Kohlenhydrate und Peptide - Die Grundlagen

Monosaccharide sind die einfachsten Bausteine der Kohlenhydrate mit der Formel CₙH₂ₙOₙ. Je nach Anzahl der Kohlenstoffatome unterscheidest du zwischen Triosen (3), Tetrosen (4), Pentosen (5) und Hexosen $6 C-Atome$.

Glucose (Traubenzucker) ist eine Aldose mit einer Aldehydgruppe, während Fructose (Fruchtzucker) eine Ketose mit einer Ketogruppe ist. Beide sind Hexosen, unterscheiden sich aber in ihrer funktionellen Gruppe.

Das Chiralitätszentrum ist ein Kohlenstoffatom mit vier verschiedenen Substituenten. Die D- und L-Konfiguration wird durch die Position der OH-Gruppe am weitesten von der funktionellen Gruppe entfernten C-Atom bestimmt - rechts bedeutet D-Zucker, links L-Zucker.

💡 Merktipp: D wie "dexter" (rechts), L wie "laevis" (links) - so vergisst du nie die Richtung der OH-Gruppe!

Isomere verstehen - Verschiedene Formen gleicher Moleküle

Konstitutionsisomere haben die gleiche Summenformel, aber unterschiedliche Strukturformeln. Stereoisomere hingegen haben identische Struktur- und Summenformeln, unterscheiden sich aber in der räumlichen Anordnung.

Enantiomere sind Spiegelbildisomere wie D-Glucose und L-Glucose - sie verhalten sich wie Bild und Spiegelbild, lassen sich aber nicht zur Deckung bringen. Anomere entstehen beim Ringschluss durch unterschiedliche Stellung der OH-Gruppe am C1-Atom (α oder β).

Die Fischer-Schreibweise stellt Zucker in offenkettiger Form dar, während die Haworth-Schreibweise die Ringstruktur zeigt. Beim Übergang von Fischer zu Haworth wird aus "links/rechts" → "oben/unten".

💡 Wichtig: Aldohexosen bilden meist 6-Ringe (Pyranosen), Ketohexosen meist 5-Ringe (Furanosen).

Optische Aktivität und Tautomerie

Optische Aktivität zeigen Moleküle mit asymmetrischen C-Atomen. Sie drehen die Ebene des polarisierten Lichts - Enantiomere drehen um den gleichen Winkel, aber in entgegengesetzte Richtungen.

Das Polarimeter misst diese Drehung: Licht wird polarisiert, durch die Probe geleitet und der Drehwinkel gemessen. Bei einem Gemisch aus α-D-Glucose (+109°) und β-D-Glucose (+20°) kannst du die Anteile berechnen.

Keto-Enol-Tautomerie ermöglicht die Umwandlung zwischen Glucose und Fructose über eine Endiol-Zwischenstufe. Diese Reaktion läuft im Körper mithilfe von Enzymen ab und ist für den Stoffwechsel essentiell.

💡 Rechentipp: Bei Gemischen gilt: x·α + $1-x$·β = Messwert. So findest du die Anteile der Anomere!

Fehling-Probe und komplexe Kohlenhydrate

Die Fehling-Probe weist reduzierende Zucker nach. Aldosen reagieren positiv, da ihre Aldehydgruppe oxidiert werden kann. Auch manche Ketosen wie Fructose wirken reduzierend durch die Keto-Enol-Tautomerie.

Maltose besteht aus zwei α-1,4-glycosidisch verbundenen Glucose-Molekülen. Saccharose kombiniert α-D-Glucose mit β-D-Fructose über eine α,β-1,2-glycosidische Bindung.

Stärke ist der Kohlenhydratspeicher aus 100-1000 Glucose-Einheiten: 20% Amylose $linear, helix-förmig$ und 80% Amylopektin (verzweigt). Cellulose besteht aus bis zu 10.000 β-D-Glucose-Einheiten in linearer Anordnung und ist trotz vieler OH-Gruppen wasserunlöslich.

💡 Struktur-Funktion: α-1,4-Bindungen (Stärke) sind verdaubar, β-1,4-Bindungen (Cellulose) nicht - der kleine Unterschied, große Wirkung!

Glycosidische Bindungen und Aminosäuren

Glycosidische Bindungen entstehen durch Acetalbildung zwischen dem anomeren C-Atom und einem anderen Zucker unter Wasserabspaltung. Die Bezeichnung $z.B. α-1,4$ gibt die Position der OH-Gruppe und die beteiligten C-Atome an.

Reduzierende Disaccharide wie Maltose können noch eine Ringöffnung durchlaufen, nicht-reduzierende wie Saccharose nicht - beide anomeren C-Atome sind blockiert.

Die Iod-Stärke-Reaktion nutzt Polyiodid-Anionen, die sich in die Helix der Amylose einlagern und eine charakteristische tiefblaue Färbung erzeugen.

Aminosäuren bestehen aus einer Aminogruppe, einer Carboxylgruppe und einem variablen Rest R. Die 20 proteinogenen Aminosäuren kommen fast ausschließlich als L-Aminosäuren vor und besitzen (außer Glycin) ein asymmetrisches α-C-Atom.

💡 Merkhilfe: L-Aminosäuren haben die Aminogruppe links in der Fischer-Projektion - wie in der Natur üblich!

Säure-Base-Eigenschaften und Elektrophorese

Aminosäuren sind amphotere Verbindungen - sie können sowohl als Säure als auch als Base reagieren. In wässriger Lösung bilden sie Zwitterionen durch interne Protonübertragung.

Der isoelektrische Punkt (IEP) ist der pH-Wert, bei dem die Aminosäure nach außen neutral ist. Saure Aminosäuren haben niedrige IEP-Werte, basische hohe: Glutaminsäure (3,22), Glycin (5,97), Lysin (9,59).

Die Gelelektrophorese trennt Aminosäuren basierend auf ihren unterschiedlichen IEP-Werten. Bei festem pH-Wert wandern Kationen zur Kathode, Anionen zur Anode, Zwitterionen bleiben stehen.

💡 Elektrophorese-Trick: Vergleiche den pH-Wert mit dem IEP - ist pH < IEP, liegt die AS als Kation vor und wandert zum Minuspol!

Die 20 proteinogenen Aminosäuren

Die proteinogenen Aminosäuren lassen sich nach ihren Seitenketten klassifizieren: unpolare (Glycin, Alanin, Valin), polare (Serin, Threonin), saure (Asparaginsäure, Glutaminsäure) und basische (Lysin, Arginin).

Besondere Aminosäuren: Cystein mit seiner Thiolgruppe $-SH$ kann Disulfidbrücken bilden, Prolin hat eine ringförmige Struktur, Histidin kann als Puffer wirken.

Die Seitenketten bestimmen die Eigenschaften: Hydrophobe Reste wie bei Phenylalanin meiden Wasser, hydrophile wie bei Serin suchen den Kontakt. Diese Eigenschaften sind entscheidend für die Proteinstruktur.

💡 Struktur-Eigenschaft: Die Vielfalt der Seitenketten ermöglicht die unglaubliche Funktionsvielfalt der Proteine!

Peptidbindung und Polypeptide

Peptidbindungen entstehen durch säurekatalysierte Kondensation zwischen Amino- und Carboxylgruppe unter Wasserabspaltung. Die Bindung ist mesomeriestabilisiert und daher nicht frei drehbar.

Die räumliche Struktur zeigt meist trans-Stellung mit 120°-Winkeln, da die Atome sp²-hybridisiert sind. Diese planare Anordnung ist wichtig für die Proteinstruktur.

Polypeptide werden nach Länge klassifiziert: Dipeptide (2 AS), Tripeptide (3 AS), Oligopeptide (<10 AS), Polypeptide $10-100 AS$ und Proteine (>100 AS). Die Sequenz wird vom N-Terminus zum C-Terminus angegeben.

💡 Nomenklatur: Wie bei einem Buch liest du Proteine von links nach rechts - vom Amino- zum Carboxylende!

Proteinstrukturebenen verstehen

Die Primärstruktur ist die Aminosäuresequenz von N- zu C-Terminus. Die Sekundärstruktur beschreibt regelmäßige räumliche Anordnungen wie α-Helix (intramolekulare Wasserstoffbrücken alle 3,6 AS) und β-Faltblatt (intermolekulare Wasserstoffbrücken).

Die Tertiärstruktur wird durch vier Wechselwirkungen stabilisiert: Wasserstoffbrücken zwischen polaren Gruppen, Ionenbindungen zwischen geladenen Resten, Van-der-Waals-Kräfte zwischen unpolaren Resten und Disulfidbrücken zwischen Cystein-Resten.

Die Quartärstruktur beschreibt die Anordnung mehrerer Polypeptidketten um einen Cofaktor. Nur manche Proteine besitzen diese Struktur, die oft für spezielle Funktionen wie Enzymaktivität nötig ist.

💡 Stabilität: Disulfidbrücken sind am stärksten (kovalent), dann folgen Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken und Van-der-Waals-Kräfte!

Kunststoffchemie - Thermoplaste, Duroplaste und Elastomere

Thermoplaste bestehen aus linearen Molekülketten, die bei hohen Temperaturen weich und verformbar werden. Beim Abkühlen kehren sie in die ursprüngliche Form zurück - perfekt für Recycling.

Duroplaste sind stark vernetzt und daher extrem stabil und hart. Sie schmelzen nicht, sondern zersetzen sich bei hohen Temperaturen, da die Quervernetzungen das Verschieben der Ketten verhindern.

Elastomere haben wenige lange Quervernetzungen und sind bei Raumtemperatur elastisch verformbar. Nach Krafteinwirkung kehren sie in den ursprünglichen Zustand zurück.

Polykondensation erfolgt stufenweise: Erst bilden sich Dimere, dann wachsen diese zu Polymeren. Dabei wird immer eine kleine Molekül wie Wasser abgespalten. Difunktionelle Monomere führen zu linearen, trifunktionelle zu vernetzten Strukturen.

💡 Anwendung: Thermoplaste für Verpackungen, Duroplaste für Küchenarbeitsplatten, Elastomere für Autoreifen!