren, den. Enzymen, beschleunigt. Um dies genauer zu betrachten ist zunächst der Aufbau bzw. die Eigenschaften dieser Biokatalysators wichtig. Enzyme sind proteinogen und werden im Körper selbstständig hergestellt. Enzyme beschleunigen Stoffwechselprozesse, indem sie die Aktivierungs- energie bei einer chemischen Reaktion herabsetzen. Damit Reaktionen. stattfinden können, muss die Aktivierungsenergie, die mindestens benötigt z wird, erreicht werden, damit die Reaktion stattfinden kann und sich aus Reaktanden Produkte bilden können. Enzyme helfon bei den Reaktionen, da sie diese Energieschwelle herab- setzen und sie so besser aberwindbar machen. Ohne die Zugabe. des Biokatalysators wäre die Reaktion maßgeblich verlangsamt, da die Mindest energie schwer aufgebracht werden kann. Die Enzyme sind für die Beschleunigung von Prozessen, besonders bei Menschen, überaus gut geignet, da sie substrat- und wirkungs- spezifisch sind. Diese Eigenschaften tragen dazu bei, dass immer die | Material. gleichen Produkte entstehen, bedingt durch die Wirkungsspezifität. Am Material 1. Bild 1, kann man gut erkennen, dass die Enzyme. lediglich das Substrat ans aktive Zentrum binden lassen, das passt. Si kann an das aktive Zentrum binden wie ein Schlüssel in das bezus passende Schloss S2 (M₁) hingegen hat eine andere Form, weshall dieser Substrat nicht mit der Enzym reagieren kann. Dieses Schlüssel-Schloss-Prinzip" sorgt dafür, dass nur die Reaktionen kata- lysiert werden, die beeinflusst werden sollen. So kann eine Reaktion auch unter milden Bedingungen, wie niedrigen Temperaturen, statt- finden. 12/14