Enzymaktivität und kompetitive Hemmung

Die Enzymaktivität wird definiert als die Menge oder Konzentration des umgesetzten Substrats bzw. des gebildeten Produkts pro Zeiteinheit. Sie hängt maßgeblich von der Substratkonzentration ab. Bei steigender Substratkonzentration nimmt zunächst die Reaktionsgeschwindigkeit zu, da die Wahrscheinlichkeit steigt, dass ein Substrat auf ein Enzym trifft. Ab einem bestimmten Punkt sind alle Enzyme tätig, und es wird eine maximale Umsatzrate erreicht.

Definition: Die Enzymaktivität beschreibt die Menge des umgesetzten Substrats oder gebildeten Produkts pro Zeiteinheit.

Inhibitoren sind Stoffe, die die Aktivität von Enzymen hemmen. Bei der kompetitiven Hemmung ähnelt das Inhibitormolekül in seiner Struktur dem Substrat und setzt sich an dessen Stelle ins aktive Zentrum des Enzyms. Dadurch wird das aktive Zentrum blockiert, und die Anzahl der wirksamen Enzymmoleküle verringert sich, was zu einer Herabsetzung der Reaktionsgeschwindigkeit führt.

Highlight: Die kompetitive Hemmung kann durch Erhöhung der Substratkonzentration überwunden werden.

Die Michaelis-Menten-Konstante (KM) ist ein wichtiger Parameter in der Enzymkinetik. Sie entspricht der Substratkonzentration, bei der die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax) erreicht wird. Bei kompetitiver Hemmung ist der KM-Wert größer als bei der ungehemmten Reaktion, da eine höhere Substratkonzentration benötigt wird, um die halbmaximale Geschwindigkeit zu erreichen.

Vocabulary: Die Michaelis-Menten-Konstante (KM) ist die Substratkonzentration, bei der die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird.

Im Michaelis-Menten-Diagramm wird die Reaktionsgeschwindigkeit gegen die Substratkonzentration aufgetragen. Bei kompetitiver Hemmung verschiebt sich die Kurve nach rechts, während Vmax unverändert bleibt. Dies verdeutlicht, dass die Inhibitormoleküle durch Erhöhung der Substratkonzentration aus dem aktiven Zentrum des Enzyms verdrängt werden können.

Example: Bei der kompetitiven Hemmung konkurrieren Substrat und Hemmstoff um das Bindungszentrum des Enzyms. Bei hoher Hemmstoffkonzentration und niedriger Substratkonzentration findet keine Reaktion statt, während bei hoher Substratkonzentration die Hemmung überwunden werden kann.